Resumo bioquímica.

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Aminoácidos
Unidades monoméricas fundamentais na constituição das proteínas; Existem 20 aminoácidos diferentes com grupos químicos diferentes; 
Fórmula geral: 
‘	‘	Os aminoácidos têm características estruturais comuns: Todos os aminoácidos apresentam carbonos assimétricos ou centros quirais, exceto a glicina. 
 (Glicina)
As proteínas são formadas por L-aminoácidos, que é sintetizada e metabolizada por humanos. A D-alfa aas é sintetizada por pequenos grupos de microorganismos;
Classificação dos Aminoácidos pelos seus grupos R:
Polares neutros: serina, cisteina, asparagina, glutamina
Polares ácidos e carregados negativamente: glutamato e aspartato
Polares Básicos e carregados positivamente: histidina, lisina e arginina
Aromáticos: triptofano, fenilalanina e tirosina
Alifáticos: alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina, glicina.
Essenciais: valina, leucina isoleucina, triptofano, metionina, fenilalanina
Não essenciais: glutamato, glutamina, arginina, prolina, serina, glicina, cisteina
Em soluções aquosas os aminoácidos estão ionizados: A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH.
A titulação só ocorre para ionizar a molécula, para ocorrer a ligação peptídica; E só termina na forma desprotonada;
Para calcular pI de ácidos: pI=pk1+pkr/2; Para calcular pI de básicos: pI=pkr+pk2/2; O pI tem que ser feito no intervalo do íon zwitterion;
Curva de Titulação da glicina:
 
Peptídeos e Proteínas
Os peptídeos são constituídos por números pequenos de aminoácidos. 
Os Aminoácidos se Unem por Ligações Peptídicas, Formando Cadeias Peptídicas: Os peptídeos surgem através da ligação peptídica, que acontece entre aas iguais ou diferentes, além de ser uma ligação forte e covalente. Eles não têm função, só servem para formar proteínas;
As ligações peptídicas podem ser hidrolisadas pelas proteases. 
10 aas = 9 ligações peptídicas e 9 moléculas de água. Cada ligação peptídica libera 1 água;
Dipeptídeo = 2 aas; oligopeptídeo = 3 a 10; polipeptídeo = 11 a 100; proteína = + 100 aas, associada a função biológica;
Uma cadeia peptídica tem polaridade;
Toda cadeia polipeptídica, em meio aquoso, terá uma extremidade aminoterminal e outra carboxiterminal;
Na natureza desempenham funções biológicas importantes, atuando como hormônios (insulina, glucagon, corticotropina); na reação inflamatória (bradicinina); no sistema nervoso (encefalinas).
Cada proteína tem função e estrutura química especifica – estrutura tridimensional única; A estrutura tridimensional da proteína é determinada por sua sequencia de aminoácidos e as forças que estabilizam a estrutura da proteína são interações não covalentes (fracas). As interações fracas contribuem para a estabilidade proteica que está relacionada com as propriedades quimicas da água; Interações químicas: ponte de dissulfeto e as interações fracas (não-covalentes): pontes de hidrogênio e as interações hidrofóbicas, iônicas e de van der Waals. 
Conformação – arranjo espacial dos átomos em uma proteína. Termo referente ao estado estrutural que pode se interconverter em outros estados estruturais, sem a quebra de nenhuma ligação covalente. 
Proteínas nativas – são proteínas em sua conformação funcional. Existem quatro níveis na arquitetura das proteínas: 
Estrutura primária: Todas as ligações covalentes entre os aminoácidos unidos pela ligação peptídica e pela localização das pontes de dissulfeto. Arranjo espacial não é especifico. Sem função.
Estrutura secundaria: São estáveis – ocorrem largamente nas proteínas. Arranjos regulares. pode ser alfa-hélice ou beta-conformação. Divididas em fibrosas (arranjadas em longos filamentos, função estrutural importante na anatomia de vertebrados, fornecendo proteção externa, suporte e forma. Um único tipo de estrutura secundaria. Ex: alfa queratina, colágeno e elastina) e globulares (enoveladas em forma esférica. É a maioria das enzimas e hormônios peptidicos), são mais complexas, possuem vários tipos de estrutura secundaria. A conformação β organiza as cadeias polipeptídicas em folhas: Proteína da seda (fibroína) e βqueratina. Além de poder ser arranjada de maneira paralela ou antiparalela;
 
Estrutura terciária: É a estrutura tridimensional completa em uma cadeia de polipeptídio. Possui proteínas globulares, conferida pelas interações entre aas situados a longas distâncias entre si, dentro da sequência primária. Quando enovelada, interage com os tipos da estrutura secundária. Interações hidrofóbicas, van der Waals, iônicas e pontes de hidrogênio. Ex: citocromo c e lisozima;
Estrutura quaternária: Varias cadeias de polipeptídios. As interações que a estabilizam são as mesmas que a terciarias. Tem função reguladora e transportadora; Ex: Hemoglobina – proteína transportadora de oxigênio no sangue.
Os aminoácidos se ligam formando uma cadeia polipeptídica, formando a estrutura primária. Codifica uma proteína com peso molecular elevado, e por ser uma estrutura linear, ela não consegue se manter e se enovela em cima da estrutura primária, surgindo, assim, a estrutura secundária. Codifica novamente outra proteína com peso molecular maior e há outra enovelação em cima da estrutura secundária, surgindo a terciária. A quaternária também se enovela em cima da terciária. Para manter esse enovelado, é necessário uma força que estabilize (forças intermoleculares não covalentes, além da ligação peptídica);
As proteínas tem muitas funções biológicas diferentes:
Proteínas transportadoras – existentes no plasma sanguíneo ligando-se a íons ou a moleculas especificas os quais são transportados de um órgão para outro. Ex: Hemoglobina. 
Proteínas nutrientes e armazenamento – sementes de muitas plantas armazenam proteínas nutrientes necessárias para germinação e crescimento do broto. Ex: Ovoalbumina e caseína; Ferritina – bactérias. Proteínas contrateis ou de mobilidade – habilitam células ou organismos com capacidade de contraírem-se, de mudarem de forma, ou de se deslocarem no meio ambiente. Ex: Actina e miosina. 
