3 _Enzimas

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Bioquímica
Bioquímica
Enzimas
Bioquímica
Reações químicas nas células
▪ Os sistemas vivos são formados por uma variedade enorme
de reações bioquímicas
▪ São mediadas por catalisadores biológicos conhecidos como
enzimas
Bioquímica
Reações químicas nas células
Catalisador é qualquer molécula ou 
substancia que acelera a velocidade de 
uma reação
Bioquímica
Reações químicas nas células
Bioquímica
Enzimas
▪ São proteínas que catalisam reações químicas as quais
ocorrem em seres vivos
▪ Aceleram a velocidade das reações, o que contribui para o
metabolismo
▪ Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente
lentas
Bioquímica
Enzimas
▪ A maioria das enzimas são proteínas, com exceção de um
pequeno grupo de moléculas de RNA
▪ Sua função está intimamente relacionada com a sua estrutura
▪ A atividade catalítica de uma enzima depende da integridade da
sua conformação nativa
▪ Se uma enzima for desnaturada, ou dissociada, a sua atividade
catalítica será perdida
Bioquímica
Enzimas
▪ No nosso corpo, as enzimas
possibilitam que diversas
reações que não ocorreriam
ao acaso aconteçam em
apenas alguns segundos,
ou mesmo em fração deles
Bioquímica
Enzimas
▪ A reação de catalisação mediada pelas enzimas ocorre
confinada em uma região específica
→ Sítio ativo
▪ A molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima
age, é denominada de substrato
Bioquímica
Enzimas
Toda enzima e ́ especifica 
para um substrato e o 
complexo enzima-substrato, 
é fundamental para a ação 
enzimática.
Bioquímica
Funcionamento enzimático
▪ Cada enzima é específica para um tipo de reação
→Elas atuam somente em um determinado substrato e efetuam sempre o
mesmo tipo de reação
▪ A grande especificidade enzima-substrato está relacionada à
forma tridimensional de ambos
▪ A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região
específica denominada sítio de ligação.
▪ Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de
conformação para o encaixe
Bioquímica
Funcionamento enzimático
Bioquímica
Funcionamento enzimático
Bioquímica
Classificação das enzimas
1.Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou 
transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e 
Oxidases
2.Transferases: transferência de grupos funcionais como 
amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e 
Transaminases
3.Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. 
Exemplo: Peptidases
Bioquímica
Classificação das enzimas
4. Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a 
remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. 
Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases
5. Isomerases: reações de interconversão entre isômeros 
óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases
6. Ligases: reações de formação de novas moléculas a 
partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: 
Sintetases.
Bioquímica
Cofatores
▪ Algumas enzimas necessitam de componentes químicos
adicionais para exercerem a sua função
▪ São os chamados cofatores
Bioquímica
Principais enzimas
▪ As enzimas são formadas por uma parte protéica, chamada
de apoenzima e outra parte não protéica, chamada de co-
fator
▪ Quando o co-fator é uma molécula orgânica, recebe a
denominação de coenzima
▪ Muitas coenzimas são relacionadas com as vitaminas
▪ O conjunto da enzima + co-fator, é chamado de holoenzima
Bioquímica
Principais enzimas
▪ Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio
▪ DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a
duplicação do DNA
▪ Lactase: facilita a hidrólise da lactose
▪ Lipase: facilita a digestão de lipídios
▪ Protease: atuam sobre as proteínas
Bioquímica
Principais enzimas
▪ Urease: facilita a degradação da ureia
▪ Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca,
transformando-o em maltose (molécula de menor tamanho)
▪ Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as
em moléculas menores
▪ Tripsina: participa da degradação de proteínas que não
foram digeridas no estômago
Bioquímica
Fatores que influenciam a ação enzimática
▪ Temperatura
→A temperatura condiciona a velocidade da reação. Temperaturas extremamente altas
podem desnaturar as enzimas. Cada enzima atua sob uma temperatura ideal.
▪ pH
→Cada enzima possui uma faixa de pH considerada ideal. Dentro desses valores a
atividade é máxima.
▪ Tempo
→Quando mais tempo a enzima tiver contato com o substrato, mais produtos serão
produzidos.
▪ Concentração da enzima e do substrato
→Quanto maior a concentração da enzima e do substrato, maior será a velocidade da
reação.
Bioquímica
Inibidores enzimáticos
▪ Muitos tratamentos terapêuticos se baseiam na inibição enzimática
▪ Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da
inibição irreversível de enzimas desses microrganismos
▪ A penicilina, por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase,
indispensável à formação da parede celular bacteriana
▪ Com a inativação dessa enzima, a bactéria não tem como fabricar a
parede celular, o que impede a sua reprodução
▪ As células animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em seu
metabolismo, por isso, a penicilina não causa mal ao organismo
humano (exceto em situações de alergia)
Bioquímica
Inibidores enzimáticos
▪ O tratamento da AIDS inclui medicamentos inibidores das
proteases, enzimas responsáveis pela produção de novos
vírus
▪ Anti-retrovirais
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	Slide 2: Reações químicas nas células
	Slide 3: Reações químicas nas células
	Slide 4: Reações químicas nas células 
	Slide 5: Enzimas 
	Slide 6: Enzimas
	Slide 7: Enzimas
	Slide 8: Enzimas
	Slide 9: Enzimas
	Slide 10: Funcionamento enzimático
	Slide 11: Funcionamento enzimático
	Slide 12: Funcionamento enzimático
	Slide 13: Classificação das enzimas
	Slide 14: Classificação das enzimas
	Slide 15: Cofatores 
	Slide 16: Principais enzimas
	Slide 17: Principais enzimas
	Slide 18: Principais enzimas
	Slide 19: Fatores que influenciam a ação enzimática
	Slide 20: Inibidores enzimáticos
	Slide 21: Inibidores enzimáticos