A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
17 pág.
Apostila Básica de IMUNOLOGIA VETERINÁRIA

Pré-visualização | Página 3 de 5

guardam a informação sobre esse antígeno. 
OBS: Os linfócitos B possuem anticorpos ligados a sua membrana. Na presença do antígeno correspondente, o linfócito B libera o anticorpo (receptor antigênico) que se liga ao antígeno. Cada receptor antigênico liga-se a diferentes antígenos e cada célula possui uma única especificidade antigênica. O receptor antigênico do linfócito B é um anticorpo ligado a membrana da célula. O receptor antigênico do linfócito T é uma molécula.
Antígeno: qualquer molécula que pode se ligar especificamente a um anticorpo e ativar células do sistema imune (gerar resposta imunológica).
Imunógenos: moléculas capazes de, por si mesmas, gerar respostas imunes. 
Haptenos: são moléculas que podem reagir com o anticorpo, mas não são capazes de, por si mesmas, induzir uma resposta imune adaptativa. Os haptenos devem ser quimicamente unidos a portadores protéicos para poderem evocar respostas em anticorpos ou células T. Ou seja, devem estar unidos a uma proteína carreadora. (Os antígenos nem sempre são imunógenos, mas todo imunógeno é um antígeno
Epítopo ou determinante antigênico: é o sítio de ligação, o local no antígeno que é reconhecido pelo anticorpo. Podem ser conformacionais ou descontínuos, contínuos ou lineares. 
Antígenos timo dependentes: dependem do linfócito T para estimular a resposta imune. Antígenos timo independentes: podem ser imunogênicos (gerar resposta imune) sem a participação dos linfócitos T.
Antígenos específicos: substâncias que ativam os linfócitos T e B após entrarem em contato com seus receptores específicos (TCR ou Igs).
Antígenos inespecíficos: ativam linfócitos T e B por mecanismos inespecíficos, não necessitando ter especificidade para TCR ou Igs. Também são chamados de mitógenos.
Para imunizar um animal, há uma dosagem ótima, onde, se aplicar uma dose baixa ou alta, pode induzir a tolerância. As melhores aplicações são a subcutânea e intraperitoneal pela grande presença de macrófagos, que logo fagocitam os antígenos atenuados ou inutilizados da vacina.
IMUNOGLOBULINAS
As moléculas de imunoglobulinas (Igs) são formadas por cadeias leves (peso molecular menor) e cadeias pesadas (peso molecular maior), unidas por ligações de sulfetos. Além disso possuem regiões variáveis (onde os aminoácidos formadores variam) e regiões constantes (sempre os mesmos aminoácidos). A região constante é formada por duas cadeias pesadas, a variável é formada por uma cadeia pesada e uma leve. A região das ligações de sulfetos é suscetível a ação de enzimas proteolíticas, podendo ser quebrada. Essa região é chamada de dobradiça, dá maleabilidade a molécula. É a responsável pela forma tridimensional da Ig, sendo formada por cerca de 110 aminoácidos. É uma molécula divalente, onde suas duas porções superiores (dois sítios de ação) podem identificar dois antígenos diferentes. Correspondem as regiões variáveis. A região variável é chamada de Fab, e a constante é chamada de FC e outras células do sistema imune possuem receptores para FC.
A Ig possui subtipos: IgA, IgM, IgE, IgD e IgG. 
A IgA pode formar dímeros ou trímeros. A IgM pode formar pentâmeros. As demais só formam monômeros. Esses polímeros são formados após o desligamento das Igs dos linfócitos B. Essas moléculas se unem e formam os polímeros.
A IgG corresponde a 80% das Igs, sendo o mais abundante dos anticorpos produzidos pelas respostas imunes secundárias, além de ser a única que consegue ultrapassar a barreira placentária.
A IgM corresponde a 10%, sendo a mais abundante produzida pelas respostas imunes primárias (inflamações agudas).
A IgD também corresponde a 10% das Igs, mas ainda não se sabe ao certo qual sua função. 
A IgA corresponde de 10 a 15%, e é a mais importante na defesa das mucosas (saliva, lágrima, muco intestinal, leite, etc.). Está relacionada a imunidade local. 
A IgE corresponde a apenas 0,2%, mas é muito potente e é de extrema importância nas respostas alérgicas. 
