Resumo Bioquímica 2

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Resumo Bioquímica 
Aula 2 
Aminoácidos e Proteínas
Os aminoácidos, também denominados de peptídeos. Estruturalmente, são formados por um carbono central, um grupamento carboxila (COOH), um grupamento amina (NH2) e um radical que determina o tipo do aminoácido.
Aminoácidos essenciais - aqueles que o metabolismo não consegue produzir, esomente pela ingestão de alimentos conseguimos suprir sua carência.
Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano e Valina
Aminoácidos não essenciais - são aqueles sintetizados normalmente pelo
organismo.
Alanina, Arginina, Asparagina, Ácido aspártico, Cisteína, Glutamina, Ácido glutâmico,Glicina, Histidina, Prolina, Serina e Tirosina.
Funções biológicas:
• Estrutura da célula • Hormônios • Receptores de proteínas e hormônios • Transporte de metabólitos e íons • Atividade enzimática • Imunidade
• Metabolismo energético
São moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base liberando nesta ordem H ou OH em uma reação. Se a reação for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais água.
Atividade Óptica
- Formam dois estereoisômeros - Duas moléculas com fórmulas molecular e estrutural idênticas mas diferentes formas tridimensionais. Elas são idênticas em todos os aspectos exceto direção. (L- esquerda e D- direita): Se ligar na Hidroxila “OH” do último carbono quiral ( aquele que tem 4 lig. Diferentes); 
Epímeros- diferem em um C 
 Isômero- Mais de 1 C.
 
Ponto Isoelétrico
• É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual
número de cargas positivas e negativas;
• Encontra-se eletricamente neutro;
• Forma íon dipolar ou zwitterion;
• O cálculo do PI baseia-se nas formas de dissociação do
aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma
isoelétrica do aminoácido.
Proteínas
Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e
oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm
elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Mais abundantes macromoléculas celulares e constituem acima da
metade do peso seco da maioria dos organismos.
Classificação
• Quanto a Composição:
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais
um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex:metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
• Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia
polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais
complexas.
• Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas - São formadas geralmente por longas moléculas
+/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura
colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro
sanguíneo ou a miosina dos músculos). 
Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/-
esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com
pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões (enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.) 
Exemplos: Mioglobina - Proteína presente nos músculos esquelético e no coração;
 Hemoglobina - proteína presente nos eritrócitos; Transporte de Oxigênio; Quatro cadeias polipeptídicas; Pode carregar até quatro moléculas de O2; Estrutura Quaternária; Forma desoxigenada – Forma T (baixa afinidade pelo O2) - Forma oxigenada – Forma R (alta afinidade pelo O2). 
Anemia Falciforme (doença da hemoglobina S) – mutação pontual; Talassemias -Hemoglobina Fetal – maior afinidade pelo O2
Níveis de organização
Estrutura Primária- Refere-se a sequência de aminoácidos
Estrutura secundária- Refere-se ao arranjo tridimensional local da cadeia
polipeptídica. As cadeias laterais não são consideradas.
Estrutura Terciária- Refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo. Inclui as relações conformacionais das cadeias laterais no espaço e a relação geométrica entre regiões distantes da cadeia polipeptídica.
Estrutura Quaternária- Refere-se à estrutura e as interações de associação não covalente de subunidades na proteína. Descreve a forma
com que as diferentes subunidades se agrupam e se ajustam
para formar a estrutura total da proteína.
Desnaturação proteica- é a perda da estrutura tridimensional (secundária, terciária e quaternária) das proteínas. Com a desnaturação as proteínas perdem sua função. Não há perda da estrutura primária. Calor, Solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons de metais pesados (Pb e Hg)