aula 5 e 6 - bioqui

Prévia do material em texto

21/09/2020
1
Fundamentos de Bioquímica
Semana 5 e 6: Tema 2 – BIOMOLÉCULAS: PARTE I
2.3 Enzimas 
Enzimologia
Enzimas, cinética enzimática, sítio ativo, 
regulação alostérica.
1
2
21/09/2020
2
1.Definição:
São proteínas com atividade catalítica →
aceleramento de reações químicas
Enzimas
Enzimas
• São catalisadores biológicos, ou seja, aceleram reações
químicas de transformação do substrato em produto, de
forma eficiente, ao ponto de possibilitarem a vida dos
sistemas biológicos.
• Ex.: Um saco de açúcar pode permanecer na prateleira por
anos a fio sem qualquer conversão evidente em CO2 e H2O.
• Mas quando a sacarose é consumida por seres humanos (ou
por qualquer outro organismo), ela libera sua energia química
em segundos. A diferença é a catálise.
3
4
21/09/2020
3
Enzimas aceleram reações
A reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:
E + S <--> [ES] <--> E + P
CONCEITO CHAVE FECHADURA
Cinética enzimática
Sítio alvo*
Sítio ativo* da enzima
SÍTIO ATIVO= SÍTIO CATALÍTICO
5
6
21/09/2020
4
Enzimas
Reconhecimento e ligação a grupamentos químicos específicos. 
Isso permite à enzima discriminar o seu substrato dentro do contexto celular. 
CONCEITO CHAVE FECHADURA
7
8
21/09/2020
5
2.Propriedades das enzimas:
• Alta eficiência catalítica
• Realizam melhor suas reações em condições ÓTIMAS;
• Alto graus de especificidade pelos seu substrato
• Podem ser reguladas
Porque estudar enzimas??
• O estudo das enzimas tem imensa importância prática.
• Em algumas doenças, especialmente nas doenças genéticas
hereditárias, pode haver uma deficiência ou mesmo ausência
total de uma ou mais enzimas.
• Outras doenças podem ser causadas pela
atividade excessiva de determinada enzima.
9
10
21/09/2020
6
Cada enzima possui sua faixa de temperatura e ph para que catalisem
com maior velocidade.
Realizam melhor suas reações em condições ÓTIMAS
Propriedades das enzimas
1. Exceto por um pequeno grupo de moléculas de RNA
catalíticas, todas as enzimas são proteínas.
2. A atividade catalítica depende da integridade das suas
conformações tridimensionais, logo se uma enzima for
desnaturada, geralmente sua atividade catalítica será
perdida.
11
12
21/09/2020
7
Propriedades das enzimas
3) Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos.
4) Outras necessitam de um componente químico adicional
denominado cofator.
• Co-fatores: são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que
podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes
cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da
enzima, mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
Cofatores inorgânicos: Mg+2, Ca+2, etc
Cofatores orgânicos (coenzimas) – compostos orgânicos, quase
sempre derivados de vitaminas presentes na dieta.
ENZIMA SEM COFATOR = APOENZIMA
ENZIMA + COFATOR = HOLOENZIMA
Cofatores inorgânicos
13
14
21/09/2020
8
Cofatores orgânicos (coenzimas)
ENZIMAS
Sítio 
alvo
Cofator
Enzima e cofator -
reutilizáveis
15
16
21/09/2020
9
ENZIMAS
3. Classificação :
ENZIMAS
4. Nomenclatura:
17
18
21/09/2020
10
Polícia Civil de Minas Gerais (2008)
Em relação às enzimas é INCORRETO afirmar que:
•enzimas são catalizadores biológicos, reutilizáveis.
•enzimas com co-fatores inorgânicos são chamadas coenzimas.
•a nomenclatura das enzimas costuma utilizar o nome do substrato
+ sufixo ASE.
•a maioria das vitaminas de que necessitamos na dieta atua como
coenzima.
