202498_21130_Aula 3 - Aminoacidos, peptideos e proteinas correto

Prévia do material em texto

<p>AMINOÁCIDOS,</p><p>PEPTÍDEOS E</p><p>PROTEINAS</p><p>Prof. Matheus Vaz</p><p>INTRODUÇÃO</p><p>Proteína</p><p>Peptídeo</p><p>Aminoácido</p><p>INTRODUÇÃO</p><p>• Possuem diversas funções biológicas;</p><p>• Monômero – Aminoácidos</p><p>• Peptídeos – “Alguns” 2 - 100 aminoácidos (resíduos)</p><p>• Proteína – “Muitos” >101 aminoácidos (resíduos)</p><p>AMINOÁCIDOS</p><p>AMINOÁCIDOS</p><p>• Existem 20 aminoácidos essenciais;</p><p>• Fórmula geral</p><p>• O que os diferencia é a cadeia</p><p>lateral ou “radical”;</p><p>• Em meio aquoso se encontra</p><p>ionizado; - Carga líquida zero;</p><p>• Carbono quiral (Isômeros D e L);</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>• Essenciais→ Não são sintetizados pelo organismo.</p><p>• Fenilalanina (PHE); histidina (HIS); isoleucina (ILE); leucina (LEU);</p><p>lisina (LYS); metionina (MET); treonina (TRE); triptofano (TRP) e valina</p><p>(VAL).</p><p>• Não essenciais→ São sintetizados pelo organismo.</p><p>• Alanina (ALA); Arginina (ARG)*; aspartato (ASP); asparagina (ASN);</p><p>cisteína (CYS)*; glicina (GLY)*, glutamato (GLU); glutamina (GLN)*;</p><p>prolina (PRO)*; serina (SER); tirosina (TYR)*.</p><p>* Essenciais condicionais – São necessários em certo grau em animais</p><p>jovens em crescimento e/ou durante certas doenças.</p><p>Fonte: Tabela 18-1. Página 709 – Lehninger.</p><p>Encontrados em alimentos proteicos (carnes, ovos, leguminosas), suplementos e fortificações.</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>• Quanto a cadeia lateral:</p><p>• Apolares: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina e</p><p>Metionina.</p><p>• Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptofano.</p><p>• Polares não carregados: Serina, Cisteína, Treonina, Asparagina e</p><p>Glutamina.</p><p>• Polares carregados positivamente: Lisina, Arginina e Histidina.</p><p>• Polares carregados negativamente: Aspartato e Glutamato.</p><p>Fonte: Figura 3-5. Página 79. Lehninger.</p><p>PROPRIEDADES QUÍMICAS</p><p>Tampão:</p><p>Ácido fraco e seu sal conjugado.</p><p>Resiste a variações de pH</p><p>PEPTIDEOS</p><p>POLÍMEROS</p><p>• Os polímeros de aminoácidos</p><p>formam os peptídeos e</p><p>proteínas;</p><p>• A união entre os aminoácidos</p><p>é chamado de ligação</p><p>peptídica.</p><p>• Peptídeo: 2-100 unidades de</p><p>aminoácidos.</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>• Dipeptídeo: 2 unidades de aminoácidos</p><p>• Oligopeptídeo: 2-30 aminoácidos;</p><p>• Polipeptídeo: 31 – 100 aminoácidos.</p><p>N-terminal</p><p>C-terminal</p><p>Hormonal - encefalinas, oxitocina, vasopressina, glucagon e insulina.</p><p>PROTEÍNAS</p><p>CLASSIFICAÇAO</p><p>• Transportadoras→ Transporte de substâncias no organismo. (Hemoglobina)</p><p>• Defesa→ Defendem o organismo de infecções e outros. (Fibrinogenio/Imuno)</p><p>• Nutritivas e de reserva→ Nutrição e reserva de energia. (Ovoalbumina)</p><p>• Contráteis e de movimento→ Contração muscular. (Actina)</p><p>• Estruturais→ Estrutura do organismo. (Colágeno)</p><p>• Reguladoras e hormonais→ Atuam como hormônios. (Insulina/Glucagon)</p><p>• Enzimática→ Aceleram reações químicas. (Pepsina e Tripsina)</p><p>ESTRUTURA</p><p>• Primário: Sequência de aminoácidos.</p><p>Mantido por ligações peptídicas/pontes de</p><p>dissulfeto.</p><p>• Secundário: Padrões estruturais recorrentes.</p><p>Folha β-pregueada e α-hélice.</p><p>• Terciário: Enovelamento tridimensional.