Enzimas: Fundamentos e Características

Prévia do material em texto

MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 
 
 
Enzimas
Introdução 
→ Por que estudar enzima? Um dos fundamentos 
das enzimas é que uma reação catalisada 
acontece de forma mais rápida do que uma 
reação não catalisada. 
Catalase: enzima muito importante que contém 
ferro, e é antioxidante. 
Considerações iniciais
→ As enzimas reduzem o uso de energia de 
ativação, ou seja, não se doa calor em grande 
quantidade para uma reação poder acontecer.
 
→ A vida é um conjunto de reações bioquímicas e 
ela seria inconcebível se fosse sem enzimas, 
pois as reações não ocorreriam tão rápidas o 
suficiente para a manutenção das funções 
fisiológicas. 
 
→ Quase todas as reações do corpo são mediadas 
por enzimas, que são catalisadores biológicos 
de natureza protéica* que aumentam a 
velocidade das reações químicas sem serem 
elas próprias alteradas pelo processo.
*Lembrar das moléculas de RNA 
cataliticamente ativas, onde são conhecidas 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
Enzimas
Por que estudar enzima? Um dos fundamentos 
das enzimas é que uma reação catalisada 
acontece de forma mais rápida do que uma 
enzima muito importante que contém 
 
ciais 
As enzimas reduzem o uso de energia de 
ativação, ou seja, não se doa calor em grande 
quantidade para uma reação poder acontecer. 
A vida é um conjunto de reações bioquímicas e 
ela seria inconcebível se fosse sem enzimas, 
m tão rápidas o 
suficiente para a manutenção das funções 
Quase todas as reações do corpo são mediadas 
catalisadores biológicos 
que aumentam a 
velocidade das reações químicas sem serem 
alteradas pelo processo. 
moléculas de RNA 
onde são conhecidas 
como ribozimas. Essas 
de natureza RNA catalíticas.
 
→ As enzimas catalisam as reações através da 
estabilização dos estágios de transição
químicas de maior energia no caminho da 
reação. 
• Início: reagente + enzima + substrato
• Estado de transição.
• Produto. 
O que acontece é que a enzima tem um papel 
de catalisar esse caminho da reação, é uma 
facilitadora do estágio de transição, ela faci
a transformação do substrato em um produto.
→ As enzimas são essenciais para a o
ordenamento e eficiê
 
→ A regulação de atividade das enzimas 
possibilita adaptações ao metabolismo a 
depender das mudanças que ocorrem a 
momento. 
 
→ ¼ do genoma humano é codificado por genes 
de enzimas. 
 
CARACTERÍSTICAS 
→ Enzimas diminuem a energia de ativação, 
levando a altas velocidades de reação com 
menos calor/energia.
 
→ São muito específicas.
 
→ São sintetizadas pelas próprias células.
 
→ Têm concentração e atividade moduláveis.
→ São importantes no 
1 
como ribozimas. Essas ribozimas são enzimas 
de natureza RNA catalíticas. 
As enzimas catalisam as reações através da 
estabilização dos estágios de transição, formas 
químicas de maior energia no caminho da 
reagente + enzima + substrato 
Estado de transição. 
O que acontece é que a enzima tem um papel 
de catalisar esse caminho da reação, é uma 
facilitadora do estágio de transição, ela facilita 
a transformação do substrato em um produto. 
As enzimas são essenciais para a organização, 
ordenamento e eficiência das vias metabólicas. 
A regulação de atividade das enzimas 
possibilita adaptações ao metabolismo a 
depender das mudanças que ocorrem a todo 
¼ do genoma humano é codificado por genes 
Enzimas diminuem a energia de ativação, 
levando a altas velocidades de reação com 
menos calor/energia. 
São muito específicas. 
São sintetizadas pelas próprias células. 
Têm concentração e atividade moduláveis. 
 diagnóstico/ prognóstico. 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
2 
Como nomear enzimas? 
→ Cada enzima possui três nomes: o nome 
recomendado. O sistemático e o usual. 
 
NOME RECOMENDADO 
→ Nome para o uso do dia-a-dia. 
 
→ Utiliza o sufixo ase adicionando ao nome do 
substrato que irá degradar. Ex: uréase 
(degrada uréia). 
 
