05 - Proteínas e Enzimas

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Grupamento 
Amino
Hidrogênio
Grupamento 
Carboxila
(ácido carboxílico)
Agrupamento “R” 
ou cadeia lateral
Fórmula geral de um aminoácido
PROTEÍNAS
CLASSE EXEMPLO
Enzimas tripsina, maltase
Transporte hemoglobina, mioglobina 
Contrácteis actina, miosina 
Protetoras anticorpos, fibrinogênio
Hormônios insulina, prolactina
Estruturais colágeno, elastina
As proteínas são macromoléculas, isto é, 
moléculas grandes, constituídas por unidades 
chamadas aminoácidos. Algumas propriedades 
importantes dos seres vivos estão associadas a 
elas: a facilitação para a ocorrência de reações 
químicas (enzimas), o transporte de oxigênio 
(hemoglobina), a transmissão de informações 
(hormônios), a composição estrutural das células 
(membranas, túbulos, etc.), a defesa orgânica 
(anticorpos), etc.
Classificação das proteínas quanto à função 
biológica O que distingue 
O que distingue uma proteína da outra é o 
número de aminoácidos, o tipo de aminoácidos 
e a sequência na qual eles estão ligados.
Todos os aminoácidos possuem um átomo de 
carbono central, ao qual se ligam um grupo 
carboxila (COOH), que confere caráter ácido, um 
grupo amina (NH2), que tem caráter básico, um 
átomo de hidrogênio e um radical R, variável de 
um aminoácido para outro.
O radical R pode ser um átomo de hidrogênio, 
um grupo ou grupos mais complexos, contendo 
carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e 
enxofre.
Os animais podem sintetizar aminoácidos a 
partir de açúcar, graças à transferência do grupo 
NH2 das proteínas da dieta. Podem, ainda, 
transformar alguns aminoácidos em outros. 
Todavia, existem alguns aminoácidos que não 
podem ser produzidos pelos animais, e precisam 
ser conseguidos na alimentação. São os 
aminoácidos essenciais. Aqueles que podem ser 
sintetizados nas células animais são chamados 
aminoácidos naturais.
AS REAÇÕES DE SÍNTESE E 
HIDRÓLISE DAS PROTEÍNAS
As proteínas, ou cadeias polipeptídicas são 
formadas pela união entre aminoácidos. As 
ligações entre os aminoácidos são denominadas 
ligações peptídicas e ocorrem entre o grupo 
carboxila de um aminoácido e o grupo amina de 
outro aminoácido.
Para o organismo aproveitar as proteínas 
como fonte de aminoácidos, deve ocorrer ação 
enzimática na digestão das proteínas, que 
ocorre no estômago e no intestino, para quebrar 
as ligações peptídicas.
Como cada ligação peptídica é formada entre 
dois aminoácidos, uma proteína com 100 (cem) 
aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove) 
ligações peptídicas.
AS ESTRUTURAS DAS 
PROTEÍNAS
O número de aminoácidos é muito variável 
de uma proteína para outra, veja os exemplos 
abaixo:
Insulina bovina - 51 aminoácidos 
Hemoglobina humana - 574 aminoácidos 
Desidrogenase glutâmica - 8.300 aminoácidos
A sequência linear de aminoácidos de uma 
proteína define sua estrutura primária.
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O filamento de aminoácidos se enrola ao redor 
de um eixo, formando uma escada helicoidal 
chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável, 
cujas voltas são mantidas por ligações de 
hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura 
secundária da proteína.
As proteínas estabelecem outros tipos de ligações 
entre suas partes. Com isto, dobram sobre si 
mesmas, adquirindo uma configuração espacial 
tridimensional chamada estrutura terciária. 
Essa configuração pode ser filamentar como no 
colágeno, ou globular, como nas enzimas.
Tanto o estabelecimento de ligações de 
hidrogênio como o de outros tipos de ligações 
dependem da sequência de aminoácidos 
que compõem a proteína. Uma alteração na 
sequência de aminoácidos (estrutura primária) 
implica em alterações nas estruturas secundária 
e terciária da proteína. Como a função de uma 
proteína se relaciona com sua forma espacial, 
também será alterada.
Muitas proteínas são formadas pela associação 
de dois ou mais polipeptídios (cadeias de 
aminoácidos). A maneira como estas cadeias 
se associam constitui a estrutura quaternária 
dessas proteínas.
Estruturas das proteínas, começando pela primária (cadeia de 
aminoácidos), secundária (dobramentos devidos às ligações), terciária 
(enovelamento) e quaternária (conjugação de mais de uma proteína).
DESNATURAÇÃO DAS 
PROTEÍNAS
Quando as proteínas são submetidas à elevação 
de temperatura, a variações de pH ou a certos 
solutos como a ureia, sofrem alterações na sua 
configuração espacial, e sua atividade biológica 
é perdida. Este processo se chama desnaturação. 
Ao romper as ligações originais, a proteína sofre 
novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas 
se tornam insolúveis quando se desnaturam.
Na desnaturação, a sequência de aminoácidos 
não se altera e nenhuma ligação peptídica 
é rompida. Isto demonstra que a atividade 
biológica de uma proteína não depende apenas 
da sua estrutura primária, embora esta seja o 
determinante da sua configuração espacial.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem 
devolvidas ao seu meio original, podem 
recobrar sua configuração espacial natural. 
Todavia, na maioria dos casos, nos processos 
de desnaturação por altas temperaturas ou por 
variações extremas de pH, as modificações são 
irreversíveis. Como é o caso da clara do ovo que 
se solidifica e se torna branca, ao ser cozida, mas 
não se liquefaz nem volta a ser transparente, 
quando esfria.
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A importância das proteínas no organismo humano.
AS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
As proteínas desempenham quatro funções 
importantes para os seres vivos:
As proteínas estruturais estão presentes em 
estruturas esqueléticas, como ossos, tendões 
e cartilagens, unhas, cascos, etc., além da 
membrana celular.
As proteínas hormonais atuam no metabolismo 
como mensageiros químicos, como a insulina e 
o glucagon que controlam a glicemia do sangue 
e o hormônio de crescimento denominado 
somatotrofina, secretado pela hipófise.
As proteínas de defesa imunológica são as 
imunoglobulinas (anticorpos).
As proteínas de ação enzimática (enzimas) 
são importantes como catalisadores biológicos 
favorecendo reações do metabolismo celular, 
como as proteases, a catalase, a desidrogenase, 
entre outras.
