Proteínas - Resumo

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Definição: determinam a forma e a estrutura das células e coordenam quase todos os processos vitais. 
Funções: As funções das proteínas são específicas a cada uma delas e permitem às células manter sua 
integridade, defender-se de agentes externos, reparar danos, controlar e regular funções celulares, etc. 
Todas as proteínas desempenham sua função da mesma maneira: por união seletiva a moleculas. 
Função estrutural: 
Algumas proteínas constituem estruturas celulares: 
• certas glicoproteínas fazem parte das membranas celulares e atuam como receptores ou facilitam o 
transporte de substâncias. 
• as histonas fazem parte dos cromossomos, auxiliando espacialmente o enrolamento do DNA (genes). 
Outras proteínas conferem elasticidade e resistência a órgãos e tecidos: 
• o colágeno do tecido conjuntivo fibroso. 
• a elastina do tecido conjuntivo elástico. 
• a queratina da epiderme. 
 
Função hormonal: 
Alguns hormônios são de natureza protéica: 
• a insulina e o glucagon regulam os níveis de glicose no sangue. 
• hormônios secretados pela hipófise como o hormônio de crescimento. 
• a calcitonina regula o metabolismo do cálcio. 
 
Função da regulação da expressão gênica: 
Algumas proteínas regulam a expressão de certos genes, como os fatores de transcrição e de tradução, e 
outras regulam a divisão celular, como a ciclina. 
 
Função de defesa: 
• As imunoglobulinas atuam como anticorpos frente a possíveis antígenos. 
• A trombina e o fibrinogênio contribuem para a formação de coágulos sangüíneos para evitar hemorragias. 
• As mucinas possuem efeito germicida e protegem as mucosas. 
• Algumas toxinas bacterianas, como a toxina botulínica (produzida por Clostridium botulinum, causadora do 
botulismo) ou venenos de cobra, são proteínas produzidas com o objetivo de defesa. 
 
Função de transporte: 
• A hemoglobina transporta oxigênio no sangue dos vertebrados. 
• A hemocianina transporta oxigênio no sangue dos invertebrados. 
• A mioglobina transporta oxigênio nos músculos. 
• As lipoproteínas transportam lipídios no sangue. 
• Os citocromos transportam elétrons. 
 
Função contrátil: 
• A actina e a miosina constituem as miofibrilas responsáveis pela contração muscular. 
• A dineína está relacionada com o movimento de cílios e flagelos. 
 
Função de reserva: 
• A ovoalbumina da clara de ovo, a gliadina do grão de trigo e a hordeína da cevada, constituem a reserva 
de aminoácidos para o desenvolvimento do embrião. 
• A lactoalbumina do leite é fonte de aminoácidos para mamíferos. 
 
 
Proteínas 
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Função enzimática: 
As proteínas com função enzimática são as mais numerosas e especializadas. Atuam como catalisadores 
biológicos das reações químicas do metabolismo celular. 
 • enzimas diversas. 
 
estrutura das Proteínas 
 A sequência de aminoácidos determina a estrutura espacial da proteína; 
 A estrutura da proteína pode ser classificada em quatro tipos: 
→ estrutura primária; 
é a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, determinada geneticamente e específica para 
cada proteína. Por convenção, a estrutura primária é escrita na direção amino terminal para 
carboxila terminal. 
 
→ estrutura secundária; 
Descreve as estruturas tridimensionais regulares, formadas por segmentos da cadeia polipeptídica. 
Duas organizações são particularmente estáveis: 
→ α-hélice: o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo. 
→ folha β pregueada: a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias 
diferentes. 
A extensão do segmento da cadeia polipeptídica que se organiza nessas duas configurações pode variar de 
alguns a dezenas de aminoácidos, conforme a proteína. A α-hélice e a folha β pregueada se estabilizam por 
ligações de hidrogênio entre o nitrogênio e o oxigênio dos grupos –NH e –C = O, presentes nas unidades 
peptídicas. Apesar de a ligação de hidrogênio tenha uma interação fraca, quando em grande quantidade de 
ligações dá grande estabilidade estrutural. 
 
