Digestão de proteínas e ciclo de Krebs - parte 2

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Pancreatite aguda
24/11/2021
→ Tripsina - ela ativou os demais zimogênior .
h
Ela também tem o papel de digestão , digerindo polipeptídeos .
→ Pancreatite aguda - autodigestão do pâncreas por obstrução do canal que saem
o suco pancreático .
h
O suco pancreático acumulou e os zimo gênios se ativam dentro do pâncreas .
essa que
ativa a
TRIPSINA
V
→ Digestão de proteínas - não começa na boca .
REGULAÇÃO HORMONAL :
→ Estômago - libera o hormônio GASTRINA
L Estimula a liberação de HU ( ↳ pH = ácido ) e a liberação do pepsinogênio , que em
pH ácido vira pepsina - é chamado de autocatálise , pois ele não precisa de enzima para
ser ativado.
h
A pepsina quebrou a proteína um polipeptídeos .
L O HU além de ativar a pepsinagênio , ele faz a desmotivação das proteínas ,
deixando da main exposta e favorecendo a ação das pepsinas .
→ Intestino delgado - libera 2 hormônios , a SECRETINA e a COLECISTOCININA (Ccr)
L A secretária vai uslimular o pâncreas a liberar bicarbonato ( HCO 5) para
neutralizar o bolo alimentar ( Fpm)
O pH mais elevado ajuda a criar um ambiente para que os outros zémo gênios
que serão liberados sejam ativados de maneira correta .
A colecistocinina (CCR) vai estimular a liberação de enzimas pancreáticas :
1- Tripsinagênio e a contração da vesícula biliar ( bole)
2- Auimiotripsinogênio
3- Pró - elastano
4- Pró - carbotipeplitdase
→ Depois de liberar esses zimogênios , na mucosa intestinal , especificamente
no começo do duodeno , vai ser liberado a primeira enzima responsável pela
ativação da cascata : ENTEROPEPTIDASE .
L A entãopeplidase ativa o tripsinagênio em tripsina .
- tripsina vai ativar outros tripsinagênios e também o quimiotripsinogênio ,
a pró- elastano e a pró- carboxipeplitdase .
→ As enzimas em conjunto vão digerir os pdipeptídeos um digopephodvos
→ Intestino delegado - solta também as : AMINOPEPTIDASES e PEPTIDASES .
L Essa enzimas são responsáveis por quebrar os digopeptudeos em
aminoácidos
ENDOPEPTIDASE ✗ EXOPETTIDASE
- Quebram ligações do - Quebram o grupo amino e
meio da cadeia carnotita das pontas .
- PEPSINA
, TRIPSINA e
- CARBOIVIPETTIDADES e
QUIMIOTRIPSINA . AMINOPEPTIDASES
→ Aminoácidos - serão absorvidos pela borda em escova , vão para
capilares sanguíneos e de lá são mandados para o fígado .
/
Regulação Hormonal
A
→ Esse processo ocorre para a digestão de proteínas da dieta , mas também
podemos ter a digestão de proteínas endógenas .
→ Pool de aminoácidos- proveniente das proteínas endógenas e erógenas .
-
→
✗
✗
Proteassomo /sistema ubiquitina : ( sistema mais geral - acontecemais)
L
O proteavomo é um completo protedetico responsável por degradar as proteínas
endógenas . Ele tem forma de barril ( aula de chaperona)
L As proteínas degradadas são liberadas na forma de fragmentos peptídeos e
no citado são quebradas por protões em aminoácidos .
L Esses aminoácidos vão se misturar com o da dieta fazendo o pool de aminoácidos .
L
- ubiquitina vai marcar o alvo para ser degredo , tem gasto de ATP
L O proteomamo solta a ubiquitina da proteína , que é reciclada .
→ Proteger lisossomos : ( 2a possibilidade - acontece menos)
L Envolver os lisossomos
,
eles tem enzimas hidráulicas que degradam proteínas demembrana
,
extracelulares e de meia - vida longa .
→ Importância - essencial para não ter o acúmulo de proteínas dentro da
célula e não ficou proteínas com erro , mal dobrada , etc .
l Também degrada proteínas musculares no jejum para manter a glicemia
alanina e glutamina
Absorção de aminoácidos 
→ Aminoácidos - caem na corrente sanguínea e são encaminhados
para o fígado ou o tecido usa o esqueleto de carbono .