</p><p>• Quaternário: Presença de subunidades.</p><p>Cap. 04 - Lehninger</p><p>ESTRUTURA PRIMÁRIA</p><p>• Determina a função da proteína – Depende da leitura do DNA.</p><p>• São estruturas rígidas;</p><p>• Mantidos por ligações estáveis – Peptídicas.</p><p>• É a impressão digital da proteína;</p><p>• Alterações prejudicam a função.</p><p>Estrutura do paratohormônio (PTH)</p><p>ESTRUTURA SECUNDARIA</p><p>• Arranjo espacial dos átomos;</p><p>• Algumas estruturas são estáveis e ocorrem</p><p>frequentemente;</p><p>• α-hélice e folha β;</p><p>• Estabilizada por ligação de hidrogênio;</p><p>• Folha β – Ligação entre cadeias paralelas;</p><p>ESTRUTURA SECUNDARIA</p><p>• Arranjo espacial dos átomos;</p><p>• Algumas estruturas são estáveis e</p><p>ocorrem frequentemente;</p><p>• α-hélice e folha β;</p><p>• Estabilizada por ligação de hidrogênio;</p><p>• Folha β – Ligação entre cadeias</p><p>paralelas;</p><p>ESTRUTURA TERCIARIA</p><p>• Estrutura em três dimensões – Interação de todos os aminoácidos da</p><p>molécula;</p><p>• Interações eletrostáticas; Ligações de hidrogênio; Interações</p><p>hidrofóbicas; Pontes de dissulfeto.</p><p>ESTRUTURA QUATERNÁRIA</p><p>• Presente apenas em</p><p>proteínas que possuem</p><p>subunidades.</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>• Quanto a composição:</p><p>• Simples: Formada apenas por L-a-aminoácidos.</p><p>• Conjugadas: Possuem radical prostético</p><p>• Metaloproteínas → metais (hemoglobina)</p><p>• Glicoproteínas → carboidrato (Imunoglobulinas)</p><p>• Lipoproteínas → lipídeo (HDL)</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>• Quanto ao número de cadeias:</p><p>• Monoméricas: Apenas uma cadeia</p><p>• Poliméricas: Mais de uma cadeia</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>• Quanto a forma:</p><p>• Globulares: Formato de “bola”→ Comuns em proteínas</p><p>solúveis</p><p>• Fibrosas: Formato de “palito”→ Comuns em proteínas</p><p>estruturais</p><p>DESNATURAÇÃO</p><p>• Processo de perda da estrutura tridimensional das proteínas.</p><p>• Está associada com a perda da função;</p><p>• Podem ocorrer por:</p><p>• Aumento de temperatura</p><p>• Mudança no pH</p><p>• Detergentes → Perda da camada de solvatação.</p><p>• Geralmente é acompanhado de precipitação da proteína.</p><p>• Ligações peptídicas são mantidas</p><p>RENATURAÇÃO</p><p>• Retorno da atividade biológica de uma proteína;</p><p>• Retirada do agente desnaturante</p><p>• A proteína tende a retornar para a sua estrutura em três dimensões.</p><p>• Não acontece em todas as cirunstâncias.</p><p>Slide 1: AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEINAS</p><p>Slide 2: INTRODUÇÃO</p><p>Slide 3: INTRODUÇÃO</p><p>Slide 4: AMINOÁCIDOS</p><p>Slide 5: AMINOÁCIDOS</p><p>Slide 6: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 7: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 8</p><p>Slide 9: PROPRIEDADES QUÍMICAS</p><p>Slide 10: PEPTIDEOS</p><p>Slide 11: POLÍMEROS</p><p>Slide 12: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 13: PROTEÍNAS</p><p>Slide 14: CLASSIFICAÇAO</p><p>Slide 15: ESTRUTURA</p><p>Slide 16: ESTRUTURA PRIMÁRIA</p><p>Slide 17: ESTRUTURA SECUNDARIA</p><p>Slide 18: ESTRUTURA SECUNDARIA</p><p>Slide 19: ESTRUTURA TERCIARIA</p><p>Slide 20: ESTRUTURA QUATERNÁRIA</p><p>Slide 21: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 22: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 23: CLASSIFICAÇÃO</p><p>Slide 24: DESNATURAÇÃO</p><p>Slide 25: RENATURAÇÃO</p>