Aminoácidos & proteínas

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Aminoacidos e proteinas
Proteínas: são macromoléculas. Fazem parte de
biomoléculas. Que conseguimos sintetizar. São as
macro moléculas que estão em maior abundância nas
células
Muitas diversificadas: estruturas, formam, funções
Todas as proteínas são compostas por 20 tipos de
monômeros (aminoácidos)
Cadeias⇒ unidade menores (aminoácidos)
só existem 20 tipos de aminoácidos
Vai ter uma sequência na cadeia proteica
que é determinada pelo código genéticos
Repetição dos aminoácidos
Proteínas possuem
Grupo amina e acida
Característica básica e ácida
Constituição comum a todos os 20 aminoácidos
aminoácidos estrutura
Se apresentam de forma ionizada (NH3+ - COMO-;
nh2+)
São unidades fundamentais das proteínas
Polímeros ⇒ cadeia de aminoácidos
Polipeptídicas
A diferenciação de aminoácidos se dá pelo RADICAL
determina a
- conformação das proteínas,
- função
- solubilidade
- carga elétrica
AMINOÁCIDOS
isolados também é importante pois desempenham
funções biológicas, servindo de substratos das células,
compondo estruturas, participando de reações
Peptídeos e antibióticos ⇒ hormonas se apresentam
dessa forma
Os aminoácidos nas proteínas, de forma geral, se
apresentam dessa forma (isômeros)
- levógira (L) predomina na cadeia
- dextrógiro (D) amina do lado direito
Classificação dos aminoácidos
De acordo com a polaridade do grupo R (radical)
● Apolares (grupo R Hidrofóbico)
● Polares (grupos R Hidrofílico)
Aminoacidos apolares
Cadeias orgânicas (hidrocarbonetos) não interagem
com H2O
localização interna na molécula protéica
Ex: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,
metionina, prolina, fenilalanina, triptofano
Aminoácidos polares
Possuem grupos R com carga elétrica líquida ou
residual que os fazem interagir com a água
Encontrados na superfície da molécula de proteína
➔ Subdivisão
- Aa basico> Polares com carga positiva (lisina
arginina histidina) polar e caráter básico
- Aa ácidos Polares com carga negativa
(aspartato e glutamato) polar carácter básico
- Aa polares sem carga (serina, treonina e
tirosina, asparagina e glutamina, cisteína)
https://publicdomainvectors.org/pt/vetorial-gratis/Clip-art-vector-de-amino%C3%A1cido/29894.html
https://gl.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADpido
Ionização dos aminoácidos
Carga elétrica varia com o pH
Tem pelo menos 2 grupos ionizáveis que podem existir
na forma
- protinada (COOH; NH3+)
- desprotonada(COO; NH2) inicia pelo grupo
ácido
dependendo do pH do meio
1ª ionização: desprotona no grupo Ácido, primiero
ocorre primeiro pH menor
carboxílico
2º ionização: grupo amina desprotonação (perde grupo
aminoácido bipolar neutra zitro.. = n de carga + = n de
carga -
varia de acordo com o pH
grupo carboxílico desprotona primeiro
depois desprotonaçao da amina
Ponto isoelétrico
Cada aminoácido apresenta-se eletricamente neutro em
um pH. Sendo, então, definido o ponto elétrico do
aminoácido o valor de pH onde predomina a forma
eletricamente neutra ⇒ redução da solubilidade (no
meio)
Bastante explorada para extração de proteína
Proteína caseína do leite ⇒ 4,6 o ponto isoelétrico ⇒
precipitação isoelétrica ⇒ cafeína se torna insolúvel ⇒
removendo a proteína daí ocorre precipitação isoelétrica
whey protein x caseína (estrutura maior)
Aminoácidos essenciais⇒ da alimentação
nosso organismo não sisteza
Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano
Aminoácidos não essenciais⇒ nosso organismo
consegue produzir/sintetiza esses
Peptídios e proteínas
Aminoácidos ligam-se formando polímeros
ligação entre grupo carboxila de uma aminoácido e
grupo amino de outro = ligação peptídica (c-n)
Reação ocorre de um complexo aparato de síntese
protéica, incluindo ribossomos, ácidos ribonucléicos e
várias enzimas
Quando ocorre a ligação peptídica há uma liberação de
molécula de água
Cadeia peptídica = 2 a milhares de aa
2 aa= peptídeos
3aa= tripéptido
até trinta oligopeptídeos
acima de 30 aa polipeptídeos
na ligação já está desprotonado (já perdeu o H)
libera H2O
Proteínas
● São polímeros formados pela união dos
aminoácidos unidos pela lig peptídeos
● A ligação peptídica é aquela que estabelece
entre a carboxila (-COOH) de um aminoácido
com grupo amino (-NH) de outro aminoácido
Níveis estruturais básicos
A cadeia polipeptídica busca um estado de maior
estabilidade termodinâmica, que é atingido após
rearranjos levando a proteína a níveis estruturais
complexos
Tais níveis podem ser entendidos como as seguintes
estruturas:
• Estrutura primária
• Estrutura secundária
• Estrutura terciária
• Estrutura quaternária
1. Estrutura primária
é a sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica
(sequência linear). É mantida pela ligação peptídica.
