Resumo Bioquimica 2 (1)

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Resumo – Bioquímica 2 
 1-O que são enzimas? 
R: São catalizadores biológicos. 
2-Quais são as aplicações que as enzimas tem? 
R: medicina, indústria têxtil, indústria farmacêutica, agricultura, alimentos, 
materiais de limpeza. 
3-Quais são as características das enzimas? 
R: Aceleram reações e diminuem o gasto de energia de ativação, não 
afetam o equilíbrio da reação, não são consumidas após serem utilizadas, 
tem alto grau de especificidade com o substrato. 
4-Qual o nome da enzima que não é proteína? 
R: Ribonuclease, ela é um acido nucleico. 
5-Defina Apoenzima e Holoenzima. 
R: Apoenzima é a parte proteica da enzima e holoenzima é uma enzima 
formada por apoenzima mais um grupo prostético, que pode ser um cofator 
(íons inorgânicos) ou uma coenzima (moléculas orgânicas). 
6-Como podem ser classificadas as enzimas? Fale sobre. 
R: Óxido-redutases: fazem reações de oxirredução, onde os elétrons são 
transferidos de uma molécula para outra; Ex.: Desidrogenase 
Transferases: Fazem a transferência dos grupos funcionais; Ex.: 
Transacetolase 
Hidrolases: Fazem hidrólise; Ex.: Fosfatase 
Liases: adicionam ou removem ligações duplas; Ex.: Descaboxilase 
Isomerases: Fazem isômeros modificando os grupamentos dentro de uma 
mesma molécula; Ex.: Epimerase 
Ligases: Fazem as ligações covalentes entre as moléculas. Ex.: Sintetase 
7-Por que as enzimas não são consumidas após serem utilizadas? 
R: Porque não é a enzima em si que fornece energia e sim as ligações que 
são feitas entre a enzima e o substrato. 
 
 
8-Quais são os tipos de enzimas? 
R: Enzimas intracelulares, agem no interior da célula, sintetizam o material 
celular e atuam no catabolismo (enzima + substrato  enzima + produto) e 
anabolismo (enzima + produto  enzima + substrato), e as extracelulares 
que agem executando alterações necessárias para a penetração de 
nutrientes no interior da célula. 
9-O que são isoenzimas? 
R: São enzimas que possuem a mesma função, mas tem sequencia de 
aminoácidos e cinéticas diferentes. 
10-O que é sítio ativo? 
R: É a parte da enzima em que o substrato irá se ligar para catalisar a 
reação. 
11-Por que o modelo de chave/fechadura não é mais aceito? 
R: Porque se ele fosse real a enzima e o substrato iriam se estabilizar tanto 
que não conseguiriam se soltar, o modelo aceito é o encaixe induzido que 
diz que a enzima pode mudar sua forma para encaixar no substrato, e 
depois do substrato ser transformado em produto a enzima o libera pois ela 
não tem mais afinidade ao produto como tinha quando ele era substrato. 
12-Quais são as interações que ocorrem entre a proteína e o 
substrato? 
R: Interações hidrofóbicas, ponte de hidrogênio e interação iônica. 
13-Como as enzimas diminuem a energia de ativação? 
R: Os grupos funcionais das enzimas podem fazer ligações covalentes 
temporárias com o substrato e ativa-lo para reação química o que diminui a 
energia de ativação, também são formadas interações fracas (interações 
citadas na questão anterior) o que ajuda a estabilizar a estrutura das 
proteínas e substratos e liberam uma pequena quantidade de energia para 
ser utilizado na reação. 
14-O que é dessolvatação? 
R: É a remoção das interações com água para que somente a enzima faça 
interação com o substrato. 
15-Quais são os tipos de catalises? 