L O esqueleto carbono do aminoácido será usado para produzir energia
L
E a parte nitrogenada é usada para síntese de compostos nitrogenados
ou vira amônia , essa vai para o fígado para virar ureia .
→ Regulação : F [] glucagon
L No jejum degrada , mas depois é reposto com a alimentação .
→ Entãocito - tem mecanismos para a absorção de proteínas .
L Aminoácidos
,
dia e tripeptédeor - difusão simples ou facilitada ( passivo)
- cotransportadores de Nat ( ativo)
→ cotransportadour de Nat - os aminoácidos aproveitam a entrada dos Ná e
entram junto
Para manter essa entrada de aminoácido tem a bomba de Nat e K que
joga 3Naí fora e 2K dentro . ( gasta ATP)
Destino dos aminoácidos 
→ Transportador facilitado - é como o aminoácido acessa a corrente sanguínea .
→ Pool de aa - A maioria dos aminoácidos vem de proteínasendógenas( 74 ) e só tu vem da dieta .
L A maioria das endógenas vem do músculo .
→ Fígado - todos os aminoácidos são encaminhados para o fígado para que
o destino correto seja dado .
L Entram no fígado pelo sistema porta - hepático .
l O que define onde serão usados os aminoácidos são as necessidades da
célula
.
→ Destino dos aminoácidos :
1 Síntese proteica - proteína para nós .
2 Metabolismo energético - oxidação de aa (esq . carbonio - KREBS) e fazer glicose e lipídeo
3 sucursais de compostos nitrogenados - bases nitrogenadas , coenzinnas , home
Obs ! NÃO armazenar aminoácidos .
Krebs
> Grupo amino - composto nitrogenado é usado na síntese de compostos
nitrogenados ou vira amônia e vai para o fígado para virar ureia
"
-
=
,
Transaminação
→ Para que o aminoácido Aga usado como precursor para o metabolismo
energético é preciso retirar o grupo amino .
L Pois só usa o esqueleto de carbono .
L só não tira o grupo amina quando foi usar para a biossíntese de novas proteínas
-:
amônia
→ Transaminação - quando um aminoácido passa o grupo amina para um
b- cetoglutarato . fatalizado pela enzima AMINOTRASFERASE
1- Essa reação ocorre no ciksoe do fígado ou em outros tecidos para usar
a energia
L Nessa reação o aminoácido se livra do grupo amina , mas o glutamato
ainda tem amina .
- Piridoxal fosfato (PLP) - é uma coenzima associada às aminoransferaser .
L O aminoácido tem que se ligar a amindransferase e o grupo amina é transferido
para o PLP que ancorou e leva até o L - cetoglutarato para virar glutamato .
A vem
do Krebs
1 O a- cetoglutaralo vira glutamato
à com amina
afnionspírase µ
→ esqueleto carbônico2 O aminoácido vira a - atoácido
•
sem amina
→ a - retoácido - pode ir para o ciclo de Krebs , para a glioncogênese , etc
→ Glutamato - ú usado para a síntese de compostos nitrogenados
L Ou vai para a mitocôndria para sofrer a desanimação .
' O glutamato é um aminoácido e ele é central para a transaminação
e desanimação .
L Qualquer aminoácido que sofrer transaminação vira glutamato .
AMINOÁCIDO transamosação > GLUTAMATO
→ Ainda não foi eliminado o grupo amino , ele
só vai ser eliminado na
desanimação .
Desaminação
amônia
foi formado
→ Glutamato - consegue passar para mitocôndria para sofrer desanimação .
L Ele tem 2 opções : 1- ser usado para síntese de compostos nitrogenados .
2- sofrer desanimação
→ Desanimação . quando a amina é removida do glutamato .
L Quem faz isso é a GLUTAMATO Desi DROGENASE, dentro da mitocôndria
como é uma desanimação oxidativo , quem recebe oré são : NAD + ou NADP +
não é normal usar 2 tipos
→ Excesso do grupo amino
- é hidrolisada em amônia ( NH 3→ NHU) , na
mitocôndria e quem recebe os H
+ são os NADP + e NAD + .
L A amônia vai para o fígado para virar ureia e esta é eliminada na urina.