Com os 20 aminoácidos normalmente encontrados nas
proteínas podemos arranjá-los formando polipeptídios
com 100 ou até alguns milhares de aminoácidos. Tais
arranjos permitem a formação de um número
extremamente grande de diferentes moléculas proteicas
que possivelmente possam existir.
● linear
● instável
2. Estrutura secundária
As ligações covalentes do Cα, quer com o grupo amina,
quer com o grupo carboxila, são susceptíveis de sofrer
rotações, conferindo deste modo às cadeias
polipeptídicas grande “liberdade” para adquirirem
conformações tridimensionais variadas. Contudo, dada
a espontaneidade com que se estabelecem pontes de
hidrogênio entre o oxigênio da carbonila de algumas
ligações peptídicas e o hidrogênio do grupo amina de
outras ligações, a referida variedade tende a
estabilizar-se nos dois modelos de estrutura
tridimensional, mais frequentes: a hélice α e a folha
pregueada β
• A hélice α forma-se quando as rotações se
operam no mesmo sentido, enrolamento em torno
do mesmo eixo;
• A folha pregueada β, interação lateral de
segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de
cadeias diferentes
• Ambas estabilizam-se por pontes de H (em
grande nº) entre o N e o O dos grupos –NH e
–C=O, constituintes
3. Estrutura Terciária:
Dobramento final da cadeia polipeptídica sobre si
mesma, se enovelando e adquirindo uma estrutura
globular, mais compacta é uma conformação
tridimensional em que há interações de estruturas
regulares (α-hélice e folha β-pregueada) ou de regiões
sem estrutura definida, que resulta, por um lado, de
ligações que se estabelecem entre as cadeias
laterais dos resíduos, e, por outro, da interação
dessas cadeias com o meio aquoso. Dessas interações
resulta uma estrutura termodinamicamente estável e
que é responsável pela atividade biológica das
proteínas
4. Estrutura Quaternária: é apresentada por
apenas algumas proteínas, e quase sempre
biologicamente ativas; tal estruturação pode
ser definida como o grau de polimerização de
unidades proteicas formando dímeros,
trímeros, tetrâmeros, etc.
• É a associação de 2 ou mais cadeias
polipeptídicas (subunidades iguais ou diferentes)
para compor uma proteína funcional
• As forças que mantêm a estrutura quaternária são
as mesmas responsáveis pela manutenção da
estrutura terciária. Em alguns casos, cátions
metálicos (Ca++, K+, Mg++, Mn++, etc.) auxiliam
a manutenção da estrutura quaternária
•
• A hemoglobina tem a função específica de
transporte de oxigênio molecular. É constituída
por quatro cadeias polipeptídicas, duas α (com
141 resíduos, cada)e duas β (com 146 resíduos,
cada)
Classificação das proteínas (pela forma)
1. Proteínas globulares – aquelas cuja cadeia
polipeptídica se dobrou consideravelmente,
adquirindo a forma esférica ou globular,
geralmente com os radicais polares dos
aminoácidos na superfície externa e os
apolares voltados para o interior.