Proteínas estruturais – servem como filamentos de suporte, fornecendo proteção ou resistência. Ex: Colágeno, elastina e queratina. 
Proteínas de defesa – defendem os organismos contra invasão de outras espécies ou os protegem de ferimentos. Ex: Imunoglobulinas. 
Proteínas reguladoras – ajudam na regulação da atividade celular e fisiológica. Ex: Insulina e muitos outros hormonios 
Enzimas – exibe atividade catalítica.
A conformação nativa de uma proteína é fracamente estável (são facilmente rompidas). Ex: ponte dissulfeto, ligação de hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações iônicas e van der waals;
As proteínas perdem a estrutura e função quando desnaturadas. Desnaturação é a perda total ou parcial da estrutura tridimensional, permanecendo intacta somente a primaria. Agentes desnaturantes: T°C, pH, ureia e solventes organicos (etanol e acetona). A desnaturação por T°C é irreversivel. Por pH: quando colocada em pH ácido, perde sua água de solvatação até perder as ligações presentes (não covalentes e peptídica). Renaturação é a recuperação da estrutura nativa e sua atividade biológica, após os agentes desnaturantes serem retirados da solução em que as proteínas se encontram. Por pH: Depois do estômago, vai pro intest delgado, onde tem bicarbonato e meio básico, onde a proteína renatura;
Podem ser classificadas como simples (constituídas apenas por aminoácidos, pode ser fibrosa ou globular) ou conjugadas (contém outras substâncias alem de aas. Porção proteica: apoproteina, não-proteica: grupo prostetico); 
Lipoproteínas: São partículas grandes em que o grupo prostético são os lipídeos.
Glicoproteinas: Contém de 10 a 60% de seu peso em açucares. Encontradas na face externa da membrana celular. Ex: Imunoglobulinas;
Proteoglicanas: Contém 90 a 95% de açucares (ac. glicuronico, n-acetilglicosamina, ácido idurônico, galactose, manose e xilulose) Encontram-se ligados em serinas no esqueleto proteico, na matriz extracelular;
Metaloporfirinoproteinas: Grupo das metalproteinas.De importancia biológica: Hemoglobina – transporte de oxigênio; Citocromos – transporte de elétrons; Catalase e peroxidase – distribuídas nas células animais e vegetais; Grupo prostético – porfirina que se liga um átomo de metal. 
Proteínas de Membranas: Algumas proteínas encontram-se associadas a membranas nas células – membranas citoplasmáticas e membranas de organelas, podendo estar inseridas na membrana – proteínas integrais ou associadas ao componente de membrana – proteínas periféricas. 
Água de solvatação: Defesa de proteínas contra T°C e agentes desnaturantes. Quando não há, as proteínas estão mais expostas. A chance de quebra da quaternária é maior que a terciária, por possuir mais interações fracas;
Enzimas
Enzimas são os catalisadores das reações que ocorrem nos sistemas biológicos – manutenção da vida celular. Possui alto grau de especificidade por seus substratos, aceleram reações químicas específicas, funcionam em soluções aquosas e em condições suaves de temperatura e pH e são sintetizadas pelas próprias células. 
Importância: enzimas reguladoras (metabolismo), desordens genéticas (Medicina), indústria química, no processamento de alimentos e na agricultura, na atividades domésticas (preparação de alimentos e na limpeza do lar). 
Todas as enzimas são proteínas, mas nem toda proteína é uma enzima, com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (Ribozima).
A atividade catalítica depende da sua integridade proteica. 
Enzimas ativas – somente resíduos de aminoácidos. 
Cofatores são componentes químicos adicionais com função de aumentar a atividade. Podem ser: Um ou mais íons inorgânicos (Fe²+, Mg²+, Mn²+ ou Zn²+ entre outros). Uma molécula orgânica complexa é chamada de coenzimas. 
Grupo prostético: coenzima ou um íon metálico ligado covalentemente à parte da enzima. 
As enzimas são classificadas pelas reações que elas catalisam. 
Terminam com sufixo ase. Ex: Urease – catalisa a hidrólise da uréia; DNA polimerase – catalisa a síntese do DNA. Exceção: pepsina e tripsina. 
A eficiência da catálise enzimática deriva da ligação do substrato à enzima. 
Sítio ativo ou centro ativo: local da ligação com o substrato apenas em uma região pequena e bem definida da enzima. Constituído por cadeias laterais de aminoácidos, que são responsáveis pela grande especificidade das enzimas com o substrato (ponto de reconhecimento). 
Substrato deve ter uma forma espacial complementar à do sítio ativo e conter grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com as cadeias laterais de aminoácidos do sítio ativo.
As reações químicas, velocidade de reações e substrato são os principais reagente de uma reação enzimática. As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuir sua energia de ativação. 
Energia de ativação é a quantidade de energia necessária para elevar um mol de uma substância até o seu estado de transição (reativo). 
A VR pode aumentar de três maneiras: Aumentando a concentração do reagente; Elevando a temperatura; Diminuindo a EA. 
Os catalisadores aceleram a VR sem alterar a proporção entre os reagentes e produtos (equilíbrio da reação) e sem serem consumidos durante o processo. Sofrem alterações na sua estrutura química durante o processo, retornando à sua forma original quando a reação termina. 
Cinética da reação enzimática é a parte da Enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas bem como os fatores que a influenciam. Os princípios gerais da cinética das reações químicas aplicam-se às reações catalisadas enzimaticamente, embora estas também mostrem um padrão distinto que não é usualmente encontrado nas reações não enzimáticas. 
A VR é diretamente proporcional à concentração do reagente. 
Fatores que interferem na atividade enzimática: Inibidores – São substâncias que diminuem a atividade enzimática. Pode ser dividido em: inibição reversível, que pode ser competitiva e não competitiva, e inibição irreversível, onde forma-se uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima que a torna inativa. A inibição competitiva apresenta semelhança estrutural com o substrato específico da enzima. É competindo pelo mesmo sítio ativo. Complexo EI, inativo e sem formação de produto. Ex: Metanol x Etanol.