R: Catalise geral ácido-básica: A enzima e o substrato transferem H+ e OH-, 
mas não é permanente; 
Catalise covalente: Ocorre ligação covalente temporária entre a enzima e o 
substrato, é desfeita pela alteração do substrato em produto; 
Catalise por íons metálicos: Reação de oxidação e redução realizada pelo 
cofator, ou interações iônicas. 
16-Como é medida a velocidade de uma enzima? 
R: Velocidade da enzima é medida de acordo com o número de produtos 
que ela forma. É necessário colocar a enzima em condições em que todas 
as enzimas estão ligadas ao substrato (saturadas). 
17-O que é etapa limitante? 
R: É a fase que mais demora para acontecer a reação. 
18-Como podem ser as reações? 
R: Podem ser de primeira ordem, quando ocorrem com apenas um 
substrato e de segunda ordem quando ocorrem com dois substratos ou 
mais. 
19-O que é km, V0 e kcat? 
R: km é a quantidade de substrato necessária para a enzima chegar na 
metade da velocidade máxima, V0 é a metade da velocidade máxima (Vmax) 
e kcat é a quantidade de substrato que foi convertido em produto em um 
determinado tempo por uma única enzima. 
20-O que é a síndrome do rubor? 
R: É o aumento de aldeído acético no sangue, muitas vezes é causado pela 
conversão do etanol presente em bebidas alcóolicas, seus sintomas são 
taquicardia, tontura, aumento da temperatura da pele, vermelhidão no rosto, 
sudorese e náuseas. 
21- 
22-Fale sobre o complexo ternário. 
R: A enzima se liga a dois substratos simultaneamente para fazer a catalise, 
formando um complexo não covalente ternário. 
23-Como ocorre a catalise em pingue-pongue? 
R: A enzima recebe o primeiro substrato, após a catalisação o produto sai 
da enzima, mas deixa uma parte de si na enzima, depois vem um segundo 
substrato que irá se ligar a parte do produto que foi deixada anteriormente. 
 
24-O que são inibidores enzimáticos? 
R: São moléculas que interferem na catálise diminuindo ou interrompendo 
as reações enzimáticas. Podem ser reversíveis ou irreversíveis. 
25-Quais são os tipos de inibições reversíveis? 
R: Competitiva: o inibidor compete com o substrato para se ligar na enzima, 
o que consequentemente aumenta o km então demora mais para reação 
ocorrer porque algumas enzimas não conseguirão se ligar ao substrato. 
Adicionar substrato reverte. 
Incompetitiva: O inibidor irá se ligar a enzima sem se importar com o sítio 
catalítico e impedirá a reação, ele se liga ao complexo enzima/substrato. 
Tem a alteração tanto do km quanto da Vmax. 
Misto: Se liga a enzima ou ao complexo Enzima/substrato. Vmax diminui e 
km aumenta. 
26-Como são os inibidores irreversíveis? 
R: ligam-se a enzima, criando uma ligação estável ou destroem um grupo 
funcional essencial para atividade da enzima, elas são usadas no 
planejamento de fármacos, pois possuem poucos efeitos colaterais. 
27-Explique como os inibidores irreversíveis podem ser utilizados no 
tratamento do HIV. 
R: Para se proliferar o vírus do HIV produz 3 enzimas, a transcriptase 
reversa converte o RNA em DNA, a integrase integra o DNA do vírus ao 
DNA celular e a protease quebra poliproteínas que são essenciais para 
formação de novos vírus, o medicamento agiria exatamente nessas 
proteases, impedindo elas de fazerem a catalise das poliproteínas. 
28-O que são enzimas alostéricas? 
R: Enzimas que possuem sítio alostérico, onde irão se ligar os inibidores, 
elas podem ser estimuladas ou inibidas. Possuem efetores que podem ser 
positivos, quando estimulam a ação da enzima (aumentam a afinidade entre 
a enzima e o substrato) ou negativos, quando inibem a ação da enzima. 
29-Como podem ser os efetores? 
