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HEMATOLOGIA 
HEMOGLOBINA 
“O FERRO é um metal essencial 
à vida devido à função que 
desempenha na Hemoglobina, no 
transporte de oxigênio no sangue. 
O₂ - importância na oxidação dos nutrientes 
CO₂ - produzido deve ser excretado (tóxico) 
“ O OXIGÊNIO é pouco solúvel em 
água requerendo um transportador “ 
MIOGLOBINA 
• É uma das proteínas mais simples que transporta 
oxigênio 
• Principal transportador intracelular de oxigênio 
nos tecidos musculares, além de estocar 
oxigênio nos músculos. 
TRANSPORTAR E ESTOCAR 
GLOBINA 
HEME 
• Apresenta uma única cadeia de globina 
 
• Um grupo Heme 
 
• 153 aminoácidos 
• Músculo cardíaco e esquelético - é a primeira 
globina a ser liberada no soro quando ocorrem 
danos nas células do músculo cardíaco ou 
esquelético. 
• Na ausência de traumatismos, os níveis de 
mioglobina têm sido utilizados como um 
marcador precoce do Infarto Agudo do 
Miocárdio 
• Principal componente dos eritrócitos 
• Função principal é o transporte de oxigênio para 
 os tecidos ( proteína transportadora ). 
HEMOGLOBINA 
GENÉTICA DA HEMOGLOBINA 
CADEIA BETA CADEIA ALFA 
16 
ESTRUTURA DA HEMOGLOBINA 
• Tetrâmero constituído de quatro cadeias polipeptídicas 
 (GLOBINAS) 
• Quatro grupos HEME (protoporfirina), aos quais se 
 liga um átomo de ferro em cada um deles. 
PORFIRINA 
 
 São moléculas compostas de quatro anéis 
 pirrólicos (macrociclo tetrapirrólico) que 
 possui no centro da molécula espaço para 
 incorporar um íon metálico 
 
• GLOBINA 
 
 
 Formadas por 02 pares de cadeias polipeptídicas 
 designadas por letras do alfabeto grego. 
 Cada diferente cadeia de globinas possui uma 
 sequência de aminoácidos característica. 
 Cada cadeia está ligada a um grupo HEME 
 
HEMOGLOBINA A 
• Hemoglobina dos seres humanos adultos 
• Possui 04 cadeias polipeptídicas: 
o 02 cadeias alfa (141 resíduos de aa cada) 
o 02 cadeias beta (146 resíduos de aa cada) 
 
GRUPO HEME 
• PORFIRINA contendo ferro no estado ferroso Fe2+ 
 
• A cor do sangue é devido ao grupo heme. 
 
• Localizada na cavidade (hidrofóbica) das hemácias. 
 
• O ferro está no centro do grupo heme 
• Liga-se de forma reversível ao Oxigênio. 
• Pode ligar-se a outros compostos com mais 
afinidade( CO2). 
• 01 molécula de Hb pode se ligar a 04 moléculas de oxigênio. 
NOTA: as hemácias imaturas ( células jovens 
 – blastos ) possuem: 
 
• Núcleo 
• RNA 
• Mitocôndrias 
• Complexo de Golgi 
• Elementos essenciais para a síntese de Hb. 
• Ferro,... 
MITOCÔNDRIA 
DIFOSFOGLICERATO E SUA AÇÃO ( 2,3 – DPG) 
• Reduzir a afinidade da hemoglobina pelo 
oxigênio, para facilitar a sua liberação nos 
tecidos. 
 
• Presente nas hemácias 
 
• Quanto mais elevada for a situação de hipóxia 
(menor PO2), mais 2,3-DPG será produzido, 
mantendo o processo de transferência de 
oxigênio para os tecidos. 
ATP 
FUNÇÃO DA HEMOGLOBINA 
• Transporte de oxigênio dos pulmões para os 
 tecidos. 
 
• Liga-se de forma reversível com o oxigênio, 
 liberando-o facilmente. 
 
• Muda a sua conformação facilitando a ligação 
 das outras moléculas de O2 
 
• Funciona como tampão sanguíneo ao 
 transportar o CO2 ( único carbono que sobra 
 da molécula de glicose na via glicolítica) 
 
 
[ ] de CO2 e prótons H ⁺ 
Liberação do O2 da Hb Liberação do CO2 e H⁺ 
[ ] de O2 
• Quanto maior a concentração de O2 maior é a 
 afinidade da Hb pelo oxigênio. 
 
 
• Em altas concentrações de CO2 e em pH baixo a 
 afinidade da Hb pelo Oxigênio diminui, 
 liberando-o 
• HCO3⁻ (Bicarbonato) é transportado 
para os pulmões e eliminado como 
CO₂. 
 
• H⁺ (íons hidrogênio) se liga a 
Hemoglobina sendo removido – 
Tamponamento 
 
 
 
CARBOXIEMOGLOBINA 
• Hemoglobina ligada ao CO2 tecidual. 
 
• Ao ligar-se ao CO 2 sua afinidade pelo 
 O2 diminui acentuadamente. 
 
