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Resumão Bioquímica
Água
A água se compara a moléculas de peso molecular maior. Possui altos pontos de fusão e 
ebulição, calor de vaporização e tensão superficial.
Cristais: sólidos de menor densidade.
Oxigênio – eletronegatividade.
Oxigênio e Hidrogênio – dipolos elétricos.
Solvente – dissolve compostos eletrostáticos (força eletrostática), polares não iônicos 
(ligação H) e moléculas anfipáticas.
Soluto na Água – menor PF, maior PE, menor tensão superficial e menor pressão de 
vapor. Apresenta ionização de eletrólitos fracos.
Pontes de Hidrogênio – formam se apenas em átomos eletronegativos (F,O e N), com um 
átomo de Hidrogênio entre eles. Quando estão em linha reta, os átomos maximizam as 
interações eletrostáticas (ligação fortificada).
Eletrólito – substância dissociada ou ionizada, que origina cátions e ânions pela adição de
solvente ou aumento de temperatura, tornando-se, condutor de eletricidade. Forte: 
totalmente dissociado; Fraco: parcialmente dissociado (pode retornar a forma associada).
pK – valor de pH no qual 50% do ácido está dissociado. Quanto menor, maior a força de 
ionização do ácido.
Em uma reação de ionização, sempre participam ácido e base, conjugados. Para cada 
doador (ácido), um receptor (base). Em ácidos fortes, ionização alta e em ácidos fracos, 
ionização baixa.
Ka – Constante de dissociação.
Tamponamento – substâncias que permitem a solução, resistir a variações de pH. Quase 
todos os processos biológicos dependem do pH, usando-se assim, o sistema tampão para
manter o pH. A substância tamponante apenas funciona quando o pH for entre -1 e 1 do 
valor de pKa.
pH = pKa +log D/A
Carboidratos
Monossacarídeos – só uma unidade de poliOH aldeído ou cetona. Cadeia não ramificada.
Oligossacarídeos – 2 a 10 monossacarídeos iguais ou não, ligados glicosidicamente.
Polissacarídeos – mais de 10 monossacarídeos, ligados glicosidicamente de modo 
ramificado (glicanos) ou linear.
Aldose – grupamento aldeído na extremidade.
Cetose – grupamento cetona, normalmente no segundo C.
Sacarídeo – carboidratos usados como forte de energia, distribuídos em várias cadeias de
açúcares. 
Classificação – grupo funcional, quantidade de carbonos, estereoisomeria, unidades
monoméricas, tipo de ligação e função.
Isômeros - compostos de mesma fórmula molecular possuem fórmulas estruturais
diferentes e apresentam propriedades físicas e químicas diferentes.
Epímeros: São isômeros que diferem na posição de apenas uma hidroxila.
Estereoisômeros - apresentam a mesma fórmula de estrutura mas os átomos assumem 
diferentes posições relativas no espaço.
Enanciômeros - são a imagem especular do outro.
Diasterioisomeros – CIS e TRANS
Anômeros - estereoisômeros que diferem na configuração do carbono anomérico.
Ligação Glicosídica – ligação covalente, resultada da condensação entre um
carboidrato e um álcool.
Dissacarídeos são cadeias orgânicas constituídas por duas unidades de 
monossacarídeos unidos por uma ligação Glicosídica. (-O-).
 Aldose Cetose
Vários pontos de ramificação impedem a formação de estrutura hélice.
Nucleotídeos e Ácidos Nucléicos
No anel purina, o N faz pontes de H.
Nucleotídeos formam os ácidos nucléicos (DNA e RNA).
São a moeda energética nas transações metabólicas, intermediários químicos
essenciais para a resposta das células aos hormônios e outros estímulos de fora da
célula e parte da estrutura de co-fatores enzimáticos e intermediários do metabolismo.
No final de cada biomolécula, na estrutura das proteínas e componente celular a
sequência programada de informação nucleotídica está presente.
Bases Nitrogenadas – adenina, timina (uracila), citosina e guanina.
Ligação fosfodiester – pontes de grupos fosfato ligados a um éster.
Ligações AT(U) – fracas, sempre na mesma proporção.
Ligações CG – fortes, sempre na mesma proporção.
Plasmídeos – moléculas de extracromossômico linear ou circular, presentes em 
bactérias. Não possuem proteínas associadas e não contêm informações essenciais.
Aminoácidos e Proteínas
Proteínas – macromoléculas, biopolímeros, constituídas por aminoácidos. Servem 
para: controle do metabolismo, crescimento e diferenciação, geração e transmissão de
impulsos nervosos, proteção imunitária, sustentação mecânica, movimento 
coordenado, transporte e armazenamento e catálise enzimática.
Resíduos de aminoácidos: é o que sobra de aminoácidos quando um se liga ao outro, 
perdendo água (pode-se recuperá-la através de hidrólise).
Carbono Quiral – possui quatro substituintes (C assimétrico).
