Enzimas

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ENZIMAS
BIOQUÍMICA
Profa. Dra. Angela Márcia Selhorst e Silva Beserra
Importância
Participam da quebra de nutrientes para 
fornecer energia e blocos químicos de 
construção (proteínas, DNA, membranas, 
células e tecidos) – CATÁLISE BIOLÓGICA
Contribuem no aproveitamento da energia 
para a motilidade celular, função neural e 
contração muscular.
As enzimas comandam, assim, todos os 
eventos metabólicos da célula.
Importância
Defeitos genéticos, deficiências nutricionais, 
dano tecidual, toxinas ou infecções por 
patógenos virais ou bacterianos →mudança 
na quantidade ou na atividade catalítica de 
enzimas fundamentais. 
Detecção e quantificação da atividade de 
enzimas específicas no sangue e em outros 
tecidos → diagnóstico e prognóstico de 
muitas doenças.
Uso clínico de fármacos capazes de inibir ou 
aumentar enzimas específicas envolvidas em 
patologias.
Ferramenta importante para a indústria 
farmacêutica e de alimentos.
Mas do que as 
enzimas são 
formadas?
Perda da atividade catalítica –
desnaturação da enzima e perda da 
integridade da conformação proteica 
nativa (estrutura terciária e/ou 
quaternária)
A grande maioria das enzimas 
é formada por PROTEÍNAS. 
Exceções - ribozimas (RNAs ribossomais e 
algumas moléculas de RNA). 
As enzimas são 
catalizadoras
• Catalisam a conversão de um ou mais compostos (substratos) 
em um ou mais compostos diferentes (produtos), aumentando 
a velocidade da reação
• De modo muito eficiente, extremamente seletivo/específico e 
estereoespecífico.
Cinética enzimática 
Com as enzimas as reações ocorrem muito mais rapidamente
Com as enzimas há um menor gasto energético
• SÍTIO ATIVO – região da enzima (E) em que a reação ocorre.
• SUBSTRATO (S) – molécula que se liga ao sítio ativo da enzima e que 
será modificada quimicamente e se transformará num PRODUTO (P).
Modelos de 
interação 
enzima/substrato
• Chave-fechadura (modelo rígido e 
específico)
• Encaixe-induzido
• https://www.youtube.com/watch?
v=qgVFkRn8f10&t=212s
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Cofatores; Coenzimas; Grupo prostético
• Algumas enzimas necessitam apenas 
cadeia polipeptídica de aa.
• Outras enzimas necessitam de um 
elemento químico adicional:
• Cofator: íon inorgânico.
• Coenzima: molécula orgânica ou 
metalorgânica complexa.
• Uma coenzima ou um cofator que se ligue 
muito firmemente (ou covalentemente), a 
uma enzima é denominado grupo prostético
Apoenzima x 
Holoenzima
• Apoenzima e holoenzima 
são dois estados da enzima. 
• Apoenzima - componente 
proteico cataliticamente
inativo da enzima, 
• Holoenzima - forma 
cataliticamente ativa da 
enzima (apoenzima+cofator).
Nomenclatura
• Nome simplificado: uso do sufixo “ase”
• Lactato-desidrogenase; amilase; lipase; urease etc.
• Porém, algumas enzimas não tem qualquer associação com reações 
enzimáticas (Ex.: tripsina e pepsina)
• Outras tem sinônimos (ex.: ptialina = amilase salivar)
• Nome sistemático (de acordo com o tipo de reação que a enzima 
catalisa)
• Para uma determinada enzima, o sufixo -ase é adicionado a uma descrição 
bastante completa da reação química catalisada, incluindo os nomes de todos 
os substratos
• Ex.: lactato:nicotinamida-adenina-dinucleotídeo (NAD+)-oxidorredutase
Fatores que afetam a atividade enzimática
(interferem na velocidade/cinética enzimática)
Condições do meio 
(afetam estabilidade proteica):
pH e temperatura
Tempo da reação
Concentração dos reagentes
enzima; substrato; 
cofatores/coenzimas
Concentração de substrato e saturação 
enzimática (Km – constante de Michaelis)
https://www.youtube.com/watch?v=T8DPhmVgy8E&t=20s
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Isoenzimas
• São versões fisicamente distintas de uma mesma enzima 
(cada uma delas catalisando a mesma reação em tecidos ou 
circunstâncias específicas).
• Originam-se por meio da duplicação de genes formando 
dímeros ou tetrâmeros. 
• Exemplos:
• creatina quinase (CK) – CK1 (CKBB); CK2 (CKMB); CK3 (CKMM)
• lactato desidrogenase (LDH) – LDH1; LDH2; LDH3; LDH4; LDH5
Dímeros
Tetrâmeros
Monômeros
Creatinina 
quinase
• Cérebro – CK1
• M. cardíaco: CK2 (30%) e CK3 (70%)
• M. esquelético: quase 
exclusivamente CK3; CK2 (1-2%)
Lactato desidrogenase
• LDH1- coração e eritrócitos
• LDH2- coração e eritrócitos
• LDH3- rim, plaquetas e pulmão
• LDH4- m. esquelético e fígado
• LDH5- m. esquelético e fígado
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
• NELSON, David L.; COX, Michael M.; HOSKINS, Aaron A. 
Princípios de bioquímica de Lehninger. V.1. Capítulo 6. Porto 
Alegre: Grupo A, 2022. E-book. ISBN 9786558820703. 
Disponível em: 
https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9786558
820703/. Acesso em: 29 ago. 2024.