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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ CENTRO DE CIÊNCIAS DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR DISCIPLINA: INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA ESTUDO DIRIGIDO 1. Escreva as reações de associação dos aminoácidos abaixo, indicando suas respectivas cargas elétricas resultantes: a) Tirosina (pK1 = 2,20; pK2 = 9,11 e pKR = 10,07) b) Arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48) 2. Escreva a(s) estrutura(s) predominante(s) para cada um dos aminoácidos abaixo nos pHs 1,5; 6,0 e 13,0. a) Leucina (pK1 = 2,36; pK2 = 9,60) b) Glutamato (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67; pKR = 4,25) 3. Cem mililitros de uma solução de glicina a 0,1 M em pH 1,72 foi titulada com uma solução de NaOH a 2 M. O pH foi monitorado e os resultados foram inserido no gráfico a seguir. Os pontos chaves da titulação são designados de I a IV. Para cada uma das afirmações de (a) a (o), identifique o ponto chave apropriado na curva de titulação e justifique sua escolha. (a) A glicina está presente predominantemente como espécie +H3N-CH2-COOH; (b) A carga líquida média da glicina é +1/2; (c) Metade dos grupos amina está ionizada; (d) O pH é igual ao pKa do grupo carboxila; I II III IV V 11,30 (e) O pH é igual ao pKa do grupo amina (f) A glicina possui sua capacidade tamponante máxima; (g) A carga líquida média da glicina é zero; (h) O grupo carboxila foi completamente titulado (primeiro ponto de equivalência); (i) A glicina está completamente titulada (segundo ponto de equivalência); (j) A espécie predominante é H3N+-CH2-COO-; (k) A carga líquida média da glicina é -1; (l) A glicina está presente predominantemente como uma mistura 50:50 de H3N+- CH2-COOH e H3N+-CH2-COO-; (m) Este é o ponto isoelétrico; (n) Este é o final da titulação; (o) Estas são as piores regiões de pH em poder tamponante. 4. Para cada um dos aminoácidos abaixo, determine seu ponto isoelétrico (pI): a) Aspartato (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65) b) Lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53) Em que direção migrará (anodo ou catodo) cada um dos aminoácidos acima, quando uma solução contendo uma mistura equimolar deles, for submetida à uma diferença de potencial elétrico, tal como uma eletroforese em papel, pH 9,0? Explique. 5. Um suporte contendo grupos carregados positivamente (NH3+) é utilizado com o objetivo de separar uma mistura de aminoácidos. A única interação existente entre os grupos funcionais dos aminoácidos e aqueles pertencentes ao suporte é do tipo iônica. Considerando que a mistura contém os aminoácidos listados abaixo e que o seu pH é igual a 8,0, responda? a) Todos os aminoácidos se ligarão ao suporte? Por que? b) Seria possível a separação dos aminoácidos que se ligaram ao suporte? Explique. Aspartato (pK1 = 1,88; pK2 = 9,60 e pKR = 3,65); Glutamato (pK1 = 2,19; pK2 = 9,67 e pKR = 4,25); Lisina (pK1 = 2,18; pK2 = 8,95 e pKR = 10,53); Arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48) 6. A que se deve a formação de -hélice de uma proteína e que fatores impedem a sua formação? 7. Explique as seguintes observações: a) Substituição do aspartato por prolina causa grandes efeitos na estrutura e na função de uma proteína. b) Substituição de lisina por arginina geralmente causa apenas um pequeno efeito na estrutura e na função de uma proteína. 8. Um composto sintético constituído apenas de resíduo arginina (pK1 = 2,17; pK2 = 9,04 e pKR = 12,48) poderá apresentar conformação alfa-helicoidal em qual faixa de pH igual? Explique. 9. Uma proteína foi tratada com cloreto de dansila e, então, sujeita a uma hidrólise ácida completa, sendo detectada a presença de dois derivados dansílicos de aminoácidos: dansilmetionina e dansilleucina. O que você pode concluir acerca da estrutura da proteína? 10. Em relação à desnaturação proteica, explique: a) Dos níveis organizacionais das proteínas qual deles não necessariamente sofre alteração durante o processo de desnaturação? b) Explique porque uma proteína quando modificada covalentemente não pode ser renaturada? c) Sugira uma explicação para a observação de que a modificação de cadeias laterais de aminoácidos específicos pode comprometer a manutenção da estrutura tridimensional das proteínas.
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