Slide 9-Enzimas

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Prof. Edmar das Mercês Penha
• As enzimas podem ser consideradas como a porção
executiva da célula.
• Qualquer dano em sua atividade se reflete em alguma
alteração celular, até mesmo a morte.
• Não pode haver vida sem enzimas.• Não pode haver vida sem enzimas.
• H2 + O2 Pt H2O
• Enzima: catalisador elaborado por uma célula viva.
�Enzimas intracelulares ou endoenzimas
�Enzimas extracelulares ou exoenzimas
• APOENZIMA→ COENZIMA→ HOLOENZIMA• APOENZIMA→ COENZIMA→ HOLOENZIMA
• Apoenzima – inativa, proteína, alto peso molecular, não dialisável;
• Coenzima – inativa, molécula orgânica ou metal, baixo peso
molecular, dialisável;
• Holoenzima – ativa.
• Obs: a coenzima inorgânica é também chamada de cofator.
• Enzimas: PM de 10.000 a 1.000.000.
• Velocidade de conversão: 1 molécula enzimática
converte de 103 a 106 moléculas de substrato por
minuto.minuto.
• Grande eficiência catalítica.
• Alto grau de específica para os produtos.
• Ex: SACAROSE + invertase → GLICOSE +
FRUTOSE ( 1 enzima)
• GLICOSE + leveduras → ETANOL + GÁS
CARBÔNICO (sistema enzimático)
• Isoenzimas ou isozimas – são enzimas que existem 
sob formas estruturais diferentes, mas que possuem 
propriedades catalíticas idênticas.
• Terminação em ase – usada para enzimas simples. Ex:
invertase, desidrogenase succínica.
• Sistema – precede a denominação da enzima quando se
usa um complexo de diversas enzimas. Ex: sistemausa um complexo de diversas enzimas. Ex: sistema
oxidase succínica, que catalisa a oxidação de succinato
pelo O2 e é formado por succinato desidrogenase +
citocromo oxidase + vários transportadores
intermediários.
• Trivial - a base da classificação e da nomenclatura é o
tipo de reação que elas catalisam (é chamado nome
trivial).
• Sistemático - o nome sistemático identifica os substratos
e especifica o tipo de reação catalisada.e especifica o tipo de reação catalisada.
• Número de classificação – segundo a Comissão sobre
Enzimas, elas são identificadas por números. Ex:
E.C.1.1.1.1. – desidrogenase alcoólica (trivial) ou álcool-
NAD-oxidoredutase (sistemático).
CLASSE REAÇÕES CATALISADAS
1 – Óxido redutase (ex: desidrogenase
alcoólica)
Reações de transferência de elétrons
2 – Transferase (ex: transcetolase) Transferência de grupos funcionais
3 – Hidrolase (ex: galactosidase) Reações de hidrólise3 – Hidrolase (ex: galactosidase) Reações de hidrólise
4 – Liase (ex: aconitato – hidratase) Adição de ligações simples
5 – Isomerase (ex: triose – fosfato
isomerase)
Reações de isomerização
6 – Ligase (ex: acetil coenzima A
carboxilase)
Formação de ligações com clivagem de
ATP
E + S ↔ ES ↔ P + E
k1 k3
k
k – taxa de combinação ou de
dissociação
k2
• *concentração da enzima
• *concentração do substrato
• *pH• *pH
• *temperatura
• Reversível:
• a) Competitiva (pode ser suprimida pelo aumento da
concentração de substrato)
• b) Não-competitiva
• Irreversível
• Ocorre por modificação ou destruição de um ou mais
grupamentos funcionais da enzima.
• Enzimas Constitutivas – são sempre produzidas
pela célula.
• Enzimas Adaptativas ou Induzidas – são
produzidas em resposta à presença de
determinados substratos.
• Pela identificação da presença de produtos do
desdobramento da reação ou pela variação da
concentração de substrato.concentração de substrato.
• Usa-se: espectrofotometria, radioisótopos e
cromatografia.
• Dependendo do grau de pureza podem ser consideradas
enzimas brutas ou purificadas
• Animais
• Vegetais
• Microrganismos
• A importância da cinética reside no seu caráter
econômico, já que significa relacionar qualquer processo
com o tempo, ou seja, a velocidade com que as
transformações ocorrem e os fatores que nelastransformações ocorrem e os fatores que nelas
influenciam.
• A cinética dos processos enzimáticos é acompanhada
através da determinação quantitativa da variação da
concentração de substrato e de produto em função do
tempo.
• Genericamente, pode-se escrever uma reação
enzimática através da formação de um complexo
enzima-substrato que permite a transformação deste no
produto e a posterior separação da enzima,
representada como a seguir:representada como a seguir:
• E + S ↔ ES ↔ P + E
• E - enzima
• S - substrato
• P - produto
•
•
 K1 K3
 S + E ES P + E
 
K2
Km = (K2 + K3)/K1
[S] - concentração de substrato Quanto maior a sua concentração melhor[S] - concentração de substrato Quanto maior a sua concentração melhor
para a reação, porém até uma
concentração limite.
pH Quanto mais se afastar da neutralidade
maioresos efeitos negativos sobre a
velocidade de reação.
[E] - concentração de enzima Quanto maior a concentração da enzima
maior sua ação na reação.
Temperatura Quanto maior a temperatura, maior a
velocidade, porém também maior a
desnaturação proteica.
Km - constante de Michaelis-Menten Indica a afinidade entre enzima e
substrato. Quanto menor o Km, maior a
afinidade enzima-substrato.
• Para o desenvolvimento de um modelo matemático, sempre parte-se
de algumas suposições. Neste caso, considerou-se que:
• - o processo se passa como se nele atuasse uma única enzima;
• - enzima e o substrato reagem reversivelmente, formando um
composto intermediário;composto intermediário;
• - a velocidade da reação é função crescente da concentração do
substrato até um determinado valor, a partir do qual mantém-se
praticamente constante.
• Assim, foi determinada a equação seguinte, conhecida como
equação de Michaelis-Menten.
• v = V . S/(Km + S)
• v - velocidade de formação do produto
• V - velocidade máxima de formação de produtos
(toda a enzima está combinada sob a forma do
complexo ES).
A representação esquemática da equação é a curva de velocidade de reação em
função da concentração de substrato.
 v
se v = V/2,
V/2 = V.S/(Km + S)
2S = Km + S
Km = S
 S