Resumo 5 bioquimica

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ENZIMAS
A célula viva é o local de muita atividade bioquímica chamada metabolismo. Este é o processo de mudança química e física que ocorre continuamente no organismo vivo. Essas mudanças incluem o acúmulo de novos tecidos, substituição de tecidos antigos, conversão de alimentos em energia, eliminação de resíduos, reprodução, etc. - todas as atividades que caracterizamos como "vida".
Essas mudanças incluem o acúmulo de novos tecidos, substituição de tecidos antigos, conversão de alimentos em energia, eliminação de resíduos, reprodução, etc. - todas as atividades que caracterizamos como "vida". Essa construção e destruição ocorrem em face de um aparente paradoxo. A grande maioria dessas reações bioquímicas não ocorre espontaneamente. O fenômeno da catálise torna possíveis as reações bioquímicas necessárias para todos os processos vitais. A catálise é definida como a aceleração de uma reação química por alguma substância que não sofre nenhuma alteração química permanente. Os catalisadores das reações bioquímicas são enzimas e são responsáveis por realizar quase todas as reações químicas nos organismos vivos. Sem enzimas, essas reações ocorrem a uma taxa muito lenta para o ritmo do metabolismo. A maioria das enzimas são proteínas, embora algumas sejam moléculas de RNA catalíticas. As moléculas de RNA catalítico são chamadas de ribozimas. As enzimas são compostas de alto peso molecular constituídos principalmente por cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas.
As enzimas podem ser desnaturadas e precipitadas com sais, solventes e outros reagentes.
ESPECIFICIDADE DE ENZIMAS
Uma das propriedades das enzimas é a especificidade que exibem em relação às reações que catalisam. Algumas enzimas exibem especificidade absoluta; isto é, eles irão catalisar apenas uma reação particular. Outras enzimas serão específicas para um tipo particular de ligação química ou grupo funcional.
Especificidade absoluta - a enzima catalisará apenas uma reação.
Especificidade de grupo - a enzima atuará apenas em moléculas que possuem grupos funcionais específicos, como grupos amino, fosfato e metila.
Especificidade de ligação - a enzima atuará em um tipo particular de ligação química, independentemente do resto da estrutura molecular.
Especificidade estereoquímica - a enzima atuará em um isômero estérico ou óptico particular.
NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO
Exceto por algumas das enzimas originalmente estudadas, como pepsina, renina e tripsina, a maioria dos nomes de enzimas termina em “ase”. A União Internacional de Bioquímica (I.U.B.) iniciou padrões de nomenclatura de enzimas que recomendavam que os nomes das enzimas indicassem o substrato sobre o qual atuou e o tipo de reação catalisada.
Nesse sistema, a enzima uricase é chamada de urato: O2 oxidoredutase, enquanto a enzima glutâmica oxaloacética transaminase (GOT) é chamada de L-aspartato: 2-oxoglutarato aminotransferase.
As classes EC estão atualmente listadas como:
Oxidorredutases - A esta classe pertence todas as enzimas que catalisam reações de redução de oxidação. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio.
Transferases - Transferases são enzimas que transferem um grupo, por ex. um grupo metil ou um grupo glicosil, de um composto (geralmente considerado como doador) para outro composto (geralmente considerado como aceitador)
Hidrolases - Essas enzimas catalisam a clivagem hidrolítica de C-O, C-N, CC e algumas outras ligações, incluindo ligações de anidrido fosfórico.
Liases - liases são enzimas que clivam C-C, C-O, C-N e outras ligações por eliminação, deixando ligações duplas ou anéis ou, inversamente, adicionando grupos a ligações duplas.
Isomerases - Essas enzimas catalisam mudanças geométricas ou estruturais dentro de uma molécula. De acordo com o tipo de isomerismo, podem ser denominadas racemases, epimerases, cis-trans-isomerases, isomerases, tautomerases, mutases ou cicloisomerases.
Ligases - Ligases são enzimas que catalisam a união de duas moléculas acopladas com a hidrólise de uma ligação difosfato em ATP ou um trifosfato semelhante.
Translocases - Catalisar a translocação de íons hidrogênio, cátions e ânions inorgânicos, aminoácidos, carboidratos ou outros compostos.
