Enzimas

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ENZIMAS
Alunos:
Túlio Moreira
Valdir Junior
Vicente Miranda
Wenderson Alves 
INTRODUÇÃO
O que são enzimas?
Natureza e estrutura enzimática
Mecanismo de funcionamento
Modelo chave-fechadura:
Modelo do encaixe induzido: 
 
Equação geral
de uma reação enzimática
 
Modelos:
Função:
 As enzimas aceleram a velocidade das reações por diminuir sua energia de ativação 
Fatores que influenciam na reação enzimática.
Temperatura
pH
Concentração da enzina
Concentração do substrato
Temperatura
Cada tipo de enzima atua em uma temperatura própria; quando a velocidade é máxima sem desnaturar a enzima;
Enzimas humanas: 30 e 40ºC;
Bactérias termófilas: ± 70ºC;
Aumento da atividade até o pico de velocidade ser atingido e em determinado ponto decréscimo da atividade e desnaturação da enzima
pH
Efeito sobre ionização do sítio ativo;
pH ótimo: ao redor de 7, próximo ao neutro;
Exceções: 
pepsina – pH em torno de 2;
Tripsina – pH em torno de 8;
Concentração da enzima
A velocidade inicial da reação é em função da quantidade de enzima disponível.
Concentração do substrato
Determina a velocidade máxima da reação; 
Quanto mais substratos mais irá saturar o sítio ativo das enzimas e chega a um ponto que não ocorre o aumento da velocidade da reação.
Nomenclatura 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; 
nome do substrato da reação + “ase” =
Ex.: glicosidase, urease e sacarase.
- Nome Usual: consagrado pelo uso;
Nome comum original, sem associação com reação enzimática. Ex.: tripsina e pepsina.
Nomenclatura
Nome Sistemático: Desenvolvido pela UIBMB (união internacional de biologia molecular e bioquímica). Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima.
descrição da ação realizada + “ase” =
 Ex.: lactato-desidrogenase e adenilato-ciclase
 Dividido em 6 classes principais:
Classificação das enzimas
1. Oxidorredutases - São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.
Classificação das enzimas
2.Transferases - Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos contendo C, N e P. 
Classificação das enzimas
3. Hidrolases - Catalisam quebra de ligações pela adição da água. Ex: urease. 
Classificação das enzimas
4. Liases - Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações C-N. As Dehidratases e as Decarboxilases são bons exemplos. 
Classificação das enzimas
5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros). As Epimerases são exemplos
Classificação das enzimas
6.Ligases - Catalisam a formação de ligaçãoes entre carbono e O, S, N, acoplados a hidrólise de fosfatos de alta energia.
Cinética enzimática 
É o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos
Cinética enzimática 
A linha em vermelho representa a reação na ausência de catalisador;
A linha em azul na presença de enzima. 
S: nível de energia do(s) substrato(s); 
P: nível de energia do(s) produto(s); 
G: energia de Gibbs; 
R: coordenada de reacção (sentidos de progressão de reacção);
ΔG'º: energia livre padrão bioquímica;
 ΔG‡: energia de ativação
 S-P: do(s) substrato(s);
 P-S: do(s) produto(s
Cinética de Michaelis–Menten
Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato e a velocidade de reação;
As reações catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear face ao aumento de substrato.
 
Se a velocidade inicial da reação é medida sobre uma escala de concentrações de substrato [S]);
a velocidade de reação (v), aumenta com o acréscimo de [S]. 
A medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.
Cinética de Michaelis–Menten
Cinética de Michaelis–Menten
Km reflete a afinidade da enzima ao substrato;
Cada enzima possui um Km característico para um dado substrato; 
Km é numericamente igual a [S] em que a velocidade da reação é igual a ½ Vmáx.;
Um Km pequeno reflete a afinidade elevada da enzima ao substrato;
Km grande – baixa afinidade;
Conclusões sobre a cinética de Michaelis–Menten 
Se [S] é menor do que Km a velocidade da reação é proporcional a [S]. Quando [S] maior do que Km a velocidade é igual a Vmax.
Se a [E] reduzir pela metade a velocidade inicial é reduzida pela metade;
A velocidade da reação que independe da [S] é chamada de ordem zero. 
Cinética de Michaelis–Menten
A equação de Michaelis–Menten[7] descreve como a velocidade de reação v depende da posição do equilíbrio ligado ao substrato e da constante de velocidade k2. 
Michaelis e Menten mostraram que se k2 for bem menor que k-1 (chamada a aproximação de equilíbrio), pode obter-se a seguinte equação:
Inibição enzimática 
Esquema cinético para inibidores enzimáticos reversíveis.
E=Enzima;
S=Substrato;
ES=Complexo;
P=Produto; 
I=Inibidor 
Inibição enzimática 
“Inibidor é qualquer substância que possa diminuir uma reação química”
	COMPETITIVA: inibidor liga reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativo
	NÃO COMPETITIVA: Inibidor e substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.
Inibição Irreversível
 os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando a uma inativação praticamente definitiva
 Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade enzimática
 A enzima não retoma a sua atividade normal
 Ex.: Alguns pesticidas inibem o sítio ativo da acetilcolinesterase (enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos), o que impede a hidrólise da acetilcolina na sinapse, resultando no homem, paralisia dos músculos respiratórios e edema pulmonar
Penicilina - liga-se especificamente as enzimas da via de síntese da parede bacteriana, tornando-as susceptíveis à lise
Inibição Reversível Competitiva 
Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima
 Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por não poder reagir com ele
O inibidor liga-se a enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo
Inibição Reversível Não Competitiva 
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima
Não bloqueia a ligação do substrato, mas provoca uma modificação na conformação da enzima que evita a formação do produto
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente
Cofatores
Cofator - são colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn+2, Fe+2).
são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima
ligados à molécula de enzima, mas na ausência a enzima é inativa
A catálise ativa enzima-cofator é denominada holoenzima
 quando o cofator é removido, se mantém a proteína, a qual é catabolicamente inativa e é denominada apoenzima
Coenzimas
As coenzimas são compostos orgânicos essenciais que se ligam às enzimas para ajudá-las a catalisar reações. Uma enzima tem um centro ativo onde catalisa a reação de um substrato, mas uma coenzima se liga a outras áreas da enzima, mudando sua forma e permitindo que esse centro ativo melhor se adeque ao substrato.
 OBRIGADO!