ENZIMAS

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IntroduçãoEnzimas e Coenzimas
ENZIMAS SÃO CLASSES DE PROTEÍNAS QUE CATALISAM AS REAÇÕES METABÓLICAS NO ORGANISMO. OU SEJA, AUMENTAM A VELOCIDADE EM QUE UMA DETERMINADA REAÇÃO OCORRE, DE MODO QUE O PRODUTO DESSA REAÇÃO SEJA FORMADO EM MENOS TEMPO.
UMA DAS CARACTERÍSTICAS MAIS BÁSICAS DESSES BIOCATALISADORES É SUA ALTA ESPECIFICIDADE PELO SUBSTRATO. ISSO SIGNIFICA QUE UMA ENZIMA ESPECÍFICA, PARA DESEMPENHAR SUA FUNÇÃO EM ALGUMA REAÇÃO METABÓLICA, PRECISA SE LIGAR EM UM SUBSTRATO TAMBÉM ESPECÍFICO.
ALÉM DISSO, AS ENZIMAS NÃO PODEM SER CONSUMIDAS AO LONGO DA REAÇÃO, O QUE SIGNIFICA QUE A ENZIMA ATUANTE ESTARÁ PRESENTE NO INÍCIO E NO FINAL DO PROCESSO CATALISADO.
AS ENZIMAS ATUAM EM PRATICAMENTE TODOS OS PROCESSOS METABÓLICOS DE UM INDIVÍDUO. GERALMENTE, SÃO PRONUNCIADAS COM O SUFIXO ASE, POR EXEMPLO:
AMILASES: ENZIMAS QUE DIGEREM O AMIDO, CONVERTENDO-O EM SACARÍDEOS MENORES COMO MALTOSE;
QUINASES: ENZIMAS QUE FOSFORILAM UM SUBSTRATO (ADICIONAM GRUPOS FOSFATOS EM MOLÉCULAS);
LIPASES: ENZIMAS QUE QUEBRAM LIPÍDIOS;
PROTEASES: ENZIMAS QUE DIGEREM PROTEÍNAS, CONVERTENDO-AS EM PEPTÍDEOS E AMINOÁCIDOS.
Importância
O ESTUDO DAS ENZIMAS TEM IMENSA IMPORTÂNCIA PRÁTICA. EM ALGUMAS DOENÇAS, ESPECIALMENTE NAS DOENÇAS GENÉTICAS HEREDITÁRIAS, PODE HAVER UMA DEFICIÊNCIA OU MESMO AUSÊNCIA TOTAL DE UMA OU MAIS ENZIMAS. OUTRAS DOENÇAS PODEM SER CAUSADAS PELA 
ATIVIDADE EXCESSIVA DE DETERMINADA ENZIMA. A DETERMINAÇÃO DAS ATIVIDADES DE ENZIMAS NO PLASMA SANGUÍNEO, NAS HEMÁCIAS OU EM AMOSTRAS DE TECIDOS É IMPORTANTE NO DIAGNÓSTICO DE CERTAS ENFERMIDADES. 
MUITOS MEDICAMENTOS AGEM POR INTERAÇÃO COM ENZIMAS. AS ENZIMAS TAMBÉM SÃO FERRAMENTAS IMPORTANTES NA ENGENHARIA QUÍMICA, TECNOLOGIA DE ALIMENTOS E AGRICULTURA.
Mecanismos de ação
SENDO UM TIPO DE PROTEÍNA, A FUNÇÃO ENZIMÁTICA ESTÁ TOTALMENTE RELACIONADA COM SUA ESTRUTURA. A CONFORMAÇÃO DA ENZIMA PRECISA SER PRECISA PARA QUE O REAGENTE DA REAÇÃO (AQUI CHAMADO DE SUBSTRATO) CONSIGA SE LIGAR NA REGIÃO CHAMADA DE SÍTIO ATIVO OU CENTRO ATIVO. 
