AV2 BIOLOGIA

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PROTEÍNAS
Universidade Estácio de Sá - UNESA
Faculdade Estácio de Sá Sergipe
FASE
Viviane Gomes Portella
viviane_portella@yahoo.com.br
Distrofia Muscular de Duchenne
Casamento Genético
Músculo Normal
• No músculo esquelético normal em corte
transversal e corado por HE, as fibras
musculares se arranjam em fascículos. O
tecido conjuntivo entre os fascículos
chama-se perimísio. Normalmente é frouxo
e escasso, contendo vasos e nervos. O
tecido conjuntivo entre as fibras
musculares de cada fascículo chama-se
endomísio. É ainda mais frouxo e escasso
que o perimísio e constituído apenas por
fibras reticulínicas e capilares.
Músculo com DMD
• Numa distrofia, as fibras musculares são frágeis
devido a anormalidades genéticas em proteínas que
dão suporte estrutural ao sarcolema. Em
conseqüência, as fibras sofrem rupturas do sarcolema
e, portanto, necrose, já com o uso normal do
músculo.
As fibras necróticas têm capacidade de regenerar-
se. Contudo, vários ciclos de necrose e regeneração
induzem fibrose entre elas, tanto no peri- como no
endomísio.
Ao fim de alguns anos a regeneração eficiente vai
diminuindo e o músculo gradualmente é substituído por
tecido fibroadiposo. Na distrofia de Duchenne isto
geralmente leva à morte em torno da idade de 20
anos por insuficiência respiratória.
Distrofina
• O gene defeituoso provoca a deficiência de uma
proteína chamada distrofina.
• A distrofina é uma proteína de membrana da fibra
muscular, responsável pela sua estrutura e
permeabilidade.
• A sua ausência desregula a entrada de Cálcio na
fibra, desencadeando o quadro de degeneração
muscular através da ativação de proteases e
fosfolipases.
PROTEÍNAS
✓ Macromoléculas mais abundantes na
célula;
✓ Polímeros formados por aminoácidos
(monômeros);
✓ A reação de polimerização é uma reação
de condensação, ocorre com perda de uma
molécula de água formando a ligação
peptídica;
✓ Funções diversas.
Possibilidades teóricas são ilimitadas
Ligação Peptídica
Proteína
Oligopeptídeo
Peptídeo
Proteínas
Proteínas podem ser formadas por 
mais de uma cadeia polipeptídica
Níveis de Organização das Proteínas
Estrutura Primária
Estrutura Primária
Estrutura Primária
Estrutura Secundária
Estrutura Secundária
Estrutura Secundária
Estrutura Secundária
Estrutura Secundária
Conformação laminar
Estrutura Terciária
Estrutura Terciária
Atração eletrostática, 
atração hidrofóbica, 
pontes dissulfeto
Ligação Dissulfeto
Estrutura Terciária
Cadeia lateral x Estrutura Terciária da proteína
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
➢ Muitas proteínas consistem em uma única cadeia
polipeptídica (proteínas monoméricas).
➢ Algumas, porém, consistem em duas ou mais cadeias
polipeptídicas que podem ser estruturalmente
idênticas ou totalmente diferentes. O arranjo
destas subunidades polipeptídicas é denominado
estrutura quaternária da proteína. Podem gerar
estruturas diméricas, triméricas ou multiméricas.
Estrutura Quaternária
Desnaturação
➢Perda da estrutura tridimensional – consequente perda da função biológica
Desnaturação
➢Agentes desnaturantes :
✓ Temperatura
✓ pH
✓ Solventes orgânicos – álcool e etanol
✓ Ureia
✓ Detergentes
Classificação das Proteínas
Classificação das proteínas
➢Classificação estrutural:
✓Globular
✓Fibrosa
➢Classificação funcional:
✓Estrutural
✓Transporte
✓Defesa
✓Enzimas
➢Localização celular:
✓Membrana
✓Solúvel
Com relção a estrutura e sua função biológica
as proteínas podem ser classificada em:
Fibrosas e Globulares
Classificação quanto a estrutura:
Colágeno
✓ Família de proteínas fibrosas
✓ Tecido conjuntivo – Matriz
extracelular
✓ 25% da massa de proteínas dos
mamíferos
✓ Distribuição do colágeno no homem:
fígado (4%); pulmão (10%), Aorta (12-
24%), cartilagem (50%), córnea
(64%) e pele (74%).
✓ Estrutura tripla hélice formada a
partir de cadeias alfa
Pontes cruzadas 
3 alfa hélice 
formando o colágeno 
Classificação quanto a estrutura:
Hemoglobina
➢ Função: Transporte (O2, CO2, H+)
➢ Localização: Eritrócitos (34% de Hb)
Ferro
Mioglobina
➢ Presente nos músculos;
➢ Função: armazenamento
➢ Monomérica (153 AA)
➢ 8 α-hélices (~78%)
Imunoglobulina
➢ Função: defesa
➢ Sistema Imunológico:
- Linfócitos B
➢ Quatro cadeias polipeptídicas:
- 2 cadeias leves
- 2 cadeias pesadas
➢ Isotipos: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE
Imunoglobulina
Proteínas de Membrana
➢Receptores
Proteínas de Membrana
Enzimas 
Enzimas são catalisadores biológicos
• Aceleram reações químicas
• Não são consumidos na reação
• Atuam em concentrações muito pequenas
• Reconhecem diferenças entre os isômero D e L
Velocidade de reação com 
e sem enzimas
Oritidina
Diagrama de coordenação da reação
A enzima diminui a energia de ativação 
necessária para reação ocorrer
Referências Bibliográficas
1. NELSON, D.L. & COX, M. Lehninger Princípios de bioquímica. 5ª ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
2. Stryer. Bioquímica. 6. ed. Editora Guanabara Koogan. Capítulo 3: Estrutura e Função das Proteínas.
3. BAYNES, Jonh W.; DOMINICZAK, Marek H. Bioquímica Médica. 2. ed. Editora Elsevier, 2007.
Capítulo 2: Aminoácidos e proteínas;
4. MARZZOCO, A. & TORRES, B.B. Bioquímica Básica. 3ª ed. Guanabara Koogan, 2007.
5. CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard A.; FERRIER, Denise R. Bioquímica Ilustrada. 3. ed. Editora
Artmed, 2009. Capítulo 1, 2, 3 e 4: aminoácidos, estruturas das proteínas, proteínas globulares e
proteínas fibrosas;
6. https://www.youtube.com/watch?v=y4lBHZ_6HtY 27/02/2016