PAPEL FUNÇÃO EXEMPLO
Hormonal Controle Metabólico Insulina, Glucagon
Estrutural
Proteínas de 
Reserva Albumina, Caseina
Proteínas de 
Transporte
Hemoglobina e 
Transferrina
Proteínas 
Contráteis Miosina e Actina
Componentes de 
Tecidos
Colágeno, 
Elastina, 
Reticulina
Defesa Anticorpos Imuglobulinas
Controle Catalisadoras (Enzimas) Pesina, Tripsina
ENZIMAS
As enzimas são responsáveis por catalisar 
milhares de reações químicas que constituem 
o metabolismo celular. Os catalisadores são 
substâncias que interferem na velocidade de 
uma reação química, sem sofrer alteração. 
Como todo catalisador, a enzima pode participar 
de uma reação várias vezes, podendo realizar 
uma mesma reação química milhares de vezes 
por segundo.
Todas as enzimas são proteínas. Portanto, sua 
produção é subordinada ao controle do DNA. É 
através da produção de enzimas específicas que 
o DNA comanda todo o metabolismo celular.
Sendo proteínas, quando submetidas a fatores 
capazes de modificar sua configuração espacial 
natural, podem perder suas propriedades 
catalíticas.
Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um 
outro composto, chamado cofator. O cofator 
pode ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma 
molécula orgânica designada por coenzima. As 
vitaminas da dieta, geralmente, são coenzimas.
As reações químicas ocorrem quando ligações 
químicas das moléculas reagentes são rompidas 
e novas ligações são formadas, originando novas 
moléculas. Para que aconteçam, as moléculas 
reagentes devem alcançar um nível de energia 
maior que o normal (estado de transição). A 
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energia necessária para elevar o nível energético 
dos reagentes a este estado de transição é a 
energia de ativação.
Pode ser comparada à energia necessária para 
levar uma pedra até o alto de uma montanha, 
de onde irá rolar. Funcionamento deuma enzima sobre um substrato.
Caminho de uma reação catalisada e não catalisada.
Na presença de um catalisador, as moléculas 
atingem o estado de transição em um nível 
energético inferior aquele que atingiram na sua 
ausência. Portanto, os catalisadores aumentam 
a velocidade da reação porque diminuem 
a energia de ativação necessária. Quando 
os produtos são formados, o catalisador se 
desprende, inalterado.
Quando o catalisador é uma enzima, os reagentes 
são chamados substratos. O nome de uma 
enzima pode indicar o tipo de reação catalisada 
(hidrolase, transaminase, desidrogenase, etc.) 
ou substrato sobre o qual ela atua (amilase, 
protease, lipase, etc.).
As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos 
substratos um local para aderirem e aonde a 
reação irá se processar. Tal local é o centro ativo.
A ligação entre o substrato e o centro ativo é 
muito precisa e específica. A estrutura do centro 
ativo depende da configuração espacial da 
enzima. Alterações na estrutura tridimensional 
da enzima podem torná-la inativa, por impedir 
o encaixe do substrato no centro ativo. A ligação 
da enzima com seu substrato tem, portanto, 
grande especificidade.
FATORES QUE MODIFICAM 
A AÇÃO ENZIMÁTICA 
EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
A enzima E combina-se com o substrato S, 
formando um complexo ES, em uma reação 
rápida. Em uma reação mais lenta, o complexo 
ES se desfaz, originando o produto P e liberando 
a enzima.
Se a concentração da enzima for constante, 
aumentos sucessivos na concentração do 
substrato são acompanhados por aumentos 
cada vez menores na velocidade da reação.
Atinge-se um ponto no qual novos aumentos 
não provocarão elevação na velocidade. Ao 
ser alcançada a velocidade máxima, a enzima 
encontra-se saturada e não pode atuar mais 
rapidamente. Todas as moléculas da enzima 
encontram- se em atividade. Este é um exemplo 
de saturação, onde a velocidade máxima da 
reação é alcançada, conhecida como Constante 
de Michaelis Menten.
EFEITO DA TEMPERATURA
Sabe-se que a velocidade das reações químicas 
aumenta com a elevação da temperatura. 
Todavia, nas reações catalisadas por enzimas, 
a velocidade tende a diminuir quando a 
temperatura passa de 35°C a 40°C. Isso ocorre 
porque temperaturas elevadas alteram a 
estrutura secundária, terciária e até quaternária 
da enzima, afetando sua configuração espacial. 
Em temperaturas superiores a 70 °C as reações 
enzimáticas cessam para os humanos, pois deve 
ocorrer desnaturação da enzima.
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O pH ótimo das principais enzimas digestivas.
Existe, portanto, uma temperatura na qual a 
atividade da enzima é máxima, a temperatura 
ótima. Nos animais homeotérmicos, cuja 
temperatura corporal é constante, a temperatura 
ótima está entre 35°C e 40 °C. Nos pecilotérmicos, 
de temperatura variável, as enzimas atuam em 
temperatura de 25°C, aproximadamente.
As enzimas não se tornam inativadas pelo 
congelamento. A velocidade das reações diminui 
com a queda da temperatura, podendo mesmo 
cessar. Porém, a atividade catalítica reaparece, 
quando a temperatura se eleva a valores 
normais. A diminuição da atividade enzimática 
e da taxa metabólica em baixas temperaturas 
é útil para o congelamento de sêmen e de 
embriões, para a conservação de órgãos para 
transplantes ou para a preservação de órgãos 
durante a realização de cirurgias.
EFEITO DO PH
As enzimas têm um pH ótimo no qual sua 
atividade biológica é máxima. Em valores abaixo 
(mais ácido) ou acima (mais básico) desse pH, a 
atividade biológica diminui porque a estrutura 
tridimensional da enzima se altera. O pH ótimo 
varia de enzima para enzima.
 Enzima pH ótimo
 Pepsina 2,0
 Tripsina 8,5
 Ptialina 6,8
Os gráficos a seguir mostram como o fator pH 
influencia na atividade enzimática.
ANOTAÇÕES
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LEITURA COMPLEMENTAR
Entender as informações e quantidades 
presentes em rótulos e tabelas nutricionais é 
fundamental para que possamos fazer boas 
escolhas para nossa saúde e alimentação. 
