Bioquimica-Proteinas (1)

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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Proteínas:
● Catalisadores;
● Reguladores;
● Transporte e armazenamento de substâncias;
● Receptores e etc.
★ As proteínas são macromoléculas constituídas de um conjunto de
aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas.
Peptídeos:
Ligação peptídica é a ligação covalente entre dois ou mais aminoácidos.
● Ocorre pela desidratação do grupo - carboxila de um aminoácido e do grupoα
-amino do outro;α
● O grupo amina (NH3) vai perder 2 hidrogênios;
● O grupo carbox vai perder o oxigênio;
● Ao juntar os dos aminoácidos forma-se um grupo amida.
★ O número de ligações peptídicas sempre será a quantidade de aminoácidos
-1.
Composição:
❖ Proteína simples: Apenas resíduos de aminoácidos.
❖ Proteínas conjugadas: Componentes químicos associados além dos
aminoácidos. ex: mioglobina
❖ A parte não aminoácida de uma proteína é chamada de grupo prostético.
Proteínas fibrosas e globulares:
Exemplo de fibrosa: Queratina e colágeno
Exemplo de globular: Mioglobina
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
➔ Estrutura primária: É uma sequência de aminoácidos em uma cadeia
polipeptídica.
ex: Lyz-Ala-His-Glu-Lys-Val-Leu-Gly-Ala-
★ A sequência de resíduos é o que irá determinar a função daquela proteína.
★ A estrutura primária irá determinar como a proteína irá se dobrar em sua
estrutura tridimensional.
➢ A troca de um resíduo na sequência primária de uma proteína pode
ocasionar em sequelas para o indivíduo. Exemplo: Anemia falciforme (doença
genética).
➔ Estrutura secundária: É o arranjo espacial do esqueleto de um polipeptídeo
(padrões regulares de dobramento do esqueleto polipeptídico).
➔ Hélices, folhas pregueadas e voltas reversas.
● Três ligações separam os carbonos consecutivos em uma cadeiaα
polipeptídica.
● Os grupos em sua maioria possuem configuração trans.
★ Alfa Hélice
É quando se torce de forma regular em torno de cada um dos átomos C -α
CONFORMAÇÃO HELICOIDAL (igual um cachinho).
➔ O que mantém essa estrutura são as LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO.
➔ Interações entre cadeias laterais dos aminoácidos podem estabilizar ou
desestabilizar a estrutura -helicoidal.α
● Condições que favorecem a estabilidade -hélice:α
1. Tendência para formar um -hélice;α
2. Interações entre os grupos R (espaçamento entre 3-4 aminoácidos);
3. Se tiver: ALANINA, GLUMATO, SERINA, TREONINA CISTEÍNA, LISINA E
ARGININA.
4. Cargas opostas, aumenta o favorecimento de formação helicoidal;
5. Interações dos resíduos das extremidades do segmento helicoidal.
➔ A ocorrência de Pro (prolina) e Gly (glicina) indicam a não formação α
-hélice:
★ Folha β
Uma forma mais estendida das cadeias polipeptídicas (forma de zigue zague)
➔ Os segmentos adjacentes são mantidos pelas ligações de hidrogênio.
★ Volta β
São elementos conectores (ligam as extremidades de dois segmentos adjacentes
de uma folha antiparalela).β
● Acontece a cada 4 resíduos de aminoácidos
➔ Estrutura terciária:
Interações entre os grupos R
● São mantidas por meio de diversas interações fracas e às vezes por ligações
covalentes como as ligações de dissulfeto entre os segmentos.
➔ Estrutura quaternária:
Arranjo das subunidades em complexos tridimensionais
● Uma proteína de múltiplas subunidades também é chamada de multímero;
● Um multímero com apenas algumas subunidades é chamado de oligômero.
● A primeira proteína oligomérica que teve sua estrutura tridimensional
determinada foi a HEMOGLOBINA.
LISTA DE EXERCÍCIOS:
1. Explique por que, embora haja apenas vinte aminoácidos, há milhares de
proteínas diferentes em nosso organismo.
Apesar de existirem poucos aminoácidos, existem muitas proteínas, isso
porque cada proteína difere-se entre si de acordo com a sequência específica de
resíduos de aminoácidos presente na estrutura primária de cada proteína.
2. Duas proteínas possuem exatamente 456 aminoácidos. Com essa informação,
podemos concluir que essas proteínas são iguais? Justifique sua resposta.
Não, pois a estrutura primária pode mudar, sendo assim, exercendo funções
diferentes uma da outra.
