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1 ENZIMAS - Classificação e Nomenclatura A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classifica as enzimas em seis classes, de acordo com o tipo de reação que elas catalisam. A classificação é do tipo funcional, ou seja, enzimas diferentes mas que possuem a mesma atividade catalítica possuem o mesmo nome e mesmo número E.C. Um exemplo disso são as isoenzimas. A classificação oficial usada é a “E.C.”, que é composta por 4 dígitos: 1. Classe 2. Sub-classe 3. Grupos químicos que participam da reação 4. Número específico da enzima propriamente dita Exemplo: Lactato desidrogenase E.C. 1.1.1.27 1. Classe = oxi-redutase 1. Subclasse = age sobre álcoois primários e secundários 1. NAD+ como aceptor de elétrons 27. Enzima específica A atribuição de um número E.C. às enzimas é uma tentativa de resolver casos de ambiguidade, em que uma mesma enzima tem vários nomes diferentes. Classes Classe 1 – oxirredutases São todas as enzimas que catalisam reações de oxirredução, sendo que o substrato oxidade é um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum para essas enzimas é “desidrogenase”. “Oxidase” pode ser usado quando o O2 é um aceptor. Sua classificação em subclasses será de acordo com o grupo doador ou aceptor sobre os quais atuam. Desidrogenases o Lactato desidrogenase o Piruvato desidrogenase Redutases a maioria catalisa reações do mesmo tipo das desidrogenases, mas o redutor é o NADPH. 2 Oxidases catalisam reações em que o O2 é um dos reagentes, que se reduz a H2O, H2O2 ou O2 . (superóxido) o Oxidase do citocromo c o Oxidase de NADPH Oxigenases catalisam reações em que o O2 é o oxidante direto, sendo que um dos átomo do oxigênio vai se incorporar em um composto orgânico (oxidado) e o outro átomo vai formar água. o São frequentemente chamadas de hidroxilases Peroxidases redução do H2O2 (é o agente oxidante direto de um composto orgânico) Catalases Dismutases Classe 2 – transferases As transferases catalisam reações em que um substrato doador cede um grupo químico ou resíduo a um outro substrato (aceptor), podendo ser resumidas da seguinte forma: Cinases (= quinases) – transferem fosfato em reações chamadas fosforilações; em geral, o doador de fosfato é o ATP ou o GTP. A denominação é “doador/aceptor (grupo) transferase”. o ATP + Aceptor ADP + Aceptor-P o Adenilato cinase o Piruvato cinase o Alanina aminotransferase o Em geral, quando existe uma quinase que catalisa a fosforilação de um substrato, há também uma fosfatase (hidrolase) que catalisa a desfoforilação do substrato A. Essas duas reações não são reações inversas, e geralmente são reações irreversíveis! XT + Y X + YT 3 o Algumas quinases são relativamente inespecíficas, catalisando a fosforilação de muitas enzimas, que pode ativá-las ou inibi-las. Exemplo: PKA (proteína quinase dependente de AMP cíclico) Fosforilases – são transferases que atuam em reações em que o fosfato inorgânico (Pi) é o aceptor; as reações catalisadas pelas fosforilases são denominadas fosforólise; a enzima é denominada “T fosforilase”, em que T é o resíduo transferido. o Doador-T + Pi Doador + T-P o Glicogênio fosforilase Pirofosforilase – atuam em reações em que o substrato aceptor do resíduo transferido é o pirofosfato inorgânico (PPi); tais reações são denominadas pirofosforólises. o Aceptor-T + PPi Aceptor + T-PP Transferases de uridilato – atuam em reações em que o resíduo transferido é o UMP (monofosfato de uridina). o Doador-UMP + Aceptor Doador + Aceptor-UMP Classe 3 – hidrolases Nas reações catalisadas por hidrolases, um dos reagentes é a água, e o substrato se rompe em mais de um produto: Exemplos de ligação que podem sofrer ruptura hidrolítica: Éster álcool + ácido Tioéster tiol + ácido Lactona álcool + ácido AB + H2O A + B 4 Anidrido ácido + ácido Amida ácido + amina (ou amônio) Osídicas Em geral, quando à frente de um nome se coloca o sufixo –ase, a enzima é uma hidrolase. Exemplos: maltase, amilase, fosfolipase, lipase, ATPase. Na maioria das vezes catalisam reações fisiologicamente irreversíveis. Fosfatases – são hidrolases em que um dos produtos é um fosfato inorgânico (Pi). As reações catalisadas pelas fosfatases são chamadas de desfosforilações. o São fosfatases: glicose-6-fosfatase, ATPase Classe 4 – liases Nas reações catalisadas pelas liases, um dos reagentes que contém uma dupla ligação se combina com um segundo reagente, de maneira que o produto não possui a dupla ligação anteriormente existente. A reação inversa ocorre quando uma liase catalisa reações em que um composto se rompe, dando origem a dois produtos, sendo que um deles contém uma dupla ligação que não existia no composto que lhe deu origem. No caso em que a reação inversa é mais importante, elas são geralmente chamadas de sintases. Frequentemente, o composto “C” é a água. São liases: descarboxilases, aldolases, desidratases. A=B + C ↔ ABC 5 Classe 5 – isomerases As isomerases catalisam a interconversão entre dois isômeros. Isômeros são dois compostos com a mesma fórmula molecular mas com diferente fórmula estrutural. Geralmente, as reações catalisadas por isomerases têm valores de constante de equilíbrio não muito diferentes de 1, e são fisiologicamente reversíveis. Classe 6 – ligases ou sintetases Catalisam reações que podem ser lidas como sendo o somatório de duas reações: uma de hidrólise do ATP e outra de combinação de duas substâncias. A energia liberada no processo de hidrólise do ATP permite que a segunda reação ocorra (o acoplamento das reações é energeticamente favorável). Em algumas ligases, usa-se o GTP ao invés de ATP. Um exemplo é a reação catalisada pela succinil-CoA sintetase, que atua no sentido contrário da reação: GDP + Pi + succinil-CoA succinato + CoA + GTP Essas enzimas são conhecidas como ligases, carboxilases ou sintetases, sendo que existem 6 subclasses para essa classe. ATP + A + B ↔ ADP + Pi + AB A ↔ B
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