Enzimas - Bioquímica

Prévia do material em texto

Enzimas Isabela Finotti 
 
Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima (Exceto a ribozima 
– um RNA que atua de forma catalíca ou ezimática, mas não é uma proteína). 
As enzimas são extremamente específicas aos substratos em que trabalham e não são 
consumidas na reação. A enzima vai atuar em um substrato específico (lipídio, 
carboidrato, proteína). Ela reconhece esse substrato pela forma tridimensional, caso 
haja uma mudança nessa forma seja por temperatura ou por Ph (desnaturação – 
quebra da ligação de hidrogênio) a função da enzima é alterada. O local da enzima 
onde ocorre o encaixe induzido com o substrato é chamado de sítio ativo. 
As enzimas permitem que a reação química ocorra de uma forma muito mais rápida. 
As enzimas atuam como catalisadores de uma reação química – aumentam a 
velocidade das reações nos organismos, pois reduzem a energia de ativação (energia 
necessária para que se inicie uma reação química). Com a presença da enzima, essa 
energia é menor, pois a enzima oferece uma condição de ambiente muito melhor para 
que o substrato sofra a reação química em questão. 
A temperatura influencia no funcionamento das enzimas, assim como o Ph e a 
quantidade de substrato. Um aumento na quantidade de substrato aumenta a 
velocidade da reação enquanto houverem enzimas disponíveis. 
A velocidade máxima da enzima é atingida no ponto ótimo (geralmente a 40°C e com 
Ph de acordo com o local de atuação – estômago: 2, boca: 7, intestino delgado: 8). A 
partir desse ponto, ocorre a desnaturação da enzima e sua velocidade diminui. 
Ao aumentar a concentração de substrato a velocidade da reação também aumenta, 
até que se atinge a velocidade máxima e entra em saturação (Isso ocorre, pois todas as 
enzimas disponíveis já estão ativas). A partir desse ponto, a velocidade se mantém 
constante. 
Os inibidores enzimáticos podem ser irreversíveis ou reversíveis e dentre esses, 
competitivos ou não. Os inibidores reversíveis podem ser competitivos ou não 
competitivos. Os competitivos tem como objetivo diminuir a velocidade da reação. 
Existem as chamadas enzimas conjugadas, constituídas pelas apoezimas (proteínas) e 
pelas coenzimas (vitaminas – substância orgânica) ou cofatores (sais minerais – 
substância inorgânica). Essas coenzimas servem como ativadores das enzimas, por 
meio de uma alteração da estrutura espacial das enzimas. Dessa forma, foram criadas 
em laboratório coenzimas que ao invés de ativar, inibem as enzimas (alteram a 
estrutura espacial de forma que o substrato não consiga fazer a ligação com o sítio 
ativo). Esses inibidores não competitivos não permitem que a reação química chegue 
em sua velocidade máxima. No entanto, eles não existem para todas as enzimas, 
apenas algumas. Podemos dizer também que as coenzimas e os cofatores são 
estruturas alostéricas (mudam a conformação da enzima). Por isso, podemos 
denominar esse tipo de inibição como alostérica. 
 
https://www.youtube.com/watch?v=zviUDpPHSdo