Algumas das informações podem ser de 
difícil compreensão e por isso destacamos 
alguns pontos que você precisa estar ligado 
(a) na hora de realizar uma boa compra!
Para que nós, consumidores, possamos fazer 
escolhas conscientes quando compramos 
nossos alimentos, precisamos entender 
as informações contidas nas embalagens. 
Nesta semana, a Agência Nacional de 
Vigilância Sanitária (Anvisa) informou que a 
população ainda considera as informações das 
tabelas nutricionais de difícil compreensão 
e por isso, estas são pouco usadas pelos 
consumidores. A população se queixa de 
que são necessários conhecimentos e tempo, 
para entender e utilizar os dados das tabelas. 
Hoje, algumas das informações obrigatórias 
nos rótulos dos alimentos são: o valor 
energético, carboidratos, proteínas, gorduras 
totais, gorduras saturadas, gorduras trans, 
fibra alimentar e sódio. Você sabe o que 
significa cada uma delas? 
COMO ENTENDER OS RÓTULOS E TABELAS 
NUTRICIONAIS DOS ALIMENTOS?
O valor energético corresponde à energia 
produzida pelo nosso corpo proveniente 
dos carboidratos, proteínas e gorduras 
totais. O valor aqui pode estar expresso em 
Quilojoules (kJ) ou Quilocalorias (kcal), onde 
cada kJ corresponde a aproximadamente 
4,2 quilocalorias. Os carboidratos são os 
componentes dos alimentos que fornecem 
energia para o nosso corpo e atividades 
diárias, e as proteínas são componentes 
necessários para a construção e manutenção 
dos nossos órgãos, tecidos e células. As 
gorduras merecem atenção, já que no 
rótulo dos alimentos aparecem 3 tipos delas: 
totais, saturadas e trans. As gorduras totais 
são a soma de todos os tipos de gordura 
encontradas em um alimento. As saturadas 
correspondem aos alimentos de origem 
animal e devem ter seu consumo controlado, 
já que o seu consumo em excesso aumenta o 
risco de desenvolvermos doenças do coração. 
Gorduras trans são encontradas em grandes 
quantidades em alimentos industrializados e 
o consumo delas deve ser reduzido, já que 
o nosso corpo não necessita desse tipo de 
gordura. As fibras alimentares estão presentes 
principalmente em alimentos de origem 
vegetal, e seu consumo é fundamental para 
um bom funcionamento do intestino. O sódio, 
por sua vez, está presente no sal de cozinha e 
também em alimentos industrializados, e seu 
consumo não pode ser em excesso, já que 
isso pode levar a um aumento da pressão 
arterial. 
A primeira informação que você precisa 
saber é que a lista de ingredientes do 
produto está em ordem decrescente, isto é, 
o primeiro ingrediente é aquele em maior 
quantidade no produto e o último, em menor 
quantidade. Fique atento (a)! Exemplo de tabela nutricional contida em um alimento.
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Além de ficar ligado(a) nas quantidades da 
tabela nutricional, atente-se quanto aos 
valores diários também presentes nos rótulos. 
O valor diário é a quantidade dos nutrientes 
que a população deve consumir para ter uma 
alimentação saudável, e diferentes nutrientes, 
têm diferentes valores. Não é necessário ficar 
somando quantidades para verificar se você 
atingiu a recomendação diária. O importante 
é escolher alimentos saudáveis, avaliando as 
informações contidas nos rótulos. Entender 
essas informações possibilita um aumento 
na proteção e na promoção da saúde da 
população e uma melhoria significativa da 
nossa alimentação.
E aí, pronto para começar a desvendar os 
rótulos dos alimentos?
Fonte: Anvisa.
ANOTAÇÕES
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(FUVEST 2013) Louis Pasteur realizou experimentos 
pioneiros em Microbiologia. Para tornar estéril um 
meio de cultura, o qual poderia estar contaminado 
com agentes causadores de doenças, Pasteur 
mergulhava o recipiente que o continha em um banho 
de água aquecida à ebulição e à qual adicionava 
cloreto de sódio.
Com a adiçãode cloreto de sódio, a temperatura de 
ebulição da água do banho, com relação à da água 
pura, era ______. O aquecimento do meio de cultura 
provocava _______.
As lacunas podem ser corretamente preenchidas, 
respectivamente, por: 
maior; desnaturação das proteínas das bactérias 
presentes. 
menor; rompimento da membrana celular das 
bactérias presentes. 
a mesma; desnaturação das proteínas das bactérias. 
maior; rompimento da membrana celular dos vírus. 
menor; alterações no DNA dos vírus e das bactérias.
(UPF 2014) Celulose, esteroides, RNA e albumina são 
exemplos dos seguintes tipos de moléculas orgânicas, 
respectivamente: 
proteína, carboidratos, lipídio, ácido nucleico. 
carboidrato, lipídios, ácido nucleico, proteína. 
carboidrato, proteínas, ácido nucleico, lipídio. 
lipídio, carboidratos, proteína, ácido nucleico. 
proteína, carboidratos, ácido nucleico, lipídio. 
a
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a
b
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c
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d
d
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d
d
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EXERCÍCIOS
(UECE 2015) A Astrobiologia, uma ciência moderna 
que trata de investigar a existência de moléculas 
orgânicas em outros planetas, asteroides e meteoros, 
aponta em pesquisas recentes a “importação” de 
aminoácidos por meteoritos que caíram na Terra. Tais 
moléculas são de grande relevância para o estudo da 
vida, pois são: 
os monômeros dos ácidos nucleicos. 
os monômeros construtores de proteínas. 
moléculas básicas para a atividade da maioria das 
enzimas. 
coenzimas de importante relevância no processo de 
síntese proteica. 
(PUCPR 2015) Rosto vermelho depois de beber pode 
sinalizar risco de câncer.
Manifestação está ligada à deficiência enzimática 
no metabolismo do álcool. (...) Essa resposta do 
fluxo sanguíneo, que pode acompanhar náusea 
e batimentos cardíacos acelerados, é causada, 
principalmente, por uma deficiência herdada 
numa enzima chamada ALDH2, uma característica 
compartilhada por mais de um terço da população 
de famílias do leste asiático – japoneses, chineses 
ou coreanos. Mesmo meia garrafa de cerveja já pode 
deflagrar a reação.
Adaptado de: http://q1.globo.com./
Noticias?Ciencia/0,,MUL1057722-5603,00-ROSTO+VERMELHO+D
EPOIS+DE+BEBER+PODE+SINALIZAR+RISCO+DE+CANCER.html.