REAÇÕES ENZIMÁTICAS BÁSICAS
As enzimas são catalisadores que aumentam a velocidade de uma reação química sem que sofram qualquer alteração química permanente. Eles não são usados na reação nem aparecem como produtos da reação.
O COMPLEXO DE SUBSTRATO ENZIMÁTICO
Uma teoria para explicar a ação catalítica das enzimas foi proposta pelo químico sueco Savante Arrhenius em 1888. Ele propôs que o substrato e a enzima formavam alguma substância intermediária conhecida como complexo enzima/substrato (ES).
S + E → ES S = Substrato; E = Enzima; ES = Complexo Enzima/Substrato. Se esta reação for combinada com a equação de reação original, os seguintes resultados: S + E → ES → P + E S = Substrato; E = Enzima; ES = Complexo Enzima/Substrato; P = Produto. A existência de um complexo intermediário enzima-substrato foi demonstrada em laboratório, por exemplo, usando catalase e um derivado de peróxido de hidrogênio.
EQUILÍBRIO QUÍMICO
O estudo de um grande número de reações químicas revela que a maioria não chega a uma conclusão verdadeira. Isso também é verdadeiro para as reações catalisadas enzimaticamente. Isso se deve à reversibilidade da maioria das reações.
NÍVEIS DE ENERGIA
Os químicos sabem há quase um século que, para que a maioria das reações químicas prossiga, é necessária alguma forma de energia. Eles denominaram esta quantidade de energia, "a energia de ativação". É a magnitude da energia de ativação que determina a rapidez com que a reação ocorrerá. Acredita-se que as enzimas diminuam a energia de ativação da reação que estão catalisando.
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA
O conhecimento da teoria cinética enzimática básica é importante para a análise enzimática, a fim de compreender o mecanismo enzimático básico e selecionar um método para a análise enzimática. As condições selecionadas para medir a atividade de uma enzima não seriam as mesmas selecionadas para medir a concentração de seu substrato. Vários fatores afetam a taxa na qual as reações enzimáticas ocorrem - concentração de enzima, concentração de substrato, a presença de quaisquer inibidores ou ativadores, temperatura e pH.
CONCENTRAÇÃO ENZIMÁTICA
Para estudar o efeito do aumento da concentração da enzima sobre a velocidade da reação, o substrato deve estar presente em quantidade excessiva; isto é, a reação deve ser independente da concentração de substrato. Qualquer alteração na quantidade de produto formado durante um período de tempo especificado dependerá do nível de enzima presente.
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO
Foi demonstrado experimentalmente que se a quantidade da enzima for mantida constante e a concentração do substrato for gradualmente aumentada, a velocidade da reação aumentará até atingir o máximo. Após este ponto, aumentos na concentração de substrato não irão aumentar a velocidade (Δ Absorbância/Δ Tempo).
EFEITOS DOS INIBIDORES NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Os inibidores enzimáticos são substâncias que alteram a ação catalítica da enzima e, consequentemente, desaceleram ou, em alguns casos, param a catálise. Existem três tipos comuns de inibição enzimática - inibição competitiva, não competitiva e de substrato. A maioria das teorias sobre os mecanismos de inibição é baseada na existência do complexo enzima-substrato ES. Conforme mencionado anteriormente, a existência de estruturas ES temporárias foi verificada em laboratório.
EFEITOS DE TEMPERATURA
Como a maioria das reações químicas, a taxa de uma reação catalisada por enzima aumenta à medida que a temperatura aumenta. Um aumento de dez graus centígrados na temperatura aumentará a atividade da maioria das enzimas em 50 a 100%. Variações na temperatura de reação tão pequenas quanto 1 ou 2 graus podem introduzir mudanças de 10 a 20% nos resultados. No caso de reações enzimáticas, isso é complicado pelo fato de que muitasenzimas são adversamente afetadas por altas temperaturas. 
Como a maioria das enzimas animais rapidamente se torna desnaturada em temperaturas acima de 40 ° C, a maioria das determinações enzimáticas são realizadas um pouco abaixo dessa temperatura.
EFEITOS DO PH
As enzimas são afetadas por mudanças no pH. O valor de pH mais favorável - o ponto onde a enzima é mais ativa - é conhecido como pH ótimo.