aula proteina

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PROTEÍNAS
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a Composição: 
  Proteínas Simples – São constituídas apenas por aminoácidos 
 Proteínas Conjugadas – São constituídas pelos aminoácidos e um ou mais grupos que não são aminoácidos. Esses são chamados de GRUPOS PROSTÉTICOS. 
A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL
 O que determina a estrutura tridimensional – SEQUENCIA DE AMINOÁCIDOS 
 Função da proteína depende da sua estrutura 
 Proteína usualmente existe em 1 ou em número pequeno de estruturas estáveis
As forças mais importantes – INTERAÇÕES NÃO COVALENTES. 
CONFORMAÇÃO NATIVA: conformação funcional 
PROTEÍNAS DIFEREM ENTRE SI  NÚMERO E SEQUÊNCIA DE AA DIFERENTES
 TIPO DE ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL: SEQUÊNCIA DE AA - ESTRUTURA PRIMÁRIA
1a. determinação da sequência de aa de uma proteína - 1953 - F. Sanger - insulina
 essencial - mecanismo molecular da atividade
 estrutura tridimensional 
 comparação entre proteínas - espécies - evolução 
 aplicação clínica - doenças genéticas
4 níveis de estrutura protéica:
- Estrutura primária - seqüência de aa - ligações peptídicas e pontes dissulfeto
- Estrutura secundária - arranjos moleculares regulares, no espaço, dos aa numa cadeia
- Estrutura terciária - relacionamento espacial da cadeia 
- Estrutura quaternária - relação entre cadeias polipeptídicas que formam a proteína
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEINAS
RESSONÂNCIA NA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Estruturas secundárias
1) Regulares
2) Repetitivas
3) Mantidas por ligações de H entre grupos peptídicos
 Alfa-hélice 
 Conformação beta 
 Voltas beta
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
  α - hélice
10
conformação b
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Dobras β 
- Unem seqüências de α-hélice e conformação β
PROTEINAS FIBROSAS E PROTEINAS GLOBULARES
Proteínas fibrosas: 
 cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas
 Consistem geralmente consistem principalmente de um único tipo de estrutura secundária – repetição 
 Fornecem apoio, forma, proteção externa aos vertebrados
 Relação estrutura – função
 Insolúveis na água – alta concentração de aminoácidos hidrofóbicos, tanto no interior quanto na superfície
Formam complexos supramoleculares 
Exemplos: α-queratina, colágeno e fibroína da seda. 
α - QUERATINA
 cabelo, lã, unhas, pena, espinhos, chifres, casco e camada externa da pele
 hélice à direita
 Duas fitas orientadas paralelas – enroladas uma com a outra – espiral super torcida
 rica em resíduos hidrofóbicos: Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe
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Várias espirais organizam-se para formar complexos supramoleculares para formar o filamento intermediário do cabelo
 resistência é aumentada por ligações covalentes cruzadas entre as cadeias polipeptídicas dentro das “cordas” e entre cadeias – tipo pontes dissulfeto
PROTEÍNAS FIBROSAS 
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COLÁGENO
Principal proteína do tecido conjuntivo e constitui cerca de um terço de toda a massa protéica corporal. 
O colágeno humano é constituído por mais de vinte cadeias diferentes, de acordo com o tecido onde se encontra. 
O mais abundante é o do tipo I e é o colágeno fibrilar, que constitui as fibras resistentes que conferem rigidez aos tendões e aos vasos sanguíneos, está presente na pele, nos ossos, entre outros. 
Hélice a esquerda - é a única proteína que tem a hélice voltada para a esquerda, em todas as outras, a hélice é para a direita. 
CADA VOLTA DA HÉLICE TEM 3 AMINOÁCIDOS. 
PERCENTAGEMDE COLÁGENO EM TECIDOS E ORGÃOS HUMANOS
TECIDO OU ORGÃO
PERCENTAGEM EM PESO
FÍGADO
4
PULMÃO
10
AORTA
10-24
CARTILAGEM
50
CÓRNEA
64
PELE
74
EM TERMOS NUTRICIONAIS O COLÁGENO É UMA PROTEÍNA POBRE PORQUE CONTÉM PEQUENA QUANTIDADE DOS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS. 
- vários tipos, mais comum nos vertebrados: 35% Gly, 11% Ala e 21% Pro e 4-OH-Pro
Seqüência geralmente: Gly-X-Y, X é Pro e Y é OH-Pro
Super hélice  direita - sentido oposto - enrolamento mais apertado - SUPER ESTRUTURA
RESISTÊNCIA AO ESTIRAMENTO
Ligações cruzadas  sustentação à estrutura. No envelhecimento ocorre um aumento das ligações cruzadas, levando à formação das rugas na pele. 
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FIBROINA DA SEDA: insetos e aranhas
Cadeias na conformação β e rica em resíduos de Ala e Gly
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PROTEÍNAS GLOBULARES
Possuem cadeias enoveladas em formas esféricas ou globulares, com diferentes estruturas secundárias em suas cadeias. 
As proteínas globulares desempenham as funções DINÂMICAS nas células: enzimas, proteínas reguladoras como os hormônios, proteínas de transporte, imunoglobulinas e proteínas com muitas outras funções. 
Relação entre o tamanho da soroalbumina nas três conformações (584 resíduos de aa)
Desnaturação
“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quaternária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária” 
As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.
Na desnaturação o estado inicial bem definido de uma proteína, formado sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante. 
DESNATURAÇÃO PODE SER: REVERSÍVEL OU IRREVERSÍVEL, depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante. 
Desnaturação pelo calor: irreversível. 
Desnaturação por uréia: comumente reversível
Agentes desnaturantes: 
- Físicos: temperatura, pressão hidrostática, 
- Químicos: alterações de pH, solventes orgânicos, solutos. 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
Forma nativa: fisiologicamente ativa - mantida por interações fracas - desnaturação 
Temperatura - irreversível, perda da função, coagulação 
Variação de pH - estado de ionização das cadeias laterais - mudança na distribuição de cargas e nas pontes de H
Detergentes - resíduos hidrofóbicos 
Solventes Orgânicos - interações hidrofóbicas
Sais: interações eletrostáticas 
IMPORTÂNCIA DA ESTRUTURA TERCIÁRIA RENATURAÇÃO RIBONUCLEASE