Proteínas

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Definição Geral 
➜ Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes 
em todas as células vivas, formados fundamentalmente por C, 
H, O e N. Contêm ainda S, P, Cu, etc.. Os compostos 
nitrogenados que entram na formação das proteínas são 
conhecidos como aminoácidos (aas), compostos orgânicos que 
contêm grupo ácido (carboxílico) e amínico”. 
➜ Um polipeptídeo de dimensão macromolecular ou um 
conjunto de polipeptídeos associados entre si constituem 
proteínas 
➜ Os comprimentos das cadeias polipeptídicas nas proteínas 
variam consideravelmente e enquanto algumas proteínas 
consistem de uma única cadeia polipeptídica, outras, possuem 
dois ou mais polipeptídios associados de forma não-covalente. 
➜As proteínas plasmáticas funcionam como tampão pois são 
anfóteras, ou seja, possuem caráter ácido (grupo carboxila) e 
básico (grupo amina) ao mesmo tempo. 
➜São formadas a partir do rearranjo dos 20 aminoácidos 
existentes por meio de ligação peptídica. Esses rearranjos irão 
formar diferentes polímeros. 
➜A identidade de cada proteína se dá pela cadeia lateral R 
que será diferente em cada aminoácido, formando assim 
diferentes proteínas. 
Peptídeos X proteínas 
• Peptídeos são pequenos polímeros de aminoácidos. 
• Peptídeos de interesse biológico: glutathiona, insulina e 
glucagon 
 
 
 
 
 
 Classificação 
ESTRUTURAL 
➜ Algumas proteínas constituem estruturas celulares: 
• Certas glicoproteínas fazem parte das 
membranas celulares e atuam como receptores 
ou facilitam o transporte de substâncias. 
• As histonas, fazem parte dos cromossomos, 
auxiliando espacialmente o enrolamento do DNA 
(genes) 
• Glutationa: está presente na membrana das 
hemácias e as mantém íntegras. Para manter a 
integridade da membrana da hemácia a glutationa 
necessita da produção de NADPH, pois ela precisa 
do H do NADPH para que ela fique na sua forma 
reduzida. Se não tem NADPH, não tem glutationa 
na forma reduzida, como consequência ela não 
mantém integra a membrana da hemácia. As 
hemácias não tendo sua membrana intacta vão 
ser eliminadas do organismo, o que gera um 
quando de anemia. 
 
➜ Outras proteínas conferem elasticidade e resistência a 
órgãos e tecidos: 
• o colágeno do tecido conjuntivo fibroso. 
• a elastina do tecido conjuntivo elástico. 
• a queratina da epiderme. 
HORMONAL 
-➜Alguns hormônios são de natureza proteica: 
• insulina é hipoglicemiante; atua no metabolismo de 
lipídeos e proteínas. Sua função é interiorizar 
(compartimentalizar) a glicose nas células. Glicose 
fora da célula gera o distúrbio da diabetes. Também 
estimula a síntese proteica 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica 
Das Proteínas 
• Glucagon: é um peptídeo que faz o oposto da 
insula. Estimula a degradação de glicogênio e 
dos lipídeos 
• hormônios secretados pela hipófise como o 
hormônio de crescimento. 
• a calcitonina regula o metabolismo do cálcio 
Regulamentação da Expressão Gênica 
 ➜Algumas proteínas regulam a expressão de certos genes, 
como os fatores de transcrição e de tradução, e outras 
regulam a divisão celular, como a cíclica. 
DEFESA 
• As imunoglobulinas atuam como anticorpos frente a 
possíveis antígenos. 
• A trombina e o fibrinogênio contribuem para a 
formação de coágulos sanguíneos para evitar 
hemorragias. 
• As mucinas possuem efeito germicida e protegem as 
mucosas. 
• Algumas toxinas bacterianas, como a toxina botulínica 
(produzida por Clostridium botulinum, causadora do 
botulismo) ou venenos de cobra, são proteínas 
produzidas com o objetivo de defesa. 
TRANSPORTE 
• A hemoglobina transporta oxigênio no sangue dos 
vertebrados. 
• A hemocianina transporta oxigênio no sangue dos 
invertebrados. 
• A mioglobina transporta oxigênio nos músculos. 
• As lipoproteínas transportam lipídios no sangue. 
• Os citocromos transportam elétrons. Função 
CONTRÁTIL 
• A actina e a miosina constituem as miofibrilas 
responsáveis pela contração muscular. 
• A dineína está relacionada com o movimento de cílios 
e flagelos. 
 RESERVA 
• A ovoalbumina da clara de ovo, a gliadina do grão de 
trigo e a hordeína da cevada, constituem a reserva 
de aminoácidos para o desenvolvimento do embrião. 
• A lactoalbumina do leite é fonte de aminoácidos para 
mamíferos. 
 