Acesso em: 17.04.2015.
1
3
4
2
Assinale a alternativa que NÃO caracteriza a ação das 
enzimas. 
Aumentam a velocidade das reações químicas. 
Não se misturam aos produtos formados, isto é, não 
são consumidas na reação. 
Aumentam a energia de ativação das reações 
químicas. 
São produzidas de acordo com a informação contida 
no DNA. 
Atuam como catalisadores orgânicos nas reações. 
(UFRGS 2014) Os quatro tipos de macromoléculas 
biológicas estão presentes, aproximadamente, nas 
mesmas proporções, em todos os organismos vivos.
Sobre essas macromoléculas, assinale a alternativa 
correta. 
As vitaminas são triglicerídeos sintetizados no fígado 
e podem funcionar como coenzimas. 
Os polissacarídeos, como a frutose e o glicogênio, são 
respectivamente compostos armazenadores de energia 
em plantas e animais. 
As proteínas têm, entre as suas funções, o suporte 
estrutural, a catálise e a defesa dos organismos. 
Os ácidos nucleicos são polímeros de nucleotídeos, 
caracterizados pela presença de hexoses. 
Os carboidratos, assim como os ácidos nucleicos, 
podem funcionar como material hereditário. 
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(PUCRJ 2014) Na preparação do meio de cultura 
para células animais, o técnico de um determinado 
laboratório esqueceu-se de adicionar o suprimento 
de aminoácidos. Que moléculas terão sua formação 
imediatamente prejudicada? 
Lipídios 
Glicídios 
Nucleotídeos 
Proteínas 
Ácidos nucleicos 
(UEG 2013) As enzimas são moléculas de proteínas que 
funcionam como efetivos catalisadores biológicos. 
A sua presença nos seres vivos é essencial para 
viabilizar as reações químicas, as quais, em sua 
ausência, seriam extremamente lentas ou até mesmo 
não ocorreriam. Considerando-se a propriedades 
desses biocatalisadores, constata-se o seguinte: 
a mioglobina presente nos músculos é um exemplo de 
enzima. 
as enzimas aumentam a energia de ativação de uma 
reação química. 
com o aumento da temperatura, a atividade catalítica 
atinge um ponto máximo e depois diminui. 
essas moléculas alteram a posição de equilíbrio das 
reações químicas.
(UECE 2016) Atente à seguinte representação químico-
estrutural de um aminoácido.
(UFG 2013) Uma reportagem em relação à definição do 
que é o leite de fato foi veiculada na Folha de S. Paulo, 
edição do dia 16/09/2012 (página C7). Segundo essa 
reportagem: “leite é um produto natural composto 
de água, gordura, vitaminas, proteínas, enzimas e 
lactose...”. Dentre essas substâncias mencionadas, a 
classe que é um catalisador biológico é a: 
dos lipídios. 
dos minerais. 
das enzimas. 
das vitaminas. 
dos glicídios.
(PUCCAMP 2017) O glúten é formado pelas proteínas 
gliadina e glutenina, que se encontram naturalmente 
na semente de muitos cereais, como trigo, cevada, 
centeio e aveia. A formação das proteínas depende 
da união dos aminoácidos por meio de ligações do 
tipo: 
glicosídicas. 
peptídicas. 
fenólicas. 
aromáticas. 
lipídicas.
(CFTMG 2010) Todas as atividades celulares dependem, 
de certa forma, da ação de proteínas, entre as quais, 
algumas são especiais e denominadas enzimas, cuja 
função é: 
catalisar as reações biológicas. 
promover a adesão entre as células. 
servir como depósito temporário de glicose. 
lubrificar as juntas esqueléticas dos animais. 
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a
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d
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d
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d
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e
6
7
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8
9
10
Considerando a figura acima, assinale a afirmação 
verdadeira. 
Observa-se a presença de um carbono central α (alfa) 
responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. 
O quarto ligante é um radical chamado genericamente 
de R ou cadeia lateral R de forma constante ou 
inalterada nos 20 aminoácidos. 
Um grupamento carboxila, um grupamento amina, um 
grupo R e um átomo de hidrogênio estão ligados ao 
carbono central. 
Além desses 20 tipos de aminoácidos principais, há 
alguns aminoácidos especiais que só aparecem em 
alguns tipos de proteínas e não possuem o grupo amina.
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(UPF 2016) As proteínas desempenham diversas 
funções fisiológicas e estruturais nos seres vivos. Com 
relação a essas substâncias, é incorreto afirmar: 
Cada indivíduo produz as suas próprias proteínas, 
que são codificadas de acordo com o seu material 
genético. 
As proteínas são constituintes, juntamente com os 
lipídios, das biomembranas celulares. Na membrana 
plasmática, desempenham papéis importantes na 
permeabilidade. 
Proteínas especiais ligam-se ao DNA de seres 
eucariotos para formar a cromatina. 
São todas constituídas por sequências monoméricas 
de aminoácidos e monossacarídeos. 
Diferem umas das outras pelo número, pelo tipo e pela 
sequência de aminoácidos que as constituem. 
(UECE 2015) As proteínas observadas na natureza 
evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções 
específicas, e suas propriedades funcionais dependem 
da sua estrutura tridimensional.
Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que 
a estrutura tridimensional das proteínas surge porque 
sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas 
se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em 
domínios compactos com estruturas tridimensionais 
específicas. 
as cadeias polipeptídicas das proteínas são 
normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes 
que são ligados não covalentemente durante o processo 
de síntese pela formação de uma ligação peptídica. 
as interações que governam o enovelamento e 
a estabilidade das proteínas são: interações não 
covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van der 
Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. 
os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem 
em comum somente o Carbono alfa e o grupamento 
amino (NH2).
a
a
a
a
a
b
b
b
b
b
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d
d
d
d
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e
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a
b
c
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e
(ENEM 2ª APLICAÇÃO 2010) Alguns fatores podem alterar 
a rapidez das reações químicas. A seguir, destacam-
se três exemplos no contexto da preparação e da 
conservação de alimentos:
1. A maioria dos produtos alimentícios se conserva por 
muito mais tempo quando submetidos à refrigeração. 
Esse procedimento diminui a rapidez das reações que 
contribuem para a degradação de certos alimentos.
