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ESTUDO DIRIGIDO - PROTEÍNAS 1-) Abaixo podemos observar um exemplo de oligopeptídeo e baseado nele, pergunta-se: a) Quantos e quais aminoácidos estão presentes neste oligopeptídeo? Dica: para identificação dos aminoácidos utilize a tabela fornecida ao final da prova. R: São cinco aminoácidos, são os seril-glicil-tirosil-alanil-leucina b) Identifique e classifique cada um dos aminoácidos presentes neste oligopeptídeo de acordo com seu caráter ácido-base. R: Tyr- caráter básico Ser-Gly-Ala-Leu neutros c) Quantos e quais grupos ionizáveis podem ser observados neste oligopeptídeo? R: Três grupos ionizáveis, as duas extremidades (aminoterminal e carboxiterminal) e o tirosil. 2-) Proteínas denominadas chaperonas moleculares auxiliam no processo de enovelamento proteico. Uma classe de chaperonas encontrada em organismos desde bactérias a mamíferos é a proteína de choque térmico 90 (Hsp90). Todas as chaperonas Hsp90 contêm uma “sequencia-assinatura” de 10 aminoácidos que permite uma identificação rápida dessas proteínas em bancos de dados de sequências. Duas representações dessa sequência-assinatura são apresentadas a seguir Com base na sequência assinatura da Hsp90, responda: a) Nesta sequência, quais resíduos de aminoácidos não variam, ou seja, são conservados em todas as espécies? R: Não variam Y/1, F/7 e o R/9 b) Há uma posição que pode ser qualquer aminoácido, embora um aminoácido apareça com muito mais frequência do que qualquer outro. Que posição é esta, e qual aminoácido aparece com mais frequência? R: Poição do Ser/2
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