ENZIMÁTICA 
 ➜As proteínas com função enzimática são as mais 
numerosas e especializadas. Atuam como catalisadores 
biológicos das reações químicas do metabolismo celular. 
• Enzimas diversas 
função de catálise (acelera a velocidade das reações por meio 
da diminuição da energia de ativação, e essa diminuição ocorre 
devido a presença de várias interações fracas entre a enzima 
e o substrato que libera energia para que possa assim diminuir 
a energia de ativação) 
• Enzimas alostéricas: controle metabólico, para que não 
haja produção em excesso e nem falta daquele 
produto 
➜ De acordo com as características estruturais, as 
proteínas podem ser divididas em simples (apenas 
cadeias polipeptídicas) e conjugadas (cadeia 
polipeptídica + grupo prostético). 
 Proteínas Conjugadas 
 
 
Classificação de Acordo com a Forma 
1 – Globulares 
 2 - Fibrosas 
PROTEÍNAS GLOBULARES ➜ Polipeptídios firmemente 
dobrados em forma de “bola” e solúveis em água 
 Ex: enzimas albuminas (transporte), hemoglobina 
(transportador de oxigênio das hemácias) 
PROTEÍNAS FIBROSAS ➜ As proteínas fibrosas apresentam 
forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um 
papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. 
Ex: colágeno (:função estrutural com grande distribuição 
corpórea. Presente nos tendões e nas articulações. À medida 
que envelhecemos as ligações de AAs, que compõem o 
colágeno, vão se tornando rígidas, desse modo, a pessoa vai 
perdendo a flexibilidade; sua síntese requer vit. C. É a principal 
proteína do tecido conjuntivo), queratina (cabelo, lã, escamas, 
unhas e penas) elastina (encontrada nos vasos sanguíneos) 
 
Propriedades Estruturais das Proteínas 
 
Estrutura primária 
➜ Sequência linear de aminoácidos 
➜Apresenta ligações peptídicas fortes covalentes e pontes de 
dissulfeto 
➜Não são alteradas facilmente, logo, na estrutura primária, a 
sequência de AAs não é alterada por desnaturação proteica 
➜Essa estrutura que determina a função da proteína 
 
 
 Na estrutura primária pode ocorrer dois tipos de substituição: 
• Substituição conservativa: há uma substituição de um ou 
outro AA na estrutura primaria da proteína, sem que haja 
alteração na função proteica 
Exemplo: O indivíduo diabético pode usar tanto a insulina bovina como 
a suína sem que haja rejeição, pois, mesmo havendo alterações na 
sequência de um ou outro AA, tais tipos de insulina continuam 
exercendo a mesma função da insulina humana no organismo do 
indivíduo. 
Obs: a insulina suína tem maior compatibilidade com a insulina humana 
• Substituição não- conservativa: ocorre uma substituição de 
um ou outro AA na estrutura primaria da proteína com 
alteração de sua função proteica. Tal tipo de substituição 
ocorre nas hemoglobinopatias (distúrbios que podem 
ocorrer na produção de hemoglobinas – proteínas) 
Exemplo: anemia falciforme 
 
 
Estrutura secundária 
 A estrutura secundária diz respeito aos padrões regulares e 
repetitivos que ocorrem localmente no enovelamento do esqueleto da 
proteína. Os dois arranjos locais mais comuns nas proteínas são a 
alfa-hélice e a beta-folha. 
Alfa-Hélice 
Em uma alfa-hélice, o esqueleto polipeptídico se enrola em torno do 
eixo de uma hélice imaginária, no sentido horário. É como se estrutura 
primaria tivesse uma dobra e assumisse a forma de uma hélice (alfa 
hélice – aproveita melhor as pontes de H) 
Lâmina beta: antiparalela 
Para lembrar 
➜Lisozima: proteína com ação enzimática. Está presente na lágrima, 
no suor e na clara do ovo com o intuito de proteger determinadas 
regiões do corpo contra bactérias (degrada suas paredes celulares) - 
Mioglobina: proteína transportadora de O2 encontrada nos músculosesqueléticos e cardíacos. Tem a função de acumular O2 nas céls 
musculares para produção de energia necessária p contração muscular 
➜Hemoglobina: proteína encontrada nas hemácias. Contêm 4 cadeias 
polipeptídicas – cadeias alfa e beta; presença de grupo heme 
(coordena o Fe, que é quem se liga ao oxigênio e dá a cor vermelha ao 
sangue); é responsável pelo transporte de O2 e CO2 
 