Polícia Civil do Piauí (2008): Sobre enzimas, assinale a alternativa que 
reúne apenas afirmações corretas:
•A velocidade de uma reação química, mediada por enzimas, não depende da
temperatura.
•As enzimas agem de forma aleatória, sobre um substrato qualquer.
•A ação de uma enzima é especifica, ou seja, cada enzima possui um tipo de
substrato, sobre o qual age, independentemente do pH.
•As enzimas são compostos protéicos que catalisam reações químicas, e
obedecem a um princípio de especificidade, conhecido como chave-fechadura.
•A velocidade de uma reação catalisada por enzimas, cresce de forma
diretamente proporcional à temperatura.
19
20
21/09/2020
11
Energia de ativação enzimática
Substrato
Energia de ativação enzimática
• A diferença entre os níveis energéticos do estado basal e do
estado de transição é chamada de energia de ativação (ΔG+).
A energia de ativação é, portanto, a energia necessária para
levar um mol de uma substância até seu estado de transição.
• Quanto maior a energia de ativação mais difícil torna-se a
reação. Uma substância não pode chegar à sua energia de
ativação sem um agente ou um fator que possibilite o
aumento dessa energia por parte da molécula. Os
catalisadores atuam portanto, reduzindo a energia livre do
estado de transição da reação catalisada.
21
22
21/09/2020
12
23
24
21/09/2020
13
25
26
21/09/2020
14
27
28
21/09/2020
15
Inibidores reversíveis Competitivos
• Os inibidores reversíveis competitivos possuem uma estrutura
molecular muito semelhante à do substrato. Dessa forma, podem se
ligar ao centro ativo da enzima formando um complexo enzima-
inibidor semelhante ao complexo enzima-substrato.
• Entretanto, o complexo enzima-inibidor nunca formará o produto,
portanto, a ação da enzima estará bloqueada, diminuindo assim a
velocidade da reação.
Porém, lembre-se que esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa 
forma, se aumentarmos a concentração de substrato, 
podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com 
altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx
Inibidores reversíveis Competitivos
29
30
21/09/2020
16
• Os não-competitivos não apresentam nenhuma semelhança
estrutural com o substrato da reação que eles inibem, portanto,
ocupam um sítio diferente do sítio ativo. Isto até permite que o
substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação
com formação de produto
Inibidores reversíveis Não competitivos
Mesmo sendo um inibidor REVERSÍVEL, o aumento da 
concentração de substrato nunca "reverte" o quadro 
inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de 
substrato, não é possível atingir a Vmáx e Km não se altera
31
32
21/09/2020
17
Inibidores irreversíveis
• Os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as
enzimas, deixando-as inativas permanentemente.
33
34
21/09/2020
18
INMETRO – Pesquisador Tecnologista em Biotecnologia Molecular (2010)
Ao se comparar as enzimas com os catalisadores químicos, é correto
afirmar que
•A atividade enzimática não sofre influência da temperatura, ao
contrário da atividade dos catalisadores químicos.
•As enzimas, em geral, apresentam maior especificidade ao substrato.
•Os catalisadores químicos são biodegradáveis, ao contrário das
enzimas.
•As enzimas e os catalisadores químicos atuam diminuindo a velocidade
das reações que catalisam.
•As enzimas não necessitam de cofatores para atuarem sobre seus
substratos.
INMETRO – Pesquisador Tecnologista em Biotecnologia Molecular (2010)
A respeito das várias modalidades de inibição enzimática, assinale a opção
correta.
•Na inibição reversível, a velocidade da reação enzimática é diminuída com a retirada
do inibidor.
•Um inibidor competitivo liga-se em um sítio diferente do sítio ativo, o que permite a
ligação do substrato específico.
•Na ligação da enzima com um inibidor irreversível, a velocidade máxima da reação
aumenta.
•Na inibição não competitiva, a enzima e seu substrato se ligam irreversivelmente.
•Na inibição competitiva, os sítios de ligação do inibidor e do substrato são distintos,
porém sobrepostos.
35
36