Estrutura e Composição de Proteínas

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formar um protofilamento. Dois protofilamentos constituem uma protofibra e quatro 
protofibras dão origem a uma microfibra. As microfibras associam-se a outras 
microfibras de forma a formarem macrofibras. 
A α-queratina é rica em resíduos de cisteína, logo, forma ligações de 
dissulfureto. Estas ligações podem ser partidas (por meio de um “mercaptan”) e o “rolo” 
ser assim “esticado”, assumido uma conformação do género da β-queratina. 
 
 
Colagénio (a hélice tripla) 
O colagénio, que aparece em todos os animais multicelulares, é composto por fibras 
fortes e insolúveis. É constituinte dos ossos, tendões, pele e vasos sanguíneos. 
Uma molécula de colagénio é constituída por três cadeias polipeptídicas. Cada 
uma destas cadeias forma uma hélice “esquerda”, e as três hélices paralelas enrolam-se 
de forma “right-handed”, formando assim a estrutura da tripla hélice de uma molécula 
de colagénio. 
No colagénio as ligações entra as hélices não são pontes de dissulfureto, pois quase não 
existem resíduos de cisteína. Assim, as ligações vão dar-se na lisina e na histidina da 
cadeia lateral. 
 
 
Estruturas proteicas não repetitivas 
 
 
Variações na estrutura secundária 
A hélice-α frequentemente se desvia da sua conformação ideal nas suas curvas finais e 
iniciais da hélice. Similarmente, uma cadeia de polipeptídeos de uma folha β pode 
conter um resíduo extra que não “realiza” a ponte de hidrogénio com a cadeia vizinha, 
produzindo assim distorções. 
 
Voltas e loops 
Segmentos de estruturas secundárias regulares, como hélices α ou folhas β são 
tipicamente unidos por cadeias polipeptídicas que abruptamente mudam de direção. 
Estas “voltas repentinas” quase sempre ocorrem na superfície da proteína. Podem ser 
 
de dois tipos, ambos estabilizados por uma ponte de hidrogénio. Quase todas as 
proteínas com mais de 60 resíduos têm uma ou mais loops; estes loops são entidades 
globulares compactos, pois as suas cadeias laterais tendem a ser preservadas nas suas 
cavidades internas. 
Estrutura terciár ia 
A estrutura terciária das proteínas descreve o envolvimento das suas estruturas 
secundárias e especifica a posição de cada átomo na proteína. 
 
Estrutura proteica 
A estrutura proteica pode ser determinada por cristalografia de raios X. Nem todas as 
proteínas formam cristais, mas as que formam podem adquirir várias formas, formas 
essas que possuem 40% a 60% de água no seu volume total. 
Na cristalografia de raios X, uma resolução de poucos Å (angstroms – 10-10m) 
não é suficiente para revelar a posição de átomos individuais, mas chega para observar a 
cadeia polipeptídica principal, logo, as cadeias laterais são deduzidas, obtendo-se assim 
o conhecimento da estrutura primária. Para determinar a estrutura de proteínas que não 
cristalizam, usam-se técnicas de ressonância magnética nuclear (NMR). 
 
Estruturas Supersecundárias e Domínios 
A posição das cadeias laterais var ia com a polar idade 
As estruturas primárias de proteínas globulares geralmente não comportam uma 
sequência regular. No entanto, as cadeias laterais de aminoácidos das proteínas 
globulares são espacialmente distribuídas de acordo com as suas polaridades: 
- Os resíduos apolares aparecem quase sempre no interior da proteína, fora do contato 
com os solventes aquosos. Este efeito hidrofóbico é um dos grandes responsáveis pela 
estrutura tridimensional das proteínas. 
- Os resíduos polares com carga estão normalmente localizados na superfície da