Glicoproteínas e Proteoglicanos

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Glicoproteínas e Proteoglicanos
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Equipe
Amália Ferronato GRR20173930
Eduardo Blau GRR20173961
Gabriel Araujo dos Santos GRR20174101
Milena Groff GRR20173958
Mykael Chrystian GRR20173890
Glicoproteínas
Contêm um ou múltiplos aminoácidos ligados de forma covalente a moléculas de carboidratos. 
Geralmente encontradas na superfície externa da M.P. como as MUCINAS. Como parte do glicocálix (substâncias, partículas ou células externas), na matriz extracelular e no sangue.
Nas células são encontradas em organelas especificas, como o aparelho de Golgi, grânulo de secreção e lisossomos. 
Participam de muitas funções normais e relacionadas a doenças de relevância clínica. 
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Glicoproteínas
As principais proteínas plasmáticas são glicoproteínas
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Glicoproteínas
Glicoproteínas
As porções oligossacarídicas das glicoproteínas são muito heterogêneas.
Formam locais extremamente específicos para reconhecimento e a ligação de alta afinidade por proteínas de ligantes de carboidratos.
Conjugados carboidratos-proteína.
Ligação de oligossacarídeos a glicoproteínas.
Glicoproteínas
Algumas glicoproteínas têm uma única cadeia de oligossacarídeos, porém a maioria tem mais. 
No citoplasma e no núcleo celular há uma classe peculiar de glicoproteínas e pode ser uma modificação reversível. 
A maioria das proteínas secretadas por células eucarióticas são glicoproteínas. 
Glicoproteínas
Os carboidratos alteram a polaridade e a solubilidade da proteína com as quais estão conjugados.
Eles também servem como marcador de destino da proteína.
O volume e a carga negativa das cadeias de oligossacarídeos protegem algumas proteínas
Glicoproteínas 
Aproximadamente metade das proteínas de mamíferos é glicosilada.
Cerca de 1% de todos os genes dos mamíferos codifica enzimas envolvidas na síntese e na ligação dessas cadeias de oligossacarídeos.
Quando ocorre distúrbios na glicosilação das proteínas pode ocorrer anomalias genéticas, tanto físicas quanto mental. 
Exemplos de glicoproteínas
Glicoproteína na membrana
Exemplos de glicoproteína 
Glicoproteínas
Curiosidade:
Existe uma técnica de estudo para marcar glicoproteínas na identificação de células com alto teor glicoproteico, é a utilização do corante PAS (ácido periódico-Schiff)
Glicoproteína na membrana 
PROTEOGLICANOS 
ESTRUTURA 
As unidades básicas dos proteoglicanos consistem em uma “proteína central” ligada covalentemente a glicosaminoglicano(s), como a estrutura laminar da matriz extracelular. 
São macromoléculas complexas (podem conter 95% ou mais carboidratros) e lembram mais um polissacarídeo do que proteína. 
Constituintes comuns dos glicosaminoglicanos são grupos fosfatos, ligados por ligação ester a certos monossacarídeos, ou por ligações amida ao grupo amino de glucosamina.
ESTRUTURA
Alguns são secretados na matriz extracelular, mas alguns são proteínas integrais de membrana. 
Alguns podem formar agregados de proteoglicanos, que são enormes agregados supramoleculares de muitas proteínas centrais. 
Entrecruzados com esses enormes proteoglicanos, proteínas fibrosas da matriz (colágeno, elastina e fibronectina)formam uma rede de interligações que proporcionam resistência e resiliência. 
As carboxilas dos ácidos urônicos e os grupos sulfatos contribuem para a natureza fortemente carregada dos glicosaminoglicanos. 
Proteoglicanos
Interações entre as células e a matriz extracellular. 
Função
A atividade biológica é resultante de múltiplos sítios de ligação
Os proteoglicanos são o maior componente dos tecidos conectivos, tais como cartilagens.
Os proteoglicanos também desempenham funções de ligação e regulação de enzimas proteolíticas e de inibidores de proteases.
Proteoglicanos 
Agregado proteoglicano da matriz extracelular
Proteoglicano 
Estrutura de um proteoglicano de uma proteina integral de membrana.
Glicoconjugados
Estruturas de glicoproteínas, proteoglicanos e glicoesfingolipídeos.