 
 
 
Beta-folha 
Na estrutura secundária denominada beta-folha, o esqueleto 
polipeptídico está quase completamente estendido. Os grupos R se 
alternam para cima e para baixo ao longo do esqueleto estendido. 
 
 
Estrutura terciária 
A estrutura terciária diz respeito à forma tridimensional específica 
assumida pela proteína como resultado do enovelamento global de 
toda a cadeia polipeptídica. 
 
 
Efeitos da Água no Dobramento das Proteínas 
 A água forma uma “caixa” que mantém a proteína dobrada. Isso 
ocorre porque as pontes de hidrogênio mantêm as moléculas de 
águas juntas. A água repele as cadeias laterais de aminoácidos 
apolares, forçando-os para o interior da proteína. As cadeias laterais 
polares interagem com a água, permanecendo na parte externa da 
proteína. 
 
Desnaturação de Proteínas 
 É uma mudança conformacional na estrutura das proteínas A 
estrutura primária não sofre desnaturação 
• Fatores: Variações de pH, temperatura e o contato com a 
ureia 
A desnaturação pode ser irreversível: algumas proteínas, quando 
desnaturadas, tornam-se insolúveis. 
Ex: albumina do ovo e caseína do leite. 
 
 Estrutura quaternária: 
 Muitas proteínas são constituídas por mais de uma cadeia 
polipeptídica. A estrutura quaternária descreve a forma com que as 
diferentes subunidades se agrupam e se ajustam par a formar a 
estrutura total da proteína. 
 
 
 
 
 
–
Purificação das Proteínas 
➜ Processo pelo qual obtém-se uma proteína de interesse a 
partir de uma amostra biológica, como um tecido. 
➜Fundamental para o entendimento de sua função, logo se deve 
levar em consideração a sua carga, seu tamanho, sua solubilidade e 
sua afinidade de ligação 
Métodos de estudos 
Separação de proteínas com base na carga elétrica 
➜Eletroforese 
• Exame que detecta a presença de vários distúrbios no 
sangue, na urina e no DNA (teste de paternidade) 
• É denominada de peneira molecular usada na separação de 
materiais presente na amostra 
➜Eletroforese de proteínas plasmáticas: 
• São colocados no gel da eletroforese as proteínas do 
plasma (onde há proteínas pequenas, medias e grandes). 
Nesse gel vai ser ligada a eletricidade, o que provoca uma 
diferença de potencial e, consequentemente, o 
deslocamento das proteínas (possuem cargas) que irão ser 
carregadas do polo positivo para o polo negativo. Durante o 
processo da eletroforese, irá haver o coramento das 
amostras para que haja a quantização de cada tipo de 
proteína por meio de uma comparação com uma tabela 
padrão, e assim montar o perfil. 
• Cromatografia de troca iônica 
➜ Coluna em gel 
• Proteínas com carga positiva ficarão presas ao gel, em 
seguida serão coletadas em tubos de ensaio (NaCl é 
colocado e haverá troca de lugar com as proteínas 
positivas) Separação de acordo com massa molecular 
 ➜Cromatografia de exclusão molecular 
• Separa com base no tamanho 
• Gel possui esferas com poros, logo as proteínas pequenas 
entrarão nesses poros e as proteínas grandes vão sendo 
eliminadas, depois as medias e por último as pequenas 
ficam presas 
➜Cromatografia liquida de alta performance (hpcl) 
• Separa AAs de uma proteína 
• Pode separar d diversas formas 
• Pode conferir se o medicamento tem todos os elementos 
que propõe 
 
