Reações de transaminação e desaminação oxidativa

Prévia do material em texto

Reações de transaminação e desaminação 
oxidativa 
 As reações de transaminação é a primeira etapa no catabolismo da maioria do L-aminoácidos, 
uma vez que eles alcancem o fígado, é a remoção de seus grupos alfa-amino, realizada por 
enzimas denominadas aminotransferases ou transaminadas. Nessas reações de 
transaminação, o grupo alfa-amino é transferido para o carbono alfa do alfa-cetoglutarato, 
liberando o correspondente alfa-cetoácido, análogo do aminoácido. Não ocorre desaminação 
(perda de grupos amino) efetiva nessas reações, pois o alfa-cetoglutarato torna-se aminado 
enquanto o alfa-aminoácido é desaminado. O efeito das reações de transaminação é a coleta 
de grupos aminos, a partir de diferentes aminoácidos, na forma de L-glutamato. O glutamato 
então funciona como doador de grupos aminos para vias biossintéticas ou para vias de 
excreção, que levam à eliminação de produtos nitrogenados não utilizados. Todas as 
aminotransferases apresentam o mesmo grupo prostético e o mesmo mecanismo de reação. O 
grupo prostético é o piridoxal-fosfato (PLP), a forma coenzima da piridoxina, ou vitamina B6. O 
piridoxal-fosfato funciona como um carreador intermediário de grupos aminos, no sítio ativo 
das aminotransferases. Dependendo do aminoácido transaminado, haverá um tipo diferente 
de cetoácido formado (p.e.x.: a alanina forma o piruvato; o aspartato forma o oxalacetato), 
porém sempre o mesmo aminoácido glutamato é formado. Isso faz com que após essa reação, 
uma grande quantidade de glutamato seja produzida no fígado. 
 A desaminação oxidativa é a etapa em que o nitrogênio é retirado do glutamato, pela enzima 
Glutamato desidrogenase, gerando uma molécula inorgânica: a amônia (NH3), que também 
existe na sua forma protonada: íon amônio (NH4+). A produção de amônia gera um sério 
problema fisiológico porque essa molécula é extremamente tóxica. Talvez por isso a 
desaminação oxidativa esteja restrita apenas a um tecido: o fígado. E é exatamente o fígado o 
único tecido que tem a capacidade de metabolizar essa amônia convertendo-a em uréia uma 
molécula de baixa toxicidade e de alta solubilidade, muito adequada para a excreção via urina. 
O processo de retirada do grupamento amino do glutamato envolve dois passos: No primeiro a 
oxidação do glutamato é acoplada com a redução de um carreador de hidrogênio, que pode 
ser o NAD+ ou NADP+. Na segunda etapa ocorre uma hidrólise que resulta na formação de 
alfa-cetoglutarato e de amônia. A desaminação oxidativa é uma reação intramitocondrial e 
está acoplada a um processo eficaz de degradação da amônia formada, a síntese da uréia. Essa 
desaminação mitocondrial requer NAD+ ou NADP+ como receptor dos elétrons da reação. 
Com a retirada do grupamento amino do aminoácido, há a formação de um cetoácido. No caso 
do glutamato (principal aminoácido dessa via) o cetoácido formado é o α-cetoglutarato que sai 
da mitocôndria e retorna ao citoplasma para servir de substrato para outra reação de 
transaminação. O α-cetoglutarato é um intermediário do Ciclo de Krebs e a sua saída da 
mitocôndria só pode ocorrer quando o Ciclo de Krebs não está ativo, caso contrário ele será 
utilizado como substrato das enzimas. Ambos os processos são importantes para permitir a 
retirada do grupo amina do aminoácido para que o mesmo possa ser utilizado na oxidação 
para gerar ATP ou produção de compostos não nitrogenados, como glicose, glicogênio e ácidos 
graxos. 
http://www.webartigos.com/artigos/reacoes-de-transaminacao-e-desaminacao-oxidativa/140790/