PROTEÍNAS

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BIOQUÍMICA
PROTEÍNAS
Prof. Miranda Jr
INTRODUÇÃO
São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas aminoácidos através da ligação peptídica.
As proteínas são polipeptídios.
São compostas principalmente por: C, H, O e N.
São encontrados 20 tipos de aminoácidos compondo as proteínas.
INTRODUÇÃO
AMINOÁCIDOS (AA)
São as unidades formadoras das proteínas.
São moléculas compostas por um grupamento amina e um grupamento carboxílico.
AMINOÁCIDOS
ESTRUTURA QUÍMICA GERAL:
 O carbono que apresenta 4 ligantes diferentes é classificado como QUIRAL OU ASSIMÉTRICO.
Desta forma a estrutura geral de um aminoácido é:
...C – C – C – COOH
 (g) (b) (a)
AMINOÁCIDOS
OS AMINOÁCIDOS SÃO CLASSIFICADOS EM: NECESSIDADE NUTRICIONAL.
Essenciais 
Aminoácidos que não são sintetizados pelos mamíferos . São conseguidos pela alimentação. 
Ex: valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina e fenilalanina.
AMINOÁCIDOS
Não essenciais: 
São os aminoácidos sintetizados pelos mamíferos.
Ex: alanina, asparagina, serina, taurina, glicina e glutamina.
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: QUANTO A SUA ISOMERIA ÓPTICA.
As estruturas químicas que possuem carbono quiral possuem isômeros ópticos
Esses isômeros são estruturas capazes de desviar a luz polarizada para direita (D) ou esquerda (L).
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: QUANTO A SUA ISOMERIA ÓPTICA.
Os isômeros ópticos são classificados como:
D – dextrógero – direita 
L – levórego – esquerda 
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: QUANTO A SUA ISOMERIA ÓPTICA
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: QUANTO A SUA ISOMERIA ÓPTICA
Os pares de isômeros que são imagens especulares são classificados como: ENANTÔMEROS.
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: QUANTO A SUA ISOMERIA ÓPTICA
Os pares de isômeros que não são imagens especulares são classificados como: DIASTEREOISÔMEROS.
AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: QUANTO A SUA CADEIA LATERAL
Aminoácidos são classificados de acordo a sua cadeia lateral (R). 
Cadeia aromática.
Cadeia alifática, não polar.
Grupo R não carregado
Grupo R carregado positivamente
Grupo R carregado negativamente
AMINOÁCIDOS
CADEIA AROMÁTICA
AMINOÁCIDOS
AA com Grupo R alifático apolar. O Grupo R é não polar e hidrofóbico
AMINOÁCIDOS
Grupo R não-carregado Polar
AMINOÁCIDOS
Grupo R carregado positivamente
+
+
AMINOÁCIDOS
Grupo R carregado negativamente
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
É a ligação que ocorre entre o grupo amina de um AA e o grupo carboxílico de outro AA liberando uma molécula de água.
PROTEÍNAS
PEPTÍDEOS 
São cadeias de AA.
Os peptídeos são classificados de acordo o número de AA.
Dipeptídeos: 2 AA
Tripeptídeos: 3 AA
PROTEÍNAS
Proteínas: >100 AA
 O número de ligações peptídicas = N° de AA - 1
PROTEÍNAS
As proteínas são encontradas em várias fontes:
Carnes
Ovos
Leite e derivados
Peixes 
PROTEÍNAS
AS PROTEÍNAS SÃO CLASSIFICADAS QUANTO À ESTRUTURA MOLECULAR:
Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas:
São Proteínas constituídas somente por aminoácidos.
Ex: queratina (cabelo), elastina (tendões)
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS COMPLEXAS, CONJUGADAS.
Proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético)
Os grupos prostéticos podem ser lipídeos, carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc. 
Ex: lipoproteínas, glicoproteínas etc.
PROTEÍNAS
QUANTO À FORMA:
PROTEÍNAS FIBROSAS 
São formadas geralmente por longas moléculas retilíneas e paralelas. 
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS FIBROSAS 
Podem ser insolúveis nos solventes aquosos por possuírem pesos moleculares muito elevados. 
Ex: proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, fribrina do soro sanguíneo. 
PROTEÍNAS
QUANTO À FORMA:
PROTEÍNAS GLOBULARES
São mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos. Ex: enzimas, hemoglobina, etc.
PROTEÍNAS
QUANTO AO SEU PAPEL BIOLÓGICO.
PROTEÍNAS ESTRUTURAIS OU DE CONSTRUÇÃO:
São as responsáveis pela construção, rigidez, elasticidade dos tecidos. 
Ex: Colágeno (ossos, tendões)
Queratina (pelos, cabelo, unha)
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS REGULADORAS
São as que controlam e regulam as funções orgânicas.
Ex: Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina etc.)
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS PROTETORAS OU DE DEFESA 
São os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico.
Ex: IgM, IgG.
PROTEÍNAS
Enzimática – As enzimas são proteínas capazes de catalisar, ou seja, aumenta a velocidade de uma reação bioquímica.
Ex: Lipases (reduz os triglicérides e conseqüentemente a gordura armazenada).
Transportadoras – O transporte de gases (O2 e CO2) pela hemoglobina.
PROTEÍNAS
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS
Proteínas Monoméricas – formadas por uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas – formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS.
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária 
PROTEÍNAS
PRIMÁRIA
Sequência de AA na cadeia polipeptídica que forma uma proteína.
PROTEÍNAS
A estrutura primária resulta em uma cadeia de AA semelhante a um “colar de contas”, 
Sempre formado por uma extremidade é “amino terminal” e uma extremidade “carboxi terminal”.
PROTEÍNAS
Qualquer alteração na seqüência de AA altera a função e formação da proteína.
Obs: leia sobre a alteração na anemia falciforme.
PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS.
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária 
PROTEÍNAS
SECUNDÁRIA
É o enovelamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando duas formas distintas: 
-HÉLICE 
FOLHA b - PREGUEADA.
PROTEÍNAS
Essa estrutura está relacionada com a disposição espacial da estrutura primária.
As ligações que estabilizam a estrutura secundária são principalmente.
Pontes de hidrogênio
PROTEÍNAS
PONTES DE HIDROGÊNIO
Formada entre oxigênio da carboxila de um AA e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um AA e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
PROTEÍNAS
a - Hélice
PROTEÍNAS
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA
PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS.
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária 
PROTEÍNAS
TERCIÁRIA
É a forma tridimensional gerada pelo enovelamento da espiral sobre si mesma (novelo) de todos os átomos da molécula. 
Formando a mesma ligação estabilizante da estrutura secundária, além de outras como: pontos dissulfeto.
PROTEÍNAS
PONTES DISSULFETO
Formada pela união de grupos –SH dos AA, ou seja, grupos Tiol.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS.
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária 
PROTEÍNAS
QUATERNÁRIA
Associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas.
Mantidas pelas mesmas ligações da estrutura terciária.
As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. 
É dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço.
PROTEÍNAS
Desnaturação de proteínas
A desnaturação de uma proteína é a desorganização das suas estruturas: exemplo: quaternárias, terciárias e secundárias.
PROTEÍNAS
A desnaturação pode ocorrer por: 
Agentes físicos: calor, radiações UV, pH. 
Agentes químicos: ácidos fortes, bases fortes, metais pesados.
PROTEÍNAS
As proteínas desnaturadas apresentam:
Alterações físicas como aumento da viscosidade; 
Químicas, maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais etc.
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