→ a - cetoglutarato - com a saída do amim o x - atoglutamato é refeito .
L Ele pode ir para o ciclo de Krebs , para a gliconeogênese , etc . ( depende da necessidade)
Quando o aminoácido é o glutamato 
Obs I grande parte do excesso de aminoácido vai para o fígado e é lá que
esses processos acontecem .
vúoponto
ou foi formado em excesso
→ Qualquer aminoácido vai ser transamnada para virar glutamato .
→ Excessão : quando o aminoácido um questão já é o glutamato , ele vai sofrer o
processo de transaminação de outra maneira .
→ Transamosação do glutamato - ele vai transferir o grupo amina para um
oxaloacetato ( um × - atoácido específico .
L Após essa transferência é formado um aspartato .
l Essa transanimação é mediada pela enzima ASPARTATOAMINOTRANSFERASE .
GLUTAMATO transamosação > ASPARTATO
→ a - cetoglutarato - com a saída do amim o x - atoglutamato é refeito .
L Ele pode ir para o ciclo de Krebs , para a gli oncogênese , etc . ( depende da necessidade)
As transaminações mais importantes
Obs ! Se estiver ocorrendo muita transamnação u muita formação deglutamato
, ele pode também pegar essa via
→ Excesso de glutamato - parte dele é quebrada para produzir amônia e parte vai
para a via acima, para virar aspartalo .
l O aspartaho é outra maneira que o corpo tem de transportar amônia .
→ No ciclo da ureia na segunda amônia que o ciclo precisar , vem do aspartato .
→ ciclo da ureia - é importante ter glutamato w aspartato .
oi _
3
% :
}
_
→ Dosagem de aminotransferase - pedimos esse exame para ver doenças
hepáticas ( ALT e AST - ver lesão hepática)
L Não é possível diagnosticar o problema , mas identificamos que há problema .
→ ALT - alanina amindransferase - lesão aguda . (citado) - só no fígado
→ AST - aspartato amindransfuase - lesão crônica (mitocôndria)
-
em vários tecidos
L Também indica infarto agudo do miocárdio ( IAM)
- aparece depois de 6- 8horas
I
Outras formas de transportar amônia 
- Gota - doença causada pelo acúmulo de ácido úrico
L Acúmulo e cristalização em monourato de sódio nas articulações | .L Surtar de artrite aguda com desconforto a dor . informaçãoL Indicação : reduzir ingesta de carne vermelha
→ Ácido úrico - vem da degradação de purimwr LA e G)
→ & f) de aminotransferase - lesão hepática
Amônia - livre ela é tóxica então ela precisará estar associada a outros
compostos para ser transportada .
→ Hepatodito - a amônia é carregada pelo glutamato .
→ Maioria dos tecidos ( inclui o músculo) - a amônia é carregada pela glutamina
até o fígado .
L A glutamina é um glutamato que recebeu mais um grupo amina
→ Músculo - a amônia também é carregada pela Alanina até o figado .
LOu seja , carregada por glutamina e alanina
L E a alanina é
→ corrente sanguínea - a amônia é transportada por GLUTAMINA .
GLUTAMINA = 2 armênias
glutamato + 1 amônia = quetamina
L
Essa reação é catalizador pela GLUTAMINA - SINTETASE , com gasto de ATP .
→ Fígado - no hepatócitos mais especificamente nas mitocôndrias , tem uma
enzima chamada GLUTAMINASE .
A glutamina quebrou a glutamina e libera a amônia para fazer ureia e
regenera o glutamato
GLUTAMINA Glutaminase • N My → UREIA
- GLUTAMATO
→ Glutamato - pode ser usado ou desanimado para liberar amônia
* junção do ciclo glicose
alanina com o ciclo de
cori
→ Alanina - é uma forma de transportar amônia alí o fígado .
No músculo o grupo amino é transportado para o piruvato
h
Esse pirata surgiu da glicólise (momento que estamos precisando de energia) .
O piruvato sofre a ação da enzima ALANINA AMINOTRASFERASE e vira calamina
L A alanina então cai na corrente sanguínea e vai para o fígado .
L
GRUPO AMINA alanina
>
ALANINA
+ aminotransfuase
PIRUVATO
→ Fígado - a alanina faz TRANSAMI NAÇÃO .