essas proteínas globulares são solúveis no sistemas
aquosos e se difundem facilmente
Enzimas, hormônios e anticorpos são exemplos de
proteínas globulares e para a manifestação de suas
atividades biológicas a solubilidade é uma
propriedade desejada
2. Proteínas Fibrosas – apresentam forma
alongada, geralmente insolúveis e têm função
estrutural nos sistemas biológicos. Podem ser
subdivididas em 3 classes segundo a estrutura :
• α- hélice (queratina da pele, pêlo, unhas)• folha β - pregueada (seda)
• hélice tripla (colágeno)
Tais proteínas são altamente insolúveis, característica
necessária para as suas funções biológicas
3. Proteínas conjugadas
Apresentam moléculas orgânicas não-protéicas ligadas
à cadeia polipeptídica = grupos prostéticos
Solubilidades das proteínas
Determinada pela estrutura primária que define a
relação espacial entre os aminoácidos na estrutura
tridimensional e sua interação com a água
Influenciada por:
• pH do meio
• concentração de sais
• constante dielétrica do solvente
FATORES QUE INFLUENCIAM A SOLUBILIDADE
DAS PROTEÍNAS
• pH do meio: no pI a solubilidade é menor que nos
demais valores de pH
• concentração de sais: proteínas insolúveis em
água se solubilizam quando adicionados sais ao
meio, até certo ponto. Quando adicionadas altas
concentrações de sais, as proteínas tendem a
precipitar-se
• constante dielétrica do solvente: solventes
orgânicos solúveis em água (etanol, acetona)
diminuem a solubilidade das proteínas
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
é uma reação que provoca um desarranjo da 2º 3º e 4
das proteínas
e a estrutura 1 não!!!
ocorre devido pH, temperaturas, sais, solvente
orgânicos polares, detergentes e sabões
Perde o valor nutricional das proteínas quando são
desnaturadas ? NAO pois os aminoácidos estão na
estrutura 1ª
Perde a função ⇒ pois a funçao é dada pelos
dobramentos
Geralmente é irreversível
A partir da estrutura 3 que ativa então se haver uma
desativação delas
Aspectos negativos
- perda de solubilidade
- perda da função
- perda da atividade catalítica
Aspectos positivos
- processamento de alimentos
- proteínas leguminosas (difícil digestão -- melhor
digestão
Hidrólise das proteínas
Qualquer proteína desnaturada é mais fácil digestão
• É o rompimento das ligações peptídicas, que
mantém a estrutura primária, e pode ser efetuada
por ácidos, bases ou enzimas (genericamente
denominadas de proteases ou enzimas
proteolíticas)
• Tal hidrólise liberta os aminoácidos na forma
livre, os quais podem ser identificados e
quantificados, conhecendo-se assim a
composição aminoacídica das proteínas
• Enzimas: são proteínas complexas que atuam
como catalisadores nos processos biológicos.
Assim, as reações que ocorrem nos organismos
vivos são catalisadas pelas enzimas (Exs.:serina
endopeptidase; cisteína carboxipeptidase,
papaína)
• Proteínas de Transporte: A Hemoglobina
transporta oxigênio; lipoproteínas do plasma
transportam lipídios. A passagem de íons e outras
substâncias através das membranas é auxiliada
por proteínas de transporte.
• Proteínas Nutritivas: ovoalbumina, caseína,
ferritina (armazenadora de ferro), etc.
• Proteínas Contráteis: as proteínas actina e
miosina são responsáveis pela contração das
células musculares
• Proteínas Estruturais: o colágeno, substância
que dá estrutura e flexibilidade à pele, à
cartilagem e ao osso, é uma proteína. A queratina
é outra proteína insolúvel e resistente, que forma
as unhas e cabelos
• Proteínas de Defesa: os anticorpos são
proteínas produzidas por certos glóbulos brancos
do sangue, que se ligam a substâncias estranhas
ao organismo (os antígenos), inativando-as.
• Proteínas Reguladoras: hormônios e
repressores (regulam a síntese de
proteínas/enzimas)