-A hemácia normal tem uma forma bicôncava, que garante 
grande maleabilidade e flexibilidade. Devido à presença de tal 
característica, a hemácia consegue se achatar para que assim, 
consiga passar pelos capilares 
- Na hemoglobina normal (HbA) a sexta posição da sua estrutura 
primária é ocupada pelo AA ácido glutâmico (polar). Já a 
hemoglobina falcêmica (HbS) a sexta posição é ocupada pelo AA 
valina (hidrofóbico não polar) 
- Como esses AAs ác.glutâmico e a valina pertencem a grupos 
diferentes essa substituição passa a ser não-conservativa, ou 
seja, altera a função da proteína 
-Tal substituição provoca a polimerização das HbSs umas com as 
outras, e consequentemente a sua precipitação no interior das 
hemácias 
- Quando as hemoglobinas falcemicas começam a se 
precipitarem, a hemácia começa a se achatar de tal forma que 
assume um formato de foice. Isso provoca um enrijecimento da 
membrana da hemácia e, consequentemente, a facilitação da 
sua eliminação pelo organismo 
- Com o passar do tempo essas hemácias perdem a capacidade 
de transportar O2 o que também facilita a sua eliminação. Desse 
modo, a velocidade de eliminação dessas hemácias é maior que a 
velocidade de reposição. Gerando um quadro de anemia do tipo 
falciforme 
- A anemia falciforme é um erro genético 
- Vaso oclusão: provocada pela anemia (causa dores fortes) 
- Leucocitose: não passa sangue para o tecido, então irá 
aumentar a pressão do local e causará obstrução (maior 
pressão local). Não chegará sangue, consequentemente, não 
chega O2, não chega H, assim não terá como formar ATP e 
haverá um acumulo de sódio intracelular célula morrerá por 
turgência = úlcera, necrose e apoptose 
- A anemia falciforme atinge mais raças negras. Eles são mais 
propensos a ter o traço falcemico (possuem hemácias normais 
e hemácias falcemicas = heterozigoto) 
 Vantagem do traço falcemico 
Os indivíduos que possuem o traço falcêmico têm maior 
resistência ao parasita da malária, pois como o ciclo de vida 
desse parasita ocorre no interior das hemácias, eles não 
conseguem se desenvolver no interior de hemácias falcemicas, o 
que provoca morte do parasita. 
Anemia Falciforme 
Aminoácidos 
Estrutura geral 
➜ Carbono alfa 
➜ Grupo carboxílico 
➜Grupo amino 
 ➜ Cadeia latera 
 
Tipos: 
➜ Ácidos (cadeia lateral ácida): ác. Glutâmico e ác. Aspártico . 
 ➜ Básicos (cadeia lateral básica):lisina, argenina e histidina. 
➜ Apolares (cadeia lateral apolar): glicina, valina, prolina, alanina, 
leucina, isoleucina, triptofano, metionina e fenilalanina 
➜ Polares (cadeia lateral polar): serina, cisteína, glutamina, 
asparagina, treonina e tirosina 
• Ligação dissulfeto: cisteínas 
➜ Aromáticos 
➜ Iminoácidos (possui um imino -NH): prolina (grupo amina 
secundário) 
➜ Não essenciais: conseguimos sintetizar no organismo 
➜ Essenciais: não produzimos, então conseguimos por meio da 
dieta; encontramos em alimentos de origem animal 
 
 
Funções de alguns aminoácidos 
➜ Leucina, isoleucina, valina: reparação muscular, maior 
concentração de proteínas ajuda na reparação muscular, maior 
desempenho nas atividades físicas 
➜ Alanina: envolvida no metabolismo da obtenção de energia 
➜ Treonina: está envolvida na síntese de colágeno e elastina 
➜ Metionina: está envolvida na resposta imunológica e sua falta 
pode ocasionar queda de cabelo 
➜Triptofano: utilizado na produção de outros aminoácidos (bons 
níveis de serotonina garante um nível estável de ânimo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ligação peptídica 
➜ São ligações covalente fortes que são sintetizadas por meio de 
uma reação de desidratação, ou seja, sua Ligação peptídica 
➜São ligações covalente fortes que são sintetizadas por meio de 
uma reação de desidratação, ou seja, sua formação se dar por meio 
liberação de uma molécula de água 
➜ A polimerização de AAs é catalisada por enzimas Obs: o teste 
de biureto serve para detectar a presença das ligações peptídicas 
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