Estudo dirigido - proteínas 1

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Estudo dirigido – Proteínas 
 
1. Trace um paralelo entre proteínas: 
a) Globulares e fibrosas (estrutura tridimensional, solubilidade, função): 
globulares tem forma de “bola”, são solúveis em água e desempenham funções 
dinâmicas (defesa do organismo, controle do seu metabolismo, do transporte 
das substâncias entre as células e por catalisar as suas reações químicas) e as 
fibrosas possuem forma alongada, insolúveis em água e desempenham função 
estrutural. 
b) Monoméricas oligoméricas e multiméricas: monomérica é formada por 
apenas uma cadeia polipeptídica e é desprovida de estrutura quaternária, as 
oligoméricas são associações de subunidades polipeptídicas, podendo ser 
homo ou hetero e as multiméricas são formadas por mais de uma cadeia 
polipeptídica, interligadas por ligação covalente. 
c) Simples e conjugadas: simples são compostas por apenas 
aminoácidos naturais e as conjugadas contêm aminoácidos modificados ou 
outros grupos ligados. 
2. Exemplifique as comparações acima. 
Globulares: mioglobina; 
Fibrosas: colágeno e queratina; 
Monoméricas: lipoproteínas 
Oligoméricas: 
Multiméricas: hemoglobina 
Simples: albuminas 
Conjugadas: fosfoproteina 
 
3. Caracterize os níveis estruturais (organização espacial) das proteínas. 
Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos que compõem a cadeia 
polipeptídica. 
Estrutura secundária: possuem padrões regulares e repetitivos que ocorrem 
localmente no enovelamento do esqueleto da proteína podendo ser alfa-hélice 
e a beta-folha. 
Estrutura terciária: arranjo tridimensional global de todos os átomos em uma 
proteína. 
Estrutura quaternária: constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica e tem 
uma estrutura tridimensional na qual diferentes subunidades se agrupam e se 
ajustam para formar uma proteína só. 
 
4. Faça um comentário sobre a diversidade funcional das proteínas, citando 
exemplos. 
Possui diversas funções como catalise enzimática (quase todas as enzimas 
são proteínas), transporte (hemoglobina), movimento (actina e miosina), 
proteção imune (imunoglobulinas), estrutura (colágeno), reserva (albumina), 
hormônios (insulina), receptores (permeases), pigmentos (clorofila). 
 
5. Discuta as seguintes propriedades das proteínas: 
a) Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as 
quais apresentam estruturas primárias características; 
b) Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água 
(ambiente aquoso). Proteínas globulares tendem a expor os grupos R 
hidrofílicos e a interiorizar grupos R hidrofóbicos. Proteínas fibrosas tendem a 
apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna possível sua função estrutural. 
c) Tamponamento: em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos 
aminoácidos constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar 
variações de pH do meio. 
d) Desnaturação e renaturação: A desnaturação protéica é a perda da 
funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada 
pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estruturas 
quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode ser 
reversível ou irreversível. Os fatores que podem ocasionar a desnaturação 
protéica são variações de temperatura e pH. 
e) Ponto isoelétrico (pI): A carga elétrica total de uma proteína é dada 
pelo somatório das cargas dos R dos aminoácidos, as quais dependem, por 
sua vez, dos pkas e do pH do meio. O ponto isoelétrico de uma proteína 
corresponde ao valor de pH em que a molécula se encontre eletricamente 
neutra, ou seja, quando o número de cargas positivas for igual ao número de 
cargas negativas. O pI das proteínas é determinado experimentalmente, sendo 
considerado o pH no qual a molécula não migra quando submetida a campo 
elétrico (eletroforese). Cada proteína possui um pI característico, que reflete a 
proporção entre aminoácidos ácidos e básicos. Assim, conclui-se que no pI, as 
proteínas apresentam um número de R ácidos desprotonados (COO- ) igual ao 
número de R básicos protonados (NH3+). Desta forma, as proteínas 
apresentarão carga líquida positiva em pH menor que o pI e carga líquida 
negativa em pH maior que o pI. 
 
6. Defina peptídeos. Demonstre a formação de uma ligação peptídica. 
São compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos. Esta 
união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amina do 
outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma molécula de água (reação de 
condensação). A ligação que une dois aminoácidos denomina-se ligação 
peptídica. 
 
 
7. Classifique peptídeos quanto ao numero de resíduos de aminoácidos que os 
constituem. 
2 aminoácidos – dipeptídeo 
3 aminoácidos – tripeptídeo 
4 aminoácidos – tetrapeptídeo 
n aminoácidos – oligo ou polipeptídeo 
 
8 . Dê exemplos de peptídeos com atividade biológica. 
Hormônio liberador de tirotropina, vasopressina, glucagon, angiotensina II, 
substância P. 
 
9. Nos peptídeos ou mesmo nas proteínas quais são os grupos com 
possibilidade de exercer ação tamponante? Explique. 
Os aminoácidos, por exemplo, a glicina. O grupamento carboxila pode dissociar 
e liberar um próton (doador de prótons) enquanto o grupo amino pode receber 
um próton (aceptor de prótons) em função do pH do meio. Quando dissolvemos 
um aminoácido em meio aquoso, ele prontamente apresenta-se em sua forma 
de íon híbrido, com os dois grupamentos ionizados. A ionização dos 
grupamentos é então modificada pelo pH do meio. Quando o pH do meio é 
igual ao pK de um grupamento, encontramos 50% do grupamento na forma 
ionizada e 50% na forma não ionizada; quando o pH do meio é menor que o 
pK, o grupamento não mostra-se ionizado e a medida que o pH aumenta em 
relação ao pK, a extensão da ionização aumenta. Dessa maneira, em relação a 
ionização de seus grupamentos, os aminoácidos apresentam-se sob diferentes 
formas.