Estudo dirigido de Aminoácidos e Proteínas 1) Qual a estrutura genérica de um aminoácido. Que características todos os 20 aminoácidos protéicos tem...

1) A estrutura genérica de um aminoácido é composta por um grupo amina (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (grupo R) que varia de acordo com o aminoácido. Todos os 20 aminoácidos protéicos possuem um grupo amina, um grupo carboxila e um átomo de hidrogênio em comum. O aminoácido mais simples é a glicina. 2) a) Aromáticas: fenilalanina, tirosina, triptofano; b) Hidrocarbonetos: alanina, valina, leucina, isoleucina; c) Aminas: lisina, arginina, histidina; d) Ácidos carboxílicos: ácido aspártico, ácido glutâmico; e) Alcoóis: serina, treonina. 3) Os aminoácidos são classificados em polares, apolares, ácidos e básicos, de acordo com as propriedades químicas de seus grupos R. 4) Os grupamentos atômicos encontrados nos aminoácidos são: grupo amina (-NH2), grupo carboxila (-COOH), átomo de hidrogênio (H) e grupo R. 5) Aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo não consegue sintetizar e, portanto, precisam ser obtidos através da alimentação. Aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo consegue sintetizar. Exemplos de aminoácidos essenciais: lisina, metionina, fenilalanina, treonina. Exemplos de aminoácidos não essenciais: alanina, asparagina, glutamina, serina. 6) Os aminoácidos podem ser divididos em hidrofílicos (polar), hidrofóbicos (apolares) e anfipáticos (possuem uma parte polar e outra apolar). Exemplos de aminoácidos hidrofílicos: serina, treonina, asparagina. Exemplos de aminoácidos hidrofóbicos: alanina, valina, leucina. Exemplos de aminoácidos anfipáticos: tirosina, cisteína, histidina. 7) A maioria dos aminoácidos protéicos é quirais, ou seja, apresenta carbono assimétrico. Na natureza, os aminoácidos apresentam configuração L. 8) Os aminoácidos essenciais são aqueles que o organismo não consegue sintetizar e, portanto, precisam ser obtidos através da alimentação. São eles: lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina, leucina e isoleucina. 9) Zwitterions são moléculas que possuem carga elétrica positiva em uma extremidade e carga elétrica negativa em outra extremidade, mas no geral são neutras. 10) O grupo amina (-NH2) dos aminoácidos pode liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos. 11) As partes dos aminoácidos envolvidas nas ligações peptídicas são o grupo amina (-NH2) de um aminoácido e o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. Os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos porque perdem o grupo amina e o grupo carboxila durante a formação da proteína. 12) O grupo aminoterminal é o grupo amina (-NH2) que está no início da cadeia polipeptídica. O grupo carboxiterminal é o grupo carboxila (-COOH) que está no final da cadeia polipeptídica. 13) A formação teórica de um tripeptídeo ocorre quando dois aminoácidos se ligam através de uma ligação peptídica, formando um dipeptídeo. Em seguida, um terceiro aminoácido se liga ao dipeptídeo através de outra ligação peptídica, formando o tripeptídeo. A hidrólise do tripeptídeo ocorre quando ele é quebrado em três aminoácidos através da adição de água. 14) Proteínas são macromoléculas formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas. 15) A ligação peptídica é uma ligação covalente que ocorre entre o grupo amina (-NH2) de um aminoácido e o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. Ela é formada através de uma reação de desidratação, na qual uma molécula de água é liberada. 16) As proteínas podem ser classificadas em globulares e fibrosas, de acordo com sua forma e função. 17) A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos em sua cadeia polipeptídica. 18) A estrutura secundária de uma proteína é a organização tridimensional localizada em uma região específica da cadeia polipeptídica, como hélices alfa e folhas beta. 19) A estrutura terciária de uma proteína é a organização tridimensional completa da cadeia polipeptídica, incluindo todas as regiões de estrutura secundária. Ela difere da estrutura secundária por ser a organização completa da proteína, enquanto a estrutura secundária é apenas uma região específica. 20) As proteínas têm diversas funções biológicas, como catalisar reações químicas (enzimas), transportar moléculas (hemoglobina), proteger o organismo contra infecções (anticorpos) e fornecer suporte estrutural (colágeno). 21) As ligações químicas presentes em cada nível estrutural das proteínas são: ligação peptídica (estrutura primária), pontes de hidrogênio (estrutura secundária), interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto e interações eletrostáticas (estrutura terciária) e interações entre subunidades (estrutura quaternária). 22) Proteína simples é aquela formada apenas por cadeias polipeptídicas. Proteína conjugada é aquela formada por uma cadeia polipeptídica e um grupo prostético não proteico. 23) Conformação nativa é a estrutura tridimensional mais estável de uma proteína, na qual ela é capaz de exercer sua função biológica. 24) Proteína desnaturada é aquela que perde sua estrutura tridimensional e, consequentemente, sua função biológica. Exemplos de desnaturação de proteínas incluem altas temperaturas, pH extremos e agentes desnaturantes como ureia e SDS. 25) O processo de desnaturação pode ser realizado através de altas temperaturas, pH extremos, agentes desnaturantes como ureia e SDS, entre outros. 26) Ponto isoelétrico é o pH no qual a carga elétrica líquida de uma molécula é zero. Ele pode ser calculado a partir dos pKas dos grupos ionizáveis presentes na molécula. A relação entre pKa e ponto isoelétrico é que o ponto isoelétrico é a média aritmética dos pKas dos grupos ionizáveis presentes na molécula. A relação entre ponto isoelétrico e poder tamponante é que o ponto isoelétrico é o pH no qual a molécula não possui carga elétrica líquida e, portanto, não possui capacidade tamponante.