ESTUDO DIRIGIDO SOBRE PROTEÍNAS

Prévia do material em texto

Aluna: Aline David
ESTUDO DIRIGIDO SOBRE OS ASPECTOS QUÍMICOS DE PROTEÍNAS
1) Cite quatro funções das proteínas e dê exemplos.
a) CATALISADORAS – enzimas como lactase na “degradação” da lactose.
b) ESTRUTURAIS – dão forma e conferem estabilidade mecânica queratina e colágeno. 
c) DEFESA – protegem o organismo contra ação de patógenos imunoglobulinas (anticorpos).
d) MOVIMENTO – são responsáveis pela contração muscular e movimento de organelas actina e miosina.
e) REGULAÇÃO – atuam na sinalização celular e na regulação de processos bioquímicos insulina, adrenalina, GH.
f) TRANSPORTE – transportam moléculas orgânicas e inorgânicas para outros tecidos/células hemoglobina, mioglobina.
g) ARMAZENAMENTO – atuam como fonte de aminoácidos para suprir necessidades nutricionais proteínas ergástricas (endosperma de sementes).
2) Explique os quatro níveis estruturais que podem ser encontrados em uma proteína.
a) PRIMÁRIA simples sequência de aminoácidos.
· Responsável pelas propriedades da molécula.
· Sequência de aa sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 
· Determina a forma e a função da proteína. 
AS INTERAÇÕES INTERMOLECULARES FAZEM COM QUE A CADEIA PROTEICA ASSUMA OUTRAS ESTRUTURAS, TIPO A SECUNDÁRIA E A TERCIÁRIA!!
b) ESTRUTURA SECUNDÁRIA ocorre devido à possibilidade de rotação das ligações entre carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila – podem ser alfa-hélices (pontes de H) ou folhas beta pregueadas (envolve dois ou mais segmentos peptídicos – pontes de H também). 
c) ESTRUTURA TERCIÁRIA quando há mais de um enrolamento (pontes de dissulfeto). 
· Resulta do enovelamento da estrutura secundária. 
· Confere atividade biológica as proteínas.
· Pontes de H; pontes entre cadeias laterais dos AA; atração eletrostática; cadeias complexadas com íon metálico; pontes dissulfeto.
d) ESTRUTURA QUATERNÁRIA união de dois ou mais novelos proteicos. 
· Hemoglobina: quatro cadeias de aprox.. 100 aa – cada uma contém um grupo não-proteicos portador de Ferro, o grupo HEME.
3) Que forças estabilizam as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de uma proteína?
· Estrutura primária – ligação peptídica.
· Estruturas secundárias, terciárias e quaternárias – determinadas por ligações moleculares fracas (van der Waals), pontes de H, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto. 
4) O que são os domínios de uma proteína?
São módulos estruturais e /ou funcionais em uma proteína que são separados por dobramentos.
5) Explique o que é a desnaturação proteica. Que fatores podem levar à desnaturação?
É a perda da estrutura secundária, terciária e quaternária da proteína, causado por agentes que quebram as interações fracas.
1.Ácidos ou bases fortes;
2.Solventes orgânicos;
3.Detergentes;
4.Agentes redutores;
5.Sais;
6.Íons de metais pesados;
7.Temperaturas extremas;
8.Estresse mecânico.
6) Diferencie proteínas simples e conjugadas. Dê dois exemplos de cada.
SIMPLES compostas apenas por aminoácidos 
Albuminas - solúveis em água; presentes no plasma e na clara do ovo
Globulinas – solúveis em água salgada – anticorpos e fibrinogênio 
Escleroproteínas – peso molecular mega elevado, exclusivas de animais, insolúveis colágeno, elastina e queratina 
CONJUGADAS constituídas por aa e mais outro componente não proteico (cobre, ferro, zinco, fosforo ou Mg) GRUPO PROSTÉTICO
Fosfoproteínas – cadeia polipeptídica + ác. fosfórico caseína (leite) 
Lipoproteínas – cadeia polipeptídica + triglicerídeos colesterol 
Cromoproteínas – cadeia polipeptídica + cromo citocromos
Glicoproteínas – cadeia polipeptídica + polissacarídeos mucina (saliva)
Metaloproteínas – cadeia polipeptídica + metais ferritina, homossiderina
7) De acordo com a conformação, as proteínas podem ser divididas em fibrosas e globulares. Explique a principal diferença.
FIBROSAS conformação espiral da cadeia peptídica em torno do mesmo eixo
- dão sustentação e forma – tecidos conjuntivos 
- são na maioria as estruturais (1/3 destas é formada pelo colágeno)
- insolúveis em água e distendem quando aquecidas
- ex: queratina (cabelo, pelos, unhas e escamas de peixe) e colágeno.
GLOBULARES são solúveis em soluções salinas
Seus radicais apolares entram para dentro da estrutura, dando conformação enovelada
Tem função enzimática, transporte, defesa e hormonal
Exs: enzimas transportadoras, anticorpos, hormônios, componentes das membranas e de ribossomos
8) Dê um exemplo de uma proteína fibrosa e de uma proteína globular e explique suas funções.
Colágeno – constituído de fibras, grande resistência à tensão 
- glicina – encontrada a cada três posições na cadeia 
-prolina hidroxiprolina
- lisina hidroxilisina
Alfa-hélice orientada a esquerda
Doenças do Colágeno:
 Osteogênese imperfeita mutações nos genes que codificam o colágeno, causando a substituição dos resíduos de glicina, impedindo a organização da proteína na conformação de tripla hélice. Causa má formações ósseas, fraturas e ossos que vergam.
 Síndrome de Ehlers-Danlos (EDS) erros no metabolismo das moléculas de colágeno. Desordens generalizadas do tecido conjuntivo, pele elástica, articulações frouxas 
Mioglobina é uma proteína globular 
- 1 cadeia polipeptídica e 1 grupo HEME (idêntico ao da hemoglobina) 
- abundante nos músculos de mamíferos marinhos
- armazenamentos de oxigênio pela mioglobina muscular permite que estes animais permaneçam submersos por longos períodos
Hemoglobina também é uma proteína globular 
- faz transporte de 02 no organismo 
- composta de 4 subunidades