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UNIVERSIDADE ESTADUAL DA PARAÍBA - CAMPUS I
CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE
DEPARTAMENTO DE FARMÁCIA
CURSO DE FARMÁCIA EM BACHARELADO
Discente: Iolanda Victória Lima Ferreira, 2023213530024.
Componente curricular: Bioquímica I.
Docente: Alessandra Teixeira.
Estudo dirigido - Enzimas
1. Qual a importância das enzimas abaixo no diagnóstico clínico?
a. Creatina quinase
Sendo uma enzima que atua na transferência de grupos fosfato entre moléculas de
creatina e ATP, ela desempenha um papel crucial na produção de energia nas células
musculares.
Existem três tipos principais de creatina quinase: CK-MM (músculos esqueléticos),
CK-MB (músculos cardíacos) e CK-BB (cérebro e tecidos neurais). Os valores elevados de
CK podem indicar lesões musculares, infarto do miocárdio e distrofias musculares.
b. TGO
É uma enzima encontrada no fígado, coração, músculos e outros tecidos, quando seus
níveis estão em alta quantidade na corrente sanguínea podem significar casos de lesão
hepática, como hepatite, cirrose e esteatose hepática A determinação simultânea de TGO e
TGP pode indicar a localização da lesão tecidual.
c. TGP
É uma enzima produzida exclusivamente no fígado, quando seus níveis estão em alta
quantidade na corrente sanguínea podem significar alterações no fígado, como hepatite,
tumores ou obstrução das vias biliares. Sendo assim um marcador importante para avaliar a
saúde hepática.
d. Fosfatases
Fosfatase Alcalina (FA): Níveis elevados de FA podem indicar doenças ósseas, como a
doença de Paget, osteomalacia, raquitismo e metástases ósseas. A FA é produzida em grandes
quantidades pelos osteoblastos, as células responsáveis pela formação óssea. A FA também é
produzida pelas células do fígado, os níveis elevados podem sugerir obstrução biliar, hepatite,
cirrose ou carcinoma hepatocelular, a enzima também pode estar elevada em condições que
causam danos aos ductos biliares, como colestase.
Fosfatase Ácida (FAc): A fosfatase ácida prostática (PAP) é um marcador tumoral
utilizado no diagnóstico e monitoramento do câncer de próstata, seus níveis elevados de PAP
podem indicar a presença de câncer de próstata, especialmente em casos avançados ou
metastáticos.
e. Transferases
Dentre as enzimas transferases as mais utilizadas no contexto clínico são as
aminotransferases (AST e ALT) e a gama-glutamil transferase (GGT).
Sendo a ALT (Alanina Aminotransferase) mais específica para o fígado, seus níveis
elevados são indicadores sensíveis de danos hepáticos, sendo especialmente úteis no
diagnóstico de hepatites virais, hepatites especiais, e lesões hepáticas induzidas por
medicamentos. Já a AST (Aspartato Aminotransferase) é encontrada tanto no fígado
quanto em outros tecidos, como o coração e músculos esqueléticos, seus níveis elevados de
em conjunto com ALT, ajudam a confirmar lesões hepáticas e suas origens.
E a GGT (Gama -Glutamil Transferase) é um marcador sensível de doenças do fígado
e das vias biliares seus níveis elevados podem indicar interferência biliar, colangite,
colecistite e hepatite específica. Sendo também um importante Detector de Consumo
Alcoólico Crônico, visto que seus níveis elevados são frequentemente associados ao
consumo excessivo de álcool, sendo útil no diagnóstico de hepatopatia isolada e no
monitoramento da abstinência em pacientes com dependência química.
f. Amilase
A enzima amilase é um dos principais marcadores utilizados no diagnóstico da pancreatite
aguda, seus níveis elevados na corrente sanguínea são frequentemente observados nas
primeiras horas após o início dos sintomas. Podendo também ser observado níveis elevados
de amilase em pacientes com pseudocistos pancreáticos, que são complicações da pancreatite,
e em alguns casos, tumores pancreáticos podem causar níveis elevados da enzima amilase.