Análogos de substratos são “venenos” naturais ou medicamentos. Possuem fórmula estrutural semelhante à de substratos naturais, ligam-se ao sítio ativo e geram produtos. Os produtos gerados não prosseguem na sequência metabólica normal, são instáveis e sua via metabólica é interrompida. São de ocorrência natural e constituem muitas vezes um mecanismo de defesa de vegetais. Ex: Plantas venenosas (fluoracetato, dicumarol); Quimioterápicos pra tratamento do câncer; Vírus da herpes. 
Inibição Não Competitiva: Se ligam a um sítio da enzima diferente daquele que reconhece e se liga ao substrato (não possui semelhança estrutural com o substrato). O inibidor não competitivo causa uma mudança conformacional, diminuindo a capacidade catalítica e interfere na formação do produto. Ex: Metais pesados (Hg2+,Pb2+ e Ag2+) 
Enzimas Reguladoras: Classe especial de enzimas – Exceções a regra. Em cada sistema enzimático há pelo menos uma enzima que determina a velocidade de toda sequencia. Elas têm sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais. Ocorrem nas necessidades de energia e de biomoléculas requeridas no crescimento da célula e no seu auto-reparo; Regulação nas primeiras reações. Atividade modulada por moleculas sinalizadoras: pequenos metabólicos e cofatores. 
Duas classes de enzimas reguladoras: Enzimas alostéricas que funcionam através da ligação não covalente e reversível do metabólito chamado modulador; Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível; Algumas enzimas alostéricas são reguladas por ligação não covalente de moduladores. 
A enzima reguladora é inibida pelo produto final da via, sempre que estiver em excesso em relação às necessidades celulares. Inibição por retroalimentação;
As enzimas alostéricas fazem exceção a muitas regras gerais. Os moduladores alostéricos podem ser inibidores ou estimuladores. 
Enzimas reguladora homotrópicas: o substrato e o modulador são idênticos. Os sítios ativo e regulador são os mesmos. 
Enzimas reguladora heterotrópicas: o modulador é uma molécula diferente do substrato. 
As enzimas alostéricas são diferentes estruturalmente, possuem um ou mais sítios alostéricos para a ligação com o modulador, é especifico para com o seu modulador; são maiores e mais complexas. 
Regulação alostérica: A ligação dos moduladores no sítio alostérico afeta a atividade enzimática, a qual pode ser aumentada ou diminuída. Quando a ligação do modulador promove aumento da atividade enzimática ele é chamado de modulador alostérico positivo (ativador); e quando a ligação do modulador promover diminuição da atividade enzimática ele é chamado de modulador alostérico negativo (inibidor). Principais vias metabólicas moduladas por regulação alostérica, suas enzimas, moduladores alostéricos e os efeitos na atividade enzimática por eles induzidos. 
Lipidios
Lipídeos de membrana: é uma camada dupla. Arquitetura das membranas biológicas. Age como uma barreira impedindo a passagem de moléculas polares e íons.
São anfipáticos. As interações hidrofóbica e hidrofílicas promovem e orientam sua reunião e organização (bicamadas de membranas).
Os esteróis têm sua região hidrofóbica com presença do grupo OH. Glicerofosfolipídeos esfingolipídeos tem a parte polar ligada a porção hidrofóbica por uma ligação fosfodiéster. Os glicolipídeos possuem um açúcar simples à sua extremidade polar. 
Os glicerofosfolipídeos são derivados do ácido fosfatídico. 2 ácidos graxos estão ligados por meio de ligações éster aos 1º e 2º átomos de carbono do glicerol é um grupo fortemente polar está ligado por ligação fosfodiéster ao 3º carbono. Não possui carbonos assimétricos, mas a ligação de um grupo fosfato em uma das pontas o converte. Contém um ácido graxo saturado com 18 ou 16 carbonos emC-1 é um ácido graxo insaturado com 18 ou 20 carbonos em C-2.
Alguns tecidos de animais é organismos unicelulares são ricos em lipídeos do tipo éter (ligação éter ao invés de éster).
Os galactolipídeos predominam nas células vegetais, mais abundantes na biosfera.
As arqueobactérias vivem em condições extremas: pH baixo, força iônica alta, altas temperaturas…. Suas cadeias possuem ligação do tipo éter, que são mais resistentes à hidrólise que a ligação éster encontrada nos lipídeos dos eucariontes e das eubactérias.
Esfingolipídeos são constituídos por uma molécula de um amino-álcool de cadeia longa (esfingosina) unida a uma molécula de ácido graxo e a um grupo cabeça polar.
Esteróis estão presentes nas membranas das maiorias das células eucarióticas. Possui núcleo esteróide constituído por 4 anéis fundidos entre si. O colesterol (principal esterol nos tecidos animais) é anfipático. As bactérias são incapazes de sintetizar compostos esteróis, e poucas espécies bacterianas podem incorporar esteróis exógenas em suas membranas. Os esteróis servem como precursores de vários produtos com funções biológicas específicas.
Lipídeos como sinais, co-fatores e pigmentos: 
O fosfatidilinositol no lado interno da membrana, funciona como um sítio de ligação específico para certas proteínas do citoesqueleto e para algumas proteínas solúveis envolvidas em fusão de membranas durante a exocitose. Ele libera por hidrólise 2 mensageiros intracelulares: o diacilglicerol e o inositol. O fosfatildinositol é um ponto de nucleação para formação de complexos proteicos supramoleculares envolvidos na sinalização biológica. 
Os eicosanóides são hormônios parácrinos, substâncias que ao invés de serem transportadas pelo sangue para agir sobre células em outros tecidos ou órgãos, agem apenas sobre as células próximas ao local de síntese do próprio hormônio. Têm função reprodutiva, na inflamação, na febre, na dor, associada à lesões ou doenças, formação de coágulos sanguíneos e na regulação da pressão arterial. Existem três classes: prostaglandinas, tromboxanos e eucotrienos. As prostaglandinas agem em muitos tecidos regulando a síntese da molécula mensageira intracelular (cAMP), mediador na ação de muitos hormônios. Algumas prostaglandinas estimulam contrações do músculo liso do útero durante a menstruação e o parto. Os tromboxanos são produzidos pelas plaquetas sanguíneas (trombócitos) e agem na formação de coágulos sanguíneos é na redução do fluxo do sangue no sítio do coágulo. Os eucotrienos são encontrados inicialmente em leucócitos. São poderosos sinais biológicos. A superprodução causa ataques de asma é sua síntese e um dos alvos de drogas antiasmáticas como a prednisona. 