2. Um procedimento muito comum utilizado em 
práticas de culinária é o corte dos alimentos para 
acelerar o seu cozimento, caso não se tenha uma 
panela de pressão.
3. Na preparação de iogurtes, adicionam-se ao leite 
bactérias produtoras de enzimas que aceleram as 
reações envolvendo açúcares e proteínas lácteas.
Com base no texto, quais são os fatores que 
influenciam a rapidez das transformações químicas 
relacionadas aos exemplos 1, 2 e 3, respectivamente? 
(UFPR 2010) Boa parte das proteínas são classificadas 
como enzimas e apresentam papel importante no 
processo de aumento da velocidade de uma reação 
química. Sobre as enzimas do corpo humano, é 
correto afirmar: 
Apresentam capacidade de suportar grandes variações 
de pH, solubilidade e temperatura sem perder as suas 
características funcionais. 
Em geral, uma mesma enzima pode apresentar 
diferentes aplicações, trabalhando com um grande 
número de substratos. Essa flexibilidade é dada pela 
capacidade das enzimas em alterar a sua conformação 
de acordo com o substrato. 
As enzimas apresentam alta especificidade com o seu 
respectivo substrato, devido às características químico-
estruturais do sítio de ligação geradas pela estrutura 
tridimensional da própria enzima. 
As enzimas apresentam a característica de sinalizarem 
e desencadearem respostas fisiológicas a partir do 
seu reconhecimento por um receptor. Em geral são 
produzidas em algum tecido específico, diferente 
daquele onde se desencadeia a resposta. 
As enzimas apresentam a capacidade de serem 
reguladas somente pelos produtos diretamente 
formados pela sua atividade, em um processo 
denominado retroalimentação negativa.
(UESPI 2012) O funcionamento dos organismos vivos 
depende de enzimas, as quais são essenciais às 
reações metabólicas celulares. Essas moléculas: 
possuem cadeias nucleotídicas com dobramentos 
tridimensionais que reconhecem o substrato numa 
reação do tipo chave-fechadura. 
diminuem a energia de ativação necessária à 
conversão dos reagentes em produtos. 
aumentam a velocidade das reações químicas quando 
submetidas a pH maior que 8,0 e menor que 6,0. 
são desnaturadas em temperaturas próximas de 0ºC 
paralisando as reações químicas metabólicas. 
são consumidas em reações metabólicas exotérmicas, 
mas não alteram o equilíbrio químico. 
(G1 - IFCE 2016) Sobre as proteínas e sua formação, é 
correto afirmar que 
leite, ovos e pão são reconhecidos como alimentos 
ricos em proteínas. 
as ligações peptídicas, que formam as proteínas, 
ocorrem entre os grupos carboxila de aminoácidos 
diferentes. 
são formadas pela união de vários aminoácidos por 
meio de ligações glicosídicas. 
não apresentam função energética. 
apresentam função plástica, também conhecida como 
função construtora. 
14
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16
17
Temperatura, superfície de contato e concentração. 
Concentração, superfície de contato e catalisadores. 
Temperatura, superfície de contato e catalisadores. 
Superfície de contato, temperatura e concentração. 
Temperatura, concentração e catalisadores. 
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(UFPB 2012) O aumento da atividade industrial, 
embora tenha trazido melhorias na qualidade de vida, 
agravou os níveis de poluição do planeta, resultantes, 
principalmente, da liberação de agentes químicos no 
ambiente. Na tentativa de minimizar tais efeitos, diversas 
abordagens vêm sendo desenvolvidas, entre elas a 
substituição de agentes químicos por agentes biológicos. 
Um exemplo é o uso, na indústria têxtil, da enzima 
celulase no processo de amaciamento dos tecidos, em 
substituição aos agentes químicos. Considerando os 
conhecimentos sobre estrutura e função de proteínas, é 
correto afirmar que essas moléculas biológicas são úteis 
no processo industrial citado devido à sua 
insensibilidade a mudanças ambientais. 
capacidade de uma única enzima reagir, 
simultaneamente, com diversos substratos. 
capacidade de diminuir a velocidade das reações. 
alta especificidade com o substrato. 
capacidade de não se reciclar no ambiente. 
a
a
a
a
a
b
b
b
b
b
c
c
c
c
c
d
e
d
d d
d
e
e e
(FATEC 2015) Na indústria têxtil, é uma prática comum aplicar 
goma aos tecidos no início da produção, para torná-los mais 
resistentes. Esse produto, entretanto, precisa ser removido 
posteriormente, no processo de desengomagem. Nesse 
processo, os produtos têxteis são mergulhados em um banho 
aquoso com uma enzima do grupo das amilases.
Os gráficos nas figuras 1 e 2 representam a eficiência da atividade 
dessa enzima em diferentes valores de temperatura e pH.
(UPF 2015) A maioria das reações metabólicas de um 
organismo somente ocorre se houver a presença de 
enzimas. Sobre as enzimas, analise as afirmativas abaixo.
I. A ação enzimática sofre influência de fatores como 
temperatura e potencial de hidrogênio; variações nesses 
fatores alteram a funcionalidade enzimática. 
(UEG 2012) Nos seres vivos, os processos celulares de 
transformação de energia são realizados por meio de 
reações químicas. As reações químicas são processos 
nos quais moléculas reagem entre si, transformando-se 
em outras moléculas, chamadas de produto. A respeito 
dos processos de transformação de energia nas células, 
é correto afirmar: 
nenhuma das atividades celulares envolve liberação de 
energia na forma de calor. 
as reações exergônicas que ocorrem na célula são 
devidas à energia de ativação. 
as reações químicas que liberam energia são 
chamadas de endotérmicas e endogônicas. 
nas reações exergônicas ou exométricas, os reagentes 
possuem mais energia do que o produto, sendo que 
parte da energia é liberada sob a forma de calor. 
(IFCE 2011) O leite materno é o único alimento que 
contém todos os nutrientes necessários ao bebê durante 
os primeiros meses de vida, pois, além de fornecer os 
compostos químicos necessários ao desenvolvimento, 
ele contém anticorpos que ajudam a prevenir doenças. 
Essas macromoléculas são classificadas como 
carboidratos de defesa que desempenham funções 
biológicas importantes. 
lipídios protetores que participam da formação de 
estruturas celulares. 
proteínas especiais encontradas nos seres vivos. 
vitaminas fundamentais à nossa saúde que produzem 
imunidade ativa. 
