Metabolismo de Proteínas

Prévia do material em texto

Metabolismo de Proteínas 
As proteínas são sintetizadas constantemente a partir de aminoácidos e degradadas novamente no organismo, numa 
reciclagem contínua. Os aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos, já que não ocorre 
estocagem de proteínas. Desta forma, o total de proteínas no corpo de um adulto saudável é constante, de forma que a taxa 
de síntese proteica é sempre igual à de degradação. 
20 aas estão presentes nas proteínas corporais em quantidades significativas. Cada aa tem um grupo ácido (-COOH) e um 
átomo de nitrogênio ligado á molécula , geralmente representado pelo grupo amino (-NH2). 
Transporte e armazenamento dos aa 
AA no sangue- existem no sangue , principalmente no estado ionizado, resultante da remoção de 1 átomo de H+ do radical 
NH2. A distribuição exata depende dos tipos de proteínas ingeridas, mas a síntese nas diferentes células regula as 
concentrações de alguns aa individuais. 
Destino dos aa absorvidos no TGI: Os produtos da digestão e absorção proteicas são quase inteiramente aa, raramente são 
absorvidos polipeptídios ou moléculas proteicas inteiras. 
Destino dos aa absorvidos no TGI 
Após a refeição , a concentração de aa no sangue se eleva poucos mg/dl por 2 razões: 
1. a digestão e absorção proteica se estende por 2 a 3 horas, permitindo a absorção de pequenas quantidades de cada 
vez. 
2. Depois da entrada de aa no sangue , o excesso de aa é absorvido em 5-10 min, pelas células em todo organismo, 
especialmente pelo fígado. 
Transporte ativo de aa para o interior da célula 
Os aa só podem se mover para dentro ou fora da membrana , por meio de transporte 
facilitado ou transporte ativo, utilizando mecanismos transportadores. 
Limiar renal para os aa: Nos rins os aa podem ser ativamente reabsorvidos através do 
epitélio tubular proximal, que os remove do filtrado glomerular e devolve para o sangue 
se eles forem filtrados para os túbulos renais .Quando a concentração de aa for muito 
elevada o excesso pode ser perdido na urina. 
Armazenamento de aa como 
proteína 
Após seu ingresso nas células, os aa se combinam entre si por ligações 
peptídicas, sob direção do RNA mensageiro celular e do sistema ribossômico, 
para formar as proteínas celulares. O armazenamento de grandes quantidades 
de aa não ocorre nas células, são estocados sob a forma de proteínas 
verdadeiras que podem ser decompostas novamente , em aa , sob a influência 
de enzimas digestivas lisossômicas intracelulares, podendo ser transportados 
de volta para fora da célula, para o sangue. 
Exceções: proteína dos cromossomos do núcleo, estruturais e musculares. 
Liberação de aa das células 
Concentrações plasmáticas de aa abaixo do normal, os aa são transportados para fora da célula , a fim de recompor seu 
suprimento plasmático. 
 GH(hormônio do crescimento) e insulina aumentam a formação de proteínas teciduais 
Glicocorticóides- elevam a concentração de aa plasmáticos. 
Equilíbrio reversível entre as proteínas 
Se qualquer tecido necessitar de proteína, ele poderá sintetizar novas proteínas pelos aa sanguíneos , e os aa sanguíneos são 
reabastecidos pela degradação de proteínas em outras células corporais, especialmente as células hepáticas . 
Limite superior para armazenamento de proteínas: 
Cada célula tem seu limite de armazenamento, depois que atingir seu limite , o excesso de aa ainda em circulação, é degradado 
em outros produtos e utilizado como energia , ou convertido em gordura ou glicogênio, sendo estocado sob essas formas. 
Papeis funcionais das proteínas plasmáticas 
Os 3 principais tipos de proteínas presentes no plasma são: albumina, globulina e fibrinogênio. 
1. Albumina- produz pressão coloidosmótica ,impedindo a perda de plasma pelos capilares. 
2. Globulinas- realizam várias funções imunidade orgânica natural e adquirida 
3. Fibrinogênio-forma coágulos sanguíneos . 
Formação das proteínas plasmáticas 
Toda albumina e o fibrinogênio das proteínas plasmáticas e 50% a 80% das globulinas , são formadas no fígado .O restante 
das globulinas é formado nos tecidos linfóides (maioria gamaglobulinas-mecanismo de defesa). 
A intensidade de formação pode ser alta -30g/dia. Certas patologias causam perdas rápidas de proteínas: 
• Queimaduras graves , doença renal grave. 
• Cirrose hepática- ocorre redução da síntese das proteínas plasmáticas. 
Proteínas plasmáticas-fonte de aa 
Tecidos depletados de proteínas – proteínas do plasma podem atuar como fonte de rápida reposição 
Podem ser assimiladas pelos macrófagos teciduais por pinocitose, clivadas em aa, que são transportadas de volta para o 
