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Universidade Estácio de Sá
UNESA
Fundamentos de 
Bioquímica 
(ARA0009)
Profa. Cristiane Paiva
2025.1
02
QUESTÕES PRÉ-AULA
1. O que são enzimas?
2. Qual a principal função das enzimas?
3. Qual a importância das enzimas na evolução das espécies?
4. É possível alterar a afinidade das enzimas pelos substratos?
5. O que é catálise?
6. Alterar a quantidade de enzimas e de substratos interfere nas reações por elas 
catalisadas?
7. O que é modulação alostérica positiva?
8. O que é modulação alostérica negativa?
9. O que é uma inibição enzimática competitiva?
10. O que é uma inibição enzimática incompetitiva?
11. Fatores ambientais alteram a cinética enzimática?
03
CONCEITOS
Em linhas gerais, as proteínas são formadas pela polimerização de aminoácidos por meio 
de ligações covalentes específicas.
Que ligações são essas?
AMINOÁCIDOS PEPTÍDEOS
PROTEÍNAS
Ligações peptídicas
04
REFERENCIAL TEÓRICO
Assim como a grande maioria das reações químicas, a vida depende de muitas reações de 
transformação. Em bioquímica, essas transformações podem ser evidenciadas 
na conversão de substratos em produtos, que são etapas fundamentais para a 
manutenção do nosso equilíbrio, e, por isso, exigem enorme grau de especificidade e 
eficiência.
NUTRIENTES ENERGIA
SUBSTRATOS PRODUTOS
MÁGICA
BIOQUÍMICA
05
Após consumirmos glicose em nossa alimentação, ela será substrato de uma série de 
reações organizadas e específicas para serem transformadas na energia que nossas 
células precisam para realizar suas atividades.
REFERENCIAL TEÓRICO
06
▪ Mas como fazer esse processo de transformação de substrato em produto? 
▪ Como conferir seletividade e efetividade para que estas etapas tão necessárias sejam 
feitas da forma como os organismos demandam? 
REFERENCIAL TEÓRICO
07
A resposta destes questionamentos está no importante papel que as enzimas exercem na 
fisiologia e nos processos metabólicos do organismo. A partir de agora, vamos chamar de 
catálise essas reações de transformação bioquímicas promovidas pelas enzimas..
REFERENCIAL TEÓRICO
08
▪ As enzimas são peças centrais de todos 
os processos bioquímicos. 
▪ Podemos conceituá-las como proteínas 
efetoras (salvo raras exceções) que 
agem como biocatalisadores, ou seja, 
promovem a transformação de 
substratos em produtos, conferindo 
agilidade, especificidade e eficiência. 
REFERENCIAL TEÓRICO
09
NOMENCLATURA 
A nomenclatura das enzimas é de suma 
importância para a compreensão de sua 
atividade. Em geral, uma boa forma 
inicial de identificação de uma enzima é 
a presença do sufixo ‘’-ase’’, geralmente, 
associado ao substrato ou à atividade 
que esta enzima exerce. 
EX: DNA polimerase, responsável pela 
polimerização do DNA e as lipases, 
enzimas responsáveis pela catálise de 
reações que envolvem os lipídeos. 
010
CLASSIFICAÇÃO
Para trazer mais eficiência à nomenclatura, 
adotou-se uma convenção internacional, que 
desmitifica as enzimas em seis grandes 
grupos, seguindo as bases de suas reações de 
catálise, são eles:
▪ OXIRREDUTASES
▪ TRANSFERASES
▪ HIDROLASE
▪ LIASES
▪ ISOMERASES
▪ LIGASES
SUBSTRATO
PRODUTO
011
CLASSIFICAÇÃO 
Para trazer mais eficiência à nomenclatura, adotou-se uma convenção internacional, 
que desmitifica as enzimas em seis grandes grupos, seguindo as bases de suas reações 
de catálise, são eles:
012
CLASSIFICAÇÃO
EXEMPLO DE OXIRREDUTASES
Enzimas que catalisam as reações que envolvem as transferências de elétrons, as 
reações de oxidação e redução. Como exemplo, podemos citar as enzimas 
desidrogenases ou oxidases.
013
NOMENCLATURA 
TRANSFERASES
Enzimas que catalisam as reações de transferência de grupos funcionais entre as duas 
moléculas diferentes, onde uma molécula é doadora de um grupo e a outra molécula é 
receptora. Como exemplo, podemos citar a enzima glutationa transferase, uma 
importante enzima que auxilia na detoxificação do organismo ao conjugar a glutationa 
em moléculas que serão posteriormente eliminadas.
