2 Bioquímica das Proteínas Propriedades Proteicas

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Cavalo
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PROTEÍNAS
PROTEÍNAS 
LITERATURA:
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios da Bioquímica de Lehninger, 6ª ed, Porto Alegre: Artmed, 2014.
Capítulo 4
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; TRUER, L. Bioquímica, 7ª ed, Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014.
Capítulo 2
PROTEÍNAS
Controlam praticamente todos os
processos celulares
Ocorrem em todas as células e todas
as apartes de uma célula
Elevada variedade: milhares de diferentes
tipos em uma única célula
São os instrumentos moleculares pelos
quais a informação genética é expressa
O que são PROTEÍNAS?
PROTEÍNAS
• São macromoléculas: polímeros!
– Formadas por subunidades monoméricas:
• A m i n o á c i d o s :
– Formadores de proteínas: 20 diferentes tipos (bactérias e seres humanos)
PROTEÍNAS
• Aminoácidos: 20 diferentes tipos (bactérias e seres humanos)
1. Cisteína (Cys)
2. Histidina (His)
3. Isoleucina (Ile) 
4. Metionina (Met)
5. Serina (Ser)
6. Valina (Val)
7. Alamina (Ala)
8. Glicina (Gly)
9. Leucina (Leu)
10. Prolina (Pro)
11. Treolina (Thr)
12. Arginina (Arg) - R
13. Fenilalanina (Phe)
14. Tirosina (Tyr) – Y
15. Triptofano (Trp) – W
16. Aspartato (Asp) – R
17. Asparagina (Asn) – N
18. Glutamato (Glu) – E
19. Glutamina (Gln) – Q
20. Lisina (Lys) – K 
PROTEÍNAS
• São macromoléculas: polímeros!
– Formadas por subunidades monoméricas: Aminoácidos:
– 20 diferentes tipos (bactérias e seres humanos)
Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas 
das lentes dos olhos, pelas, teia de aranha, chifres, proteínas do leite, 
antibióticos, venenos...
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 
• 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
– Grupo carboxila e um Grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono:
Carboxila
COO-
+
+ C +
Carbono α
H
+
REstrutura – Tamanho – Carga elétrica – Solubilidade em Água
NH2
Amina
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Identificação dos carbonos: convenções:
–Moléculas (≠ PTN - a maioria): C1 (↑n. atômico) – C2 – C3 – C4 – C5 – C6...
– Proteínas: Carbonos adicionais em um grupo R: α – β – γ – δ – ε ...
(δ1 – δ2...)
Cα é um Centro quiral = C com 4 
substituintes diferentes
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
*
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Configuração absoluta: L ou D ... Left or Right!
Esteroisômero
Imagem especular
Enantiômeros
= mesmas ligações químicas e mesma 
fórmula molecular, mas com diferentes 
configurações.
+
CH3
C3 H7 N O2 C3 H7 N O2
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Configuração absoluta: L ou D ... Left or Right!
1891 – Emil Fischer
L – aminoácidos
Os resíduos de aminoácidos em 
moléculas proteicas são 
exclusivamente esteroisômeros L
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• “Resíduos” = ?
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Classificação segundo o Grupo R:
– Grupos R apolares, alifáticos
– Grupos R aromáticos
– Grupos R polares, não carregados
– Grupos R carregados positivamente
– Grupos R carregados negativamente
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Classificação segundo o Grupo R:
– Grupos R apolares, alifáticos:
» Hidrofóbicos
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Classificação segundo o Grupo R:
– Grupos R aromáticos:
» Relativamente apolar
+++ ++ ++
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Classificação segundo o Grupo R:
– Grupos R polares, não carregados:
» Hidrofílicos (pontes de hidrogênio)
» Ligação Dissulfetos
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Classificação segundo o Grupo R:
– Grupos R carregados positivamente (básicos)
» Hidrofílicos:
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Aminoácidos: 20 diferentes tipos: α-aminoácidos
• Classificação segundo o Grupo R:
– Grupos R carregados negativamente
» Hidrofílicos:
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
Reação de desidratação
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Dois aminoácidos = Dipeptídeo
» Três aminoácidos = Tripeptídeo
» Quatro aminoácidos = Tetrapeptídeo
» Cinco aminoácidos = Pentapeptídeo
» Oligopeptídeo = varias moléculas de aminoácidos!
» Polipeptídeos = milhares de moléculas de aminoácidos!!!
» Polipeptídeos vs Proteínas = PTN massa molecular ≥ 10.000
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Exibição e escrita:
Porção aminoterminal (N-terminal) à esquerda e porção carboxila (C-terminal) à direita!
Escrita: seril-glicil-tirosil-alanil-leucina ou Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu ou SGYAL.
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Exibição e escrita:
Exemplos de proteínas da superfamília de Ig no SI.
H3N COO-
N-terminal C-terminal
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Funções vs tamanho:
» Dipeptídeo: L-aspartil-L-fenilalanina C14H18N2O5
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Funções vs tamanho:
» Nonapeptídeo: Ocitocina C43H66N12O12S2
PROTEÍNAS
✓cisteína-tirosina-isoleucina-glutamina-asparagina-cisteína-
prolina-leucina-glicina-amida 
✓Cys – Tyr – Ile – Gln – Asn – Cys – Pro – Leu – Gly – NH2
✓CYIQNCPLG-NH2
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Dados moleculares de algumas proteínas:
PROTEÍNAS
• Propriedades químicas fundamentais: 
–Polímeros de Aminoácidos: Peptídeos e Proteínas 
• Peptídeos: são a união entre aminoácidos!
