Tecido Muscular Resumo

Prévia do material em texto

Amanda Lessa Martins – Turma 64
TECIDO MUSCULAR:
É de origem mesodérmica e composto por células alongadas com filamentos citoplasmáticos proteicos responsáveis pela contração
TIPOS:
MÚSCULO ESTRIADO ESQUELÉTICO: células multinucleadas, com núcleos periféricos e estriações transversais (se organizam em sarcômeros)
CONTRAÇÃO RÁPIDA, VOLUNTÁRIA, FORTE E DESCONTÍNUA. VALE A LEI DO TUDO OU NADA.
MÚSCULO ESTRIADO CARDÍACO: células ramificadas com um ou dois núcleos centrais.
Possui estrias transversais organizadas em sarcômeros e DISCO INTERCALAR
Possui uma área mais clara ao redor do núcleo, onde há menos quantidade de filamentos
CONTRAÇÃO RÁPIDA, INVOLUNTÁRIA, FORTE, CONTÍNUA E RÍTMICA.
MÚSCULO LISO: células fusiformes com apenas um núcleo central
Sem estriação – portanto, sem sarcômero – mas possui filamentos contráteis espalhados.
CONTRAÇÃO LENTA, FRACA E INVOLUNTÁRIA
Nesse tecido:MEMBRANA PLASMÁTICA SARCOLEMA
CITOPLASMA SARCOPLASMA
REL RETÍCULO SARCOPLASMÁTICO
MITOCONDRIA SARCOSSOMAS
MÚSCULO ESTRIADO ESQUELÉTICO: É o conjunto de feixes de células musculares estriadas esqueléticas ou é um conjunto de feixes de fibras musculares (já que células muscular = fibra muscular).
Esse conjunto de feixes de fibras musculares é envolvido pelo epimísio (tecido conjuntivo), de onde partem septos de tecido conjuntivo (perimísio) que dividem o tecido em feixes.
Cada célula (fibra), por sua vez, é circundada pelo endomísio. O endomísio é formado pela lâmina basal das células musculares + fibras reticulares.
80% DO SARCOPLASMA É PREENCHIDO POR ESTRUTURAS CILÍNDRICAS DENOMINADAS MIOFIBRILAS.
MIOFIBRILAS: repetição de sarcômeros – unidade contrátil.Sarcômero
SARCÔMERO: 1 banda A + 2 semibandas i, que ficam entre 2 linhas ZMiofibrilas
BANDA A – FILAMENTOS FINOS (actina, tropomiosina e troponina) E GROSSOS (miosina)Banda I
Banda A
BANDA I – FILAMENTOS FINOS (actina, tropomiosina e troponina)
BANDA H – FILAMENTOS GROSSOS (miosina) Linha M
Linha Z
Linha Z
LINHA M – MIOMESINA (liga filamentos grossos) Miosina ou filamento grosso
Actina ou filamento fino
FILAMENTO GROSSO: MIOSINA
2 cadeias polipeptídicas enroladas em hélice (com muitos aminoácidos, logo, cadeias pesadas), que terminam em 2 cabeças globulares e por 2 pares de cadeia leve (1 par essencial e 1 par regulador)
Par de cadeia leve
Cabeças globulares
 Par de cadeia leve
Cadeias pesadas
PONTOS FRACOS DA MIOSINA: permitem o dobramento da molécula quando necessário
Se submeter a miosina à proteólise com a enzima tripsina, ela se divide em 2 partes (1º ponto fraco da molécula):
MEROMIOSINA LEVE
MEROMIOSINA PESADA: parte em bastão + cabeças
Ao submeter a meromiosina pesada à proteólise com a enzima papaína, ela se divide em 2 segmentos (2º ponto fraco):
SEGMENTO S1: cadeia leve + cabeças. É o local de ligação da actina, do ATP e da atividade ATPásica (só quando está ligado à actina)
SEGMENTO S2 O local de ligação da actina e miosina é na cabeça da miosina. Portanto, onde tem filamento fino (actina), tem cabeça da miosina, e onde não tem (banda H) filamento fino, não tem cabeça.
Cada cabeça se liga a 1 monômero de actina, logo, 1 miosina se liga a 2 actinas.
Cada miosina é circundada por 6 actinas, logo, nem todos os monômeros de actina se ligam à miosina, mas TODAS AS CABEÇAS DE MIOSINA SE LIGAM A 1 ACTINA.