Em exames sorológicos, se detectar a presença de IgM, significa que está, ou esteve a pouco tempo, com a doença correspondente ao IgM específico detectado no exame. Se a imunoglobulina encontrada no exame for uma IgG, significa que já teve, mesmo que há muitos anos, contato com o antígeno correspondente a esta IgG, estando imunizado contra ele.
OBS: A resposta inata possui diversidade limitada e não possui memória. A adaptativa possui diversidade muito ampla e possui memória.
Mudanças de classe de imunoglobulina 
A primeira Ig que aparece é a IgM (10% do total no sangue). A célula vai trocando essas Igs de superfície de acordo com a necessidade. Há formação de uma alça, na formação da Ig, e ocorre a mudança para IgA, IgD, etc. A indução desta mudança é feita por citocinas. Cada citocina induz a formação de um tipo de Ig (transcrição): IL 4 – IgG1, IgE. IL 5 – IgA. IGF β - IgG 2a, IgA. IFN-gamma – IgG 3, IgG 2a. Quando ocorre estímulo para produção de linfócitos B, ocorre maior produção de IgD (que é a segunda Ig a surgir). Cada isotipo de Ig humana tem funções especializadas e distribuição exclusiva: Epitélio – IgA. Placenta – IgG 1, 2, 3 e 4. Extravasculares – IgG 1, 2, 3 e 4 e IgA. A IgA é transportada pelas mucosas (epitélio) e esse transporte é medido pelo receptor pdi-ig (proteína transportadora especializada).
IgG – por todo organismo; IgM – circulação; IgA – superfícies mucosas; IgE – superfícies epiteliais (alergias e infecções por helmintos). 
MHC
Um complexo de histocompactibilidade principal. É uma região de genes altamente polimórfica, cujos produtos são expressos na superfície de várias células. Propriedades biológicas do MHC
 Rejeição aos enxertos; relação com as doenças, regulação da resposta imune (apresentação de antígenos). 
Os linfócitos T interagem somente com células que carregam o antígeno associado ao MHC, e não com os antígenos solúveis (livres). Os padrões de associação do antígeno das moléculas de classe I ou de classe II, determinam os tipos de linfócitos que serão estimulados pelas diferentes formas de antígenos. Os genes do MHC controlam as respostas imunes a antígenos protéicos.
OBS: toda célula nucleada, e as fagocitárias, expressam uma glicoproteína em sua superfície, que é sintetizada pelo DNA (pelos genes do MHC que, nos humanos, se localizam no braço curto do cromossomo 6). O gene A sintetiza o HLA-A (antígeno leucocitário humano). Nos animais essa proteína recebe o nome SLA-A (suínos), DLA-A (cão), BoLA-A (bovinos), ELA-A (eqüinos). O gene B sintetiza o HLA-B, o gene C sintetiza o HLA-C, etc. Cada gene ocupa um locus, que é sua localização no cromossomo. Os genes A, B, E e C são os MHC de classe I. O gene D (que possui 3 locus diferentes – DP, DQ e DR) é o gene MHC de classe II.
Rejeição aos enxertos
 Por haver uma grande variedade de genes, o organismo costuma rejeitar os transplantes, pois os reconhecem como antígenos. Para evitar isso deve-se fazer um teste de tipagem de HLA (no humano), que testa a compatibilidade da glicoproteína do órgão transplantado para o receptor deste órgão. Pode haver uma semelhança, mas apenas em gêmeos idênticos é igual. Relação com as doenças (descoberta recente) Determinados tipos de doença estão relacionadas ao tipo de HLA que possuem: 
Artrite rematóide – (HLA) DR24. 
Lúpus eritrematoso sistêmico – DR3.
 Esclerose múltipla – DR2. 
Em animais: Bovinos – doenças por lentivirus – BoLA DRB3.
 Cabras – doenças por lentivirus – Bel – resistência – Bel1.
 Eqüinos – alergias a culicóides – ELA W7. 
Eqüinos – tremores cutâneos fibroblásticos – ELA A3, ELA A15, ELA DW13. 
Cães – leishmaniose visceral – DLA DRB1.
 Esse avanço tecnológico é importante, pois através de um exame prévio pode-se detectar a pré-disposição de se ter alguma destas doenças. OBS: Existem as proteínas de classe III, mas é uma descoberta muito recente. Só se sabe que produzem proteínas para o sistema complemento, entre outras.
Classe I – receptores para antígenos endógenos;
 Classe II – receptores para antígenos exógenos em células apresentadoras de antígenos.