Proteínas (1)

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CENTRO UNIVERSITÁRIO INTA 
Nutrição | UNINTA Sobral 
Bioquímica Básica 
Prof.ª Wanderléia de Aguiar Policarpo 
Monitora: Brena Kelly Freitas do Nascimento 
Monitor: Tiago Antonio Martins Rodrigues 
 
PROTEÍNAS 
As proteínas podem ser classificadas como simples, constituídas somente por 
aminoácidos (por exemplo: albumina) ou conjugadas onde possuem outros grupos em 
sua composição (por exemplo: lipoproteínas e glicoproteínas). 
 
A forma das Proteínas 
Fibrosas – possuem um formato de fibra, são pouco solúveis ou insolúveis, 
possuem função estrutural e são mais resistentes a desnaturação, como queratina e 
colágeno. 
Globulares – possuem um formato de globo, são solúveis e possuem função 
biológica, como anticorpos. 
 
Ligação Peptídica 
 Os aminoácidos podem ser unidos de modo covalente por meio de ligações 
peptídicas para formar peptídeos e proteínas. Nessa ligação estabelece uma ligação 
entre o grupamento amina e o grupamento carboxila de dois aminoácidos, a porção N 
de um AA se liga na porção C de outro AA estabelecendo uma ligação covalente, com 
gasto de energia e liberando H2O como subproduto por: Síntese por Desidratação. 
• Observação – de 100 aminoácidos há 99 ligações peptídicas. 
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Funções das Proteínas 
 As proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma 
célula, e elas apresentam uma variedade quase infinita de funções que dentre elas 
estão: função estrutural, hormonal, de defesa, transporte, nutritiva, contráctil e 
enzimática (uma proteína enzimática jamais poderá se tornar nutritiva, por exemplo. 
Porque cada estrutura tem sua função única). 
 
Estrutura das Proteínas 
A Estrutura Primária – é a mais importante já que ela é a sequência de aminoácidos 
e essa sequência que determina a forma e função da proteína. 
• muitas doenças genéticas como a anemia falciforme são resultados de 
erros na sequência de AA; há apenas ligações peptídicas na primária. 
 
A Estrutura Secundária – é o arranjo espacial dos AA onde os grupamentos R 
começam a interagir através de ligações não covalentes. 
• α hélice – é uma estrutura helicoidal formada pelas pontes de hidrogênio 
que intra cadeia. 
• Folha β – é uma estrutura linear pregueada formada pelas pontes de 
hidrogênio entre cadeia. 
 
“As proteínas conquistam sua forma e “função” apenas na 3ª ou 4ª estrutura tridimensional 
por função das ligações de hidrogênio, van der Waals, interação iônica e interação 
hidrofóbica entre os aminoácidos”. 
 
A Estrutura Terciária – é o arranjo tridimensional entre todos os átomos da proteína e 
partir da terceira, a proteína confere a sua atividade biológica. 
• há várias ligações não covalentes como, ligações de hidrogênio, 
interação iônica, forças de van der Waals e interações hidrofóbicas. 
 
A Estrutura Quaternária – possui mais de uma cadeia polipeptídica, ou seja, é a 
combinação de várias terciárias. 
 
 
 
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Desnaturação 
 Ocorre quando há uma modificação conformacional (perda da estrutura 
terciária) na proteína com perda de função. Os agentes desnaturantes são altas 
temperaturas, alterações de PH, detergentes e ureia (as vezes são irreversíveis ou 
reversíveis caso controle o agente desnaturante). 
 
Chaperonas Moleculares 
 Hsp70 – ajuda as proteínas a se renaturar, ou seja, voltar ao seu formato 
tridimensional original, quando for possível (o Hsp70 protege as proteínas que foram 
desnaturadas por altas temperaturas). 
 
 Chaperoninas – ajuda as proteínas no enovelamento normalmente sob 
condições normais (as Chaperonas são um grupo de proteínas que ajudam ao chegar 
no seu estado normal, pois é através do enovelamento que algumas proteínas 
conquistam suas funções).