ALGUMAS ENZIMAS PRECISAM SER ATIVADAS POR OUTRAS MOLÉCULAS, 
CHAMADAS DE COFATORES QUANDO SÃO ÍONS INORGÂNICOS E DE COENZIMAS QUANDO SÃO MOLÉCULAS ORGÂNICAS, COMO AS VITAMINAS. ESSES ATIVADORES ENZIMÁTICOS AGEM ALTERANDO A CONFORMAÇÃO PROTÉICA, DE MODO QUE O SÍTIO ATIVO TENHA AFINIDADE PELO SUBSTRATO A SE LIGAR.
UMA VEZ LIGADOS, O COMPLEXO ENZIMA + SUBSTRATO REAGE PARA A FORMAÇÃO DO(S) PRODUTO(S), COM A ENZIMA ACELERANDO ESSA REAÇÃO.
O ENCAIXE ENTRE ENZIMA E SUBSTRATO É FUNDAMENTAL PARA A EFICÁCIA DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA. POR ISSO, A REAÇÃO É ESPECÍFICA. É IMPORTANTE RESSALTAR QUE A ENZIMA NÃO PROMOVE A REAÇÃO, ELA APENAS 
ACELERA UMA REAÇÃO QUE ACONTECERIA NATURALMENTE.
EM TERMOS QUÍMICOS, PARA QUE UMA DETERMINADA AÇÃO OCORRA, UMA QUANTIDADE DE ENERGIA PRECISA SER FORNECIDA PARA O COMPLEXO. ESSA ENERGIA NECESSÁRIA É CHAMADA DE ENERGIA DE ATIVAÇÃO. AS ENZIMAS AGEM DIMINUINDO ESSA ENERGIA DE ATIVAÇÃO.
COM ISSO, O SUBSTRATO PRECISA DE MENOS ENERGIA PARA REAGIR, E OS PRODUTOS SÃO, PORTANTO, GERADOS EM MENOS TEMPO.
Fatores que influenciam
AS REAÇÕES MEDIADAS POR ENZIMAS PODEM SOFRER CONDIÇÕES ADVERSAS NO MEIO EM QUE SE ENCONTRAM, E ISSO SE REFLETE NA EFICÁCIA DESSAS REAÇÕES E NOS PRODUTOS FORMADOS. ALGUNS FATORES COMO TEMPERATURA E PH AFETAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA.
· TEMPERATURA
O AUMENTO DE TEMPERATURA PROMOVE MAIOR AGITAÇÃO ENTRE 
ÁTOMOS E MOLÉCULAS, ISSO NÃO É DIFERENTE COM AS ENZIMAS.
TEMPERATURAS MUITO BAIXAS DIFICULTAM A MOVIMENTAÇÃO E INTERAÇÃO DAS MOLÉCULAS, ASSIM COMO TEMPERATURAS ELEVADAS QUE PODEM QUEBRAR LIGAÇÕES MAIS FRACAS, FAZENDO COM QUE A ENZIMA, QUE É UMA PROTEÍNA, PERCA SUAS ESTRUTURAS QUATERNÁRIA, TERCIÁRIA E SECUNDÁRIA. 
DENTRO DA FAIXA DE TEMPERATURA QUE UMA ENZIMA CONSEGUE ATUAR, HÁ UM PONTO CONHECIDO COMO TEMPERATURA ÓTIMA, EM QUE SUA ATIVIDADE É MÁXIMA, OU SEJA, A ENZIMA OPERA COM ACELERAÇÃO MÁXIMA DA REAÇÃO, E A FORMAÇÃO DO PRODUTO OCORRE NO MENOR TEMPO POSSÍVEL. AS ENZIMAS HUMANAS, GERALMENTE, OPERAM COM 
TEMPERATURA ÓTIMA ENTRE 36 E 37 °C.
· PH
ASSIM COMO OCORRE COM A TEMPERATURA, CADA ENZIMA OPERA EM UMA VARIAÇÃO DE PH ESPECÍFICA. O CHAMADO PH ÓTIMO É O PH EM QUE A ATIVIDADE ENZIMÁTICA É MÁXIMA.