Configuração R e S – R: o átomo de maior prioridade vai ao de menor em sentido
horário; S: em sentido anti-horário.
Ligação peptítica – ligação entre dois aminoácidos, entre o grupo amina e carboxila, 
liberando água. Para rompê-la, é necessário uma hidrólise.
Interações envolvidas na manutenção da estrutura de uma proteína simples – pontes 
de Hidrogênio, interações eletrostáticas e forças de Van der Walls.
Desnaturação de Proteína – quando as estruturas secundárias, terciárias ou
quaternárias são destruídas ou modificadas, causando perda de função.
Estruturas – primária:todas as ligações covalentes existentes na proteína e ainda 
ligações dissulfeto; secundárias: enovelamento local e organizada por interações de 
Hidrogênio entre ligações peptídicas dos resíduos de aminoácidos; terciária: 
conformação tridimensional, mantida pelas interações não covalentes; quaternária: 
não atribuída em proteínas monoméricas.
Proteínas – simples: constituídas apenas por aminoácidos; conjugadas: constituídas 
por aminoácidos mais outro componente não-proteico, chamado grupo prostético.
N terminal – terminal amino; C terminal – terminal carboxila.
Enzimas
Enzima – proteína que catalisa reações do metabolismo, usando moléculas chamadas
substratos, acelerando os processos.
Cofator – moléculas pequenas, derivadas de vitaminas que colaboram com as 
enzimas.
Sítios – de ligação de substrato: região de grupos químicos na superfície da enzima 
que liga ao substrato em perfeito alinhamento, o acomodando; ativo: grupos químicos 
oferecem mecanismos para facilitar a reação; catalítico: ativo + ligação de substrato, 
juntos; alostérico: parte onde um inibidor não competitivo liga-se à enzima, para inibir o
funcionamento.
Atividade enzimática é afetada por – condições externas (temperatura), pH, 
concentração de sal e força iônica do meio.
Inibidor sobre a enzima – compete com o substrato, diminuindo a velocidade da
reação.
Inibidor – competitivo: diminui a atividade, pois compete com o substrato pelo sítio. 
Pode ser revertida ou diminuída pelo aumento da concentração de substrato; não-
competitivo: se liga na enzima, próximo ao sítio, impedindo a transformação do 
substrato.
Enzimas atuam como biocatalisadores, diminuindo a energia de ativação e
aumentando a velocidade. Quanto menor a energia, maior a velocidade.
KM – concentração de substrato para atingir a metade da Vmax.
Vmax – velocidade máxima da reação.
Aumento de temperatura provoca maior agitação de moléculas, mais fácil para 
interação (até certo ponto, depois a enzima desnatura).
Para maior êxito, é necessário especificidade ao substrato e à reação.
Vitaminas – compostos orgânicos essenciais para processos básicos de metabolismo, 
em pouca quantidade, são precursores de coenzimas, grupos prostéticos e outros 
catalisadores. Baixo peso molecular e estabilidade no calor. Afinidade por substratos e
enzimas. Micronutrientes.
Lipídeos
Lipídeos só têm a insolubilidade em água em comum.
Funções- armazenar energia, constituir membranas, cofator enzimático, transporte de 
elétrons, pigmentos de absorção de radiações luminosas, âncoras hidrofíbica, agente 
emulsificante, hormônio e mensageiros.
Armazenamento – óleos e gorduras.
Ácidos graxos – carboxílicos com cadeias hidrocarbonadas, entre 4 e 36.
Saturados: cera; Insaturados: óleo.
Triacilgliceróis – 3 ácidos graxos, em ligação éster com o mesmo glicerol.
6-Conceitue triacilgliceróis? Diferencie os simples dos mistos.
São compostos de três ácidos graxos, cada um em ligação éster com o mesmo glicerol. 
Simples: todos iguais; Mistos: diferentes.
Lipases – enzimas que catalisam hidrólise de triacilgliceróis armazenados, liberando 
ácidos graxos para uso como combustível.
Glicerofosfolipídeos _ lipídeos de membrana, 2 ácidos graxos unidos por ligação éster e 
fosfodiéster ao terceiro.
Esfingolipídeos – uma molécula de aminoálcool de cadeia longa, uma molécula de ácido 
graxo de cadeia longa e um grupo polar, as vezes acompanhado por ligação glicosídica 
ou fosfodiéster. Presentes nas membranas plasmáticas e na mielina (neurônio).
Esteróis – lipídeos estruturais presentes nas membranas eucarióticas.
Esteróides – derivados oxidados de esteróis.
Componentes dos lipídeos de membrana – fosfatidiletanolamina, esfingomielina, 
galactosilcerebrosídio, gangliosídio e colesterol.
Membranas Biológicas
Os componentes químicos são lipídeos e proteínas.
Organização estrutural – dinâmicas, com um movimento que permite à célula se ajustar e 
mudar de posição. São um ''mar organizado'' de lipídeos em estado fluido, onde vários
componentes podem interagir e se mover.