014
Somente se ligaram ao sítio ativo da enzima os substratos que apresentam afinidade 
química com os resíduos de aminoácido que compõem este local de ligação. A conversão 
de um substrato em um produto é fundamental para as demais atividades bioquímicas, e 
as enzimas tornam essas ligações mais velozes e eficientes.
REFERENCIAL TEÓRICO
ENZIMA SUBSTRATO
SÍTIO ATIVO
REPRESENTAÇÃO ESQUEMÁTICA x REPRESENTAÇÃO MOLECULAR
015
É possível que um substrato seja convertido 
em produto na ausência de uma enzima, 
entretanto este processo demanda uma alta 
energia de ativação, ou seja, é necessária 
mais energia para que essa reação aconteça. 
CINÉTICA ENZIMÁTICA
SEM ENZIMA
016
Quando este processo de conversão de um 
substrato em um produto é catalisado por 
um sistema enzimático, a energia de ativação 
necessária para cumprimento desta etapa é 
menor, o que traz enorme impacto na 
manutenção dos sistemas vivos.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
COM ENZIMA
017
CATÁLISE ENZIMÁTICA
018
Para que a reação ocorra, precisamos primeiramente da enzima, do substrato e de 
energia de ativação para entrarmos no estado de transição, que existe por tempo 
limitado. Cabe dizer que essa necessidade de energia é justificada pelo alinhamento dos 
grupos funcionais das enzimas e dos substratos, que, muitas vezes, possuem cargas e 
necessitam fazer ligações químicas para formarem os produtos.
O complexo enzima-substrato (ES) existe apenas no momento que antecede a formação 
de um outro complexo, o complexo enzima-produto (EP) e, na medida que o produto é 
formado, este complexo deixa de existir e enzima se torna disponível novamente para 
ligação com o substrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
019
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
TEMPERATURA
▪ As enzimas são proteínas e, por 
características estruturais, são 
sensíveis à temperatura.
▪ Temperatura ótima: temperatura onde 
a enzima terá o seu melhor 
desempenho em converter substrato 
em produto. 
▪ O calor aumenta o estado energético 
das moléculas.
▪ Temperaturas superiores à 
temperatura ótima promovem um 
efeito contrário, o que pode ser 
atribuído à desnaturação.
020
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
pH
▪ Assim como a temperatura, existe 
um pH ótimo para a atividade das 
enzimas.
▪ Este valor de pH é aquele no qual 
os resíduos de aminoácidos dos 
sítios ativos se encontraram em 
suas formas mais estáveis, com 
padrão de ionização que lhes 
garanta melhor interação com os 
substratos.
021
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
CONCENTRAÇÃO
▪ Outro fator interessante que atua na regulação dos processos enzimáticos é a 
disponibilidade das enzimas, ou seja, sua concentração no meio reacional. 
▪ É possível identificar um aumento na velocidade de reação caso seja aumentada a 
quantidade de enzimas disponíveis para a conversão de substrato em produto.
022
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
CONCENTRAÇÃO
 Aqui, entra uma possibilidade de atuação 
terapêutica das enzimas, que podem ser 
ofertadas a pacientes que apresentem deficiência 
na produção de determinada enzima que seja 
fundamental para os processos fisiológicos 
naturais.
Um exemplo claro dessa utilização é a 
disponibilização de cápsulas contendo a enzima 
lactase, que auxilia no processo digestivo da 
lactose em indivíduos que experimentam 
desconforto abdominal em razão da digestão 
lenta deste açúcar.
023
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
DISPONIBILIDADE DO SUBSTRATO
▪ Interfere na cinética enzimática, uma vez 
que, para manutenção do equilíbrio, quanto 
mais substrato for oferecido, mais produtos 
serão formados. 
▪ Este processo só é verdade caso não ocorra a 
saturação das enzimas, fenômeno observado 
quando a quantidade de substratos ocupa 
todos os sítios ativos disponíveis das 
enzimas. 
024
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
É possível também que as enzimas apresentem sua atividade controlada dentre de 
uma célula, sendo atividade ou desativada de acordo com as necessidades metabólicas 
das células. Algumas enzimas necessitam de:
ETAPA DE FOSFORILAÇÃO
Adição de um grupo fosfato para alternar entre a sua formaativa e inativa.
CLIVAGEM
Remoção de determinado segmento para tornar o sítio ativo disponível para ligação do 
substrato.
025
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
ETAPA DE FOSFORILAÇÃO
Adição de um grupo fosfato para alternar 
entre a sua forma ativa e inativa.
CLIVAGEM
Remoção de determinado segmento para 
tornar o sítio ativo disponível para ligação 
do substrato.