Os esteróides são derivados oxidativos dos esteróis é são mais polares. São transportados pela corrente sanguínea desde o sítio de produção até os tecidos-alvo. Eles têm alta afinidade por seus receptores, e por essa razão, concentrações muito baixas. Os principais são os hormônios sexuais masculinos e femininos, e os produzidos pelo córtex da supra-renal, cortisol e aldosterona. 
As plantas vasculares contêm fosfatidilinositol e fosfolipase, que libera IP3 e usam para controlar a concentração intracelular de cálcio. O jasmonato, derivado do ácido graxo dos lipídeos da membrana, e quimicamente similar aos eicosanóides dos tecidos animais e também serve como sinal poderoso disparando as defesas vegetais em resposta à agressões infligidas por insetos.
As vitaminas A, D, E e K são lipossolúveis. São compostos isoprenóides sintetizados pela condensação de múltiplas unidades de isopreno. A vitamina D e A servem como precursores de hormônios. A vitamina D3 (colecalciferol) não é biologicamente ativa, mas é convertida por enzimas do fígado é dos rins em hormônios que regulam a absorção de cálcio no intestino e os níveis de cálcio nos rins e nos ossos. Deficiência de vitamina D leva à formação defeituosa dos ossos e o raquitismo. ‘
A vitamina A (retinol) em suas várias formas, funciona como um hormônio é como pigmento visual do olho dos vertebrados. O ácido retinóico e um derivado da vitamina A, e, ativando por meio de proteínas receptoras presentes no núcleo celular, regula a expressão gênica para o desenvolvimento de tecidos epiteliais, incluindo a pele. O betacaroteno pode ser convertido em vitamina A. A deficiência de vitamina A leva a vários sintomas no homem, incluindo secura da pele, dos olhos, mucosas, etc…
A vitamina E (tocoferol), por ser hidrofóbica, associa-se à membrana celular, depósitos de lipídeos e lipoproteínas do sangue. São antioxidantes biológicos é são encontrados em ovos e óleos vegetais, é abundantes no germe de trigo. A carência de vitamina E em humanas é rara, e seu sintoma é a fragilidade de eritrócitos. Em animais de laboratório, desenvolveu-se pele escamosa, fraqueza e atrofia muscular além de esterilidade.
A carência de vitamina K retarda a coagulação sanguínea. O anel aromático da vitamina K sofre um ciclo de oxidação e redução durante a formação da protrombina ativa, enzima proteolítica que quebra determinadas ligações peptídicas do fibrinogênio para convertê-la em fibrina, a proteína fibrosa insolúvel que forma a estrutura do coágulo sanguíneo. A carência não é comum no homem, apenas em lactantes que sofrem da doença hemorrágica do recém nascido. A vitamina K é formada por bactérias resistentes no intestino de vertebrados. 
Dolicóis têm fortes interações hidrofóbicas com lipídios de membrana, ancorando os açúcares ligados à membrana nos quais eles participam de reações de transferência de açúcares.
Ácidos Nucleicos
Os nucleotídeos sao a moeda energética nas transações metabólicas, o intermediário químico essencial na resposta das células aos hormônios e a outros estímulos extracelulares e os componentes estruturais de um conjunto de co-fatores enzimáticos e de intermediários metabólicos; São os constituintes dos ácidos: desoxirribonucléico (DNA) e ribonucleico (RNA).
Gene e o segmento de uma molécula de DNA que contenha a informação para síntese de um produto biológico funcional.
O armazenamento e a transmissão da informação biológica sao as únicas funções conhecidas do DNA.
RNAs ribossômicos (rRNAs) são complexos que realizam a síntese de proteínas; os RNAs mensageiros (mRNAs) sao intermediários, transportando a informação genética de um ou alguns poucos genes para um ribossomo; os RNAs de transferência (tRNAs) traduzem fielmente a informação do mRNA em uma sequência específica de aminoácidos.
Os nucleotídeos possuem 3 componentes característicos: uma base nitrogenada, uma pentose e um fosfato. A molécula sem o grupo fosfato é chamada de nucleosídeo.
As bases nitrogenadas sao derivadas de 2 compostos parentais: a pirimidina e a purina. As bases e as pentoses dos nucleotídeos comuns sao compostos heterociclicos. A base de um nucleotídeo está ligada ao carbono 1' da pentose em uma ligação n--glicosídica e o fosfato está esterificado ao carbono 5'.
O DNA e o RNA contém às duas bases púricas adenina e guanina e em ambos, uma das pirimidinas, a citosina. No DNA temos a timina e no RNA a uracila.
Os nucleotídeos do DNA e RNA sao unidos por pontes de grupos fosfatos, onde o grupo 5'-fosfato de uma unidade nucleotídica está unido ao grupo 3'-hidroxila do nucleotídeo seguinte, criando uma ligação fosfodiéster. Os esqueletos tanto do DNA quanto do RNA sao hidrofílicos. Todas as ligações fosfodiésteres possuem a mesma orientação ao longo da cadeia, dando a cada cadeia linear de ácido nucleico uma polaridade específica e extremidades 5' e 3' distintas. Por definição, a extremidade 5' não possui um nucleotídeo na posição 5' e a extremidade 3' não possui um na posição 3'.
A estrutura de uma fita única de ácido nucleico está sempre escrita com a extremidade 5' à esquerda e a extremidade 3' à direita, ou seja, na direção 5' 3'.
Um ácido nucleico pequeno é referido como um oligonucleotídeo. Um ácido nucleico mais longo é chamado polinucleotídeo. 