– União entre aminoácidos: ligação peptídica ou amida (lig. covalente).
» Proteínas conjugadas: outros constituintes químicos!
» Grupo Postético: parte não aminoácido.
PROTEÍNAS
• Estruturas: 
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura primária:
– Descrição de todas suas ligações covalentes e ligações dissulfetos
– Sequência de aminoácidos
• Estrutura secundária:
– Arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos
dando origem a padrões estruturais recorrentes.
• Estrutura terciária:
– Descreve todos os aspectos do enovelamento tridimencional de um
poliptídeo;
• Estrutura quaternária:
–Quando um proteína tem duas ou mais subunidades monoméricas.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura primária:
– Descrição de todas suas ligações covalentese ligações dissulfetos.
– Sequência de aminoácidos.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária:
– Arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a
padrões estruturais recorrentes.
– Formação de α-hélice ou folha- β a partir de pontes de hidrogênio.
» Pontes de hidrogênio em N-H e C=O (interna ou entre fitas)
» Ex.: Colágeno, Queratina e Tropomiosina...
α-Hélice Estrutura-β (folha/fita)
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– α-hélices: ligações internas
1 2 3 4
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– α-hélices: ligações internas
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– α-hélices: ligações internas
» Visão esquemática:
Fita Cilindro
1. Filamentos intermediários
2. Microtúbulos
3. Filamentos de actina
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– β-folhas: ligações entre fitas
» 1 fita: 2 ou mais cadeia polipeptídica.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– β-folhas: ligações entre fitas
» Antiparalelas
oAs pontes de hidrogênio entre os grupos NH e CO conectam cada
aminoácido a um único aminoácido da fita adjacente,
estabilizando a estrutura.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– β-folhas: ligações entre fitas
» Paralelas
oAs pontes de hidrogênio conectam cada aminoácido de uma fita a dois 
aminoácidos diferentes na fita adjacente.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura secundária: Pontes de hidrogênio em N-H e C=O
– β-folhas: ligações entre fitas
» Mistas
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura terciária:
– Descreve todos os aspectos do enovelamento tridimencional de um poliptídeo;
– É dobramento da estrutura secundária sobre si mesma, mas especificamente da
hélice e da folha, obtendo formato arredondado.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura quaternária:
–Quando um proteína tem duas ou mais subunidades monoméricas.
» Complexos tridimensionais:
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Estrutura quaternária:
–Quando um proteína tem duas ou mais subunidades monoméricas.
» Complexos tridimensionais:
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Classificação das proteínas em grupos:
– Grupo das proteínas fibrosas
» Com cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas
– Grupo das proteínas globulares
» Com cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Classificação das proteínas em grupos:
– Grupo das proteínas fibrosas
» Com cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas
» Propriedades que dão força e flexibilidade às estruturas
» Insolúveis em água
» Ex.: α-queratina, colágeno e fibroína da seda
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Classificação das proteínas em grupos:
– Grupo das proteínas fibrosas: α-queratina
» Somente em mamíferos: Cabelos, pelos, unhas, garras, chifres, penas, cascos
e grande parte da camada mais externa da pele.
Lã, Pelo/Cabelo, Pele... ↓ ligações cruzadas = ↑ flexibilidade e estiramento
Casco, Unha e Chifre: ↑ ligações cruzadas = ↓ flexibilidade e estiramento
Estrutura do cabelo
Estrutura do cabelo.
(a) A α-queratina do cabelo é uma longa hélice α com
elementos mais densos próximos às extremidades amino e
carboxiterminais. Os pares destas hélices são enrolados em
um sentido anti-horário para formar as duas cadeias em
espiral enrolada. Estas, por sua vez, se combinam em
estruturas mais complexas, chamadas de protofilamentos e
protofibrilas. Cerca de quatro protofibrilas – 32 moléculas de
α-queratina ao todo – se combinam para formar um
filamento intermediário. As duas cadeias em espiral enrolada
das várias subestruturas também parecem estar
entrelaçadas, mas a orientação destas torções e outros
detalhes estruturais não são conhecidos.
(b) O cabelo é um conjunto de filamentos de α-queratina,
formado pelas subestruturas mostradas em (a).
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Classificação das proteínas em grupos:
– Grupo das proteínas fibrosas: colágeno
» Garante a resistência: tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos e da
córnea dos olhos.
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Classificação das proteínas em grupos:
– Grupo das proteínas fibrosas: Fibroína (ptn da seda)
» Produzida por insetos e aranhas: cadeias predomínio folhas β
» Seda não é elástica (folha β), mas é flexível (interações fracas, não covalentes como
nas α-queratinas)
PROTEÍNAS
• Estruturas:
–Níveis de complexidade da estrutura proteica:
• Classificação das proteínas em grupos:
– Grupo das proteínas globulares
» Com cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica ou globular
Hemoblobina: estrutura quaternáriaMioglobina: estrutura terciária