R: Podem ser homotrópicas, quando o produto catalisado pela enzima é o 
seu próprio inibidor; ele se liga a enzima quando esta em grande 
quantidade no meio, ou heterotrópicas, quando uma outra molécula que não 
é o produto age como efetor. 
 
30-O que é o zimogênio? 
R: São enzimas produzidas na sua forma inativa para evitar danos no local 
errado, elas são maiores que sua forma ativa, pois tem uma parte a mais 
que evita que ela seja ativada até o local correto. 
31-Como os lipídios podem atuar? 
R: Atuam como armazenamento de energia, constituem a membrana 
biológica, cofatores enzimáticos, pigmentos fotossensíveis, agentes 
emulsificantes, hormônios. 
32-Como se identificaum ômega? 
R: Conta-se sua cadeia de trás para frente, se nos carbonos 3, 6 ou 9 
tiverem ligação dupla é um ômega. 
33-Por que cadeias pequenas de ácidos graxos são menos apolares? 
R: Pois, o ácido carboxílico pode apresentar carga então se a cadeia for 
pequena ela não consegue anular essa carga. 
34-O que são ácidos graxos? 
R: Cadeias de hidrocarbonetos de comprimento variando de 4 a 36 
carbonos. 
35-Como podem ser os ácidos graxos? 
R: Saturados, ramificados ou insaturados. Os saturados são mais rígidos, 
pois apresentam cadeias que se interagem entre si, já os insaturados não 
se interagem entre si, portanto são mais maleáveis. A instauração influencia 
no ponto de fusão, quanto mais insaturações menor é o ponto de fusão. 
36-Como são armazenados os lipídios? 
R: São armazenados na forma de triacilglicerol (TAG) nos adipócitos. 
37-Quais os tipos de adipócitos? E quais suas diferenças? 
R: Célula adiposa branca e marrom. Na branca a gordura cobre grande 
parte da célula, de maneira que a organelas ficam até “espremidas”, ela é 
uma maneira de armazenar energia a longo prazo, essas células podem 
alterar seu tamanho dependendo da quantidade de gordura presente em 
seu interior. Enquanto a célula adiposa marrom é especializada na 
produção de calor, e faz isso através da grande quantidade de mitocôndrias 
presente em seu interior, esse tipo de célula é mais encontrado no corpo de 
fetos e bebês. 
38-Quais são as vantagens do armazenamento de energia na forma de 
TAG? 
R: Liberam mais que o dobro de energia do que a glicose, são hidrofóbicos 
(não necessitam de água) e atuam como isolantes térmicos. 
39-O que são ceras? E quais suas aplicações? 
R: São ácidos graxos de cadeia longa saturados ou insaturados, com ponto 
de fusão entre 60 e 100ºC. Podem ser usadas em loções, pomadas e 
polidores. 
40-O que é aterosclerose? 
R: É o acumulo de gorduras nos vasos sanguíneos. 
41-Por que o HDL é considerado “Bom” e o LDL considerado “Ruim”? 
R: Porque o LDL causa um acumulo de lipídios nas paredes dos vasos 
sanguíneos e o HDL facilita a excreção desses lipídios, além de diminuir a 
ação do LDL. 
42-O que são lipídios rançosos? 
R: São lipídios que sofreram a ação do oxigênio sobre seus ácidos graxos, 
o que causou a oxidação das ligações insaturadas gerando ácidos 
carboxílicos e aldeídos mais curtos, o que proporciona um mau odor. 
43-Para que serve a hidrogenação de lipídios? 
R: Pode ser usada para aumentar a validade dos produtos, deixar eles mais 
sólidos em temperatura ambiente. Mas também transforma as ligações CIS 
em TRANS o que aumenta o nível de LDL e aumenta o risco de doenças 
cardiovasculares. 
44-Qual a função dos sais biliares? 
R: Eles agem como detergentes, emulsificando as gorduras para torna-las 
mais acessíveis ás lipases digestivas. 