 
→ estrutura terciária; 
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular (α-
hélice ou folha β pregueada) ou de regiões sem estrutura definida. Nesse tipo de organização, os segmentos 
distantes da estrutura primária podem se aproximar e entrar em interação, por meio de ligações não 
covalentes (consideradas fracas, quando comparadas com as covalentes) entre as cadeias laterais dos 
resíduos de aminoácidos. Como acontece com as ligações de hidrogênio da estrutura secundária, é o grande 
número de ligações individualmente fracas que permite a manutenção dos dobramentos da estrutura 
terciária das proteínas. São vários tipos de ligações: 
 ligações de hidrogênio: formadas entre grupos R de aminoácidos polares com ou sem carga. Na estrutura 
terciária, geralmente não apresentam um padrão regular de disposição, diferente do que ocorre com as 
ligações de hidrogênio da estrutura secundária. 
 
 interações hidrofóbicas: são formadas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos polares. 
Essas cadeias não interagem com água e aproximam-se, reduzindo a área apolar exposta ao solvente. Essa 
hidrofobia não é resultado de qualquer atração entre os grupos apolares, mas é consequência da presença da 
molécula proteica no ambiente aquoso da célula (cadeias hidrofóbicas são localizadas no interior da molécula 
proteica). Existem nove aminoácidos hidrofóbicos, e essas interações são as definidoras da manutenção da 
conformação espacial das proteínas. 
 
  ligações iônicas ou salinas: são as interações de grupos com cargas opostas, como nos presentes nos 
aminoácidos básicos e ácidos. A energia de formação das ligações iônicas tem força parecida com a das 
ligações dos grupos iônicos com a água, logo, não contribuem para a conformação da molécula proteica 
quando estão localizados na sua superfície. Mas, essas ligações têm importância fundamental para o 
dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar da proteína. Entretanto, essa situação 
não é tão frequente: a maioria dos grupos carregados de uma proteína é encontrada na sua superfície, 
estabelecendo interações íon-dipolo com a água, que forma uma camada organizada em volta da molécula 
proteica, a camada de solvatação. 
 
 forças de van der Waals: são a resultante das forças de atração e repulsão entre partes de moléculas. 
Inclui as forças entre dipolos permanentes e dipolos induzidos, encontrados nas cadeias laterais dos 
aminoácidos. 
 
Além das ligações não covalentes, a estrutura proteica pode ser estabilizada pela ponte dissulfeto (-S-S-), 
uma ligação covalente, formada entre dois resíduos de cisteína por uma reação de oxidação catalizada por 
enzimas específicas. Pontes dissulfeto são raramente encontradas em proteínas intracelulares, sendo mais 
frequentes em proteínas secretadas para o meio extracelular, como a insulina (3 pontes dissulfeto). 
 
→ estrutura quaternária. 
Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas, para compor uma proteína funcional. A 
estrutura quaternária é mantida geralmente por ligações não covalentes entre as subunidades, dos mesmos 
tipos que mantêm a estrutura terciária. As subunidades que formam uma proteína podem ser iguais ou 
diferentes. 
 
 
 
Proteínas fibrosas 
Têm forma alongada e são formadas pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção 
de grandes estruturas. O componente fundamental das proteínas fibrosas são cadeias polipeptídicas muito 
longas com estrutura secundária regular α-hélice nas α-queratinas, folha β pregueadas nas β queratinas e 
uma hélice característica no colágeno. 
 
 
Proteínas globulares 
São estruturalmente mais complexas que as fibrosas, porque contêm, frequentemente, vários tipos de 
estrutura secundária, além de apresentarem estrutura terciária (diferindo nesse ponto das proteínas fibrosas). 
Assim, a molécula apresenta muitas dobras de em mesma, formando uma estrutura esférica. Emgeral, isso 
contribui para a solubilidade dessas proteínas em água, uma vez que os grupos hidrofóbicos ficam 
abrigados no interior da molécula. A hemoglobina e as enzimas são exemplos de proteínas globulares. 
 
 
 
Associação de moléculas de tropocolágeno para formar 
fibrilas de colágeno: as moléculas ficam deslocadas um
as em relação às outras, o que atribui, à 
fibrila de colágeno, um aspecto estriado ao microscópio 
eletrônico. As ligações covalentes que 
estabilizam o colágeno foram omitidas. 
Proteínas conjugadas 
São aquelas que, além de aminoácidos, apresentam outros tipos de constituintes em sua molécula. Esses 
constituintes podem ser orgânicos (açúcares, lipídios, grupos que conferem cor) ou inorgânicos (PO43-, íons 
metálicos...). Essas moléculas orgânicas não proteicas ligadas à cadeia polipeptídica são chamadas de 
grupos prostéicos, esses grupos são de natureza variável, podendo ligar-se à cadeia polipeptídica covalente 
ou não covalentemente. 
classe grupos prostéicos exemplo 
Lipoproteínas Lipídios Β1-lipoproteína do sangue 
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G 
Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína do leite 
Hemoproteínas Heme (ferro porfirina) Hemoglobina 
Flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase 
Metalproteínas Ferro Ferritina 
 Zinco Álcool desidrogenase 
 Calcio Calmodulina 
 Molibdênio Dinitrogenase 
 Cobre Plastocianina 
 
