Enzimas e catalisadores

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3ª Lista de Bioquímica I 
 
Enzimas 
 
1. O que é um catalisador? Quais são as suas propriedades mais importantes ? 
2. O que se entende por velocidade de uma reação? 
3. Qual é a influência de uma enzima na velocidade de uma reação? E sobre o 
equilíbrio químico dessa reação? Porque a enzima é considerada um catalisador? 
4. Qual é o efeito de uma enzima sobre a energia de ativação de uma reação? 
Desenhar a curva de progresso de uma reação na presença e na ausência de uma 
enzima. 
5. Definir o que é uma reação de ordem 1. 
6. O que difere as enzimas de catalisadores comuns? 
7. Como é que as enzimas utilizam a energia de ligação (GB) para diminuírem a 
energia de ativação de uma reação? 
8. O que se entende por especificidade de uma enzima? A especificidade de uma 
enzima pode variar para diferentes substratos? 
9. O tempo tem algum efeito sobre a velocidade de uma reação enzimática? Qual é 
a relação entre a concentração da enzima e a velocidade da reação? 
10. Deduza a equação de Michaellis-Menten. 
11. . Para se calcular matematicamente o valor do Km de uma enzima para um dado 
substrato, quais os parâmetros da equação de Michaelis-Menten que devem ser 
conhecidos? 
12. Qual é o limite de se usar o estado estacionário na dedução da equação de 
Michaellis-Menten? 
13. A velocidade de uma reação enzimática geralmente é determinada através do 
aparecimento de um produto da reação e não pelo desaparecimento de um dos 
reagentes. Qual é a lógica desse procedimento? 
14. Para uma dada reação enzimática, a figura mostra a quantidade de produto 
formado em um intervalo de tempo compreendido entre t1 e t2 entre um 
intervalo de temperatura compreendido entre 10oC e 60oC. O intervalo de 
tempo escolhido é apropriado para se estudar essa reação nas temperaturas 
indicadas? Em caso negativo, qual seria o procedimento a ser adotado? 
 
 
 
15. Como se explica o fato de que a inibição competitiva seja reversível? 
Geralmente existe uma relação entre a estrutura química do inibidor competitivo 
e a do substrato. Essa condição é necessária para esse tipo de inibição? 
16. A maioria das reações orgânicas são promovidas por doadores ou aceptores de 
prótons. Considerando-se que o centro ativo das enzimas é constituído por 
aminoácidos que apresentam grupos funcionais que podem participar de uma 
catálise do tipo ácido-base, as enzimas são consideradas excelentes catalisadores 
para as reações orgânicas em meio aquoso. Quais seriam esses grupos funcionais 
que poderiam atuar como doadores ou aceptores de prótons? 
17. A pirofosfatase catalisa a transformação do pirofosfato em duas moléculas de 
fosfato inorgânico. Utilizando os valores da tabela que segue, determinar os 
valores de KM e Vm para a reação de hidrólise do pirofosfato. 
 
[pirofosfato](mM) mol de fosfato/min 
0,10 0,667 
0,25 1,110 
0,50 1,430 
1,00 1,670 
 
18. Certas bactérias são resistentes à penicilina por apresentarem a penicinilase, 
uma enzima que hidrolisa esse antibiótico. Usando os resultados da tabela, 
verificar se a enzima segue a cinética "Michaeliana". Em caso positivo, 
determinar KM e Vm, sabendo-se que as velocidades iniciais são dadas em 
µmoles de produto liberado/minuto. 
 
[S] (M) 1,0 3,0 5,0 10,0 30,0 50,0 
v 0,11 0,25 0,34 0,45 0,58 0,61 
 
19. A desidrogenase glutâmica é inibida pelo salicilato. Calcular graficamente os 
valores de Vm, KM, KI e o tipo de inibição usando os dados da tabela. 
 
 
[S] ( mM) mol de produto /minuto 
 [I] = 0 [I] = 40 mM 
1,5 0,210 0,080 
2,0 0,250 0,100 
3,0 0,285 0,120 
4,0 0,330 0,130 
8,0 0,400 0,160 
10,0 0,440 0,194 
 
20. A presença de um inibidor competitivo, em uma concentração I, faz com que o 
KM de uma determinada enzima, passe de 10
-3
 para 10
-2
. Calcular o KM dessa 
enzima quando a concentração do inibidor for 2I.