ácidos nucleicos constituídos por nucleotídeos.
21
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20
19
Com base nas informações apresentadas, está correto 
afirmar que, para se obter a máxima eficiência da ação 
da enzima no processo industrial citado no texto, seria 
necessário manter o banho aquoso de desengomagem a 
50ºC e pH ácido, sendo que a enzima age 
especificamente sobre proteínas. 
50ºC e pH ácido, sendo que a enzima age 
especificamente sobre polissacarídeos. 
50ºC e pH básico, sendo que a enzima age 
especificamente sobre polissacarídeos. 
70ºC e pH ácido, sendo que a enzima age 
especificamente sobre polissacarídeos. 
70ºC e pH básico, sendo que a enzima age 
especificamente sobre proteínas. 
O modo de ação das enzimas e a análise do gráfico 
permitem concluir que 
todas as moléculas de enzimas estão unidas às 
moléculas de substrato quando a reação catalisada 
atinge a taxa máxima. 
com uma mesma concentração de substrato, a taxa de 
reação com enzima é menor que a taxa de reação sem 
enzima. 
a reação sem enzima possui energia de ativação menor 
do que a reação com enzima. 
o aumento da taxa de reação com enzima é 
inversamente proporcional ao aumento da 
concentração do substrato. 
a concentração do substrato não interfere na taxa de 
reação com enzimas porque estas são inespecíficas.(FMP 2016) O gráfico a seguir mostra como a concentração 
do substrato afeta a taxa de reação química.
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a
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c
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(UERJ 2013) Existem dois tipos principais de inibidores 
da atividade de uma enzima: os competitivos e os não 
competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem 
com o substrato pelo centro ativo da enzima.
Considere um experimento em que se mediu a 
velocidade de reação de uma enzima em função da 
concentração de seu substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um 
inibidor competitivo;
• presença de concentrações constantes de um 
inibidor não competitivo.
Os resultados estão representados no gráfico abaixo: 
(UDESC 2015) Dezenas de milhões de átomos de 
elementos químicos unem-se e formam os diferentes 
compostos orgânicos que constituem os seres vivos. 
Proteínas, glicídios e ácidos nucleicos são exemplos 
destes compostos orgânicos. 
Em relação a estes compostos, analise as proposições. 
I. Proteínas são compostos orgânicos constituídos por 
carbono, hidrogênio e oxigênio. 
(PUCMG 2015) O bom funcionamento de nosso 
organismo depende em parte de rotas metabólicas 
correlacionadas e controladas. Glicose, lipídeos e 
proteínas podem servir como fontes de energia para 
nosso corpo.
Diante da decisão de uma pessoa perder peso 
rapidamente, foram feitas as afirmações a seguir.
I. As proteínas possuem funções essenciais ao 
organismo, como enzimas e elementos estruturais, 
não sendo então armazenadas como fonte primordial 
de energia.
II. As gorduras apresentam maior conteúdo energético 
por unidade de massa do que os carboidratos.
III. Os músculos podem utilizar tanto suas reservas 
de glicogênio como ácidos graxos para a produção 
aeróbica de ATP.
IV. Na gliconeogênese alguns aminoácidos podem ser 
desaminados e usados para produzir glicose para o 
cérebro, que depende de glicemia adequada para o 
bom funcionamento.
Estão CORRETAS as afirmações: 
I, II, III e IV. 
II, III e IV, apenas. 
I, III e IV, apenas. 
I, II e III, apenas. 
(UEPB 2014) Sobre os compostos orgânicos dos seres 
vivos são apresentadas as proposições abaixo, leia 
atentamente cada uma delas e, em seguida, relacione 
o composto à proposição apresentada. 
I. Carboidratos 
II. Lipídios 
III. Proteínas 
A. São os principais componentes das biomembranas. 
Apresentam uma região polar e outra apoIar, estando 
esta característica intimamente ligada à estrutura em 
bicamada das membranas celulares.
B. Elevação da temperatura e alterações no pH do 
meio podem provocar alteração da estrutura espacial 
destes compostos, fenômeno este denominado 
desnaturação. 
C. São moléculas apolares, utilizadas pelos seres 
24
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27
II. São formadas por aminoácidos e algumas delas 
podem conter também componentes não proteicos 
adicionais, como, por exemplo, carboidratos, lipídios, 
metais ou fosfatos.
III. Apresentam alteração em sua estrutura após a 
reação que catalisam, uma vez que perdem aminoácidos 
durante o processo.
IV. A ligação da enzima com seu respectivo substrato 
tem elevada especificidade. Assim, alterações na forma 
tridimensional da enzima podem torná-la afuncional, 
porque impedem o encaixe de seu centro ativo ao 
substrato.
Está correto apenas o que se afirma em: 
I, II e IV. 
I , II e III. 
II, III e IV. 
III e IV. 
I, III e IV.
A curva I corresponde aos resultados obtidos na 
ausência de inibidores.
As curvas que representam a resposta obtida na 
presença de um inibidor competitivo e na presença de 
um não competitivo estão indicadas, respectivamente, 
pelos seguintes números: 
II e IV 
II e III 
III e II 
IV e III 
II. O nitrogênio é um elemento comum tanto às 
proteínas quanto aos ácidos nucleicos. 
III. Um elemento fundamental na composição de 
glicídios, como a glicose e a frutose, é o nitrogênio. 
IV. Algumas proteínas podem apresentar em sua 
composição metais, a exemplo, o ferro ou o magnésio. 
Assinale a alternativa correta. 
Somente as afirmativas I, III e IV são verdadeiras. 
Somente as afirmativas II e IV são verdadeiras. 
Somente as afirmativas I e III são verdadeiras. 
Somente as afirmativas II e IV são verdadeiras. 
Somente as afirmativas I, II e IV são verdadeiras. 
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(UERJ 2011) Em um experimento, uma pequena amostra 
de soro sanguíneo foi colocada em um suporte 
poroso embebido em meio formado por solução 
salina mantida em pH 6,0. Através desse suporte 
estabeleceu-se um circuito elétrico, como mostra o 
esquema abaixo.
(PUCRJ 2013) Considere as afirmações abaixo 
relativas aos efeitos da elevação da temperatura no 
funcionamento das reações enzimáticas:
I. A elevação da temperatura, muito acima de sua 
temperatura ótima, pode reduzir a atividade de uma 
enzima.
