Aula 2 bioquimica aminoacidos e proteinas

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AMINOÁCIDOS PEPTIDIO
E PROTEÍNAS
Prof. Harrison Carlos 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas e constituem 50% ou mais de seu peso seco, são encontram em todas as células e em todas as partes das células. 
As proteínas apresentam grande diversidade; centenas de diferentes tipos e tamanhos podem ser encontradas em uma única célula. 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
As proteínas têm diferentes papéis biológicos, por serem instrumentos moleculares, pois através delas se expressa a informação genética
AMINOÁCIDOS 
 Características Gerais
Aminoácido é uma molécula orgânica que contém um hidrogênio, um grupo amina e um grupo carboxila e uma cadeia lateral que é específica para cada aminoácido
AMINOÁCIDOS 
 Características Gerais
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos diferentes. 
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em algumas proteínas específicas.
AMINOÁCIDOS 
Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são classificados em:
Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos pelo organismo.
Ex: Glicina, alanina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina, prolactina, cisteína e taurina.
 
AMINOÁCIDOS 
Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são classificados em:
Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta (alimentação).
Ex:fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.
 Características Estruturais
Todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica, à exceção da glicina. 
Como os aminoácidos apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, os aminoácidos apresentam quiralidade, sendo o carbono-α um centro quiral.
Isomeria 
 Características Estruturais
Os enantiómeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído
 Características Estruturais
 Características Estruturais
Aminoácidos com Radical "R" Apolar:
 Características Estruturais
Aminoácidos com Radical "R" Polar:
CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS
As proteínas são compostos orgânicos (polímeros) de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. 
 Todas proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, algumas contêm enxofre. 
Algumas podem conter elementos adicionais, como fósforo, ferro, zinco e cobre.
PROTEÍNAS
São divididos em:
2 aminoácidos: Dipeptídeo
3 a 50 aminoácidos: Oligopeptídeo
51 ou mais aminoácidos: Polipeptídeo
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Classificação 
            
Quanto a Composição: 
 Proteínas Simples - hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
 Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. 
PROTEÍNAS
Classificação 
            
 Proteínas Conjugadas        
PROTEÍNAS 
Classificação
Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas – 
A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. 
PROTEÍNAS 
Classificação
Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas:
Ex: Proteínas de colágeno, do tecido conjuntivo, queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo e a miosina dos músculos
PROTEÍNAS 
Classificação
Quanto à Forma:
Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões. 
Ex: hemoglobina.
.
Organização Estrutural 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
Organização Estrutural 
	
Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar “. 
PROTEÍNAS 
Organização Estrutural 
	
Estrutura Primária – Apresenta uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". 
 
Ligações peptídicas 
PROTEÍNAS 
Organização Estrutural
Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de Hidrogênio.
Ocorre graças a possibilidade de rotação das ligações entre os carbono dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. 
A estrutura helicoidal ( hélice), originada pelas ligações de Hidrogênio intramolecular.
PROTEÍNAS 
Organização Estrutural
 Estrutura Terciária – Conformação tridimensional, refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária. 
PROTEÍNAS 
Organização Estrutural
 Estrutura Terciária: Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas.
 Ex: Ligações dissulfeto , ligações salinas ou interações eletrostáticas
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PROTEÍNAS 
Organização Estrutural
Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural. Cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).
 
PROTEÍNAS 
Desnaturação e Renaturação
Desnaturação protéica é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ela perde a sua forma original e conseqüentemente perde sua função.
Desnaturação: perde sua estrutura secundária e/ou terciária
 Reversíveis, 
 Irreversíveis. 
Proteína
nativa
Proteína desnaturada
Agentes que provocam desnaturação:
Variações extremas de temperatura;
Radiações ultravioleta e ionizantes;
Variações de pH (ácidos e bases fortes);
Detergentes;
Solventes orgânicos;
Pressão ou agitação;
Variações extremas de temperatura
Aumento da temperatura 
Aumenta a velocidade de vibração molecular
Interações mais fracas como as pontes de hidrogênio rompem-se
 
 Desnaturação
 
Exemplo: A coagulação da albumina do ovo.
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Em geral, entre OºC e 40ºC, o aumento da temperatura favorece a solubilidade das proteínas. Isto decorre do facto do calor provocar um aumento da energia cinética das moléculas da proteína, facilitando a interacção destas com o solvente. Entretanto, acima de 40ºC, as proteínas começam a precipitar: os movimentos moleculares tornam-se tão intensos que os agrupamentos químicos afastam-se para além da distância permitida para se reassociarem, aproximando-se de outros com os quais se associam. Assim, as interacções mais fracas como as pontes de hidrogénio rompem-se e a proteína adquire outra conformação, uma conformação inactiva (desnaturada). 
Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação e este é, normalmente, um processo irreversível.
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Variações de pH
(Ácidos e bases fortes)
Meios + ácidos ou + alcalinos 
Rompimento de atrações 
elétricas que ajudam manter 
a configuração espacial (ligações
de hidrogênio e ligações iônicas)
Desnaturação
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A solubilidade de uma molécula depende da interação entre os grupos polares dos radicais –R e as moléculas de água através de pontes de hidrogénio. Grandes variações de pH modificam a ionização destes grupos e, portanto, a interacção da proteína com o meio. Nos seres vivos, as proteínas estão em contínua modificação da sua conformação, uma vez que as concentrações locais de iões, o pH e o poder redutor sofrem pequenas variações, alterando a interacção dos vários
grupos reactivos das proteínas entre si e com o meio. Valores extremos de pH afectam bruscamente estas interacções, causando uma mudança radical na conformação da proteína para um estado conformacional biologicamente inactivo. 
Os ácidos precipitam as proteínas sob forma de sais destruindo as partes da conformação nativa que dependem de pontes de hidrogénio e de ligações iónicas. 
Convém referir que as bases, mesmo as fortes, não precipitam as proteínas apesar de elas também quebrarem as pontes de hidrogénio e ligações iónicas. 
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PROTEÍNAS 
Renaturação
Retirar o agente 
desnaturante
Recuperação da forma nativa da proteína
Funções das Proteínas 
Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água. 
Funções das Proteínas 
 Contrátil - matéria-prima na construção do corpo ex. Músculo (actina e miosina)
Funções das Proteínas 
Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação.
Funções das Proteínas
Função Hormonal – Muitos hormônios são na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.
Funções das Proteínas
Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias e gases.
 A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões.
Funções das Proteínas
Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos. 
Funções das Proteínas
Função Nutritiva – Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas. 
Funções das Proteínas
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica
Atividade em Sala de Aula
 Pesquisar
Identificar as funções dos seguintes aminoácidos.
Glicina - Tirosina - Lisina
Alanina - Triptofano - Histidina
Prolina - Serina - Arginina
Valina - Treonina - Aspartato
Isoleucina - Cisteína - Glutamato
Metionina - Asparagina - Leucina
Fenilanina - Glutamina
ESTUDEM!!!!
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