BIOQUIMICA METABOLICA

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BIOQUIMICA METABOLICA P2
Metabolismo de Proteínas
- Metabolismo de aminoácidos- tanto da alimentação quanto da reciclagem de proteínas endógenas.
DNA RNAm proteína.
- Sistema ubiquitina/proteossomo adicionar ubiquitina em uma proteína é uma marcação para a degradação (poliubiquitinas). O proteossomo recebe a proteína marcada com ub. que quebra as ligações peptídicas e a proteína vira aminoácido. Essa é a maneira que recicla proteínas.
- Proteínas da alimentação (são desnaturadas no estômago) no estômago tem o pepsinogênio (forma de enzima inativa) será ativado pela acidez do estomago e vira pepsina que começa a quebrar as proteínas, polipeptideos viram oligopeptídeos, no intestino tem-se a secreção de uma série de compostos inativos que vem do pâncreas (grânulos de zimogênio) que são enzimas para degradar proteínas, devem ser ativadas somente no intestino para que não degrade enzimas do próprio pâncreas. As células do intestino produzem enzimas chamadas enteropeptídase que converterá o tripsinogênio em tripsina, a tripsina ativa quimiotripsinogênio que vira quimiotripsina, pró-elastase que vira elastase, ativa também a pró-carboxipeptidase em carboxipeptidase e a pró-lipase que vira lipase.
Aminoácidos (proteínas da dieta digestão/absorção)
↘ Proteínas endógenas (proteólises)
 Biossíntese endógena.
Os destinos dos a.a. podem ser para síntese de proteínas (tradução). Caso esteja em excesso precisa ser degradado.
- 1º passo da degradação é a retirada de um grupo amina que sai como amônia (NH4+) (que sai degradada em uréia para ser excretada). Sobrou esqueleto de carbonos que pode ser transformado em glicose ou corpos cetônicos por gliconeogênese e podem também ser usados direto para fazer energia. Em excesso transforma em glicose que é estocado em glicogênio, terá o excesso de acetil CoA que quando não precisa de energia vira ácido graxo e é estocado nos adipócitos.
1º Etapa degradação de a.a. transaminação pois não é possível retirar amônia de uma vez, precisa-se de um transferidor.
↘Transferem a amina para α-cetoglutarato. As transferências mais importantes são aspartato para α-cetoglutarato. Quando recebe essa amina vira glutamato. Quando tira a amina do aspartato fica igual ao oxalacetato. A enzima aspartato amino transferase ou transaminase glutâmico oxalacética (TGO) que catalisa essa reação.
A alanina quando transfere a amina para α-cetoglutarato vira glutamato e o esqueleto carbônico da alanina é igual ao piruvato. A enzima que catalisa é a transaminase glutâmico pirúvica (TGP). TGO e TGP são enzimas importantes para avaliar disfunções hepáticas. Após a transaminação é necessário fazer a desaminação.
2º Etapa Desaminação retira amina do glutamato que vira α-cetoglutarato e é feito pela enzima glutamato desidrogenase.
* Se um aminoácido é transaminado ele vira um cetoácido.
Amônia é tóxica, é preciso virar uréia para ser excretada.
 ciclo da alanina parece com o ciclo de Cori. O músculo pode mandar a alanina para o fígado que é transamida à piruvato que entra na gliconeogênese que vira glicose para voltar ao músculo. ciclo da alanina/glicose. A mesma coisa pode ocorrer com o glutamato, se tiver uma amina a mais vira glutamina. A alanina e glutamina são as formas de transportar aminas para no fígado virar amônia e entrar no ciclo da uréia e ser excretado.
 ciclo da uréia 1º etapa sequencia de três reações catalisadas pela mesma enzima.
l. começa pela molécula de bicarbonato, que vai receber um fosfato do ATP. Composto que se chama carboxifosfato que é adicionado à amônia no lugar do fosfato inorgânico que foi retirado formando ácido carbônico, adiciona-se um fosfato do ATP e forma carbamil-fosfato. Todas essas reações são catalisadas pela enzima carbamil-fosfato-sintetase. Objetivo desta etapa é formar carbamil-fosfato (1º etapa vai do bicarbonato ao carbamil-fosfato e gasta 2 ATP).
ll. carbamil fosfato reage com ornitina e forma citrulina que é catalisada pela enzima transarbamilase (ocorre na matriz mitocondrial).
lll. Citrulina reage com aspartato originando arginino-succinato e é feita pela enzima arginino-succinato sintetase.
lV. Arginina succinato origina arginina fumarato que é catalisada pela enzima arginino\ succinase.
V. arginina é catalisada pela enzima arginase originando ornitina e uréia que já pode ir para o rim para ser excretada.
* Ciclo da uréia está intimamente ligado ao ciclo de Krebs.
* aminoácidos que quando degradados viram α-cetoglutarato: Glutamato, Arginina, Glicina, Histidina, Prolina.
Succinil CoA: Treosina, Metionina, Valina.
Fumarato: Aspartato, Fenilalanina, Tirosina.
Oxalacetato: Aspartato, 
Piruvato: Alanina, Cisteína, Glicina, Treonina, Triptofano.
Acetil-CoA: Isoleucina, Leucina, Lisina, Treonina.
- Precursores de muitas biomoléculas
 adenina e citosina
 esfignosina proveniente da serina.
 histamina proveniente da histidina.
 tiroxina proveniente da tirosina.
 adrenalina proveniente da tirosina.
 serotonina proveniente do triptofano.
 nicotinamida proveniente do triptofano.
- São usados para fazer moléculas complexas Ex: Heme tem no meio dele uma molécula de ferro que transporta o oxigênio nas hemácias (hemacia dura em média 120 dias).
Heme é sintetizada a partir da glicina e acetato.
↘ grupo prostético precisa dele para a proteína funcionar.
 Será degradado no fígado. 1º etapa gera composto chamado Bileverdina onde tem a saída de ferro e a molécula de NADPH é oxidada a NADP+. A Bileverdina é transformada em bilirrubina, nessa reação também ocorre oxidação de NADPH em NADP+. A bilirrubina precisa ser conjugada para cair na circulação que vira urobilinogênio que colore a urina e estercobilinogênio que da a cor dad fezes.
 no cérebro o glutamato é um neurotransmissor excitatório (estimula a transmissão do próximo neurônio).