FILAMENTOS FINOS: ACTINA F, TROPOMIOSINA E TROPONINA
ACTINA F – conjunto de dois polímeros de actina G. A molécula possui polaridade, sendo que sua extremidade negativa se liga ao centro do sarcômero e sua extremidade positiva se liga à linha Z
TROPOMIOSINA – 2 cadeias polipeptídicas enroladas em alfa-hélice, as quais ficam no sulco da actina.
Cada tropomiosina ocupa um espaço de 7 monômeros de actina, portanto, existe uma tropomiosina a cada 7 monômeros de actina.
Cada tropomiosina carrega 1 troponina, logo, a cada 7 monômeros de actina, existe 1 tropomiosina e 1 troponina.
TROPONINA – possui 3 subunidades:
TNT: local de ligação da tropomiosina
TNC: local de ligação do Ca2+
TNI: mantém a tropomiosina cobrindo o sítio ativo da actina com a miosina no repouso. Na contração, ocorre uma alteração da conformação espacial da troponina, expondo o sítio ativo da actina – deste modo, ocorre o deslizamento das 2 proteínas e consequente contração muscular.
PROTEÍNAS ACESSÓRIAS DO TECIDO MUSCULARLinha Z
a-ACTININA
CAP Z
Tropomiosina
NEBULINA
TITINA: proteína longa, flexível, que se estende da linha Z à miosina. Sua função é manter o filamento grosso na linha ZTroponina
TROPOMODULINA
TITINA
NEBULINA: auxilia na ancoragem do filamento fino na linha Z
ALFA-ACTININA: é um dos componentes da linha Z. Sua função é auxiliar na fixação da titina, da nebulina e do filamento fino na linha Z
CAP Z: fica na extremidade positiva do filamento fino, entre a actina e a linha Z. Além disso, é uma proteína estabilizadora, que impede a polimerização e despolimerizaçãoFilamento fino
Miosina ou filamento grosso
Laminina 2
Sarcolema
Lâmina basal
Costâmero
TROPOMODULINA: fica na extremidade negativa do filamento fino, logo, fica no meio do sarcômero. Além disso, é uma proteína estabilizadora, que impede a polimerização e despolimerização
Como 80% do sarcoplasma da fibra muscular é preenchido por miofibrilas, a tendência é que tudo seja mole e fluido, se mexendo constantemente. Para que isso não ocorra, é necessário: α-actinina
Distrofina
O ligamento de TODAS as miofibrilas, através do filamento intermediário denominado DESMINA.Desmina
Actina
O ligamento desse conjunto de miofibrilas a placas especializadas da membrana (COSTÂMERO)
O ligamento dos filamentos de desmina entre si, através da PLECTINAα -b-cristalina
Além disso, para a proteção da desmina, existe uma proteína de choque térmico, a ALFA-BETA-CRISTALINALinha Z
Plectina
A desmina, plectina e alfa-beta-cristalina formam uma rede que protege a linha Z do estresse mecânico excessivo da contração
DISTROFINA: proteína que liga a actina dos sarcômeros (principalmente os terminais) à laminina 2 ou merosina, isto é, liga o meio intra e extracelular. Essa ligação ocorre pelo complexo DAP (distroglicanas e sarcoglicanas)A falta de distrofina causa a DISTROFIA MUSCULAR DE DUCHENE – doença recessiva ligada ao cromossomo X, logo, é mais comum em homens. Causa um defeito na membrana (necrose) com consequente defeito na contração. Há morte do indivíduo com 18-20 anos por insuficiência respiratória ou cardíaca
DISTROFIA MUSCULAR CONGÊNITA – falta de laminina 2 ou merosina
No repouso, o 1º ponto fraco é responsável por manter a cabeça da miosina para baixo. A cabeça possui uma molécula de ATP ligada a ela, necessária para o relaxamento. A atividade ATPásica (quebra do ATP) não ocorre no repouso, só quando a actina está ligada a miosina. Logo, pode-se dizer que a actina é o cofator da ATPase da miosina.
A CONTRAÇÃO MUSCULAR:
A cada encontro da banda A com a banda I, ocorre uma invaginação do sarcolema (TÚBULOS T), que é o meio de passagem dos estímulos nervosos.
O túbulo T se encontra circundado por 2 expansões do retículo sarcoplasmático (REL), formando a tríade responsável pela propagação da despolarização.