→ Ou descreve sua ação, por exemplo, aldeído 
desidrogenase (vai fazer a oxirredução do 
aldeído). 
NOME SISTEMÁTICO 
→ Nome mais usado no mudo por ser 
padronizado pela IUBMB (União internacional 
de bioquímica e biologia molecular). 
 
→ Sistema de nomenclatura em 6 classes 
principais. 
 
→ Definição do nome da enzima em 4 dígitos: 
classe principal, classes e subclasses de 
substratos, número de série da enzima. 
 
NOME USUAL 
→ Nome consagrado pelo uso, por exemplo, 
tripsina/ pepsina/ ptialina. 
Classes principais baseadas na nomenclatura sistemática 
 
 
1. OXIDORREDUTASES 
→ São enzimas que catalisam reações de 
transferência de elétrons, ou seja, reações de 
oxi-redução. 
 
→ São as desidrogenases e as 
oxidases. 
 
→ Se uma molécula se reduz, tem que haver outra 
que se oxide. 
 
2. TRANSFERASES 
→ Enzimas que catalisam reações de 
transferência de grupamentos funcionais como 
grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. 
 
 
 
→ Exemplos: cinases e as transaminases. 
 
3. HIDROLASES 
→ Catalisam reações de hidrólise de ligação 
covalente. Ex: as peptidases. 
 
→ Quebra do produto em dois devido a presença 
de água. 
 
 
 
 
 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 
 
 
4. LIASES (SINTASES) 
→ Catalisam a quebra de ligações covalentes e a 
remoção de moléculas de água, amônia e gás 
carbônico. (quebras de 
dupla ligação). 
 
→ Ex: desidratases e descarboxilases.
 
5. ISOMERASES 
→ Catalisam reações de interconversão entre 
isômeros ópticos 
ou geométricos. 
Ex: epimerases. 
 
 
 
 
6. LIGASES (SINTETASES) 
→ Catalisam reações de formação e novas 
moléculas a partir da ligação entre duas já 
existentes, sempre às custas de energia (ATP).
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
Catalisam a quebra de ligações covalentes e a 
remoção de moléculas de água, amônia e gás 
carboxilases. 
Catalisam reações de interconversão entre 
Catalisam reações de formação e novas 
moléculas a partir da ligação entre duas já 
energia (ATP). 
 
 
Propriedades das enzimas
 
SÍTIO ATIVO 
→ Também chamado de centro ativo ou 
ativo. 
 
→ Por definição, o sítio ativo é uma fenda 
complementar especial contendo aminoácidos, 
configurando uma estrutura tridimensional 
que vai ter a presença d
cadeia laterais que participam da geração e da 
quebra de ligações como grupamentos 
catalíticos. Isso é muito importante porque 
quem faz a catálise são os aminoácidos 
estão ligados nessa fenda.
 
→ Trata-se também de uma região de ligação 
o substrato e ao cofator/coenzima/íon 
metálico. (ligação da enzima com o substrato)
 
→ Trata-se do sítio catalítico.
 
→ Desenha-se como uma fenda complementar 
especial, contendo aminoácidos, configurando 
uma estrutura tridimensional, ocorrida pela 
presença de aminoácidos com grupamentos 
laterais que participam na geração e na quebra 
das ligações, como grupamentos catalíticos. 
Ocupa uma posição relativamente pequena no 
volume total de uma enzima.
 
3 
Propriedades das enzimas 
Também chamado de centro ativo ou ponto 
Por definição, o sítio ativo é uma fenda 
complementar especial contendo aminoácidos, 
configurando uma estrutura tridimensional 
que vai ter a presença de aminoácidos de 
cadeia laterais que participam da geração e da 
quebra de ligações como grupamentos 
catalíticos. Isso é muito importante porque 
quem faz a catálise são os aminoácidos que 
estão ligados nessa fenda. 
se também de uma região de ligação com 
o substrato e ao cofator/coenzima/íon 
metálico. (ligação da enzima com o substrato) 
se do sítio catalítico. 
se como uma fenda complementar 
especial, contendo aminoácidos, configurando 
uma estrutura tridimensional, ocorrida pela 
de aminoácidos com grupamentos 
laterais que participam na geração e na quebra 
das ligações, como grupamentos catalíticos. 
Ocupa uma posição relativamente pequena no 
volume total de uma enzima. 
 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 
 
 
 
 
ESPECIFICIDADE 
→ As enzimas são altamente específicas, r
com um ou outro substrato específico.• Especificidade absoluta
que só se ligam a substratos específicos 
(ex: catalse-urease). Ou sej
enzimas cujo sítio ativo só catalisam 
com um substrato específico.
 