As purinas e as pirimidinas comuns no DNA e RNA sao moléculas altamenteconjugadas uma propriedade com consequências importantes para a estrutura, a distribuição eletrônica e a absorção dos ácidos nucleicos. As pirimidinas sao moléculas planares e as purinas sao quase planares, com uma leve prega. Ambas sao hidrofóbicas e relativamente insolúveis em água nos pHs próximos da neutralidade da célula. Em pHs ácidos ou alcalinos, as bases tornam-se carregadas e sua solubilidade na água aumenta.
A estrutura primária de um ácido nucleico é sua sequência de nucleotídeos e sua estrutura covalente. Qualquer estrutura estável regular, assumida por alguns ou todos os nucleotídeos em um ácido nucleico, pode ser considerada sua estrutura secundária. O complexo enovelamento de um longo cromossomo dentro da cromatina eucariótica e no nucleóide bacteriano é geralmente considerado sua estrutura terciária.
O DNA é o componente cromossômico exclusivo que contém a informação genética das células vivas.
Em todos os DNAs celulares, o número de resíduos da adenosina é igual ao número de resíduos da timina (A=T) e o número de resíduos da guanina é igual ao número de resíduos da citosina (G=C). Portanto, A+G=T+C.
Modelo tridimensional da estrutura do DNA: Consiste de duas cadeias helicoidais de DNA em volta do mesmo eixo para formar uma dupla hélice (as bases púricas e pirimídicas de ambas as fitas estão empilhadas dentro da). O pareamento espacial das duas fitas cria um sulco principal e um sulco secundário e cada base nucleotídica de uma fita está pareada no mesmo plano com um base de outra fita. Os pareamentos de bases são por pontes de hidrogênio; 3 pontes de hidrogênio podem ser formadas entre G e C e apenas 2 podem ser formadas entre A e T; Outros pareamentos de bases tendem a desestabilizar a estrutura da dupla hélice.
As fitas de DNA são antiparalelas. As duas cadeias polinucleotídicas da dupla hélice de DNA não sao idênticas nem na sequência nem na composição de bases. Ao contrário, elas sao complementares. Toda vez que ocorre um adenina em uma cadeia, a timina é encontrada na outra, assim como ocorre guanina em uma cadeia e a citosina na outra.
A dupla hélice é mantida junta por 2 forças: as pontes de hidrogênio entre os pares de bases complementares e as interações de empilhamento. As interações de empilhamento fazem a principal contribuição para a estabilidade da dupla hélice.
O RNA atua como um intermediário usando a informação codificada no DNA para especificar a sequência de aminoácidos de uma proteína funcional. É encontrado tanto no núcleo quanto no citoplasma, e o aumento na síntese de proteínas é acompanhado por aumento na quantidade de RNA citoplasmático e por aumento na sua velocidade de renovação.
RNA mensageiro é a porção do RNA celular total que transportava a informação genética do DNA para os ribossomos, em que os mensageiros forneciam os moldes que especificam às sequências de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas. Embora os mRNAs de genes diferentes possam variar grandemente em comprimento, os mRNAs de um gene em particular, geralmente, possuem um tamanho definido. O processo de formação do mRNA a partir de um DNA molde é conhecido como transcrição.
Nos procariotos, uma única molécula de mRNA pode codificar para uma ou várias cadeias polipeptídicas. Se ela transporta o código para apenas um polipeptídeo, o mRNA é monocistrônico, se codifica para 2 ou mais é policistrônico. Nos eucariotos a maioria dos mRNAs é monocistrônico.
O produto de transcrição do DNA é sempre um RNA de fita única. A fita única tende a assumir uma conformação helicoidal de mão direita, dominada por interações de empilhamento de bases que sao mais fortes entre as purinas que entre uma purina e outra pirimidina ou entre duas pirimidinas. A interação purina-purina é tão forte que uma pirimidina que separe duas purinas é frequentemente deslocada do padrão de empilhamento de forma que às purinas possam reagir.
O pareamento de bases segue os padrões do DNA: G pareia com C e A pareia com U (ou com T em alguns RNAs). Uma diferença é que o pareamento de bases entre os resíduos de G e U é muito comum no RNA. Às fitas pareadas no RNA ou RNA-DNA sao antiparalelas como no DNA.
O RNA não possui nenhuma estrutura secundária simples, regular, que funcione como um ponto de referência, como é a dupla hélice para o DNA. Às estruturas tridimensionais de muitos RNAs, da mesma forma que as proteínas, sao complexas e únicas. Interações fracas, especialmente interações de empilhamento de bases, desempenham um papel principal na estabilização das estruturas tanto de RNA como de DNA.
Da mesma forma que calor e os extremos de pH desnaturam as proteínas, eles também produzem a desnaturação ou fusão da dupla hélice do DNA. O rompimento das pontes de hidrogênio entre as bases pareadas e o empilhamento de bases produz um desenovelamento da dupla hélice formando duas fitas únicas, completamente separadas uma da outra ao longo de toda a extensão ou parte da extensão da molécula.
A renaturação de uma molécula de DNA é um processo rápido, de uma etapa, desde que um segmento de dupla hélice de doze ou mais resíduos ainda uma às duas fitas. Quando o pH ou a temperatura retornarem aos valores onde vivem a maioria dos organismos, os segmentos desenovelados das duas fitas espontaneamente se reenovelam ou anelam. Entretanto, se às duas fitas estão completamente separadas a renaturação ocorre em duas etapas. Na primeira, uma etapa relativamente lenta, às duas fitas se encontram por colisões aleatórias e formam um segmento curto de hélice dupla complementar. A segunda é muito rápida: às bases desempareadas restantes ficam sucessivamente em registro como pares de bases e às duas fitas fecham o zíper formando a dupla hélice.
