Aminoácidos: Estruturas e Funções

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Aminoácidos 
 
✦ Denominados de estruturas monoméricas (mono = 1) 
das proteínas, ou simplesmente monômeros. 
✦ São as unidades fundamentais das proteínas. 
✦ São moléculas orgânicas formadas por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Mas, podem 
ter o enxofre e fósforo. 
✦ São moléculas que possuem em sua estrutura funções 
amina (-NH2) e ácido carboxílico (-COOH). 
✦ Possuem caráter anfótero, significando que são ácidos 
e básicos ao mesmo tempo, se comportando de acordo 
com o meio e com o processo ao qual são submetidos. 
✦ Além das funções amino e carboxilato que estão 
ligadas a um carbono alifático, denominado carbono-alfa, 
pelo menos um átomo de hidrogênio também está ligado 
a este carbono. 
✦ A esfera de coordenação do carbono-alfa é completada 
com a presença de uma cadeia lateral (R), diferente para 
diferentes aminoácidos. 
 
✦ Com a exceção da prolina, que é um aminoácido cíclico, 
os aminoácidos diferem entre si na estrutura da cadeia 
lateral, a qual varia na estrutura, tamanho e carga 
elétrica, que influencia na solubilidade dos aminoácidos 
em água. 
✦ Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina (que 
possui dois átomos de H), possuem o carbono-alfa que 
quando ligado a quatro grupos diferentes é considerado 
assimétrico e chamado de centro quiral. 
 
Classificação dos aminoácidos 
- Quanto a cadeia lateral: 
✦ Aminoácidos apolares: o grupo “R” é uma cadeia 
lateral apolar, ou seja, são hidrofóbicos. São eles: 
 
• Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina: tendem a se 
aglomerar entre si nas proteínas. 
• Glicina: estrutura mais simples. 
• Metionina: possui o átomo de enxofre – tioéter. 
• Prolina: “iminoácido”, com menor flexibilidade 
estrutural, sendo cíclico, possuindo uma Amina-
Metila. 
• Triptofano e Fenilalanina: são aromáticos. 
✦ Aminoácidos polares neutros: o grupo “R” é uma 
cadeia polar sem carga elétrica, sendo neutra. São 
hidrofílicos, geralmente contêm hidroxilas, sulfidrilas e 
aminas. Possuem solubilidade intermediária em água e os 
grupos funcionais capazes de formar pontes de 
hidrogênio com água. São eles: 
 
• Serina e Treonina: grupos hidroxil. 
• Asparagina e Glutamina: grupo amina (com N 
ligado a carboxila). 
• Cisteína: grupo sulfidril e ligações dissulfeto. 
• Tirosina: aromático, mas pode formar ligações de 
hidrogênio. 
✦ Aminoácidos polares básicos: são hidrofílicos e o 
grupo “R” é uma cadeia básica com carga positiva, 
normalmente possuem grupo amino, além daquela na 
estrutura geral. 
 
• Lisina: segundo grupo amino. 
• Arginina: grupo guanidina. 
• Histidina: grupo aromático imidazol (positivo ou 
não carregado em pH 7). 
✦ Aminoácidos polares ácidos: são hidrofílicos e a cadeia 
lateral é ácida com carga negativa, possuindo 
normalmente o grupo carboxila, além daquela na 
estrutura geral. 
 
- Quanto a essencialidade: 
✦ Nos seres humanos são encontrados 20 tipos de 
aminoácidos, sendo classificados como essenciais e não 
essenciais. 
✦ Existem aminoácidos que são essenciais apenas em 
determinadas situações patológicas ou em organismos 
jovens e em desenvolvimento, e a estes são designados 
de condicionalmente essenciais, esses são normalmente 
fonte de divisão entre os cientistas, havendo os que 
consideram estes como essenciais e os que não os 
consideram essenciais. 
✦ O essencial é aquele que o organismo não é capaz de 
sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento. 
O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de 
metade dos 20 aminoácidos comuns, tendo que ser 
absorvidos através da dieta, pela ingestão de alimentos 
ricos em proteínas. 
✦ Os não-essenciais são também necessários para o 
funcionamento do organismo, mas podem ser 
sintetizadas in vivo pelo organismo humano a partir de 
determinados metabólitos. 
 
✦ Sabemos que o nosso corpo é constituído de 
aproximadamente 60% de água e por volta da metade do 
restante são aminoácidos, sendo 50% do peso seco. 
✦ Ligações entre diferentes aminoácidos formam 
diferentes proteínas que terão distintas funções no corpo, 
como: construção e manutenção de músculos, pele, 
cabelo, unha, formação de enzimas, hormônios, 
anticorpos, receptores de membrana, canais e regulação 
de processos metabólicos. Portanto, quando se visa 
objetivos específicos, deve-se atentar para características 
particulares de cada aminoácido, como suas funções 
biológicas. 
 
Ligação peptídica 
✦ É uma ligação química que ocorre entre duas moléculas 
quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o 
grupo amina de outra molécula, liberando assim uma 
molécula de água. 
✦ É uma reação de síntese por desidratação que ocorre 
entre moléculas de aminoácidos, sendo fundamental na 
formação de peptídeos, oligopeptídeos, polipeptídeos e 
proteínas. 
✦ Após a formação da ligação peptídica, uma 
extremidade transporta um grupo amina livre ou terminal 
amino e o outro um grupo carboxila ou carbóxilo-
terminal. 
 
✦ É uma ligação covalente, rígida e plana. 
✦ O átomo de nitrogênio e o átomo de oxigênio irão estar 
envolvidos na estabilização da estrutura secundária da 
proteína. 
✦ NÃO são quebradas em condições desnaturantes (física 
ou química). 
✦ Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise 
(adição de água), em determinadas condições e na 
presença de água, ocorre a quebra destas ligações 
espontaneamente, porém o processo é lento. 
✦ Em organismos vivos, o processo é facilitado pelas 
enzimas. Os organismos vivos também empregam 
enzimas para formar os peptídeos. 
 
Creatina 
✦ É um composto nitrogenado natural que se combinam 
com o fosfato originando a fosfocreatina (creatina 
fosforilada > CKP). 
✦ Sintetizado na forma endógena no fígado, no pâncreas 
e nos rins a partir dos aminoácidos arginina, glicina e 
metionina. 
✦ Quando sintetizado no homem, este composto 
nitrogenado inicia seu ciclo de formação no rim, em uma 
reação envolvendo dois aminoácidos: arginina e glicina. 
✦ Posteriormente, a creatina completa sua síntese pela 
adição de um grupo metil fornecido a partir da metionina, 
reação esta que ocorre no fígado. 
✦ A creatina assim formada, fora do músculo, é então 
distribuída para diversos tecidos do organismo através do 
sangue. 
✦ Além da produção endógena natural pelo próprio 
organismo também se encontra na dieta alimentar, 
principalmente em peixes, carnes e outros produtos 
animais como leite e ovos. 
✦ O consumo de creatina junto com a glicose aumenta o 
conteúdo muscular deste composto. 
✦ Há uma elevação da captação de creatina pela fibra 
muscular, e consequentemente, sua ingestão com este 
carboidrato simples (glicose) pode aumentar o seu efeito. 
✦ Estudos relataram que a suplementação com creatina 
ocasiona um aumento da massa corporal e a massa 
corporal magra.