ENZIMA
SUBSTRATO
SÍTIO ATIVO
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MODULAÇÃO ENZIMÁTICA
▪ Existem também as enzimas que possuem 
um sítio de ligação com ligantes não 
covalentes, os quais chamamos de 
moduladores alostéricos.
▪ Estes moduladores promovem alterações 
conformacionais nas enzimas, e são capazes 
de:
Modulação alostérica positiva
Aumentar a afinidade pelo substrato
027
MODULAÇÃO ENZIMÁTICA
Existem também as enzimas que 
possuem um sítio de ligação 
com ligantes não covalentes, os quais 
chamamos de moduladores alostéricos. 
Estes moduladores promovem 
alterações conformacionais nas 
enzimas, e são capazes de:
Modulação alostérica negativa
Diminuir a afinidade pelo substrato
028
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIÇÃO INESPECÍFICA
Dizemos que uma inibição é inespecífica quando o processo de diminuição da 
velocidade de reação, ou interrupção da reação propriamente dita, se dá através de 
mecanismos que promovem a inibição de todas as enzimas, como alterações de 
temperatura muito acima ou muito abaixo da temperatura ótima de funcionamento, as 
alterações do pH do meio que promovam alteração dos sítios ativos das enzimas ou a 
remoção dos substratos, quando possível.
029
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIÇÃO ESPECÍFICA
Já quando a inibição é específica, 
precisamos detalhar um pouco 
mais sobre a figura de um agente, 
que chamaremos de inibidor 
enzimático, que é capaz de inibir 
ou diminuir a atividade de uma 
enzima ou de um grupo de 
enzimas específicos.
030
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIDOR COMPETITIVO
Quando o inibidor tem semelhança estrutural, ou seja, se parece com o substrato, ele 
inibe a enzima de forma competitiva ao se ligar ao seu sítio ativo.
031
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIDOR COMPETITIVO
032
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIÇÃO ALOESTÉRICA
▪ Quando o inibidor não apresenta 
semelhança estrutural com o 
substrato, ele se liga em outro local da 
enzima, que não o sítio ativo. 
▪ Esta ligação pode alterar a 
conformação geral da enzima
▪ Essas novas ligações modificam o sítio 
ativo da enzima que passa a interagir 
menos com o substrato, dificultando o 
processo de catálise.
033
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIDOR INCOMPETITIVO
Ligação de um inibidor incompetitivo, que se liga ao complexo enzima-substrato, 
formando o complexo enzima-substrato-Inibidor (ESI), inviabilizando a formação de 
produto, mesmo sem alterar ou competir pela ligação entre enzima e substrato. 
034
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIDOR INCOMPETITIVO
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EXERCÍCIOS
1. Sobre as enzimas, assinale a alternativa correta:
a) As enzimas são moléculas de origem lipídica que apresentam atividade catalítica, 
reduzindo a velocidade de conversão de substratos em produtos.
b) As enzimas são moléculas de origem lipídica que apresentam atividade catalítica, 
aumentando a velocidade de conversão de substratos em produtos.
c) As enzimas são moléculas de origem proteica que apresentam atividade catalítica, 
aumentando a velocidade de conversão de substratos em produtos.
d) As enzimas são moléculas de origem proteica que apresentam atividade catalítica, 
reduzindo a velocidade de conversão de substratos em produtos.
e) As enzimas são moléculas de origem metálica que apresentam atividade catalítica, 
reduzindo a velocidade de conversão de substratos em produtos.
036
EXERCÍCIOS
2. A cinética das reações enzimáticas pode ser inibida de diferentes formas. Marque a 
opção correta que melhor exemplifique o processo de inibição.
a) A temperatura não exerce influência sobre a cinética enzimática.
b) O pH não exerce influência sobre a cinética enzimática.
c) A temperatura influencia a cinética, diferente do pH do meio reacional.
d) A cinética enzimática pode ser modulada pela temperatura, desde que seja a 
temperatura ótima de funcionamento da enzima envolvida.
e) Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da enzima em converter enzimas 
em substratos.
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QUESTÕES PRÉ-AULA
1. O que são enzimas?
2. Qual a principal função das enzimas?
3. Qual a importância das enzimas na evolução das espécies?
4. É possível alterar a afinidade das enzimas pelos substratos?
5. O que é catálise?
6. Alterar a quantidade de enzimas e de substratos interfere nas reações por elas 
catalisadas?
7. O que é modulação alostérica positiva?
8. O que é modulação alostérica negativa?
9. O que é uma inibição enzimática competitiva?
10. O que é uma inibição enzimática incompetitiva?
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