AULA ENZIMAS

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Centro Universitário Vale do Ipojuca
Disciplina: Bioquímica
Aula: ENZIMAS
Prof:. José Edson de Souza Silva
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Introdução Enzimas
Sacarose + O2 CO2 + H2O
Reação espontânea
Reação extremamente demorada
ENZIMAS
Reação extremamente rápida
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Introdução Enzimas
As enzimas são macromoléculas responsáveis pela catálise das reações que ocorrem nos sistemas biológicos.
 Todas apresentam alto grau de especificidade para seus substratos e aceleram reações químicas em pH e temperatura compatível com a vida.
 As enzimas podem aumentar a velocidade de uma reação por um fator de até 1017 vezes mais do que a reação não catalisada
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ENZIMAS
 As enzimas diminuem a energia de ativação das reações;
 As enzimas posicionam os reagentes, facilitando sua conversão em produtos. 
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ENZIMAS
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ENZIMAS
As enzimas permitem aumentar a velocidade da reação, sendo essencial no metabolismos de todos os seres vivos;
No entanto, mesmo na presença de enzimas, a velocidade atinge um valor máximo, que se torna constante.
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Nomenclatura
Nome do substrato catalisado ou processo realizado + sufixo ASE;
Algumas enzimas não seguem esta regra:
Renina, Pepsina, Tripsina, Quimiotripsina.
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Classificação das Enzimas
Classe 1: Óxido-redutases transferência de elétrons (íons
hidreto ou átomos de H). 
Ex: desidrogenases.
Oxidação do etanol pela álcool desidrogenase.
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Classificação das Enzimas
Classe 2: Transferases reações de transferência de grupos.
Ex: Glicoquinase.
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Classificação das Enzimas
Classe 3: Hidrolases reações de hidrólise. 
Ex: sacarase.
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Classificação das Enzimas
Classe 4: Liases formam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.
 
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Classificação das Enzimas
Classe 5: Isomerases transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros.
Glicose 6-fosfato
 Fosfoglico isomerase
Frutose 6-fosfato
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Classificação das Enzimas
Classe 6: Ligases formam ligações químicas por reações de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP. 
Piruvato
 Piruvato carboxilase
Oxaloacetato
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Cofator/Coenzima
 Cofator: são íons inorgânicos (Mg2+; Zn2+)
 Coenzimas: são moléculas orgânicas (vit. B12)
 Grupo prostético: são cofatores ou coenzimas que estão ligadas fortemente à enzima. 
 Ex: Citocromo C oxidase (tem um grupamento heme ligado covalentemente a enzima)
Obs:. Enzima + Cofator ou Coenzima = Holoenzima.
Obs:. Apoenzima é a parte proteica de uma holoenzima.
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Cofator/Coenzima
 O sítio catalítico de algumas enzimas apenas dependem dos aminoácidos ali presentes;
 Porem, outras somente são 
capazes de funcionar se cofatores 
e/ou coenzimas estiverem presentes 
em seu sítio catalítico;
 Logo, cofatores e coenzimas são 
produtos importantes que conferem 
a atividade do sítio catalítico 
de determinadas enzimas.
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Mecanismo de funcionamento - Enzimas
Reação Enzimática
E = Enzima
S = Substrato
P = Produto
(Intermediários da Reação)
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Mecanismo de funcionamento - Enzimas
Mecanismo de Catálise
 As enzimas catalisam os substratos em produtos através 
de interações covalentes e não covalentes do 
sítio ativo com o substrato específico. 
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Mecanismo de funcionamento - Enzimas
Mecanismo de Catálise
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Mecanismo de funcionamento - Enzimas
Influencia do pH e temperatura
 Todas as enzimas necessitam possuir um pH e uma temperatura ideal para o seu funcionamento;
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Mecanismo de funcionamento - Enzimas
Influencia do pH e temperatura
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Mecanismo de funcionamento - Enzimas
Influencia do pH e temperatura
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Cinética Enzimática
É a velocidade com que o substrato é convertido em produto.
Esta velocidade é diretamente proporcional a concentração do reagente.
A velocidade da 
reação varia 
com o tempo.
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Inibição Enzimática
 Inibição Reversível:
 Inibição competitiva;
 Inibição incompetitiva;
 Inibição mista;
 Inibição não competitiva.
 Inibição Irreversível.
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Inibição Reversível
Inibição competitiva
É a inibição na qual o inibidor é capaz de se ligar reversivelmente no mesmo sítio na qual o substrato se liga.
Ex:. Estatinas (inibem a síntese do colesterol)
 
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Inibição Reversível
Inibição Incompetitiva
É a inibição na qual um inibidor é capaz de se ligar reversivelmente em outro sítio da enzima que não o catalítico.
Porém esta ligação somente ocorre quando o complexo ES esta formado.
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Cinética Enzimática
Inibição Incompetitiva
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Inibição Reversível
Mista
É a inibição na qual um inibidor apresenta características mútuas de inibição competitiva e incompetitiva.
Ex:. Íons metálicos
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Inibição Reversível
Mista
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Inibição Reversível
Mista
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Inibição Reversível
Inibição Não Competitiva
É a inibição na qual um inibidor se liga em um sítio alostérico da enzima e a inativa.
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Inibição Irreversível
 Ocorre quando um inibidor se liga covalentemente ao sítio ativo ou a um sítio alostérico importante para o funcionamento da enzima;
 A enzima não retornará a funcionar novamente, havendo a necessidade de síntese de nova enzima para promover seus efeitos.
Ex: Inseticidas organofosforado 
e carbamatos que inibem 
a acetilcolinesterase.
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Enzima alostérica
 É uma enzima na qual necessita de um modulador que se liga em outro sítio que não o catalítico para aumentar ou diminuir sua atividade;
 Esta modulação também pode ser por adição de grupamentos químicos em sítios específicos da enzima
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Fenilcetonúria
 A enzima fenilalanina hidroxilase catalisa a reação de hidroxilação da fenilalanina a tirosina.
 A deficiência desta enzima leva ao acúmulo de fenilalanina.
 Altas concentrações plasmáticas de fenilalanina afetam o sistema nervoso central.
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Curiosidade!!!!
Gato Siamês
As regiões escuras dos gatos siameses, são as mais frias e nelas, a substâncias que controla a produção do pigmento responsável pela pelagem escura é ativa, enquanto nas claras, que são quentes, essa substância é inativa.
A enzima atua de 
modo mais eficaz em 
temperaturas mais baixas.