• Especificidade relativa: as
ligam a vários substratos, desde que 
sejam semelhantes (ex: serina
quebra de ligações peptídicas
proteases tripsina, elastase, 
quimiotripsina). 
 
• Obs: a especificidade de uma enzima é 
dada pelo tamanho da estrutura, 
cargas, polaridade e ca
hidrofóbico do local de ligação com 
substrato. Assim, a enzima pode ter 
uma certa flexibilidade e conseguir 
fazer uma quebra de outros 
componentes além dos substratos 
específicos 
 
• As fendas tem caráter apolar (o que 
melhora a catálise), e as ligações
substratos são por força de Van der 
Waals, pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas e ligações 
eletrostáticas (são várias ligações que 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
As enzimas são altamente específicas, reagindo 
com um ou outro substrato específico. 
Especificidade absoluta: as enzimas 
que só se ligam a substratos específicos 
Ou seja, são as 
enzimas cujo sítio ativo só catalisam 
com um substrato específico. 
: as enzimas se 
ligam a vários substratos, desde que 
sejam semelhantes (ex: serina- faz 
quebra de ligações peptídicas- 
proteases tripsina, elastase, 
Obs: a especificidade de uma enzima é 
dada pelo tamanho da estrutura, 
cargas, polaridade e caráter 
hidrofóbico do local de ligação com 
Assim, a enzima pode ter 
uma certa flexibilidade e conseguir 
fazer uma quebra de outros 
componentes além dos substratos 
As fendas tem caráter apolar (o que 
e as ligações aos 
substratos são por força de Van der 
Waals, pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas e ligações 
(são várias ligações que 
são mais fracas para que rapidamente o 
substrato entre e vire produto).
 
MODELO DE LIGAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO
1. Chave fechadura:
enzima e substrato. 
 
2. Induced Fit (encaixe induzido):
possui flexibilidade conformacional e o encaixe 
é perfeito quando há ligação enzima substrato 
(ES), de modo que o sítio catalítico é moldável 
à molécula do substrato.
 
OBS: Evidências experimentais sugerem um 
terceiro modelo que combina o ajuste induzido a 
uma torção da molécula do substrato, que o ativaria 
e o prepararia para a sua transformação em 
produto. 
4 
são mais fracas para que rapidamente o 
substrato entre e vire produto). 
 
MODELO DE LIGAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO 
: perfeito encaixe entre 
 
Induced Fit (encaixe induzido): a enzima 
possui flexibilidade conformacional e o encaixe 
é perfeito quando há ligação enzima substrato 
, de modo que o sítio catalítico é moldável 
substrato. 
Evidências experimentais sugerem um 
terceiro modelo que combina o ajuste induzido a 
uma torção da molécula do substrato, que o ativaria 
e o prepararia para a sua transformação em 
 
 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
5 
*Mostra a elastase (tem uma glicina), a tripsina 
(tem a lisina) e a quimitripsina (possui uma fenil-
alanina). Isso significa que essas enzimas têm a 
serina e elas são importantes porque possuem a 
capacidade de ser diferentes daquelas outras 
enzimas altamente específicas. Elas possuem a 
capacidade de reaizar uma quebra na carboxila 
dessas proteínas alvo que são interesses. 
 
COENZIMAS E ÍONS METÁLICOS (COFATORES) 
→ São essenciais para a atividade enzimática e 
podem ou não ser consumidos na reação. Ex: 
vitaminas hidrossolúveis/ íons metálicos (Zn, 
Fe). 
 
HOLOENZIMA- ENZIMA + COFATOR/COENZIMA 
 (apoenzima) (grupamento prostético) 
 
→ Cofatores são íons metálicos que podem ser 
necessárias para a função de uma enzima. 
• São os cofatores ou coenzimas que 
realizam a catálise. 
 