3. Conceitue os vários níveis de organização estrutural das proteínas.
1. Estrutura primária: É a sequência específica de resíduos de aminoácidos em
uma cadeia polipeptídica;
2. Estrutura secundária: É o arranjo espacial local do esqueleto (padrões de
dobramento) de um polipeptídeo. Pode-se ser subdividido em hélices, folhas
pregueadas e voltas reversas.
3. Estrutura terciária: É uma estrutura tridimensional de uma cadeia
polipeptídica inteira que se dá por causa das interações dos grupos R.
4. Estrutura quaternária: É o arranjo de duas ou mais estruturas terciárias
tridimensionais.
5.
4. Escreva a equação química mostrando a formação de uma ligação peptídica.
Descreva características desta ligação.
Aminoácido 1+ 2 = dipeptídeo+água
5. Desenhe as estruturas dos dois oligopeptídeos seguintes com seus resíduos de
cisteína estabelecendo ligações cruzadas por meio de ligações dissulfeto: Val-Cys,
Ser-Cys-Pro.
6. Escreva a fórmula estrutural predominante do pentapeptídeo Thr-Tyr-His-Cys-Lys
em pH 12,0. Para responder essa questão, considere os pKas de seus grupos
ionizáveis como os mesmos que aqueles dos aminoácidos livres correspondentes.
7. Quais são os tipos de interações intra-moleculares (dentro da própria proteína)
responsáveis em manter a estrutura terciária de uma proteína? A estrutura terciária
se mantém por ligações fracas e às vezes por ligações covalentes como as de
dissulfeto entre os segmentos.
8. Diferencie a estrutura secundária hélice- da folha .α β
A estrutura hélice- é formada a partir de torções (formato helicoidal) deα
forma regular em torno de cada átomo quiral ao decorrer do segmento polipeptídico.
Já a folha é uma extensão da cadeia polipeptídica em forma de zigue zague queβ
interagem entre si se sobrepondo uma sobre a outra.
9. Descreva as diferenças entre as folhas- paralelas e antiparalelas.β
As folhas - Antiparalelas encontram-se em direções opostas, tendo umaβ
força intermolecular maior que as paralelas e consequentemente tendo uma
estabilidade maior, pois os átomos esão mais perto uns dos outros.
10. (UnB/CESPE – INMETRO) Acerca da estrutura de proteínas, assinale a opção
correta.
a) A hemoglobina apresenta quatro cadeias de polipeptídios do mesmo tipo, as
cadeias alfa.
b) A presença de forma primária das moléculas proteicas nas condições de pH e
temperaturas existentes nos organismos vivos é denominada configuração nativa.
c) Entre as forças de estabilização das moléculas de proteína estão as ligações
peptídicas, que, se fossem as únicas, conferiram às moléculas proteicas maior
regularidade nas dobras existentes em sua estrutura.
d) As pontes de hidrogênio consistem nas ligações covalentes estabelecidas entre
os resíduos do aminoácido cisteína.
e) A organização das subunidades de proteína para configurar a sua molécula
denomina-se estrutura quaternária da proteína.
11. Qual dos seguintes peptídeos é mais propenso a assumir uma estrutura α
-helicoidal? Por quê?
a) LKAENDEAARAMSEA
b) CRAGGFPWDQPGTSN
12.
13. Explique por que as enzimas são catalisadores tão eficazes?
14. Defina o termo “sítio ativo”.
15. Explique como a alteração do pH influencia na eficiência catalítica da lactase,
assim como na função de qualquer outra proteína.
As proteínas funcionam em um pH ideal. Quando se altera o pH, isso
influencia nas cargas dos grupos ionizáveis da proteína, afetando a estrutura
tridimensional promovendo sua desnaturação.
16. Quais são os cofatores presentes na estrutura da lactase? Qual deles interfere
na sua eficiência catalítica?
17. O que são as enzimas? Cite algumas propriedades das enzimas.
são proteínas que aceleram (tem função catalizadora) as reações que ocorrem
dentro da células
18. Explique como se formam as hélices baseando-se nas interações existentes.α
19. Diferencie uma proteína fibrosa de uma proteína globular e diga suas funções.
A fibrosa é uma estrutura de longos filamentos, única estrutura secundária.
arranjo tridimensionalque tem uma forma globular.
20. Como as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química?
● O QUE DIFERENCIA OS AMINOÁCIDOS SÃO AS INTERAÇÕES ENTRE
OS GRUPOS R