Desnaturação proteica 
Para desempenhar sua função biológica, as proteínas devem estar em seus estados nativos (conformação na 
qual a proteína existe em seu meio natural), com sua estrutura primária, sencunária, terciária, ou quaternárias, 
íntegras. Desnaturação é, então, a perda da formação tridimensional de uma proteína, que ocorre por ação 
de qualquer fator capaz de destruir as estruturas secundária, terciária e/ou quaternária. Para muitas proteínas 
a desnaturação é reversível. Mas é importante saber que na desnaturação proteica não tem perda da 
estrutura primária da proteína, os aminoácidos vão continuar unidos na mesma sequência. 
Os principais agentes desnaturantes são: 
físicos: calor, luz, frio, microondas, agitação e pressão. 
químicos: ácidos e bases fortes e solventes orgânicos. 
 
Mecanismo de príon 
Príons são proteínas encontradas na membrana plasmática. Em mamíferos e leveduras, existem diversos 
genes codificantes para diferentes príons. O termo príon vem de “Partícula Infecciosa Protéica”. Foi Stanley 
Prusiner quem desenvolveu a hipótese priônica, postulando que uma proteína chamada priônica (PrP) pode 
adotar duas conformações distintas, e uma destas conformações pode levar a alterações conformacionais de 
outra proteína, que produz um comportamento que provoca a mudança conformacional semelhante ao de um 
agente infeccioso. Prusiner também cunhou o termo príon (acróstico de agente infeccioso proteico), 
descobriu o gene codificador para a proteína priônica que normalmente se encontra nas células e 
desenvolveu modelos transgênicos que ajudaram a demonstrar sua hipótese. 
A proteína alterada (PrPSc - Sc de Scrapie) é responsável por um grupo de doenças neurodegenerativas 
severas. A PrPSc é uma isoforma de uma proteína celular ancorada pelo glicosil-fosfatidilinositol (GPI), 
conhecida como PrPc. O GPI é um fosfolípide que é acrescentado a determinadas proteínas logo após a sua 
tradução para fixá-las à membrana celular externa, citam que estudos apontam como papel central das EET 
uma conformação anormal da PrPc provocada por mudanças na estrutura secundária desta proteína. 
Stanley Prusiner sugere que a presença de aminoácidos incorretos poderia desestabilizar a estrutura 
terciária da proteína Príons possuem o mesmo sistema de organização de outras proteínas. A estrutura 
secundária e terciária de proteínas depende principalmente de suas sequências de aminoácidos, que 
podem ser afetadas por mutações nos genes correspondentes. 
 
Proteínas Séricas 
A eletroforese é uma técnica de separação de proteínas utilizando-se de forças eletroforéticas e 
eletroendosmóticas presentes no sistema. As frações separadas são visibilizadas a partir de corante 
sensível a proteínas. Os resultados devem ser sempre expressos sob forma percentual e de concentração 
das diversas frações e em forma gráfica. A amostra de soro humano, rica em proteínas, é aplicada sobre um 
meio composto de acetato de celulose ou gel de agarose e, em seguida, sofre a ação de um potencial elétrico 
gerado por um pólo positivo (anodo) e outro negativo (catodo). Esse potencial provoca a migração das 
proteínas em direção ao anodo e, de acordo com o peso molecular e carga elétrica deste, elas percorrem 
distâncias distintas, gerando diferentes bandas, representadas por albumina e as globulinas alfa, beta e 
gama. Em seguida, é realizada a revelação das frações protéicas corando-se as bandas. 
 