• Possui alta afinidade com esse gás. 
Aa histidina 
TIPOS DE HEMOGLOBINA 
 
 
 
 
 Embrionária: 
 Gower 1 (ξ2ε2) - Epsilon 
 Gower 2 (α2ε2) 
 Hemoglobina de Portland (ζ2γ2) 
Zeta-gama 
 
 Fetal: 
 
 Hemoglobina F (α2γ2) 
 
 
 Adultos: 
 
 Hemoglobina A (α2β2) - O tipo 
mais comum, correspondendo a 95% 
da hemoglobina total. 
 
• Apresenta 02 cadeias alfa e 02 
cadeias beta. 
 
 
TIPOS DE HEMOGLOBINA 
 Hemoglobina A2 (α2δ2) - cadeias δ 
(delta) são sintetizadas no último 
trimestre após o parto, seu nível normal 
é de aproximadamente 2.5%. 
 
• Apresenta 02 cadeias alfa e 02 cadeias 
delta. 
 Hemoglobina F (α2γ2) - No adultos a 
Hemoglobina F é restrita a uma 
população de células vermelhas 
(hemácias) chamadas células F, este tipo 
de hemoglobina corresponde a cerca de 
2,5% da hemoglobina total 
 
• Apresenta 02 cadeias alfa e 02 cadeias 
gama. 
• Esse tipo de hemoglobina ocorre na 
infância e diminui com a idade até 
desaparecer por completo, no 
indivíduo adulto. 
• Após os 6 meses de idade, somente a 
HbA1 e HbA2 estão presentes 
Conduta terapêutica na anemia microcítica e hipocrômicas 
ANEMIA 
AVALIAÇÃO – 30-60 DIAS 
RESPONSIVA NÃO 
RESPONSIVA 
CURA 
FERRO E 
FERRITINA 
NORMAL 
REFRATÁRIA AO 
TRATAMENTO 
ANEMIA HEREDITÁRIA 
TALASSEMIAS 
HEMOGLOBINOPATIAS 
TRATAMENTO 
ANEMIA 
ADQUIRIDA 
SIDEROBLÁSTICA 
HEMOGLOBINOPATIAS 
• São distúrbios hereditários 
 
• Doenças ocasionadas por defeitos na 
 Hemoglobina 
 
• Síntese de hemoglobina anormal – alterações 
 na produção de aminoácidos constituintes das 
 cadeias de globina 
 
• Diminuição da velocidade de síntese das 
 cadeias normais alfa ou beta 
 
 
• Pode ser silenciosa 
 
• Ou não ... 
 
 
Hemólise – hemoglobinas cristalinas (Hb S, C ), 
 hemoglobina instável 
 
Talassemia ᾳ ou β - síntese reduzida de cadeias 
 globínicas 
 
Poliglobulia familiar – afinidade ao O2 alterada 
 
 
 
• As mais freqüentes são as variantes estruturais 
para hemoglobinas S e C (Hb S e Hb C) 
• Compreendem: 
 
 Talassemias, 
 Doença Falciforme, 
 Hemoglobinas instáveis 
 Hemoglobinas variantes com alterações 
funcionais 
HEMOGLOBINA S 
A Hb S é formada por uma mutação de ponto 
na posição 6 do gene da globina β , trocando 
o ácido glutâmico por uma valina. 
Causa distorção do formato e perda da deformabi- 
lidade da hemácia – rigidez responsável pelo 
fenômeno vaso-oclusivo. 
 
Tempo de vida curto: de 10 a 20 dias 
• A Hb S é insolúvel e forma cristais quando 
 exposta a baixa tensão de O2 
 
• A Hb desoxigenada polimeriza (gel semi- 
 sólido) – a hemácia adquire o formato de foice. 
• A Hb S forma cristais quando exposta a baixa 
 tensão de O2 
 
• A célula adquire forma de foice, susceptível à 
 hemólise 
 
• Os eritrócitos deformados podem ocluir a 
 microcirculação e também grandes vasos 
• Ocorre alterações da molécula de Hb no 
 estado desoxigenado 
 
• Ocorre a gelificação da desoxiHb S 
 (carboxiHb). 
 
• A valina na posição 6 estabelecem contatos 
 intermoleculares que são impossíveis na 
 hemoglobina normal. 
• Este contato dão origem a agregados 
de Hb S que se alinham dando 
origem a fibras paralelas , formando 
um gel de cristais líquidos 
(TACTÓIDES) 
Homozigotos afetados (SS) --- Anemia falciforme – 
 Anemia grave 
 
 
Heterozigotos (AS) --- Traço Falciforme ----Assintomáticos 
 
CONSEQUÊNCIAS 
• Anemia hemolítica crônica 
• Lesão crônica de órgãos e tecidos 
• Crises vaso-oclusivas dolorosas 
HEMOGLOBINA C 
A hemoglobina C (Hb C) é formada pela 
mutação de ponto na posição 6 do gene da 
cadeia globínica β, trocando o ácido 
glutâmico por uma lisina. 
 
Hemólise de branda à moderada 
• Crescimento e desenvolvimento normais 
 
• Gravidez e cirurgias são bem toleradas 
 
• Esplenomegalia em 90% dos afetados 
 
 
BOA 
NOITE!!