• Os cofatores não estão ligados 
permanentemente à molécula da 
enzima, mas na ausência deles, a 
enzima é inativa. 
 
 
 
→ Coenzimas são compostos orgânicos, quase 
sempre derivados de vitaminas, que atuam em 
conjunto com as enzimas. Podem atuar 
segundo 3 mensageiros: 
• Ligando-se à enzima com afinidade 
semelhante á do substrato. 
• Ligando-se covalentemente em local 
próximo ou no próprio sítio catalítico 
da apoenzima. 
• Atuando de maneira intermediária aos 
dois extremos acima citados. 
 
 
 
*ATENÇÃO ZINCO/ MAGNÉSIO/ SELÊNIO são 
importantes para a nossa proteção contra radicais 
livres porque esses metais que fazem o papel de 
estabilização dos elétrons. 
 
ISOENZIMAS 
→ São enzimas que catalisam a mesma reação, 
mas diferem na sua estrutura primária e/ou na 
composição de suas subunidades. Ex: lactato 
desidrogenase. 
 
DEFINIÇÃO DE ATIVIDADE ENZIMÁTICA: uma 
unidade internacional (UI) de enzima catalisa a 
conversão de 1µmol (micro mol) de substrato em 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
6 
produto por minuto. A velocidade de uma reação 
enzimática é definida como a conversão do 
substrato em produto por unidade de tempo. 
Quanto mais veloz a enzima, é aquela que consegue 
fazer o turn over, fazer essa transformação de 
substrato em produto, quanto mais rápido melhor. 
Assim percebemos que algumas enzimas têm 
atividade específica de uma enzima, o que seria um 
número referenciado por micro unidade/miligrama 
de proteína, avaliando a pureza da enzima e 
atividade por tecido alvo. 
Então temos cada enzima atuando mais em um 
tecido e sendo mais ativa com a sua atividade 
específica mais funcional em determinados tecidos. 
LOCALIZAÇÃO DENTRO DA CÉLULA 
→ As enzimas se localizam em organelas 
específicas. 
 
→ Compartimentalização: cada organela 
subcelular tem o seu local específico. Isola o 
substrato da reação ou produto de outras 
reações específicas. 
 
 
 
Funcionamento das 
enzimas 
 
ALTERAÇÕES DE ENERGIA DURANTE A REAÇÃO 
a) A diferença de energia livre entre produtos e 
reagentes (delta G-entalpia). 
b) A energia necessária para se transformar 
reagentes em produtos. 
 
→ Todas as reações químicas possuem uma 
barreira separando os reagentes dos produtos 
formando um estado de transição. 
 
→ O estado de transição é um período na catálise 
onde há maior energia do que os reagentes e 
produtos. É um estágio intermediário, reativo. 
 
→ Para se levar os reagentes ao estado de 
transição, há necessidade de energia de 
ativação. Sem enzimas, gasta se mais energia 
para se energizar os reagentes. 
 
→ Enzima essa que catalisa a etapa lenta do 
processo, a etapa limitante da reação. Enzima 
reguladora. 
 
 
 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
7 
Fatores que alteram a 
velocidade das reações 
 
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO 
→ Velocidade máxima é o número de moléculas 
de substrato convertidas em unidade de tmepo 
(micromoles/ min). 
 
→ AV máx aumenta graças ao aumento de 
substrato. 
 
→ Platô: quando ocorre a saturação de todos os 
sítios ativos de ligação. Ex: as enzimas estão se 
ligando a substratos, e cada vez mais 
substratos, mas vai chegar uma hora que terá 
um limite, o que chamamos de platô. 
• Cada enzima tem o seu platô de acordo 
com a sua cinética, com a sua 
velocidade, com a sua afinidade. 
 
 
 
TEMPERATURA 
→ Com uso de catalisadores inorgânicos em uma 
reação, mesmo que se aumente a temperatura 
da reação a velocidade da reação aumenta. 
 
→ O aumento da temperatura leva ao aumento da 
velocidade até um pico máximo, onde qualquer 
aumento de temperatura levará à diminuição 
da velocidade por desnaturação. 
 
