6° Mioglobina, Hemoglobina e Citocromos - Bioquímica

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Mioglobina, Hemoglobina e Citocromos 
Mioglobina, Hemoglobina e Citocromos o que essas moléculas têm de em comum ?? Todas são 
moléculas transportadoras porque todas têm o grupo HEME. 
A hemoglobina transporta oxigênio pra todos os tecidos do corpo, a mioglobina transporta e 
armazena oxigênio no tecido muscular, e os citocromos transportam elétrons. 
Hemácia 
Tem como função transportar oxigênio e nutrientes e também retirar CO² e metabolitos, não tem 
núcleo e tem um formato bicôncavo, o motivo dela não ter núcleo foi devido a um processo 
evolutivo, pois se não tem núcleo cabe mais hemoglobina dentro e se tem mais hemoglobina tem 
mais oxigênio para as células, porem quando ela esta sendo formada na medula óssea, ela tem 
núcleo, mas no processo de maturação esse núcleo sai, ou seja, somente hemácias imaturas tem 
núcleo. Duram mais ou menos 120 dias (3 meses). 
IMPORTANTE: Normalmente 98% a 96% das hemoglobinas que esta no sangue estão saturadas, ou 
seja, de 98-96% das hemoglobinas na corrente sanguínea estão carregando oxigênio. 
Sendo 96% o mínimo, abaixo disso já esta correndo risco de vida.
Proteínas conjugadas 
São proteínas que em sua estrutura tem algum grupo químico chamado de grupo prostético que não 
é proteicos, mas que são necessários para que a proteína possa exerce certas funções. 
A hemoglobina, a mioglobina e os citocromos, todos têm o mesmo grupo prostético que é o grupo 
HEME. 
Porfirina -É uma estrutura nitrogenada
Grupo heme - É uma porfirina com molécula de ferro no meio, podendo ser chamado de 
hemoproteína.
Essa é a porfirina, ela é uma estrutura 
derivada de aminoácidos, tem 4 anéis 
chamados anéis de pirrol, que é bom 
você lembra pra prova, porque vai 
cair diferenciação de porfirina e grupo 
heme. 
Anel de Pirrol
Nessa imagem a porfirina recebe um 
átomo de ferro e passar se o grupo 
heme ou se você preferir 
hemoproteína. 
E é presença desse ferro que deixa o a 
hemoglobina vermelha, e também é 
por causa do ferro que estamos vivo, 
porque o uma molécula de oxigênio se 
liga em uma molécula de ferro. 
Percebeu que dei uma ênfase quando 
disse que UMA MOLÉCULA DE 
OXIGÊNIO SE LIGA EM UMA MOLÉCULA 
DE FERRO.
A mioglobina e hemoglobina são duas hemoproteínas, mas estruturalmente diferentes.
A mioglobina tem a estrutura de uma proteína secundária tendo somente 1 grupo heme, já a 
hemoglobina tem a estrutura de uma proteína quaternária ( 4 terciárias juntas) tendo 4 grupos 
heme.
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A mioglobina tem a capacidade de armazenar o 
oxigênio, já que ela esta no tecido muscular esse 
armazenamento é muito útil, pois quando você for 
sair correndo igual um demente em assalto, quem 
liberará o oxigênio para a célula do seu musculo em 
quanto a hemoglobina não chegar será a mioglobina 
juntamente com aquele processo que a creatina faz. 
80% da mioglobina é formada por Alfa-Hélice, ou 
seja, a mioglobina é uma proteína secundaria. 
Você esta vendo que a mioglobina faz umas curvas monstruosas, essas curvas são feitas 
por um aminoácido chamado Prolina que é muito diferenciado, sabe o radical que todo 
aminoácido genérico tem, então esse radical ao contrario de todos outros, ele se liga no 
nitrogênio do grupo amino, e quando ele faz isso passa a ser chamado de iminoácido, e é 
por isso que tem essa curvas, só uma observação: Esse aminoácido prolina todas as não 
fica restrito somente para a mioglobina, mas sim em toda proteína que faça essas curvas 
monstruosas. 
As hemoglobinas são moléculas esféricas, 
formadas por 4 estruturas terciárias, cada 
estrutura tendo um grupo heme, podendo 
cada uma então se ligar a um oxigênio, 
totalizando 4 oxigênios por hemoglobina. 
As hemoglobinas são proteínas oligoméricas, 
ou seja, são formadas por mais de uma cadeia, 
elas são formadas 4 cadeias, 2 chamadas α e 2 
chamadas β. Mas preste atenção, β não se liga 
com β e nem α com α, as ligações são as 
seguintes: β+α e α+β. 
