Estudo dirigido: Enzimas

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Estudo dirigido de enzimas
O que são enzimas?
O que é grupo prostético?
Diferencie cofatores e coenzimas
Muitas coenzimas são derivadas de que macromoléculas?
Cite algumas coenzimas presentes nas enzimas e relacione com sua função específica.
Defina centro ativo
Relacione a energia de ativação com velocidade de reação
Quais os fatores que influenciam na velocidade de uma reação enzimática?
Qual a diferença entre inibição e regulação.
Quais os tipos de inibição enzimática e caracterize cada uma delas
Quais os tipos de regulação enzimática e diferencie-as
Defina Km e Vmax
Determine os valores de Vmax e Km para os resultados da seguinte reação enzimática catalisada por uma protease.
Glicilglicina + H2O 2 glicina
	S (mM)
	V (mol/min)
	1,5
	0,21
			2,0
	0,24
	3,0
	0,28
	4,0
	0,33
	8,0
	0,40
	16,0
	0,45
A taxa de hidrólise de ATP em ADP é influenciada pela proteína muscular miosina. Os seguintes dados estão tabelados a 25°C e pH 7,0.
	V (mol/s)
	[ATP] (M)
	0,067
	7,5
	0,095
	12,5
	0,119
	20,0
	0,149
	32,5
	0,185
	62,5
	0,191
	155,0
	0,195
	320,0
Encontre Km para a reação com miosina.
Determine os valores de Vmax e Km para os seguintes resultados obtidos de uma reação enzimática
	S (M)
	V (M/min)
	2,5x10-6
	28
	4,0x10-6
	40
	1x10-5
	70
	2x10-5
	95
	4x10-5
	112
	1x10-4
	128
	2x10-3
	139
	1x10-2
	140
	2x10-2
	140
a) Mostre se a reação segue ou não uma cinética Michaeliana. 
b) Quais as velocidades iniciais para valores de [A] iguais a 1.0×10-6 e 1.0×10-1M ? 
Um enzima catalisa a reação de transformação de um substrato A num produto B, de 
acordo com o esquema seguinte: 
 A → B 
Analisou-se a reação e descobriu-se que era afectada por dois inibidores, X e Y. Obtiveram-se os resultados seguintes a uma concentração fixa de enzima: 
 
Tabela 1. Velocidades iniciais (vo) para cada concentração de substrato ([A]), em três condições experimentais diferentes: sem inibidor, em presença de um inibidor X, e em presença de um inibidor Y. 
 Analise estes resultados como o auxílio do computador e diga quais os tipos de inibição que estão aqui presentes. 
Proceda do modo seguinte: 
1. Trace um gráfico de Michaelis-Menten (velocidade inicial vo em função de
concentração de substrato [A]).
2. Determine as constantes cinéticas Vmax e KM para cada caso, recorrendo ao traçado de um gráfico de Lineweaver-Burke
3. Que tipo de inibidor é o inibidor X? E o inibidor Y? Justifique com base nos parâmetros cinéticos que determinou, e explique com base no que sabe quanto a esses tipos de inibição.