Carboidratos
Os carboidratos são poliidroxialdeídos, ou substâncias que liberam esses compostos por hidrólise. Existem, segundo seu tamanho, três tipos de carboidratos: monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. Os monossacarídeos, ou açúcares simples, consistem de uma única unidade poliidroxialdeído ou cetona. O monossacarídeo mais abundante da natureza é a D-glicose. Os oligossacarídeos consistem de cadeias de curtas unidades de monossacarídeos unidas entre si por ligações glicosídicas características. Os mais abundantes são os dissacarídeos, com cadeias formadas por 2 unidades de monossacarídeos. Típica dessa classe é a sacarose, formada por D-glicose e D-frutose. A maioria dos oligossacarídeos tendo 3 ou mais unidades não ocorrem como entidades livres, mas são unidas a moléculas de não-açúcares (lipídeos ou proteínas) em estruturas híbridas (glicoconjugados). Os polissacarídeos consistem de longas cadeias contendo centenas ou milhares de unidades de monossacarídeos. Alguns, como a celulose, ocorrem em cadeias lineares, enquanto outros, como o glicogênio, têm cadeias ramificadas. Os polissacarídeos mais abundantes, amido e celulose, sintetizado pelos vegetais, consistem de unidades recorrentes de D-glicose, mas eles diferem entre si no tipo de ligação glicosídica. 
Os carboidratos mais simples são os monossacarídeos que constituem as unidades a partir das quais são construídos os dissacarídeos, os oligossacarídeos e os polissacarídeos. Os monossacarídeos são aldeídos ou cetonas contendo um ou mais grupos hidroxila na molécula. Os monossacarídeos com 6 átomos de carbono glicose/frutose tem 5 grupos hidroxila. 
Os monossacarídeos são compostos sólidos, sem cor, cristalinos é levemente solúveis na água, porém, insolúveis nos solventes não-polares. O esqueleto carbônico dos monossacarídeos é constituído por uma cadeia carbônica não-ramificada, na qual todos os átomos de carbono estão unidos entre si por ligações covalentes simples. Um dos átomos de carbono é unido por uma dupla ligação a um átomo de oxigênio para fornecer um grupo carbonila. Cada um dos outros átomos de carbono têm um grupo hidroxila. Se o grupo carbonila está em uma das extremidades da cadeia carbônica, o monossacarídeo é um aldeído e é chamado aldose. Se o grupo carbonila está em qualquer outra posição, o monossacarídeoé uma cetona e é chamado cetose. Os monossacarídeos mais simples são as duas trioses com 3 átomos de carbono: o gliceraldeído, uma aldose e a diidroxiacetona, uma cetose. Todos os monossacarídeos, exceto a diidroxiacetona, contêm um ou mais átomos de carbono assimétricos, e, assim, ocorrem as formas isoméricas opticamente ativas. A aldose mais simples, o gliceraldeído, contém um centro quiral e, portanto, tem 2 isômeros opticamente ativos diferentes (enantiômeros). Quando o grupo hidroxila no carbono de referência está do lado direito na fórmula de projeção, o açúcar é o D-isômero; quando ele está à esquerda é o L-isômero. A maioria das hexoses encontradas nos organismos vivos são D-isômeros.
Quando 2 açúcares diferem na configuração ao redor de um único átomo de carbono são chamados de epímeros um do outro. A D-glicose e a D-manose, que diferem estereoquimicamente apenas em C-2, são epímeros, como também são a D-glicose e a D-galactose. Alguns açúcares ocorrem naturalmente na forma L-isômero, como a L-arabinose.
Os monossacarídeos com 5 ou mais carbonos na cadeia ocorre, em geral, em soluções aquosas como estruturas cíclicas nas quais o grupo carbonila forma uma ligação covalente com o oxigênio de um grupo hidroxila ao longo da cadeia. Uma indicação de que a D-glicose é que ela apresenta duas formas cristalinas com propriedades ópticas ligeiramente diferentes entre si. Essas formas cíclicas de açúcares são chamadas de piranoses, devido ao fato de elas se assimilarem com o composto pirano. 
As formas alfa e beta da D-glicose interconvertem-se quando em solução aquosa, através de um processo chamado mutarrotação. A formação de anéis piranosídicos na D-glicose é o resultado de uma reação geral que ocorre entre radicais alcoólicos é aldeídicos, para formar derivados chamados hemiacetais, os quais contém um carbono assimétrico adicional, e, assim, podem existir duas formas estereoisoméricas. A D-glicopiranose é um hemiacetal intramolecular no qual o grupo hidroxila livre em C-5 reagiu com o grupo aldeídico em C-1, transformando o último em átomo de carbono assimétrico e produzindo os estereoisômeros alfa e beta da D-glicose. As formas isoméricas dos monossacarídeos que diferem uma da outra apenas em sua configuração ao redor do átomo de carbono hemiacetal, como a alfa-D-glicopiranose e a beta-D-glicopiranose, são chamadas anômeros. O átomo de carbono carbonila ou hemiacetal é chamado de carbono anomérico. Apenas aldoses contendo 5 ou mais átomos de carbono podem formar anéis piranosídicos. As aldohexoses também existem em formas cíclicas com anéis de 5 átomos, as quais se chamam furanoses. As cetohexoses também ocorrem em formas alfa e beta anoméricas. Nesses compostos o grupo hidroxila em C-5 reagem com o cetogrupo em C-2, formando um anel furanosídico contendo uma ligação hemiacetal. A D-frutose forma 2 anômeros, sendo a mais comum a forma beta-D-frutofuranose.
Na glicosamina, na galactosamina e na manosamina, a hidroxila em C-2 do açúcar original é substituída por um grupo amino. O grupo amino pode condensar-se com o ácido acético, como na N-acetilglicosamina (polímero estrutural na parede das células bacterianas).
Quando o carbono carbonila (aldeído) da glicose é oxidado a ácido carboxílico, é produzido o ácido glicônico, outras aldoses produzem outros ácidos aldônicos. A oxidação do carbono da outra extremidade da cadeia carbônica forma os ácidos urônicos.
Os dissacarídeos como a maltose, a lactose e a sacarose consistem de 2 monossacarídeos unidos covalentemente entre si por uma ligação O-glicosídica, o qual é formada quando um grupo hidroxila de um aç[ucar reage com o átomo de carbono anomérico de outra molécula de açúcar. Esta reação representa a formação de um acetal a partir de um hemiacetal e um álcool. A extremidade de uma cadeia que tem o carbono anomérico livre é comumente chamado de extremidade redutora da cadeia. 
A maltose é um dissacarídeo que contém 2 resíduos de D-glicose. A configuração do átomo de carbono anomérico na ligação entre os dois resíduos de D-glicose é a alfa. 
