AULA ENZIMAS

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ENZIMAS
Curso: Nutrição
Disciplina: Bioquimica
Professora: Maysa Dutra de Moura *
*Mestre em Ciências de Alimentos – UFMG
*Nutricionista – UFOP 
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Definição:
QUE SÃO ENZIMAS?
Catalisadores biológicos na forma de proteínas.
Aumentam a velocidade das reações químicas.
Apresentam alto grau de especificidade para seus substratos.
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Definição:
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
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Definição:
REAÇÕES CATALISADAS POR ENZIMAS
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Nomenclatura:
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ESPECIFICIDADE
Reação catalisada
Escolha pelo substrato
Ex: enzimas proteolíticas
Características das enzimas:
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EFICIÊNCIA CATALÍTICA
As reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes.
São mais rápidas que as reações não catalisadas. 
Atuam em pequenas quantidades.
Cada enzima é capaz de transformar de 100 a 1.000 moléculas de substrato em produto/segundo.
Características das enzimas:
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H20 + CO2 H2CO3
anidrase carbônica
Anidrase carbônica:
 Cada enzima pode hidratar 106 moléculas de CO2/segundo.
 A reação é 107 vezes mais rápida do que a não catalisada.
 
Características das enzimas:
EFICIÊNCIA CATALÍTICA
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SÍTIO ATIVO
Região na superfície da enzima onde ocorre a catálise.
Região específica e complementar ao substrato.
O sítio ativo liga-se ao substrato  complexo ES
As enzimas não são consumidas na reação química.
Características das enzimas:
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SÍTIO ATIVO
Representação geral da ligação enzima-substrato
1. Modelo Chave – Fechadura: 
Proposto por Fischer, 1890.
Características das enzimas:
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SÍTIO ATIVO
Representação geral da ligação enzima-substrato
2. Modelo de Encaixe Induzido: 
Proposto por Koshland, 1958.
Características das enzimas:
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COFATORES METÁLICOS E COENZIMAS:
O sitio ativo de muitas enzimas dependem apenas dos aminoácidos ali presentes.
Algumas enzimas dependem da presença de cofatores e/ou coenzimas.
Cofatores e Coenzimas  pequenas moléculas não protéicas  necessárias para a atividade catalítica de muitas enzimas.
HOLOENZIMA: enzima + cofator/coezima
APOENZIMA: enzima inativa
Características das enzimas:
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COFATORES METÁLICOS E COENZIMAS:
Características das enzimas:
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Características das enzimas:
COFATORES METÁLICOS E COENZIMAS:
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Mecanismo de ação:
Energia livre (G):
Energia capaz de realizar trabalho.
Para qualquer reação química, existe diferença de energia entre o substrato e o produto.
Diferença de energia livre (G):
G = GP – GS
Reação exotérmica: G negativo  GP< GS : espontânea
Reação endergônica: G positivo  GP > GS: não espontânea 
Equilíbrio: G = zero: não há variação de energia livre
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Mecanismo de ação:
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As enzimas não alteram o equilíbrio da reação, somente aceleram a sua obtenção.
S
P
T
substrato  Estado de Transição  produto
Estado de Transição:
Energia ET > energia de ES e EP
Energia livre de ativação:
 GT – GS 
Mecanismo de ação:
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Mecanismo de ação:
Energia livre de ativação:
Energia necessária para iniciar a transformação de S  P
Enzimas: redução da energia livre de ativação.
Facilitam a formação do ET e aceleram a velocidade da reação.
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V0= Vmax. S
 Km + S
Cinética Enzimática:
Velocidade da reação: 
Número de moléculas de reagentes com energia suficiente para superar a barreira de transição e serem transformadas em produtos. 
Alterações das condições celulares, como temperatura, pH, concentração do substrato e concentração da enzima interferem diretamente na velocidade das reações enzimáticas.
Equação da velocidade de uma reação: 
 
Equação de Michaelis e Menten
E + S  ES  E + P
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Cinética Enzimática:
 KM = [S] suficiente para alcançar ½ Vmax
 Reflete a afinidade da enzima pelo substrato.
 Km baixo  alta afinidade  pequena [S] para atingir a metade da saturação da enzima  ½ Vmax
 
 Km alto  baixa afinidade  alta [S] para atingir a metade da saturação da enzima  ½ Vmax
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Velocidade da reação
Concentração de substrato
Velocidade Máxima
Cinética Enzimática:
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO
Concentração do substrato:
Aumento [S]  aumenta a velocidade de  Vmax
Platô: saturação dos sítios ativos na enzima.
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Concentração da enzima:
Cinética Enzimática:
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO
 Vmax de uma reação depende da quantidade de enzima disponível.
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Temperatura: 
Aumento da velocidade da reação:
Aumenta o movimento entre as moléculas  Maior interação entre substratos e enzimas.
Aumento do número de moléculas com energia suficiente para atravessar a energia de ativação.
2) Diminuição da velocidade da reação:
Aumento da temperatura além de certo ponto  Diminuição da velocidade das reações  desnaturação protéica 
Cinética Enzimática:
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO
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Temperatura: 
temperatura
Velocidade da reação
Velocidade máxima
Inativação térmica da enzima
Cinética Enzimática:
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO
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pH:
1) Efeito do pH sobre a ionização do sítio ativo:
Mudança do estado de ionização dos aminoácidos que compõe o sítio ativo das enzimas. 
2) Efeito do pH sobre a desnaturação da enzima:
Valores extremos de pH  desnaturação protéica
3) O pH ótimo varia de acordo com cada enzima:
Cinética Enzimática:
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO
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pH:
Cinética Enzimática:
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO
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Inibição da Atividade Enzimática:
INIBIDOR: 
Qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação catalisada por enzimas.
Enzimas representam importantes alvos para muitos fármacos.
INIBIDOR COMPETITIVO 
INIBIDOR NÃO COMPETITIVO
 
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Inibição da Atividade Enzimática:
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INIBIDOR COMPETITIVO:
Inibição da Atividade Enzimática:
INIBIDOR NÃO COMPETITIVO:
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Marzzoco, A; Torres, B.B. Bioquímica Básica, 3° Edição, Guanabara Koogan, Rio de Janeiro, 2007.
Stryer, L.; Tymoczko, J.L.; Berg, J.M. Bioquímica, 4° Edição, Guanabara Koogan, Rio de Janeiro, 2004.
 Lehninger, D.L. Nelson, M.M. Aminoácidos e Peptídeos. In:Princípios de Bioquímica. 3° Edição, Ed. Savier
Referências Bibliográficas:
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