L A alanina transfere para o a- cetoglutarato o grupo amina , virando glutamato
e piruvato
L Essa reação é catalizador pela lenzima ALANINA AMINOTRANSFERASE também .
ALANINA Passá-la> ✗ - CETOGCUTARATO
transamnação
+ tr
Glicose <
GliomaGêmse PIRUVATO GLUTAMATO FÉ> AMÔNIA (UREIA)
→ Metabolismo da amônia : tem 5 etapas :
L
Etapa 1 e 2 - mitocôndria
L Etapa 3 e 4 - cilosol
→ A primeira amônia que chegar para o metabolismo é a que se separou do
glutamato .
1 Carbamato - fosfato - sintetase I - ela é na enzima que regula o ciclo .
L Essa enzima catalizar a carbonatação da amônia
O CO2 vai se condensar com H2O e virar HCOé (bicarbonato)
< Esse bicarbonato junto com a amônia vão se condensar pela ação dessa enzima
e com gasto de energia ( 1 ATP)
-
na mitocôndria
.
BICARBONATO casbomoil - fosfato.no# CARBAMOIL - FOSFATO
+
-
( S nitrogênio)
AMÔNIA ATP V
ADP
2 Ornitina rtranxarbamóelasu - o carbamoilu -fosfato reage com uma omitiria
pela ação dessa enzima .
L Formar - se então uma cilrulina _ que carrega 1 nitrogênio da amônia e 2 da
carnitina
L A citrulinao vai ter um transportador na mitocôndria , que coloca ela no citosol
w quando vai para o citado é que entra no ciclo da ureia .
CARBAMOIL - FOSFATO anilina-transcarbamoilase > CITRULI NA
13 nitrogênios)
CICLO DA UREIA : no citoplasma
3 Arginina - succinato sintetase - essa enzima vai catalizar a reação da
citadina com um aspartato , formando argininossuccinato
essa reação tem gosto de energia IZATP)
CITRULINA FF.my ARGININOSSUCCINATO
+ 14 nitrogênios)
ASPARTATO ATP TAMP
②ATP)
4 Arginina - servindo liase - quebra o argininossuccinato produzindo
arginina e fumarão .
L O fumarão é um intermediário do ciclo de Krebs , então ele volta para amitocôndria
para entrar no ciclo .
L
A arginina segue no ciclo da ureia.
ARGININOSSUCCINATOFÃ> ARGININA
liase ( ciclo da ureia
> FUMARATO - não tem grupo amino
( Krebs)
5 Arginase - catalizar a transformação da arginina em ureia e reciclando a
omitiria que entra na mitocondriais para reiniciar as maçãs .
L A ureia vai com 2 grupos amina .
-RGININA amotinar > UREIA (2 nitrogênios)
> ORNITINA 12 nitrogênios
( volta para o ciclo)
Obs E O ciclo ocorre com o gasto de 3A-1ps .
→ ciclo da ureia e ciclo de Krebs tem conexão dupla .
1- com o fumar ato - ele vira malato para entrar na mitocôndria .
2- com o aspartato - ele pode , ao invés de se condensar com a citadina , doar o
seu grupo amina para um x - cetogeutarato ttranraminar) e virar odoacetato
e glutamato .
L O Maloacetato vira malato e vai para o ciclo de Krebs.
Ciclo da ureia - Regulação 
→ Lançadeira aspartato - argino - succinato - ú a que une a 2 ciclos .
- Regulação do ciclo da ureia : comandado pela dieta ou por enzima
→ Alto consumo de proteínas - se tiver uma dieta rica em proteínas , vai
ativar o ciclo da ureia e aumentar a concentração da ureia .
L Pouco consumo de proteínas , menos ureia .
→ jejum - quando muita proteína é degradada do músculo para a gliconeo -
gênese , ativa o ciclo da ureia e consequentemente tem mais ureia .
→ carbamoilo - fosfato sintetase I - ela é a reguladora do ciclo
L O N - acetilglutamato é formado exclusivamente para ativar a carbamoili -
fosfato sintetase I e não tem outra função .
L O & de arginina do fígado ativa a formação de N - acetieglutamaho .
L Com ativação da carbamoil - fosfato sintetase I aumenta a velocidade do
ciclo
.