α
β
β
α
A hemoglobina é um molécula sensível, mas tem um local nela que é mais sensível ainda, que é onde o 
grupo heme consegue receber o oxigênio, qualquer alteração nessa estrutura já não deixa que o 
oxigênio se ligue. 
Mas para proteger essa região existe um aminoácido chamado Histidina, esse aminoácido faz um 
trabalho espetacular, ele trabalha como tampão, sempre que o pH da hemácia é alterado esse 
aminoácido que esta presente na hemoglobina faz tamponamento para não deixar a mudança de pH da 
hemácia danificar a hemoglobina. 
A partir do momento que o primeiro oxigênio em um grupo heme, ele facilita a ligação dos outros 
oxigênio ao grupo heme. 
Citocromos
É encontrado em enzimas transportadoras de elétrons, você se lembra da cadeia de transporte de 
elétrons ?? Então naqueles complexos existem citocromos com grupo heme, e se tem grupo heme tem 
ferro envolvido. 
Então nos complexos da CTE quem passa os elétrons pelos complexos é o Fe³+ e Fe²+.
Vamos supor que nos complexos têm cadeias lineares de Fe³+ e Fe²+, quando o F³+ ganha um elétron 
do NADH+ ele vira F²+ e o F³+ que esta do lado dele fica com inveja e rouba esse elétron do F²+ e o F³+ 
invejoso vira F²+ e assim sucessivamente passando por todos os 4 complexos até chegar no oxigênio. 
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invejoso vira F²+ e assim sucessivamente passando por todos os 4 complexos até chegar no oxigênio. 
Invejoso rouba 
o elétron. Invejoso perde elétron 
pra outro invejoso, que 
perde pra outro invejoso.
O²
O ferro é um metal de transição, e 
sempre vai ter duas cargas possíveis 
podendo ser Fe²+ ou Fe³+, sempre. 
Fe²+ - deve ser chamado de ferroso. 
Fe³+ - deve ser chamado de Férrico.
Metabolismos da Porfirina (grupo heme)
O fígado é quem sintetiza as o grupo 
heme que não serão utilizados nos 
glóbulos vermelhos, e também é ele e 
que armazena o ferro.
A degradação do grupo heme pode ocorrer em 3 locais diferente no fígado, baço e medula óssea, sendo o 
fígado e o baço os mais mais né . 
Para o anel da porfirina ser degradado, antes ele precisa ser aberto, e adivinha quem ajuda a abrir, 
NADPH+ da vias da pentose junto com o oxigênio. 
A hemácia é a que mais sofre degradação, porque 75% de todo grupo heme esta nela, o produto final da 
degradação da hemácia é a bilirrubina.
A degradação do grupo heme inicialmente a degradação dessa molécula pode começar no fígado, no baço 
ou na medula óssea, tudo vai depender de onde ela estiver, vamos parti da idéia que o grupo heme foi 
degradado no baço, Inicialmente ela é uma molécula muito apolar, então a primeira coisa que vai 
acontecer é o NADPH+ liberar elétrons para quebrar o anel da porfirina, depois de aberto o é adicionado 
oxigênio e agora ela se chama biliverdina (devido a cor verde dela), conforme ela vai sofrendo varias 
transformações ela vai um pouquinho polar e passa a ser chamada de bilirrubina não-conjugada, agora ela 
uma molécula polar ? Sim ela é, porem não é polar o suficiente para ser eliminada. 
E como você molécula apolar não transita na circulação, mas essa bilirrubina não-conjugada precisa chegar 
ao fígado para sofre mais transformações e ser adicionado mais oxigênio para ela ficar mais polar e cair fora 
do organismo. E quem faz o transporte de bilirrubina não-conjugada é a albumina, ela leva a bilirrubina 
não-conjugada até o fígado e lá ela sofre varias transformações e recebe mais oxigênio fica polar e agora é 
chamada de bilirrubina conjugada. Cerca de 10% de toda bilirrubina sai na urina por isso ela é meio 
amarelada, e os outros 90% saem nas fezes. 
IMPORTANTE VOCÊ SABER DISSO. 
Qualquer acumulo anormal de bilirrubina não conjugada no tecido adiposo pode ser ocasionada por 
problemas hepáticos como também, por causa de destruição anormal de hemácias. 
O fígadodo recém-nascido não é maduro, então no momento do parto tem hemólise (rompimento de 
hemácias) então libera grupo heme junto com a hemoglobina, precisa de todo um metabolismo e o fígado 
não vai dar conta podendo ter um quadro ictérico, leve, moderado e até severo.
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