II. A elevação da temperatura pode desnaturar uma 
enzima.
III. Todas as enzimas têm a mesma temperatura 
ótima.
IV. Algumas enzimas são estáveis no ponto de 
ebulição da água.
Estão corretas: 
I, II e IV, apenas. 
I, II e III, apenas. 
II, III e IV, apenas. 
II e IV, apenas. 
todas as afirmações. 
(FAC. PEQUENO PRÍNCIPE - MEDICI 2016) Leia o texto a 
seguir, publicado na revista Superinteressante 
O que arde nem sempre cura 
A água oxigenada prejudica a cicatrização de um 
corte? 
Sim. No geral, o melhor é deixar o corpo cuidar 
sozinho do fechamento do talho. “Basta limpar bem o 
local com água ou soro fisiológico”, receita a cirurgiã 
plástica Lydia Massako Ferreira, da Universidade 
Federal de São Paulo. A ideia, muito difundida, de que 
substâncias que fazem a pele arder são boas para a 
cicatrização é errada. “Elas agridem quimicamente a 
ferida e só devem ser usadas se há risco de infecção”, 
aconselha Lydia. Assim, um corte com lâmina ou um 
joelho ralado no cimento não precisam mais do que 
uma boa lavada. 
“A água oxigenada atrapalha a formação das fibras 
de colágeno que vão preencher o corte”, avisa a 
dermatologista Núbia Rossetti. Ferimentos feitos com 
objetos enferrujados pedem cuidado maior. Nesses 
casos, a água oxigenada e outros antissépticos 
ajudam, mas deve ser avaliada a necessidade também 
de uma vacina antitetânica. Todas essas substâncias 
devem ser usadas, com certeza, quando já existe 
infecção, pois matam os microrganismos. 
Disponível em: <http://super.abril.com.br/comportamento/o-que-
arde-nem-sempre-cura>. Acesso em: 06/05/2016. 
O texto relata que o uso de água oxigenada (peróxido 
de hidrogênio) em ferimentos não é interessante, 
pois sua oxidação poderia roubar elétrons das 
moléculas de colágeno produzidas pelos fibroblastos, 
atrapalhando a cicatrização do ferimento. Ainda 
assim, muitas pessoas utilizam a água oxigenada em 
ferimentos, buscando seu poder antisséptico. A água 
oxigenada possui essa ação porque 
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30
PROTEÍNA pl
(valores 
médios)NOME
VELOCIDADE 
DE MIGRAÇÃO
gamaglobulina V1 8,0
betaglobulina V2 7,6
alfaglobulina V3 6,6
albumina v4 4,8
a
a
a
b
b
b
c
c
c
d
d
d
e
e
vivos como reserva energética, alguns também os 
utilizam como impermeabilizantes, em outros aparecem 
como elementos estruturais e precursores de hormônios esteroides. 
D. Representam a principal fonte de energia para os 
seres vivos, além de desempenharem relevante papel 
na estrutura corporal destes. 
E. Dentre as suas funções destacamos a de atuarem como 
biocatalisadores, sendo esta função desempenhada por 
um grupo especial. 
A relação está estabelecida de forma correta em: 
I-A, II-B, II-C, Ill-D, II-E. 
I-A, III-B, II-C, lI-D, III-E. 
III-A, II-B, I-C, II-D, II-E. 
II-A, I-B, III-C, I-D, I-E. 
II-A, III-B, II-C, I-D, III-E. 
Sabe-se que:
- a carga elétrica de uma proteína depende do pH do 
meio em que está dissolvida;
- o ponto isoelétrico (pI) de uma proteína corresponde 
ao pH do meio onde ela é eletricamente neutra;
- quanto mais afastado do pH do meio for o ponto 
isoelétrico de uma proteína, maior será suacarga 
elétrica.
A tabela a seguir mostra os valores médios dos pontos 
isoelétricos e as velocidades de migração de quatro 
proteínas do soro sanguíneo, para essas condições 
experimentais:
A ordem crescente das velocidades de migração das 
proteínas citadas é:
v3 – v1 – v4 – v2 
v1 – v2 – v3 – v4 
v1 – v2 – v4 – v3 
v3 – v4 – v2 – v1
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e
a reação química promovida pela catalase decompõe 
o peróxido de hidrogênio e isso afeta as bactérias 
anaeróbias. 
os peroxissomos bacterianos não toleram a presença do 
peróxido de hidrogênio e isso leva à morte bacteriana. 
a decomposição química do peróxido de hidrogênio 
acidifica a região, levando as bactérias aeróbicas à 
morte. 
ANOTAÇÕES
a catalase bacteriana decompõe a água oxigenada e 
o oxigênio liberado oxida a parede celular da bactéria, 
destruindo-a. 
o peróxido de hidrogênio é uma substância existente 
no sistema imunológico e é sinalizadora para que 
macrófagos fagocitem as bactérias do ferimento.
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GABARITO
1 - [B]
Os aminoácidos são as unidades estruturais (monômeros) que 
constituem as proteínas que formam os seres vivos. 
2 - [C]
As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica, 
capazes de acelerar reações bioquímicas diminuindo a energia 
de ativação necessária para que a reação ocorra. 
3 - [A]
A dissolução do cloreto de sódio à água pura eleva o seu ponto 
de ebulição. O aquecimento do meio de cultura provocava a 
desnaturação das proteínas das bactérias presentes.
4 - [B]
A celulose é um polissacarídeo formado pela condensação de 
moléculas de glicose (monossacarídeo). Os esteroides são lipídios 
derivados do colesterol. O RNA é um ácido nucleico formado pela 
união de nucleotídeos contendo as bases nitrogenadas adenina, 
guanina, citosina e uracila. A albumina é uma proteína formada 
pela união peptídica de unidades estruturais denominadas 
aminoácidos. 
5 - [C]
As proteínas apresentam uma grande diversidade de funções 
biológicas atuando, por exemplo, na defesa dos organismos, 
na composição de muitas estruturas corporais e na catálise de 
diferentes reações metabólicas. As vitaminas são substâncias 
orgânicas não sintetizadas pelos organismos, necessárias em 
pequenas quantidades. A frutose é um monossacarídeo do tipo 
hexose. Os ácidos nucleicos caracterizam-se pela presença de 
pentoses e, ao contrário dos carboidratos, atuam como material 
hereditário. 
6- [D] 
Os aminoácidos são os monômeros, unidades formadoras, das 
proteínas.