sangue e usadas, em todo organismo, para formar as proteínas celulares onde for necessário. 
Equilíbrio reversível entre as proteínas plasmáticas e as teciduais 
400 g de proteínas são sintetizadas e degradadas a cada dia , como parte do 
fluxo contínuo de aa. Mostra o princípio geral da troca reversível dos aa , entre 
as diferentes proteínas corporais 
AA essenciais e não essenciais 
10 aa presentes nas proteínas animais podem ser sintetizados pela célula, e 
os outros 10 não podem ou são sintetizados em quantidades extremamente 
pequena para as necessidades corporais-aa essenciais. 
Os outros não essenciais tem esse nome porque o organismo tem capacidade 
de sintetizar(são não essenciais na dieta). 
A síntese de aa depende , principalmente , da formação de alfa-cetoácidos adequados , que são precursores dos respectivos 
aa. 
EX: Síntese de alanina a partir do ácido pirúvico por transaminação. A transaminação é promovida por diversas enzimas as 
quais se encontram a aminotransferase, derivada da piridoxina, uma das vitamina B( B6). Sem essa vitamina, os aa são 
sintetizados de modo insuficiente e a formação de proteínas não pode proceder normalmente . 
Uso de proteínas como energia 
Células com estoque máximo de proteínas , qualquer aa adicional é degradado e utilizado como energia , ou armazenado, 
em sua maior parte, como gordura ou glicogênio. Essa degradação ocorre quase que inteiramente no fígado, iniciando-se 
com desaminação. 
Desaminação 
Significa remoção dos grupos amino dos aa, ocorre 
principalmente por transaminação(transferência do grupo 
amino para alguma substância aceptora). Para começar 
esse processo, o excesso de aa nas células , especialmente 
no fígado, induz a grande quantidade de aminotransferase (enzima responsável pelo início da maioria das desaminações). 
Formação de uréia pelo fígado 
A amônia que é liberada durante a desaminação dos aa , é removida do sangue, quase totalmente , por sua 
conversão em uréia . 
2NH3 +CO2 NH2- CO- NH2 + H2O 
Essencialmente toda uréia formada no corpo , é sintetizada no fígado, ou em doenças hepáticas a amônia se acumula no 
sangue(tóxico para o cérebro-podendo evoluir para o coma hepático). Após a formação da uréia , ela se difunde dos 
hepatócitos para os fluídos corporais , sendo excretadas pelo rim. 
Oxidação dos aa desaminados 
Os cetoácidos resultantes podem, na maioria dos casos, ser oxidados para liberar energia para propósitos metabólicos. 
Envolve: 
1. cetoácido é transformado em substância química apropriada, para poder entrar no ciclo do ac cítrico 
2. Essa substância é degradada pelo ciclo e utilizada para produção de energia . Forma-se menos ATP do que a 
formada por grama de glicose oxidada. 
Gliconeogênese e cetogênese 
A conversão de aa em glicose ou glicogênio é denominada gliconeogênese. 
A conversão de aa em cetoácidos ou em ac graxos é chamada de cetogênese. Dos 20 aa desaminados , 18 possuem 
estruturas químicas para serem convertidos em glicose e 19 deles podem ser convertidos em ac graxos. 
Degradação obrigatória das proteína 
Quando umapessoa não ingere proteínas, certa proporção das proteínas corporais é degradada em aa e, então 
desaminada e oxidada. Isso envolve 20-30 g de proteínas/dia chamado de perda obrigatória de proteína. Para prevenir a 
pessoa deve ingerir no mínimo de 20-30 g de proteínas/dia(margem de segurança). O recomendado é 60-75g/dia. 
Jejum e a degradação proteica 
Após várias semanas de jejum, quando as quantidades de carboidratos e gorduras armazenados começam a se esgotar, os 
aa do sangue são rapidamente desaminados e oxidados para geração de energia , ocorrendo degradação rápida das 
proteínas(125g/dia), e as funções celulares se deterioram rapidamente . A utilização de carboidratos e gorduras ocorre em 
preferência a proteínas , eles são chamados de poupadores de proteína. 
 Regulação hormonal do metabolismo proteico 
• Hormônio do crescimento- aumenta a síntese de proteínas celulares. 
• Insulina- acelera o transporte de alguns aa para as células(estímulo a síntese proteica). 
• Glicocorticóides- reduzem a quantidade de proteínas na maior parte dos tecidos e aumentam a concentração dos 
aa no plasma e aumentam as proteínas hepáticas e plasmáticas. 
• Testosterona- aumenta a deposição proteica nos tecidos , especialmente as proteínas contráteis dos músculos (30-
50% de aumento). 
• Estrogênio-Provoca alguma deposição proteica , porém é insignificante comparado a testosterona. 
• Tiroxina-aumenta o metabolismo de todas as células, com isso afeta indiretamente o metabolismo proteico 
 
Referências: 
 GUYTON, A.C.; HALL, J.E. Tratado de Fisiologia Médica. 12ª ed. Rio de Janeiro, Elsevier Ed., 2011.