45-Quais as funções dos eicosanoides? 
R: Tem função reprodutiva, inflamação, febre e dor associados á ferimentos 
ou doenças, regulação da pressão sanguínea, formação de coágulos 
sanguíneos, secreção de suco gástrico. 
46-Quem são os eicosanoides? E de onde eles são derivados? 
R: Os eicosanoides são as prostaglandinas, tromboxanos e leucotrienos. 
Eles são derivados do ácido araquidônico. 
47-Cite separadamente as funções dos eicosanoides da questão 
anterior. 
R: Prostaglandinas= estimulam a musculatura lisa do útero (durante a 
menstruação e trabalho de parto), causam inflamação e dor, afetam o fluxo 
sanguíneo, elevam a temperatura corporal; 
Tromboxanos= Atuam na formação do coagulo e redução do fluxo 
sanguíneo na região do coagulo; 
Leucotrienos= Induzem a contração muscular lisa, que envolve vias aéreas 
até os pulmões, sua produção excessiva causa asma e choque anafilático. 
O prednisona é um fármaco antiasmático que inibe a produção de 
leucotrienos 
48-O que são AINEs? 
R: São anti-inflamatórios não esteroides, que inibem a produção de 
prostaglandinas e tromboxanos, o que evita a formação de coágulos. 
49-Quais as funções da vitamina A? E o que sua deficiência pode 
causar? 
R: antioxidante (potencial proteção contra câncer), regulação da expressão 
gênica (síntese de proteínas), regulação do crescimento e diferenciação 
celular, e está associado as proteínas visuais. Sua deficiência causa secura 
na pele, olhos e mucosas, retardo no desenvolvimento e no crescimento, 
cegueira noturna, suscetibilidade infecções e câncer. 
50-Quais os riscos da superdosagem de vitamina A? 
R: dermatite escamosa, diarreia e náusea, aumento do fígado e baço, além 
disso ela pode se acumular no fígado causando cirrose. 
51-Quais as funções da vitamina D? 
R: Manutenção da homeostase do cálcio, proliferação celular, 
funcionamento do sistema imune, regulação da pressão sanguínea, 
secreção de insulina. 
52-O que a falta e o que a superdosagem de vitamina D podem causar? 
R: A deficiência dessa vitamina causa desmineralização óssea, raquitismo 
em crianças e ostemalácia em adultos, pode aumentar o risco de câncer, 
hipertensão e doenças autoimunes. Sua superdosagem causa 
hipercalcemia, formação de cálculos renais, e desmineralização (igual a 
deficiência). 
 
53-Quais as funções da vitamina E? 
R: São antioxidantes biológicos, ou seja, protegem ácidos graxos 
insaturados da oxidação, impedem a oxidação do LDL e diminuem o risco 
de doenças cardiovasculares, além de também estimular o sistema imune. 
Sua superdosagem potencializa a ação de medicamentos anticoagulantes, 
o que pode causar hemorragias. 
54-Quais as funções da vitamina K? E onde ela é encontrada? 
R: Ela contribui no processo de mineralização óssea e é essencial para o 
processo de coagulação sanguínea. Ela pode ser de dois tipos, a vitamina 
K1 que é encontrada nos vegetais verdes (acumula no fígado), e a K2 que é 
sintetizada por bactérias do intestino (acumula nos tecidos). 
55-O que a deficiência e a superdosagem de vitamina K pode causar? 
R: A deficiência diminui a coagulação sanguínea e diminui a mineralização 
óssea, já a superdosagem aumenta o risco de tromboses e doenças 
hepáticas. 
56-Identifique quais tipos de inibidores estão agindo nas enzimas das 
imagens abaixo: 
Reversível competitivo 
Reversível incompetitivo 
 Reversível misto 
Obs.: O resumo pode não estar completo por isso é importante estudar 
também através de outras coisas que a professora passou, como por 
exemplo, o livro.