 
INFLUÊNCIA DO PH 
 
→ O hidrogênio iônico influencia na velocidade de 
reação por influir no sítio ativo através da 
presença de grupos especializados. 
 
→ Extremos de pH levam a mudanças no caráter 
iônico das cadeias laterais. 
 
→ Enzimas citossólicas- pH de 7-8. 
 
→ Enzimas lissossomias- pH ácido. 
 
 
Equação de Michaelis – 
Menten 
 
DEFINIÇÃO 
 
→ A equação representa o efeito da concentração 
de substrato sobre a velocidade da redação 
enzimática. 
 
→ Pode ser expressa graficamente.→ V0= Vmáx . [S] /Km + [S] 
• Vo= velocidade inicial. 
• Vmáx= velocidade máxima. 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
8 
• [S] = concentração de substrato. 
• Km= constante Michaelis-Menten. 
 
→ Equação de Michaelis–Menten: 2 
pesquisadoras que propuseram um modelo 
simples de cinética das reações catalisadas por 
enzimas. A partir desse modelo, estas 
pesquisadoras criaram uma equação que nos 
permite demonstrar como a velocidade de uma 
reação varia com a variação da concentração 
do substrato. 
 
→ O Km de um substrato para uma enzima 
específica é característico e nos fornece um 
parâmetro de especificidade deste substrato 
em relação à enzima. Quanto menor o Km, 
maior a especificidade, e vice-versa. 
 
→ No momento em que o substrato (S) se liga a 
enzima E, forma-se o intermediário enzima-
substrato. Assim ocorrem as reações entre 
enzima e substrato, há o estágio de transição e 
por fim a formação de enzima + produto (P). A 
decomposição de ES em P é a etapa limitante 
da catálise. 
 
INFERÊNCIAS 
→ As concentrações de enzimas são sempre 
menores do que as de substrato. 
 
→ O V0 somente é usado, pois a velocidade das 
reações enzimáticas só são medidas pela 
velocidade inicial. 
 
CONCLUSÕES 
→ Km reflete a afinidade ES. 
 
→ É numericamente igual a concentração do 
substrato quando a velocidade da reação é 
igual à metade da Vmáx. 
 
→ Km baixo= alta afinidade ES 
• Enzimas eficientes que operam com 
baixa concentração de substrato. 
→ Km alto – baixa afinidade ES. 
• Enzimas somente atingem eficiência 
máxima com elevada concentração de 
substrato. 
 
→ OBS: Enzimas alostéricas não respeitam os 
parâmetros de Michaelis-menten. 
 
 
 
 
Inibição da atividade 
enzimática 
 
→ Inibidor: qualquer substância que pode 
diminuir a velocidade de uma reação catalisada 
por enzimas. Podem ser reversíveis ou 
irreversíveis, covalentes ou não. Se for 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
9 
reversível, ainda pode ser competitiva ou não-
competitiva. 
 
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL 
 
→ Certo compostos interagem tão firmemente 
que seus efeitos são irreversíveis. 
 
→ Em geral, qualquer reagente que modifique por 
covalência a cadeia lateral de um aminoácido 
em uma proteína pode potencialmente 
funcionar como um inibidor irreversível. 
 
INIBIÇÃO REVERSÍVEL 
a) Inibição competitiva 
→ Ligação do inibidor reversivelmente ao mesmo 
sítio que o substrato ocuparia, competição com 
o substrato pelo sítio. Ou seja, a enzima o 
substrato vão competir pelo mesmo sítio ativo. 
 
→ A velocidade máxima não modifica. 
 
→ Ex: finasteride (inibidor competitivo da 5 alfa 
redutase; redução da testosterona) e 
azidotimidina (AZT- inibidor competitivo da 
HIV-RV) 
 
 
 
b) Inibição não competitiva 
→ Ligação do inibidor reversível no sítio 
alostérico da enzima, levando à diminuição da 
Vmáx. 
 
→ Pode ser revertido pela síntese de mais 
enzimas. 
 
→ O inibidor age em outro lugar, por definição, 
vai agir em um ponto distante do sítio ativo, 
local chamado de sítio alostérico. 
 
→ Ocorre quando o inibidor e o substrato 
encontram-se em sítio diferente da enzima. 
 
