cinética enzimática

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15/04/2016
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Equações de velocidade
Conceituar e entender afinidade através de 
parâmetros da equação de velocidade
Conceituar inibição.
Conceituar modulação alostérica e covalente
� Cinética é o estudo da razão com que ocorre a 
mudança do estado inicial dos reagentes e produtos ao 
estado final dos reagentes e produtos = > velocidade 
para atingir o equilíbrio
� Velocidade = > mudança na concentração do substrato 
ou produto por unidade de tempo.
� [ ] do substrato diminui ou [ ] do produto aumenta com 
o tempo.
� A � P; 
� Para um várias 
concentrações de 
regente: mudança na 
inclinação (ângulo das 
tangentes).
� A velocidade muda 
constantemente com o 
tempo até que no 
equilíbrio é zero.
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� Pois quanto maio a 
concentração maior será a 
velocidade inicial.
� Somente a velocidade 
inicial varia com a 
concentração.
� v= -∆A/ ∆t = ∆P/ ∆t
=> v ∝ [A] ou [P]
=> v = cte x [A]n
Sempre medir em condição 
de velocidade inicial
� Simplificamos para todas 
sejam de primeira 
ordem.
� Quando ocorre excesso 
do segundo reagente. 
Exemplo da água.
� Ordem zero: v= k
Independente da 
concentração.
Keq
A �

B; se Keq = [B]/[A]
k1
A �

B
k2
vA = k1 [A] e vB = k2[B] ∴vA/vB=k1[A]/k2[B] ∴
se equilíbrio ⇒ vA= vB⇒ [B]/[A]=k1/k2=Keq.
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k1 k3
E + S � ES
�
 E + P
k2 k4
Considerações:
1. velocidades iniciais; longe do equilíbrio;
2. Rápido equilíbrio, então [ES] constante; todos os 
sítios de substratos saturados (rápido equilíbrio)
3. k4 <<<< k3 ou o produto desaparece (etapa lenta)
 e . 
Para o estado estacionário da concentração do complexo [ES] o 
portanto não deve ter enzima livre e k3 deve ser um valor pequeno. 
 
 
 
 
Como a etapa lenta é a da formação de produto e é a limite do processo 
então no estado estacionário não tem enzima livre (E), então 
podemos escrever: 
 
Substituindo tudo teremos: 
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� KM = inverso da 
afinidade.
� VMAX = condição de 
saturação da enzima.