A nomenclatura de dissacarídeos é formada por, primeiro, o nome do composto escrito indicado pela sua extremidade não-redutora é continuando-se para a esquerda. Um “O” precede o nome da primeira unidade de monossacarídeo (esquerda), como um lembrete que a união açúcar-açúcar é feita através de um átomo de oxigênio. Então é dada a configuração alfa ou beta no átomo de carbono anomérico que reúne a primeira unidade de monossacarídeo (esquerda) à segunda. Para distinguir as estruturas em anel com 6 átomos é aquelas com 5 átomos, inserimos as denominações furanosil ou piranosil. Os 2 átomos de carbono reunidos pela ligação glicosídica são indicados em parênteses com uma seta conectando os dois números (1->4), que mostra que C-1 está unido ao C-4 do segundo carbono. Seguindo esta convenção para denominar os oligossacarídeos, a maltose será nomeada por O-alfa-D-glicopiranosil-(1->4)-beta-D-glicopiranose. A forma D-enantiômera da maltose é alfa-D-(1->4)-glicose
A sacarose é um açúcar não-redutor e portanto não tem extremidade redutora. Seu nome abreviado é Glc(alfa1->2)fru. A sacarose é o maior produto intermediário da fotossíntese. Em muitos vegetais ela é a principal forma de transporte de hidratos de carbonos das folhas através de seus sistemas vasculares até às demais partes da planta. 
A maioria dos carboidratos encontrados na natureza ocorrem como polissacarídeos é são polímeros de alto peso molecular. Os polissacarídeos, também chamados de glicanos, diferem entre si na identidade das suas unidades monossacarídicas e nos tipos de ligação que as unem, no comprimento da cadeia e no grau de ramificação da cadeia. Os homopolissacarídeos contêm apenas um único tipo de unidade monomérica. Os heteropolissacarídeos contém 2 ou mais tipos diferentes de unidades monoméricas. Alguns homopolissacarídeos servem como forma de armazenamento de monossacarídeos empregados como combustível pelas células do organismo (ex: amido e glicogênio). Outros homopolissacarídeos (ex: celulose e quitina) funcionam como elementos estruturais das paredes de células vegetais é de exoesqueletos de animais. Os heteropolissacarídeos fornece suporte extracelular nos organismos de todos os reinos naturais. A camada rígida da parede das células bacterianas é um heteropolissacarídeo (peptidoglicano) constituído por 2 unidades monossacarídicas alternantes. 
Os polissacarídeos de armazenamento mais importantes na natureza são o amido (nas células vegetais) e o glicogênio (nas células animais). A maioria das células vegetais têm a habilidade de sintetizar o amido, porém, ele é especialmente abundante nos tubérculos, tais como as batatas, e nas sementes com o milho. O amido tem dois tipos de polímeros da glicose, a amilose e a amilopectina. O primeiro consiste de cadeias longas, não-ramificadas de unidade de D-glicose conectadas por uma ligação alfa-1,4. A amilopectina é altamente ramificada. As ligações glicosídicas da amilopectina são alfa-1,4, mas os pontos de ramificação que ocorrem em cada 24 e 30 resíduos são ligados por alfa-1,6.
O glicogênio é o principal polissacarídeo de armazenamento nas células animais. Como a amilopectina, o glicogênio é um polímero de subunidades de glicose unidas através de ligação alfa-1,4 com ligações alfa-1,6 nas ramificações, sendo o glicogênio ainda mais ramificado. É especialmente abundante no fígado e está presente no músculo esquelético. Devido a cada ramificação, no amido e no glicogênio, são açúcares não-redutores. Quando o amido ou o glicogênio e usado como fonte de energia, unidades de glicose são removidas uma a uma a partir das pontas não-redutoras. Devido à ramificação do glicogênio e da amilopectina, as enzimas de degradação podem trabalhar simultaneamente em muitas pontas, acelerando a conversão do polímero em monossacarídeo.
A celulose e a quitina são homopolissacarídeos estruturais. A celulose, uma substância fibrosa, resistente e insolúvel em água, é encontrada na parede celular dos vegetaise constituem partes lenhosas dos tecidos vegetais. A celulose é um homopolissacarídeo linear e não-ramificado. Os resíduos de glicose na celulose estão ligados pela ligação glicosídica do tipo beta-1,4. A conformação mais estável para um polímero é aquela para a qual cada rodada 180º forma uma cadeia reta e estendida. A quitina é um homopolissacarídeo composto por resíduos de N-acetil-D-glicosamina em ligação beta. Sua única diferença química com a celulose é a substituição de um grupo hidroxila em C-2 por um grupo aminoacetilado. A quitina forma fibras estendidas similares à celulose, e como a celulose, não é digerida em organismos de animais vertebrados. É a principal componente do exoesqueleto duro de artrópodes.
A parede celular bacteriana contém um heteropolissacarídeo constituído por unidades alternantes unidas por uma ligação beta-1,4 de N-acetilglicosamina e ácido N-acetilmurâmico.
O espaço extracelular dos tecidos animais é preenchido com um material gelificado, chamado de matriz extracelular, ou ainda, de substância fundamental, a qual mantém unidas as células de um tecido e fornece uma via porosa para a difusão dos nutrientes é do oxigênio para as células individuais. A matriz extracelular é composta por uma rede de heteropolissacarídeos é por proteínas fibrosas interconectadas. Os heteropolissacarídeos, chamados glicosaminoglicanos, são uma família de polímeros lineares compostos por unidades repetitivas de dissacarídeos. Um dos monossacarídeos que compõem os dissacarídeos, é sempre a N-acetilglicosamina ou N-acetil-galactosamina. 
Os glicosaminoglicanos estão ligados à proteínas extracelulares para formar os proteoglicanos, agregados enormes nos quais o polissacarídeo faz a maior parte da massa. 
A maioria das proteínas secretadas por células eucarióticas sao glicoproteínas.
Os agregados altamente hidrofílicos de carboidratos alteram a polaridade é a solubilidade das proteínas é dos lipídios com os quais eles estão conjugados.
Os oligossacarídeos ligados às glicoproteínas e glicolipídios em geral não são monótonos, porém sao muito ricos em informação estrutural.