→ O inibidor se dissocia muito lentamente da sua 
enzima alvo, mas que essencialmente não 
forma produtos. Logo, este inibidor age no 
número de renovação da enzima. 
 
→ Ex: intoxicação por metais pesados Hg+, Pb+ e 
Ag+ levam a inibição não competitiva por 
agirem no sítio alostérico. 
 
 
 
 
*Inibidor A competitivo: específico, quando o 
inibidor paralisa a enzima e não sai mais dali. Fica 
enzima, substrato e inibidor preso. 
 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
10 
 
 
 
 
 
 
Efeitos sobre o Vmáx: 
� O inibi dor não competitivo diminui a Vmáx, 
o que não é influenciado pelo aumento da 
[S]. 
 
� O Km é o mesmo e não interfere na 
afinidade. Isso se dá pois o inibidor diminui 
a concentração de enzima funcional. 
 
� OBS: inibidor acompetitivo se liga somente 
no complexo enzima substrato, criando ESI 
que interfere no número de enzimas. 
 
Regulação da atividade 
enzimática 
→ Fundamental para o controle metabólico por 
controlar enzimas-chave. 
 
→ A regulação acontece em etapas limitantes-
enzimas-alvo 
 
SÍTIOS DE REGULAÇÃO ALOSTÉRICA 
→ Enzima isostérica: curva de saturação do 
substrato é hiperbólica sendo de um único 
formato. 
 
→ Enzimas alostéricas possuem curvas de 
velocidade x substrato com gráficos sigmóides. 
Neste caso, geralmente há ligação de um efetor 
alostérico ligando-se a um outro local diferente 
no sítio ativo. 
 
→ Se o efetor com efeitos alostéricos for o 
substrato- homotrópico- pode ter 
cooperatividade positiva ou negativa 
(cooperatividade é a medida do substrato 
quando a reação chegar a metade, positivo 
acelera a enzima e o negativo desacelera). 
 
→ Se o efetor é diferente do substrato- 
heterotrópico. 
Enzimas alostéricas 
 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
11 
Regulação por efetores (ação no sítio alostérico) 
 
Alteram a velocidade da enzima 
Alteram a afinidade ES 
Efetores positivos ou negativos 
Efetores homotrópicos ou heterotrópicos 
 
 
REGULAÇÃO HOMOTRÓPICA 
*Modelo concertado: um dos modelos teóricos 
sugerido para a hemoglobina, em que todas as 
subunidades se convertem do estado tenso (baixa 
aifinidade pelo substrato) para o relaxado (maior 
afinidade). 
*Modelo seqüencial: outra teoria para a 
hemoglobina, com mudanças diferentes de 
afinidade para cada subunidade. 
REGULAÇÃO HETEROTRÓPICA 
*O efetor é diferente do substrato e se liga em um 
local diferente. A enzima está sendo ativada ou 
inibida pelo seu sítio alostérico através de um 
produto diferente do substrato. São os 3 tipos 
abaixo: 
REGULAÇÃO POR MODIFICAÇÃO COVALENTE 
→ Regulação por adição ou retirada de fosfato das 
enzimas. 
 
→ Mecanismos de fosforilação e desfosforilação. 
 
INDUÇÃO X REPRESSÃO 
 
→ As células podem regular a concentração de 
enzimas. 
 
→ Síntese aumentada- indução. 
 
→ Síntese diminuída- repressão; 
 
→ Ex: insulina. 
 
ATIVIDADE PROTEOLÍTICA 
→ As enzimas nesse caso são classificadas em 
ativas ou inativas. 
 
→ Muitas enzimas existem na forma inativa, ou 
proenzimas, onde são chamadas de 
Zimogênios. 
 
→ Ao hidrolisarmos certas ligações peptídicas 
deste zimogênio, estaremos ativando-o, do 
MARIA EDUARDA SARDINHA ESTRELLA 58 – 2025.2 
BIOQUÍMICA - CHARBELL 
 
 
12 
mesmo modo como acontece com as cascatas 
de coagulação e as enzimas digestivas. 
 
 
 
Importância do tema 
 
→ Drogas inibidoras competitivas (Ex: AZT). 
 
→ Pesquisa para drogas com menos efeitos 
colaterais.