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Estudo Dirigido 1 - Aminoácidos e proteinas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ 
CENTRO DE CIÊNCIAS 
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR 
DISCIPLINA: INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA 
 
ESTUDO DIRIGIDO 
 
1. Escreva as reações de associação dos aminoácidos abaixo, indicando suas respectivas 
cargas elétricas resultantes: 
a) Tirosina (pK1 = 2,20; pK2 = 9,11 e pKR = 10,07) 
b) Arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48) 
 
2. Escreva a(s) estrutura(s) predominante(s) para cada um dos aminoácidos abaixo nos 
pHs 1,5; 6,0 e 13,0. 
 
a) Leucina (pK1 = 2,36; pK2 = 9,60) 
b) Glutamato (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67; pKR = 4,25) 
 
3. Cem mililitros de uma solução de glicina a 0,1 M em pH 1,72 foi titulada com uma 
solução de NaOH a 2 M. O pH foi monitorado e os resultados foram inserido no 
gráfico a seguir. Os pontos chaves da titulação são designados de I a IV. Para cada 
uma das afirmações de (a) a (o), identifique o ponto chave apropriado na curva de 
titulação e justifique sua escolha. 
 
 
 
(a) A glicina está presente predominantemente como espécie +H3N-CH2-COOH; 
(b) A carga líquida média da glicina é +1/2; 
(c) Metade dos grupos amina está ionizada; 
(d) O pH é igual ao pKa do grupo carboxila; 
I 
II 
III 
IV 
V 11,30 
(e) O pH é igual ao pKa do grupo amina 
(f) A glicina possui sua capacidade tamponante máxima; 
(g) A carga líquida média da glicina é zero; 
(h) O grupo carboxila foi completamente titulado (primeiro ponto de equivalência); 
(i) A glicina está completamente titulada (segundo ponto de equivalência); 
(j) A espécie predominante é H3N+-CH2-COO-; 
(k) A carga líquida média da glicina é -1; 
(l) A glicina está presente predominantemente como uma mistura 50:50 de H3N+-
CH2-COOH e H3N+-CH2-COO-; 
(m) Este é o ponto isoelétrico; 
(n) Este é o final da titulação; 
(o) Estas são as piores regiões de pH em poder tamponante. 
 
4. Para cada um dos aminoácidos abaixo, determine seu ponto isoelétrico (pI): 
a) Aspartato (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65) 
b) Lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53) 
Em que direção migrará (anodo ou catodo) cada um dos aminoácidos acima, quando 
uma solução contendo uma mistura equimolar deles, for submetida à uma diferença 
de potencial elétrico, tal como uma eletroforese em papel, pH 9,0? Explique. 
 
5. Um suporte contendo grupos carregados positivamente (NH3+) é utilizado com o 
objetivo de separar uma mistura de aminoácidos. A única interação existente entre 
os grupos funcionais dos aminoácidos e aqueles pertencentes ao suporte é do tipo 
iônica. Considerando que a mistura contém os aminoácidos listados abaixo e que o 
seu pH é igual a 8,0, responda? 
a) Todos os aminoácidos se ligarão ao suporte? Por que? 
b) Seria possível a separação dos aminoácidos que se ligaram ao suporte? Explique. 
Aspartato (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65); Glutamato (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67 e pKR 
= 4,25); Lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53); Arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e 
pKR = 12,48) 
 
6. A que se deve a formação de -hélice de uma proteína e que fatores impedem a sua 
formação? 
 
7. Explique as seguintes observações: 
 
a) Substituição do aspartato por prolina causa grandes efeitos na estrutura e na função 
de uma proteína. 
b) Substituição de lisina por arginina geralmente causa apenas um pequeno efeito na 
estrutura e na função de uma proteína. 
 
8. Um composto sintético constituído apenas de resíduo arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 
e pKR = 12,48) poderá apresentar conformação alfa-helicoidal em qual faixa de pH 
igual? Explique. 
 
9. Uma proteína foi tratada com cloreto de dansila e, então, sujeita a uma hidrólise ácida 
completa, sendo detectada a presença de dois derivados dansílicos de aminoácidos: 
dansilmetionina e dansilleucina. O que você pode concluir acerca da estrutura da 
proteína? 
 
10. Em relação à desnaturação proteica, explique: 
 
a) Dos níveis organizacionais das proteínas qual deles não necessariamente sofre 
alteração durante o processo de desnaturação? 
b) Explique porque uma proteína quando modificada covalentemente não pode ser 
renaturada? 
c) Sugira uma explicação para a observação de que a modificação de cadeias 
laterais de aminoácidos específicos pode comprometer a manutenção da 
estrutura tridimensional das proteínas.

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