7 - [C]
O aumento da temperatura, até o ótimo, dobra ou triplica a 
velocidade de uma reação catalisada por enzimas. Do ponto 
ótimo em diante, a velocidade da reação diminui devido ao 
processo de desnaturação sofrido pelas proteínas catalisadoras. 
8 - [C]
As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica. 
9- [B]
As proteínas são moléculas orgânicas formadas pelo 
encadeamento de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
10 - [A]
As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores 
biológicos, ou seja, aceleram a velocidade de uma reação 
metabólica, sem participar dela.
11- [C] 
Ao carbono central da molécula do aminoácido estão ligados: 
um grupo funcional amina (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), 
um átomo de hidrogênio (-H) e um radical (-R) 
12 - [D]
As proteínas são moléculas orgânicas formadas por sequências 
monoméricas de aminoácidos. 
13 - [C]
As principais interações químicas que determinam a forma e 
a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, 
forças eletrostáticas, interações de Van der Waals, ligações de 
hidrogênio e interações hidrofóbicas. 
14 - [C]
São fatores que aceleram a velocidade das reações químicas: 
aumento da temperatura e da superfície de contato e a presença 
de catalisadores. 
15 - [C]
As enzimas são catalisadores de natureza proteica. São 
específicas, podendo acelerar reações reversíveis envolvendo 
determinado tipo de substrato. A especificidade enzimática 
é determinada por sua forma tridimensional. A atividade 
enzimática é influenciada por fatores ambientais como o pH e a 
temperatura do meio em que atuam.
16 - [B]
As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores 
biológicos. Elas diminuem a energia de ativação necessária à 
conversão dos reagentes em produtos. 
DJOW
PROTEÍNAS
CAIU NA PUCCAMP 2017
[B] As proteínas são moléculas orgânicas formadas 
pelo encadeamento de aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas. 
B
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A
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24 - [B]
Os inibidores competitivos interferem na velocidade da reação 
enzimática, mas não impedem a reação. Os inibidores não 
competitivos alteram a estrutura da enzima e, portanto, reduzem 
a velocidade da reação enzimática.
25 - [E]
[III] Falsa. Os monossacarídeos glicose e frutose apresentam 
fórmula molecular C6H12O6 e não apresentam o elemento 
nitrogênio em sua composição química.
26 - [A]
Todas as afirmativas estão corretas e relacionadas com a 
proposta da questão. 
27 - [E]
A correlação entre os compostos orgânicos e suas funções estão 
relacionadas na alternativa [E].
28 - [A] 
Em geral, o aquecimento aumenta as taxas de uma reação 
catalisada por enzima, porque sob temperaturas mais altas, 
uma maior proporção das moléculas do reagente tem energia 
cinética suficiente para prover energia de ativação da reação. 
No entanto, as enzimas apresentam uma temperatura ótima 
para o funcionamento. Temperaturas que ultrapassem essa 
temperatura ótima podem alterar a estrutura terciária, e as 
enzimas se tornam desnaturadas e perdem sua função. Algumas 
enzimas desnaturam ligeiramente acima da temperatura do 
corpo humano, enquanto outras são estáveis mesmo nos pontos 
de ebulição ou de congelamento da água.
29 - [D]
Quanto maior for a diferença entre o pH do meio e o ponto 
isoelétrico de uma proteína, mais carga ela terá e, portanto, 
maior sua velocidade de migração em um campo elétrico, 
independentemente do polo para onde migrará. As diferenças 
entre o pH do meio (6,0) e o ponto isoelétrico das proteínas do 
soro são: 
 Gamaglobulina: 2,0 (v1);
 Betaglobulina: 1,6 (v2);
 Alfaglobulina: 0,6 (v3);
 Albumina: 1,2 (v4).
30 - [A]
A catalase é uma enzima intracelular que decompõe o peróxido 
de hidrogênio (água oxigenada), formando moléculas de água 
e oxigênio, matando as bactérias anaeróbicas estritas, mas sem 
efeito para as bactérias aeróbicas. Os peroxissomos são organelas 
citoplasmáticas que armazenam enzimas, como a catalase, que 
catalisam a decomposição do peróxido de hidrogênio.
17 - [E]
Pães são ricos em carboidratos, enquanto leite e ovos são ricos 
em proteínas. As ligações peptídicas que formam as proteínas 
ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo 
amina de outro. Mesmo em pequenas quantidades, as proteínas 
fornecem energia, principalmente quando os carboidratos e 
lipídios são insuficientes. As proteínas possuem diversas funções, 
dentre elas, a reconstrução (plástica ou construtora) de tecidos.
18 - [B]
As reações bioquímicas exergônicas ocorrem após os reagentes 
receberem energia de ativação.
19 - [D]
As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica. 
Elas diminuem a energia de ativação necessária para que ocorra 
uma reação bioquímica. Essas proteínas podem acelerar reações 
reversíveis sem reagir com os substratos ou produtos da reação. 
As enzimas podem ser reutilizadas durante certo tempo.
20 - [C] 
Anticorpos são proteínas específicas de defesa que anulam o 
funcionamento de um antígeno, que são proteínas estranhas 
ao organismo. Para cada tipo de antígeno existe um tipo de 
anticorpo e ambos funcionam como um sistema de chave-
fechadura.
21- [A] 
[A] Correta. A velocidade da reação enzimática se estabiliza 
quando todas as moléculas de enzimas estão unidas ao substrato 
sob o qual atuam.
[B] Incorreta. Numa mesma concentração de substrato, a taxa 
de reação será maior com enzima do que sem a presença dela.
C] Incorreta. A enzima atua comoum catalisador, ou seja, 
aumenta a velocidade de reação, diminuindo sua energia de 
ativação.
[D] Incorreta. Pela análise do gráfico pode-se observar que com 
o aumento do substrato aumenta-se a taxa de reação até um 
determinado limite onde ela se manterá constante.
[E] Incorreta. Pela análise do gráfico observa-se que a 
concentração aumenta a taxa de reação até a taxa máxima. 
22 - [B] 
A máxima eficiência da ação da enzima no processo de 
desengomagem é obtido, segundo os gráficos fornecidos, a e 
pH ácido. As amilases aceleram a hidrólise de polissacarídeos. 
23 - [A]
[III] Falsa. As enzimas não sofrem a perda de aminoácidos após 
as reações que catalisam. .