 
→ albumina 
É a proteína mais abundante no plasma e corresponde a cerca de 60% da concentração total de proteínas. É 
sintetizada exclusivamente no fígado e possui funções importantes no organismo, como transporte de 
diversas substâncias e manutenção da pressão oncótica. Trata-se de uma das menores moléculas 
protéicas e, em consequência disso, tende a se perder na urina sempre que ocorre dano aos glomérulos 
renais. 
A hipoalbuminemia é uma condição altamente inespecífica e acompanha inúmeras doenças. Na EPS, pode 
se apresentar com um pico menor, significando queda em sua concentração sérica. Esse fato está 
relacionado a fatores comuns a diversas situações, como síntese prejudicada (cirrose hepática e hepatite 
viral), aumento do catabolismo (infecção bacteriana grave, neoplasias malignas, insuficiência cardíaca 
congestiva, doenças inflamatórias e infecciosas crônicas), ingesta protéica inadequada (desnutrição 
protéica) e perdas (por meio dos glomérulos renais e intestinos). Os menores níveis de albumina sérica estão 
presentes na síndrome nefrótica ou acompanhando as enteropatias perdedoras de proteínas. 
 
→ alfa-1 globulinas 
Esse grupo é constituído por um conjunto de várias proteínas, entre as quais a alfa-1-antitripsina, 
protrombina, transcortina, globulina ligadora de tiroxina e alfa-fetoproteína. Em geral, há aumento dessa 
fração em processos inflamatórios, infecciosos e imunes, de forma inespecífica. 
A alfa-1-antitripsina corresponde a 90% do pico normal de alfa-1-globulina. Essa proteína é codificada por 
dois alelos co-dominantes denominados M (mais comum) e Z. A homozigose ZZ gera níveis insuficientes de 
alfa-1-antitripsina e está relacionada ao surgimento de enfisema panlobular grave, bem como uma forma 
rapidamente progressiva de cirrose, ambos de início ainda na primeira infância. Assim, a EPS é adequado 
método de triagem perante a suspeita de deficiência grave dessa proteína. Diante da ausência da banda alfa -
1 ou pico diminuído, é necessário completar a propedêutica com testes mais específicos. 
 
→ alfa-2 globulinas 
A banda alfa-2 é constituída por um grupo variado de proteínas, entre elas a haptoglobina, a alfa-2-
macroglobulina, a ceruloplasmina, a eritropoetina e a colinesterase. Da mesma forma que as alfa-1-
globulinas, as proteínas pertencentes a essa banda também se comportam como proteínas de fase aguda, 
aumentando sua concentração na presença de infecção, em processos inflamatórios e imunes. A alfa-2-
macroglobulina e a haptoglobina correspondem à maior parte dessa banda. 
→ betaglobulinas 
Compostas por um grupo heterogêneo de proteínas, das quais as principais são: beta-lipoproteínas, 
transferrina e componente C3 do complemento. A transferrina possui o mais rápido padrão eletroforético 
das betaglobulinas e apresenta-se aumentada na anemia ferropriva, na gravidez e no uso de anovulatórios. O 
C3, por sua vez, é o componente com mais lenta migração e sua queda está relacionada às doenças 
glomerulares. 
A icterícia obstrutiva, o hipotireoidismo, alguns casos de Diabetes mellitus e ateromatose podem 
apresentar excesso de colesterol sérico e, consequentemente,aumento das beta-lipoproteínas. A diminuição 
dessa fração é rara e, em geral, é utilizada como elemento de valor prognóstico, principalmente, nos 
processos de evolução crônica. 
 
→ gamaglobuinas 
Fração constituída por imunoglobulinas (Igs) que são os anticorpos produzidos pelos plasmócitos, quando 
estimulados por antígenos ou devido à desordem clonal maligna dessas células. Há diferentes classes de Igs, 
sendo que todas são formadas por duas cadeias pesadas (G, A, M, D e E) e duas cadeias leves (kappa ou 
lambda). A banda eletroforética da fração gamaglobulínica é composta pelas cinco maiores classes de Igs 
que, por ordem decrescente de concentração no plasma, são IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Apenas a IgG 
apresenta migração por toda a banda da fração de gamaglobulinas. Assim, as alterações nessa banda 
refletem o que ocorre com esta imunoglobulina. A IgA encontra-se na área de junção com a fração 
betaglobulina. A IgM, por sua vez, migra na região localizada entre IgA e IgG e é detectada quando 
estimulada (infecções agudas). 
 
 
Referências 
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http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas_quatro.htm 
Gomes A, Silva D. UNIVERSIDADE CASTELO BRANCO ATUALIZA ASSOCIAÇÃO CULTURAL BIOLOGIA 
MOLECULAR E CITOGENÉTICA HUMANA PRÍONS E as DOENÇAS PROVOCADAS POR SUA ATIVAÇÃO. 
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Silva, Aline, Malena R. Eletroforese de proteínas séricas: interpretação e correlação clínica. . 2021;18(2):116-
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