AMINOÁCIDOS E PROTEINAS

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AMINOACIDOS E PROTEINAS 
1) Definir aminoácidos. Escrever a fórmula geral de um aminoácido, citando os componentes dessa fórmula. 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N).
2) Classificar os aminoácidos de acordo com a polaridade da cadeia lateral. Dar exemplos de: ]
a. aminoácido com um grupo amino e dois grupos carboxílicos.
Aspartano e glutamato. 
b. aminoácido com um grupo carboxílico e dois grupos aminos.
 Histidina, lisina e arginina.
c. aminoácidos que tem cadeia lateral aromática.
Fenilalanina, triptofano e a tirosina.
d. aminoácidos que tem cadeia lateral não polar.
Glicina, alanina, prolina, leucina etc.
e. aminoácidos que tem cadeia lateral polar não carregada.
Serina, treonina, cisteina etc.
3) Definir pI de um aminoácido. 
Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é denominado PONTO ISOELÉTRICO.
4) Definir ligação peptídica e dizer como ela é formada. Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
Ligação peptídica é uma ligação entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro. É formada por remoção da molécula de água de um grupo a-carboxila e de um grupo a-amina de outro. Por causa da perda dos elementos químicos da água.
5) Qual a importância do aminoácido cisteína para a estrutura das proteínas?
 Este aminoácido e facilmente oxidado para forma um aminoácido dimérico chamado de cistina no qual são unidas por ligações de sulfeto, esta tem uma grande importância na estabilização de muitas proteínas.
6) Como os aminoácidos hidrofóbicos contribuem para o enovelamento de uma proteína?
O processo pode também ser descrito como auto-montagem intramolecular, onde a molécula é dirigida para adquirir uma conformação específica através de interações não covalentes, tais como ligação de hidrogénio, coordenação de metal, forças hidrofóbicas.
Uma quarta força fraca também tem um papel central na determinação da forma da proteína. Está é provocada pela interação entre moléculas hidrofóbicas, como as cadeias laterais apolares de determinados aminoácidos.
7) Definir proteína e dizer quais são os produtos de hidrólise total de uma proteína.
As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. 
São compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas de aminoácidos. Representam cerca de 50% a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.
A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente aminoácidos.
8) Relacione e defina os níveis de complexidade estrutural das proteínas.
No entanto, uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteínas.
Primaria: Formada por cadeia linear. A cadeia peptídica é que e estabiliza a estrutura primária. Não possui alfa hélice e nem folha beta pregueada. 
A estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do grupo C ═ O.
Secundaria: Tem uma organização mais específica. Tem formação de alfa hélice e/ou folha beta pregueada. Todas as duas são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Proteínas que tem apenas estrutura secundária: Proteína fibrosa (queratinas). Proteínas que possuem algum conteúdo de estrutura secundária: Proteína globular. 
Quando as estruturas primárias das proteínas dobram-se sobre si mesmas, denominada de estrutura terciária.
Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos.
Já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. Exemplo: hemoglobina.
9) Descreva as forças que estabilizam uma proteína.
Ligações quimicas: ligação ionica, ponte de hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto.
10) As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique. 
Estrutural e Contrátil, Enzimática, Hormonal, Transporte, Defesa, Nutritiva, Reguladora, Reserva, Coagulação sanguínea.
Funções biológicas das proteínas: Transporte-> hemoglobina que transporta oxigênio para os tecidos e mioglobina no sangue e músculos.
Contratilidade: actina e miosina que atuam na contração muscular.
Estrutural ou de Sustentação: queratina e colágeno que formam os componentes do esqueleto celular.
Defesa: imunoglubinas e o interferon, que atuam no combate a infecções bacterianas e virais.
Catalise Enzimática: catalisam as milhares de reações químicas extraordinariamente diversas que ocorrem no organismo.
Regulação Metabólica: insulina e glucagon que atuam no controle global do metabolismo, devido à sua ação hormonal.
11) Definir proteínas fibrosas e globulares. Definir proteínas conjugadas. Definir grupo prostético. Dar exemplos de proteínas conjugadas. 
A parte não aminoácido de uma proteína conjugada é normalmente chamada de grupo prostético.
Proteínas Globulares – cadeias polipeptidicas organizadas de forma esférica ou globular.
Proteínas Fibrosas – cadeias polipeptidicas organizadas segundo longas lâminas.
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
Proteínas fibrosas tem forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos (queratina e colágeno). 
Proteínas globulares apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. São geralmente solúveis e desempenham várias funções dinâmicas.
As proteínas conjugadas: são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico. Grupo prostético é qualquer outro componente não-protéico. Cromoproteínas, Fosfoproteínas, Glicoproteínas, Lipoproteínas.          
12) O que é conformação nativa de proteínas? Definir desnaturação. 
É a conformação mais estável que a molécula pode assumir e reflete um equilíbrio delicado entre as interações ocorridas no interior da molécula protéica e entre esta e o meio. 
Desnaturação resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciárias, onde ocorre a perda total da estrutura tridimensional da proteína.
Esta pode acontecer quando a o aquecimento, extremos de pH, uréia e detergentes. Essas reações fazem romper as ligações peptídicas. 
13) O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas?
As chaperonas. Que tem o papel de garantir o enovelamento correto.