Os oligossacarídeos das glicoproteínas possuem funções biológicas.
Algumas glicoproteínas tem apenas um ou uns poucos grupos de carboidrato; outros tem numerosas cadeias laterais de oligossacarídeos, as quais podem ser lineares ou ramificadas.
Os glicolipídios é os lipopolissacarídeos sao componentes de membranas.
Nos gangliosídeos, o grupo cabeça polar e um oligossacarídeo complexo contendo ácido siálico é outras unidades de monossacarídeos. 
Os lipopolissacarídeos sao os componentes principais da membrana externa de bactérias gram-negativas. 
Os lipopolissacarídeos sao a característica dominante da superfície das bactérias gram-negativas. Eles sao os alvos primários dos anticorpos produzidos pelo sistema imunológico em resposta à infecção bacteriana.
Metabolismo de carboidratos
Metabolismo é um conjunto de ocorrências na célula que juntas visam fornecer energia química para processos metabólicos através de degradação de macromoléculas, formação de biomoléculas como proteínas e aminoácidos.
Reações catabólicas = são ditas reações convergentes. É a parte degradativa do metabolismo, pela qual moléculas grandes e complexas são degradadas a moléculas mais simples. Este processo libera energia que pode ser armazenada na forma de ATP.
Reações anabólicas = são ditas reações divergentes. São reações de síntese onde moléculas simples e pequenas se juntam formando moléculas maiores e mais complexas. Estas reações necessitam de energia para ocorrer, energia que pode vir das moléculas aceptoras de elétrons. Glicose: 6 carbonos; será quebrada (em 10 etapas) em duas moléculas de piruvato, 2ATP e 2NADH. 
A Glicolise ocorre em 10 passos e pode ser dividida em duas etapas: 1º etapa – investimento de ATP ou preparatória e 2º etapa - pagamento ou síntese de ATP. 
1º reação: A glicose é fosforilada pela ação da enzima hexoquinase que retira um fosfato do ATP e fosforila a glicose no carbono 6, gerando Glicose 6-fosfato. Etapa importante para a glicose ficar dentro na célula. -1ATP
2º reação – a glicose é convertida à uma frutose 6 – fosfato 
3º reação – a enzima PFK-1 retira um fósforo do ATP e fosforila a frutose 6-fosfato, gerando frutose 1,6-bifosfato. A PFK-1 é uma enzima reguladora e sua atividade está associada aos baixos níveis de ATP na célula. -1 ATP
4º reação – a frutose 1,6-bifosfato é clivada à gliceraldeido 3-fosfato e à diidroxicetona.
5º reação – ocorre a interconversão das trioses: diidroxicetona é convertida à gliceraldeído 3-fosfato Etapa de Pagamento de ATP
6º reação – o (2)gliceraldeido 3-fosfato será desidrogenado e transformado em (2)1,3-bifosfoglicerato pela ação da gliceraldeido 3-fosfato desidrogenase. Esta reação resulta em (2)NADH;
7º reação – transferência do fosfato do 1,3-bifosfoglicerato para o ADP, formando ATP e 3-fosfoglicerato. Essa reação é catalisada pela enzima fosfoglicerato quinase.
8º reação – a mudança na posição do carbono 3 para o carbono 2, originando 2-fosfoglicerato.
9º reação – a enzima enolase retira uma molécula de água do 2-fosfoglicerato originando fosfoenolpiruvato.
10º reação – transferencia do fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP, formando primeiramente a forma enol do piruvato que será rapidamente tautomerizada à sua forma cetônica +ATP.
Resultados da Glicólise: 2 PIRUVATOS + 2NADH + 2 ATP 
Destinos do Piruvato: Em organismos anaeróbios, o piruvato será utilizado em processos fermentativos 
Fermentação Lática: O piruvato será reduzido à lactato pela ação da enzima lactato desidrogenase. O objetivo é produzir NAD+ oxidado para entrar na via glicolítica. Ocorre em situações de hipoxia e em exercícios físicos extremos.
Fermentação alcoólica: o piruvato será convertido em etanol e CO2 pela ação das enzimas piruvato carboxylase e álcool desidrogenase. Ocorre em invertebrados e em células vegetais . Fermentação acética: o alcool é oxidado à acido acético. Processo feito por bactérias do tipo acetobacterias, e este processo também é utilizado para produção de vinagre e acido acético industrial.
Regulação da Glicólise 
A glicólise pode ser regulada em 3 etapas: Na primeira etapa de regulação, a enzima hexoquinase fosforila a glicose transferindo um fosfato do ATP para a glicose formando glicose 6-fosfato. A regulação da hexoquinase ocorre pela ação das isoenzimas da hexoquinase. Isoenzimas são enzimas diferentes que catalisam a mesma reação. Elas se diferenciam pela região em que agem No músculo (miócitos ): a Hexoquinase II possui muita afinidade pela glicose e é inibida pelo produto glicose 6-fosfato. No fígado (heritrocitos): a glicoquinase (hexoquinase IV) possui uma afinidade menor pela glicose do que a hexoquinase II. Tem sua atividade inibida por uma ligação á uma proteína regulatora hepática, e esta inibição é aumentada na presença de (frutose-fosfato), e ela não é inibida pelo produto. Na etapa 3, a PFK-1 fosforila a frutose 6-fosfato em frutose 1,6-bifosfato, retirando o fosfato do ATP. A PFK-1 é inibida pelo ATP e pelo Citrato. O ATP inibe a enzima PFK-1 pela sua ligação ao sitio alostérico da enzima, diminuindo sua afinidade pelo substrato, frutose 6-fosfato e então não ocorre a fosforilação. Quando existe citrato na célula, isto sinaliza que não é necessário a continuidade da via glicolítica para formar Piruvato, pois o citrato é um intermediário do ciclo de Krebs e na presença deste não precisa-se de mais energia. A PFK-1 possui um inibidor alostérico positivo que é a frutose 2,6-bifosfato , que se liga ao sitio alostérico da PFK-1 aumentando sua afinidade pelo substrato frutose 6 fosfato e inibe sua afinidade pelo inibidores ATP e Citrato.