A despolarização entra no túbulo T e chega até a membrana do REL, abrindo os canais de Ca2+ no processo passivo denominado release. Os íons cálcio se ligam à TNC da troponina, fazendo-a girar. Ao girar e mudar sua conformação, a troponina empurra a tropomiosina, de modo que expõe o local de ligação actina-miosina.
A miosina se liga à actina e o ATP do fragmento S1 (cabeça) é hidrolisado pela ATPase. O fosfato liberado aumenta a força de ligação entre actina e miosina, alterando o S1 (segundo ponto frágil) o qual possibilita que a cabeça da miosina se aproxime do monômero de actina e deslize sobre ele. Deste modo, os filamentos finos são arrastados até o centro do sarcômero, aproximando as linhas Z
Uma nova molécula de ATP se liga a S1, causandoa liberação da ligação actina-miosina e o consequente relaxamento. Assim, o REL recupera o cálcio no processo ativo denominado uptake, com o auxílio da proteína calsequestrina.
MODELO DOS FILAMENTOS DESLIZANTES: há um retardo temporal extremamente pequeno entre sarcômeros adjacentes, de modo que a contração é sequencial e em onda.
OBS: quando não existe ATP, o complexo actina-miosina se torna estável, fazendo com que a musculatura não relaxe. Isso explica a rigidez muscular após a morte (RIGOR MORTIS)
 MIASTENIA GRAVE
MIASTENIA GRAVE: doença autoimune contra os receptores de acetilcolina. Anticorpos competem com a acetilcolina para ocupar o lugar dele na membrana pós-sináptica, impedindo a contração
Causa fraqueza muscular progressiva, sendo que os primeiros sintomas são dipoplia (visão dupla) e ptose palpebral (queda da pálpebra). Futuramente, ocorre morte por insuficiência respiratória.
Na tentativa de consertar o problema, a célula engloba o anticorpo + receptor por endocitose, destrói o anticorpo dentro da célula e volta com o receptor para a membrana.
TRATAMENTOS: corticoides (diminuem a defesa imunológica) e inibidor de acetilcolinesterase, a qual degrada a acetilcolina, com o objetivo de aumentar a concentração de acetilcolina.
Terminal axônico
 
O auto-anticorpo contra o receptor para a acetilcolina impede a ligação da acetilcolina
Fibra muscular
MÚSCULO ESTRIADO CARDÍACO: possui células alongadas e ramificadas com 1 ou 2 núcleos, separadas por linhas transversais de complexos juncionais que tem traço escalariforme, isto é, com aspecto de escada (os discos intercalares, com zona de adesão, GAP e desmossomos).
Parte longitudinal do disco intercalar: GAP | Parte transversal: zônula de adesão e desmossomos
Ao invés de possuir uma tríade, possui uma díade com 1 túbulo T e 1 expansão do retículo sarcoplasmático. Já que só tem 1 a cada linha, o túbulo T possui maior diâmetro e é compartilhado por 2 sarcômeros.
Esse músculo possui autorrimicidade e não possui perimísio e epimísio, só endomísio.
MÚSCULO LISO: possui células mais afinaladas nas extremidades (fusiformes), com 1 núcleo central
Seus filamentos não estão organizados em sarcômeros, logo, não possui estriação
No sarcolema e no citoplasma, possui corpos densos – alfa-actinina – nos quais os filamentos se ligam (corresponde à linha Z no estriado)
A união de 2 corpos densos se dá pela DESMINA. OBS: nos vasos sanguíneos se dá pela VIMENTINA.
O filamento fino é constituído apenas por actina e tropomiosina.
Neste músculo, o receptor de Ca2+ é a calmodulina e esse íon vem do meio extracelular, já que a célula não possui retículo sarcoplasmático. Quando a calmodulina recebe o cálcio, ela ativa a quinase da cadeia leve da miosina, que quebra o ATP e permite a fosforilação e consequente ligação.
A contração é lenta e ocorre quando a cadeia leve da miosina está fosforilada. A cadeia fosforilada faz com que a miosina libere sua calda e deixa livre o sitio de ligação (cabeça)
OBS: RAFTS LIPÍDICOS – precursores de cavéolas. É o local de acúmulo de íon cálcio que, com estímulo e abertura dos canais de Ca2+, permite a entrada dos íons na célula.
- Corresponde aos túbulos T do músculo estriado