A membrana possui 20% de proteínas na bainha de mielina e 70% na intermembrana. 
Integrais e periféricas (superfície).
Proteolipídeos – lipoproteínas hidrofóbicas, presentes em muitas membranas.
Proteínas de membrana – catalítico, transporte, receptor, estrutural e reconhecimento.
Micelas – digestão de lipídeos. Estrutura globular de moléculas anfipáticas, polar e apolar.
Lipossomos – vesículas constituídas de bicamadas fosfolipídicas orientadas em torno de 
um compartimento aquoso, transportando fármacos, biomoléculas e agentes de 
diagnóstico.
Mosaico fluido – proteínas parcialmente mergulhadas na membrana, e outras totalmente 
mergulhadas.
Sistema de transporte – canais de membrana: canais específicos (poros), permitem o 
movimento rápido de moléculas ou íons. Estruturas terciárias ou quaternárias permitem 
difusão em ambas as direções, a favor do gradiente de concentração. As proteínas dos 
canais não se ligam aos íons ou substâncias; transportadores: deslocam a molécula ou 
íon, ligando-se. Apresentam especificidade e podem ser inibidos. Transporte passivo 
(delta G negativo): sem gasto de energia, a favor do gradiente. Transporte ativo (delta G 
positivo): requer energia; transporte de grupo, envolvendo movimento da substância e a 
modificação química durante o processo.
Transporte passivo mediado (difusão facilitada) – leva solutos sem gasto de energia, 
seguindo o fluxo de concentração.
Transporte ativo mediado – cinética de saturação, especifidade de substrato e inibição. 
Requer energia.
Difusão de moléculas: o soluto deixa o ambiente aquoso para entrar na membrana, 
atravessa a membrana e penetra no novo ambiente. Demanda equilíbrio de ambos os 
lados.
Cinética de Saturação: a concentração da substância aumenta, a velocidade inicial 
também, mas atinge o máximo quando a substância satura a proteína.
Simporte: move duas moléculas na mesma direção; antiporte: duas moléculas em 
direções opostas; uniporte: uma molécula.
Canais: seletivos para cátios e ânios inorgânicos específicos; poros: não seletivos.
Ionóforos – antibióticos de origem bacteriana.
Bioenergética
Estudo quantitativo de transduções de energia. 
Energia G – energia disponível para realizar trabalho. Quando a constante de equilíbrio é 
maior que 1 respectivamente seu ΔG’º é negativo e a sua reação ocorre de forma direta. 
Quando a constante de equilíbrio é igual a 1 o ΔG’º é zero e sua reação encontra-se em 
equilíbrio.
1ª Lei da Termodinâmica – A energia se mantém constante.
Entalpia é o conteúdo de calor no sistema (ligações químicas nos reagentes e produtos).
Reação – Endergônica: necessitam de energia fornecida; exergônica: libera energia.
Uma ligação de “alta energia” é assim designada porque tem uma alta energia quando 
apresenta diferente estabilidade molecular e diferença de energia necessária para 
hidrólise, e os produtos iguais são mais estáveis que os reagentes. 
ATP é uma molécula que, quando clivada, origina um composto mais estável que o 
anterior. ADP é mais estável que ATP.
Catabolismo é a quebra oxidativa, processo exergônico e de poder redutor, que libera ATP
NADP e NADPH.
Anabolismo: processo endergônico que usa ATP e NADPH
Equivalente de redução: par de prótons e elétrons, transferidos para NAD+ pela 
desidrogenase, formando NADH. São transportados para as mitocôndrias e transferido 
pela cadeia de transporte de elétrons.
Ciclo de Krebs – condensação, desidratação, hidratação, descarboxilação oxidativa, 
descarboxilação oxidativa, fosforilação oxidativa, desidrogenação, hidratação e 
desidrogenação.
NADH e FADH2 dão os aceptores de elétrons que atuam no ciclo.
O cíclo ocorre no interior da mitocôndria, na matriz, criando ATP. É uma via catabólica. 
Gera energia para os seres aeróbicos.
Mitocôndria
Membrana – interna: extremamente seletiva; externa: altamente permeável.
Retirar energia de elétrons faz parte do processo de formação de ATP, através do ADP e 
do Pi.
Quanto mais negativo o potencial de oxirredução, mais tendência a doar elétrons.
Para cada NADH, 3 ATPs, para cada FADH2, 2 ATPs.
Fosforilação oxidativa – via metabólica que utiliza NADH e FADH2 para criar ATP.
Via Glicolítica
Produtos finais – 2 piruvato, 2 ATPs e 2 NADH.
1 glicose = 2 piruvato.
Via anaeróbica – 2 ATPs.
Via aeróbica – 36 a 38 ATPs.
Oxidação – adição de oxigênio, perda de hidrogênio ou perda de elétrons.
Redução – perda oxigênio, adição de hidrogênio ou adição de elétrons.