PHS DISTANTES DO PH ÓTIMO ALTERAM AS LIGAÇÕES INTERESPECÍFICAS DA MOLÉCULA, COMPROMETENDO DESDE SUA ESTRUTURA E FUNÇÃO À INATIVAÇÃO ENZIMÁTICA COMPLETA.
UMA VEZ QUE A ENZIMA RETORNA PARA A FAIXA DE PH EM QUE DESEMPENHA FUNÇÃO, SUAS ESTRUTURAS SÃO REFEITAS E SUA FUNÇÃO RESTABELECIDA. 
AS ENZIMAS HUMANAS PODEM OPERAM EM PH NEUTRO (7), EMBORA EXISTAM PROTEÍNAS OPERANDO EM PH ÁCIDO (ENZIMAS QUE OPERAM NO ESTÔMAGO, EM PHS PRÓXIMOS DE 2) OU EM PH BÁSICO (ENZIMAS OPERANDO NO DUODENO, COM PH PRÓXIMO DE 9 OU 10).
· CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO:
A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA TAMBÉM DEPENDERÁ DA QUANTIDADE DE SUBSTRATO PRESENTES NO MEIO.
COMO A ENZIMA, PARA ATUAR, DEPENDE DA LIGAÇÃO COM O SUBSTRATO, PEQUENAS CONCENTRAÇÕES DE SUBSTRATO DIFICULTAM A INTERAÇÃO COM AS ENZIMAS CONTIDAS NO MEIO, DETERMINANDO, ASSIM, BAIXA VELOCIDADE DE REAÇÃO.
EM CONTRAPARTIDA, ELEVADAS QUANTIDADES DE SUBSTRATO AUMENTAM AS CHANCES DE INTERAÇÃO COM AS MOLÉCULAS ENZIMÁTICAS PRESENTES NO MEIO, DE FORMA QUE TAMBÉM AUMENTA A VELOCIDADE DE REAÇÃO.
A CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO INFLUENCIA NA VELOCIDADE DE 
REAÇÃO ATÉ UM PONTO MÁXIMO, CHAMADO PONTO DE SATURAÇÃO.
PASSADO DESTE PONTO DE SATURAÇÃO, AS ENZIMAS ESTARÃO TODAS LIGADAS NOS SUBSTRATOS, CATALISANDO AS REAÇÕES NA MÁXIMA VELOCIDADE QUE CONSEGUEM. DESSA FORMA, MESMO ELEVANDO A CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO, A VELOCIDADE DE REAÇÃO PERMANECE CONSTANTE.
· INIBIDORES:
OUTRAS SUBSTÂNCIAS PODEM ATUAR NA REAÇÃO, INIBINDO A ATIVIDADE ENZIMÁTICA. OS CHAMADOS INIBIDORES DIMINUEM A VELOCIDADE DE REAÇÃO E PODEM OPERAR DE FORMA COMPETITIVA OU NÃO COMPETITIVA.
OS INIBIDORES COMPETITIVOS POSSUEM ESTRUTURA QUÍMICA SEMELHANTE AO SUBSTRATO DA ENZIMA, DE FORMA QUE CONSEGUE “COMPETIR” COM O SUBSTRATO PELO MESMO SÍTIO ATIVO DA ENZIMA. COM ISSO, PARTE DAS MOLÉCULAS ENZIMÁTICAS PRESENTES NO MEIO SE LIGAM NESSES INIBIDORES, NÃO 
FORMANDO PRODUTO E IMPOSSIBILITANDO O SUBSTRATO DE SE LIGAR.
OS INIBIDORES NÃO COMPETITIVOS NÃO SE LIGAM NO MESMO SÍTIO ATIVO DO SUBSTRATO, MAS SIM EM OUTRO SÍTIO ATIVO PRESENTE NA ENZIMA. OPERAM ALTERANDO A CONFORMAÇÃO ENZIMÁTICA, DE MODO QUE O SÍTIO ATIVO EM QUE O SUBSTRATO SE LIGARIA FIQUE INATIVO OU INACESSÍVEL.