Outro diagnóstico clínico, seria a inflamação das glândulas salivares, especialmente a
parótida (caxumba), que pode causar um aumento nos níveis de amilase, já que essas
glândulas também produzem a enzima. A obstrução dos dutos salivares causada por cálculos
ou outras condições, também pode levar a níveis elevados de amilase.
2. O que são enzimas alostéricas e qual a sua importância?
São enzimas que contém uma região separada daquela em que se liga o substrato (região
denominada sítio alostérico) na qual pequenas moléculas regulatórias podem se ligar e
modificar a atividade catalítica da enzima. Essas moléculas podem atuar atividade ou
inibindo a atividade enzimática, alterando a afinidade da enzima pelo substrato.
Essas enzimas desempenham um papel fundamental na regulação da atividade enzimática
em vias metabólicas, permitindo que as células respondam rapidamente às mudanças nas
condições do ambiente e ajustem a produção de metabólitos de acordo com a demanda
celular
3. Qual a importância de uma inibição enzimática na hipercolesterolemia?
Diga qual tipo de inibição e quais as consequências?
Essa doença é caracterizada pelo aumento do colesterol LDL no sangue. A HMG-CoA
redutase é uma enzima essencial na síntese do colesterol no organismo pois ela converte a
HMG-CoA em mevalonato, um precursor do colesterol.
Assim, a classe de medicamentos das estatinas agem como inibidores competitivos desta
enzima, e bloqueiam a produção de ácido mevalônico, reduzindo assim a síntese de
colesterol. Como consequência, os níveis de colesterol LDL no sangue diminuem, pois a
redução do colesterol intracelular aumenta a expressão dos receptores de LDL nas células
hepáticas, melhorando a detecção do LDL do sangue. Isso resulta em menor risco de eventos
cardiovasculares e também proporciona benefícios adicionais, como propriedades
anti-inflamatórias e estabilização de placas ateroscleróticas.
Exemplos de estatinas: Atorvastatina, Sinvastatina, Rosuvastatina, Lovastatina.
4. Qual a importância de uma inibição enzimática na hipertensão? Diga qual
tipo de inibição e quais as consequências?
No tratamento da hipertensão, ocorre uma competição competitiva da enzima conversora
de angiotensina (ECA). Os inibidores da ECA competem com o substrato natural da enzima,
a angiotensina I, pelo sítio ativo da ECA, bloqueando assim a conversão da angiotensina I em
angiotensina II, isso resulta em vasodilatação, redução da resistência vascular periférica e,
consequentemente, redução da pressão arterial. Além disso, um inibidor da ECA pode
proteger os vasos sanguíneos e reduzir a carga de trabalho do coração.
Exemplos de inibidores da ECA: captopril, enalapril, lisinopril e ramipril.
5. Qual mecanismo de ação do AAS? Diga qual tipo de inibição e quais as
consequências?
O AAS (ácido acetilsalicílico), ou aspirina, atua como inibidor irreversível da enzima
ciclooxigenase (COX). A COX é responsável pela conversão do ácido araquidônico em
prostaglandinas, que são mediadores da inflamação, dor, febre e vasodilatadores. Ao inibir a
COX-1, por meio de uma ligação covalente ao sítio ativo da enzima, o AAS impede a
formação de prostaglandinas envolvidas na proteção da mucosa gástrica e na agregação
plaquetária, reduzindo assim a inflamação, a dor e a formação de coágulos sanguíneos. No
entanto, a inibição da COX-1 também pode levar a efeitos adversos, como irritação gástrica e
aumento do risco de sangramento gastrointestinal.
6. O processo de modificação covalente é irreversível?
Geralmente é considerado irreversível. Dentro do contexto das enzimas, quando um
inibidor se liga covalentemente a uma enzima, ele geralmente modifica o grupo funcional da
enzima necessário para sua atividade catalítica de forma permanente, tornando-a inativa. Isso
significa que a enzima não pode mais realizar sua função catalítica, e a inibição não pode ser
revertida facilmente. No caso do AAS, essa modificação covalente na COX é o que confere o
efeito terapêutico prolongado do medicamento.